New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

General Biology Lectures 1-9

Star Star Star Star Star
1 review
by: Angie Notetaker

General Biology Lectures 1-9 01:119:115

Marketplace > Rutgers University > Biology > 01:119:115 > General Biology Lectures 1 9
Angie Notetaker

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

Complete notes for lectures 1-9 covered on exam 1
General Biology
75 ?




Star Star Star Star Star
1 review
Star Star Star Star Star
"I'm really struggling in class and this study guide was freaking crucial. Really needed help, and Angie delivered. Shoutout Angie, I won't forget!"

Popular in General Biology

Popular in Biology

This 48 page Bundle was uploaded by Angie Notetaker on Sunday January 17, 2016. The Bundle belongs to 01:119:115 at Rutgers University taught by in Summer 2015. Since its upload, it has received 214 views. For similar materials see General Biology in Biology at Rutgers University.


Reviews for General Biology Lectures 1-9

Star Star Star Star Star

I'm really struggling in class and this study guide was freaking crucial. Really needed help, and Angie delivered. Shoutout Angie, I won't forget!



Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 01/17/16
Harry 1 General Biology 115 Dr. Christy Beal Office: BSL room 127A, Busch Campus Office Hours: Before and after class ARC 336,  MW 4­5 and 6:20 to 7  TF 11­12 and 1:20­2 Can sit in office hours for her other sections as well Office Number:  E­mail: Tuesday September 1 , 2015  Lecture 1: Biology and Learning (49.4)   Course Overview o Power points are not uploaded o Hard copy of lecture notes must be brought to workshop o Can use older versions of the textbook  o There is no waiting list or SPNs for closed sections   Course Exams th o Midterm I­ Sunday, October 11  3:00­4:20pm o Midterm II­ Sunday, November 15  3:00­4:20pm o Final Exam­ Saturday, December 19  1:00­4:00pm  Concept 49.4: Brain and Nervous System I. Embryonic Development  a. Overall Structure of Nervous system is established b. Involves i. Gene expression (Bio 115) ii. Signal transduction (Bio 115 and 116) c. Basic network of cells and connections within the nervous system are set  II. Neuro plasticity  a. Neuro plasticity describes the ability of the nervous system to be modified after  embryonic development/ birth i. Brain is dynamic and changeable  can be remodeled ii. Most remodeling occurs at synapses­ junction between neurons 1. The more you use it, the more synapses you have in that area iii. Changes are activity dependent  iv. Think highway systems  1. The more you access a piece of information, the wider and better  that road becomes. Once it is used less, it starts to lessen b. Neuro Plasticity: Use it or lose it! 2 Harry i. Lots of activity  many connections ii. Lack of activity  lose connections III. Autism a. A developmental disorder, involves a disruption in activity­ dependent IV. Memory a. Anatomical/ physiological event occurring at chemical synapses b. Dependent on neuronal plasticity and activity c. Short term memory­ info is released if irrelevant d. Long term memory­ activated when info needs to be stored V. Learning a. The use of knowledge/ experience (memory) to decrease likelihood of a negative  outcome b. One does a better as a result of learning (evolution) VI. Goals of Workshop a. Transfer short term memory to long term memory for learning  b. Long term potentiation­ the creation of lasting increase of synapsis transmission i. Need to be active and use information through a sorting process  ii. Unimportant information can be discarded (no new synapses are formed) c. Transmission­ physiological changes i. Use­ dependent  ii. LTP/ memory formation is facilitated by organization  iii. Meaningful associations VII. The Core Theme: Evolution Accounts for the Unity and Diversity of Life a. Evolution is the one idea that makes Logical Sense of everything we know about  living organisms b. The scientific explanation for both the unity and diversity of organisms is the  concept that living organisms are modified descendants  c. Only 18 million of species have been identified and named while there are 10 to  100million species in the world  VIII. Emergent Properties a. Emergence­ the whole is more than just the um of its parts b. Emergent properties­ result form the arrangement and interaction of parts within a system  the sum is greater than the parts IX. Theme: New Properties Emerge at Successive Levels of Biological Organization  X. Levels of Biological Organization a. Biosphere­ ecosystems­ communities­ populations­ organisms­organs, tissues­  cells­ organelles­ molecles XI. Reductionism  a. To understand biology we cannot address all of the levels at one time b. Reductionism­ is the reduction of complex systems to simpler components that  are more manageable to study XII. Systems Biology a. To explore emergent properties, biologists complement reductionism with  Harry 3 th September 4 , 2015 Lecture 2: Scientific Process and Chemistry (1.1, 1.3, 2.1­2.4, 3.1­3.2)  Order the scientific method on the exam  Deductive reasoning o Uses logic to flow in the opposite direction. o Starts with a general premise o Ex: If all organisms are made of cells and all humans are organisms then humans  are made of cells.   this is the deduction  A hypothesis must be testable and falsifiable  Chapter 2.2 1. Elements of Life a. Become familiar with first 3 rows of the periodic table b. Make up 96% of living matter i. Carbon ii. Hydrogen iii. Oxygen iv. Nitrogen c. Most of the remaining 4% consists of Calcium, Phosphorus, Potassium, and  Sulfur  a. An element’s properties depend on the structure of its atoms i. Each element consists of unique atoms  ii. An atom is the smallest unit of matter that still retains the properties of an  element iii. Atoms are composed of subatomic particles 1. Protons­ identity of element 2. Neutrons­ determine weight  3. Electrons­ determine reactivity of element iv. Nucleus= protons + neutrons  1. Atomic Number and Atomic Mass a. Atomic #= # of protons in atom  b. Atomic Mass=  #protons + # neutrons 2. Isotopes 4 Harry a. All atoms of an element have the same number of protons but may differ in the  number of neutrons b. Isotopes are two atoms of an element that differ in number of neutrons c. Radioactive Isotopes decay spontaneously,  giving off particles and energy 3. Energy levels of electrons a. Energy is the ability to make change b. Potential energy is the energy that matter possesses because of its location or  structure c. Electron shells correlate to energy level 4. Electron Distribution and Chemical Properties 5. Chemical Formula a. Energy = capacity to cause change b. Potential Energy is determined by the energy shells that the electrons are in  2.3: Function of Molecules Depends on Chemical Bonding  1. The formation and function of molecules depends on chemical bonding  2. Atoms with incomplete valence shells can share or transfer valence electrons with other  atoms 3. Chemical Bonds 4. Emergent Properties of Compounds a. Many compounds have different properties than their elements 5. Electronegativity a. The difference in electronegativity between 2 atoms determines the type of bond  that forms i. Same­ non polar covalent ii. Difference less than 2­ polar covalent bond iii. Difference greater than 2­ ionic bond  6. Compounds formed by ionic bonds are ionic compounds or salts 3.1: The Polarity of water molecules results in hydrogen bonding 1. The water molecule is polar a. Polarity allows water molecules to form hydrogen bonds with each other  b. Polarity is created through differences in electronegativity c. The polarity of water molecules results in hydrogen bonding d. Polarity allows water molecules to form hydrogen bonds with each other  3.2: Four Emergent properties of water contribute to Earth’s fitness for life  Cohesion  Moderation of Temperature  Insulation of Bodies of Water by Floating Ice Harry 5  The Solvent of Life   Cohesive/ Adhesive behavior o Surface tension is a measure of how hard it is to break the surface of a liquid o The hydrogen bonds create a kind of stickiness  o Water is a structured liquid due to the linkages of multiple hydrogen bonds  (cohesion) o Water clings to other substances (adhesion)   Moderation of Temperature o Water absorbs heat from warmer air and releases stored heat to cooler air o Water can absorb or release a large amount of heat with only a slight change in its own temperature o Water’s high specific heat  The specific heat of a substance is the amount of heat that must be  absorbed or lost for 1g of that substance to change its temperature by  1 degree C  The specific heat of water is 1 cal/ g/ degree C  Water resist changing its temperature because of its high specific heat   Water’s high specific heat is due to hydrogen bonding  Heat is absorbed when hydrogen bonds break  Heat is released when hydrogen bonds form   Water’s high heat of vaporization can also be traced to hydrogen  bonding  Water molecules must have a lot of energy to escape from the  surface of a liquid  Heat of vaporization is the quantity of heat a liquid must absorb for 1 g of it to be converted from the liquid to the gaseous state. o Atoms have more kinetic energy when they are heated due to increased movement  Expansion upon on freezing o Insulation of water by floating ice  Ice floats in liquid water because hydrogen bonds in ice are more  “ordered”, making ice less dense.  Water reaches its greatest density at 4 degree C  Versatility as a solvent o Hydrophilic and Hydrophobic Substances  A hydrophilic substance is one that has an affinity for water  A hydrophobic substance is one that does not have an affinity for water  Oil is hydrophobic because they have non polar bonds  A Colloid  is a stable suspension of fine particles in a liquid (molecules  that do not dissolve completely but still have an affinity for water) 2.3: Van der Waals Interactions 6 Harry 1. If electrons are distributed asymmetrically in molecules or atoms, they can result in “hot  spots” of positive or negative charge a. Only happen when molecules are close together 2. Van der Waals interactions The Energy Levels of Electrons 1. The electrons of an atom differ in their amounts of potential energy 2. An electron’s state of potential energy is called its energy level, or electron shell From Review  The weakest and create stickiness   Electrons are not together, rather they get close together and are external Biological Molecules September 11 , 2015 Lecture 3: Biological Molecules (4.2­ 4.3, 5.1­5.4)  Carbon: The Backbone of Life o Living organisms consist mostly of:  70­90% water  carbon­ based compounds: organic compounds o Organic compounds contain carbon bonded to another C or H  Most common elements in living systems: H, O, N, C 4.2: Carbon Skeletons 1. The Formation of Bonds with Carbon a. Carbon can bond 4 times or have two double bonds b. Look at figure 4.3 in textbook 2. Molecular Diversity Arising from variation in Carbon Skeletons a. Carbon chains form skeletons of most organic molecules. Carbon chains vary in  length and shape  b. Important geometry traits (see figure 4.5) i. Length ii. Double bond position iii. Branching iv. Presence of rings c. Hydrocarbons i. Hydrocarbons are meant to store energy 1. Fat is a hydrocarbon ii. Structure of functional groups is key to molecular function. Designated by  + R (functional group) Harry 7 iii. These chemical groups can replace the hydrogens attached to skeletons of  organic molecules iv. Isomers; Same number of atoms of each element in different arrangements 1. Structural Isomers­ differ in the covalent arrangement of their  atoms 2. Geometric isomer­ differ in the arrangement about a double bond 3. Enantiomer­ different in the arrangement about an asymmetric  carbon  4.3: Functional Groups I. Key to molecular function. Designated by + R II. These chemical groups can replace the hydrogens attached to skeletons of organic  molecules a. Ex: the sex hormones estrogen and testosterone III. Memorize these functional groups first 6 are hydrophilic, methyl is hydrophobic  (table 4.9) continue filling this in from textbook.   Hydroxyl o (R­ OH) o compound name: alcohol o name ends in –ol o Polar due to electronegative oxygen o Forms hydrogen bonds with water  Carbonyl o (R­CO) o Compound name: Ketone (if in the middle of a carbon skeleton) or aldehyde (if at the end of the carbon skeleton)  Ketones and aldehydes are structural isomers of each others o Carbon atom has a double covalent bond to O  Aldehyde   Carboxyl o (R­COOH) o Compound name: carboxylic acids  Has acidic properties since it is the source of hydrogen ions o C joined by double covalent bond to O and by a single covalent bond to OH o Two Os very close together: very electronegative o Polar, hydrophilic  Amino o (R­NH ) 2 o Compound name: amine  o N covalently bonded to two Hs o Proton acceptor base o Hydrophilic o Important part of amino acids 8 Harry  Sulfhydryl o (r­ SH) o Compound name: thiols o important in structure of certain proteins o two –SH groups can react, forming a “cross­ link” that stabilizes protein structure  Phosphate o (R­ PO H4) 2 o compound name: organic phosphates o contributes negative charge o acidic, hydrophilic  releases 1 or 2 protons: ionized and non ionized forms o parts of phospholipids and nucleic acids  Methyl o (R­ CH3) o compound name: Methylated compound o non polar hydrocarbon, hydrophobic o Affects the expression of genes o Affects the shape and function of sex hormones  o Only non­polar  Harry 9 Know:  the structures Hydrophilic/ hydrophobic  Acidic/ basic Where you would find the group  5.1: Macromolecules are polymers, built from monomers / The Molecules of Life   Macromolecules are large complex molecules and are formed by thousands of atoms  Three of the four classes of life’s organic molecules are polymers (lipids are not) o Carbohydrates o  Proteins o  Nucleic Acids o lipids  Polymer: long molecule made of many similar building blocks  Building blocks are called monomers  Enzymes speed up chemical reactions such as those that make or break down polymers  10 Harry 1. The Breakdown of Polymers (into monomers): Hydrolysis  a. Hydrolysis (to break down with water): digestion i. Breaks down polymers ii. Through the gain of a water molecule iii. Regulated by a specific enzyme: hydrolases iv. Figure 5.2 2. The Synthesis of Polymers: Dehydration (need to build sugars and carbs) a. Dehydration reaction (to synthesize water and a polymer): i. Connect monomers together Harry 11 ii. Through the loss of a water molecule iii. Regulated by a specific enzyme: dehydrogenases iv. Figure 5,2 5.2: Carbohydrates fuel and building material  Consist of C, H, and O in an approximate ratio of Ch2O  Building blocks= sugars (monosaccharaides) a. Carbohydrates include sugars ant the polymers of sugar b. Serve as fuel and building material  1. Sugars (monosaccharaides)  a. Are all multiples of (CH O) 2 b. Glucose (C  H6 O12 i6 the most common monosaccharide i. Has multiple isomers/ physical forms ii. Exists in a linear and ring form (more common) 1. The ring may close in either alpha or beta glucose iii. Alpha glucose is easier to digest c. 3 to 7 carbons + OH groups + carbonyl group d. Hydrophilic due to polar hydroxyl/ carbonyl groups 2. Disaccharide Sugars  a. A disaccharide is formed when a dehydration reaction joins two monosaccharide b. Monosaccharide + water = monosaccharide + monosaccharide  c. This covalent bond is called glycosidic linkage d. Examples of disaccharides i. Maltose ii. Sucrose iii. Lactose  iv. Lactase­ enzyme to break down lactose 3. Polysaccharides 12 Harry a. Polymers of sugars b. Formed by hundred to thousands or sugars c. Storage polysaccharides  i. Storage Polysaccharides: starch 1. Made up of alpha­ glucose subunits 2. Figure 5.6 ii. Storage polysaccharide: glycogen 1.   The hydrolysis of glycogen releases glucose when sugar is  demanded iii. Structural polysaccharides: cellulose 1. Found in cell walls of plants 2. Most abundant organic compound on earth 3. Includes ring form of glucose 4. Composed of beta­ glucose subunits  iv. Structural polysaccharides: chitin 1. found as structural support in  a. The exoskeleton of arthropods b. The cell walls of fungi 2. Not digestible by humans  d. The architecture. Function is determined by i. Its sugar monomers ii. The positions of its glycosidic linkages  e. Digestion of cellulose vs. starch i. Cellulose is very strong, difficult to hydrolyze ii. Enzymes that digest starch by hydrolyzing alpha linkages iii. Starch­ alpha glucose iv. Cellulose­ beta glucose 5.3: Lipids are a diverse group or hydrophobic molecules  Lipids are not true polymers  Hydro phobic: mostly hydrocarbons  Do not dissolve in polar solvents such as water  Dissolve in nonpolar solvents, like chloroform  Greasy, oily substances 1. Three important families of lipids: a. fats i. most abundant lipid ii. energy storage­ highly concentrated energy iii. 1g of fat contains 9 calories iv. esters hold fats together v. consist of: 1. a glycerol= 3 carbon alcohol contains 3 –OH groups Harry 13 2. Fatty acids are held to the glycerol by ester linkages 3. Fat = 1 glycerol + one or more fatty acids vi. Fatty Acids 1. Has a carboxyl group at one end of C 2. Long, unbranched hydrocarbon tail, approximately 14­ 22 carbons vii. Saturated fatty acids 1. Each C is completely associated with H 2. Solid at room temperature 3. Most animal fats are saturated 4. Figure 5.10 viii. Unsaturated fatty acids 1. at least 1 double bond 2. Monosaturated 3. Polysaturated 4. Liquid (oil) at room temperature 5. Most plants and fish are unsaturated fats b. Phospholipids i. Have glycerol, ii. Phosphate group, (negatively charged, hydrophilic) iii. Two fatty acids, iv. Fatty acid tails are hydrophobic tails v. Another group vi. hydrophilic head = other group + Phosphate group + glycerol vii. Phospholipid= hydrophobic head + fatty acid tails  viii. Amphipathic­ posses both hydrophobic and hydrophilic properties c. Steroids i. 4 total ring­  Made of three rings with 6 C and one ring has 5 C ii. Steroids differ in side chains or functional groups attached iii. Hydrophobic  iv. Ex: cholesterol in animals, not found in plants 1. Synthesized in liver  2. Found in animal cell membranes 3. Precursor  for synthesis of other steroids such as the sex hormones th Tuesday September 15 , 2015 Lecture 4: Origin of Life (25.1, 25.3) 5.4: Proteins  know the basic structure of an amino acid. Do not need to know the name of each  functional group o Central alpha carbon o Hydrogen atom o Amino group (basic) 14 Harry o  Carboxyl group o  R group 1. Protein functions: a. Structure b. hormonal c. Enzymes d. Receptors e. Transport f. Storage g. Contractile/ motor h. Defensive proteins 2. Protein = one or more polypeptides  3. Polypeptide= polymer of amino acids 4. The 20 amino acids a. Some are Nonpolar­ hydrocarbon side chains i. hydrophobic b. some are Polar­ hydroxyl groups i. Hydrophilic  c. Some are Charged­ acidic (hydrogen donor) or basic (hydrogen acceptor)   5. Polypeptides a. 100+ amino acids joined together in a linear sequence by peptide bonds b. Peptide bonds i. Amino acids joined by peptide bonds between carboxyl and amino groups ii. Created through dehydration synthesis (removal of water) 6. Protein structure a. There are 4 levels of organization to protein structure (Proteins are folded in the  Rough ER) i. Primary 1. Linear sequence of amino acids in a polypeptide chain  ii. Secondary 1. Hydrogen bonds at regular intervals in a polypeptide among  nearby amino acids a. R groups are not involved b. Spider webs c. Typically:  alpha helix­ flexible, elastic OR Beta pleated  sheet­ strong d. A coil structure: Alpha helix e. A folded structure: beta pleated sheet  iii. Tertiary 1. Interactions between R groups within the same polypeptide­ can be across large distances a. Results in a specific 3D shape Harry 15 b. Many types of interactions are possible: H bonds, ionic  bonds, hydrophobic interactions, covalent bonds, disulfide  bonds 2. Ex: H bonds, ionic bonds, hydrophobic interactions, covalent  bonds, disulfide bonds  iv. Quaternary  1. Interactions between 2 or more polypeptides a. Ex: collagen made of 3 polypeptides b. Ex: hemoglobin made of 4 polypeptides b. Effects of Protein unfolding i. Denaturation: loss of protein’s native structure 1. Lose structure  lose function 2. Caused by pH, salt concentration, high temperature 5.5: Nucleic Acids 1. Polymers of nucleotides aka polynucleotides a. Monomers­ nucleotides i. Nucleotide= nitrogenous base + five carbon sugar + phosphate group  b. Bonded together by phosphodiester bonds 2. 2 classes: a. DNA­ deoxyribonucleic acid  b. RNA­ ribonucleic acid 3. Store and transmit genetic information th Tuesday September 15 , 2015  Lecture 4: Origin of Life Chapters 25.1­ 25.3  25.1 Chemical Evolution Conditions of Early Earth­ 4 Requirements  Abiotic synthesis of small molecules  The joining of small molecules into macromolecules   The packaging of these molecules into droplets into membranes that maintain their own  chemistry  The origin of self­ replicating molecules that made inheritance possible 1. Little or no free oxygen: a. Oxygen breaks bonds (oxidizes) to O2  NOT conducive to building  b. Low O2  reducing environment 2. Source of energy 16 Harry a. To build biological molecules i. Violent thunderstorms ii. Volcanic activity iii. Meteorite bombardment iv. Intense radiation  3. Presence of chemical building blocks a. Water b. Dissolved inorganic minerals 4. Time a. For molecules to react with each other b. Earth is 4.6 billion years old c. Life is 3.5 billion years old The 4 Steps Hypothesis of Single Cell Formation  I. Formation of small organic molecules II. Abiotic synthesis of macromolecules III. Formation of protocells IV. Self replacing RNA 1. First step: formation of small organic molecules a. Two models try to explain this i. Prebiotic soup hypothesis = Oparin­ Haldane hypothesis 1. Life is formed near earth’s surface + conditions of early  2. Miller designed a closed apparatus to simulate early conditions of  early earth.  a. Formed amino acids + other organic molecules  ii. Iron sulfur hypothesis 1. Life formed at cracks of ocean floor  hydrothermal vents 2. Step 2: Abiotic synthesis of Macromolecules a. Formation of polymers form monomers b. Monomers polymerize on hot sand, clay, or rock c. Negative ions bind monomers Zn 2+ and Fe 2+ 3. Step 3: formation of protocells a. In water lipids and other organic molecules spontaneously form vesicles (lipids  are hydrophobic) b. Organic polymers exhibit attributes of living cells  i. Produce gradients across cell membranes ii. Undergo osmotic swelling and shrinking iii. Maintain internal chemical environment iv. Divide half after grown c. But no mechanism of heredity 4. Step 4: Self replacing RNA a. RNA first nucleic acid in protoells Harry 17 b. RNA is capable of: i. Replicate itself ii. Catalyze protein synthesis: ribosomes c. Hypothesized L DNA evolved later i. DNA: double stranded Concept 25.2: The fossil record documents the history of life 1. NO fossils for transition from nonlife to life a. Fossils show only the changes in kinds of organisms on earth over time b. Strata only tell us relative age  c. The absolute ages use radiometric dating (cannot be told just from looking at the  fossils) i. Use decay of radioactive isotopes d. Prokaryotic cells prolific on earth 3.8 billion years ago 2. The fossil record formation a. Sedimentary rocks deposited into layer called strata: 5 major strata and minor  strata i. Older ones on bottom and younger on top Concept 25.3: Key events in life’s history  1. The geologic record: standard time scale a. Divided into 4 eons  i. Hadean  ii. Achaean iii. Proterozoic  iv. Phanerozoic – includes 3 eras and the one we are in  1. The first single celled organisms a. Stromatolites: bacterial mats on sedimentary layers b. Prokaryotes: i. First: Heterotrophs: use fermentation ii. Second: photosynthetic autotrophs: E from sunlight iii. Third: Aerobes: use O2  more ATP 2. Multi­ cellularity/ The first eukaryotes: more complex i. Oldest fossils: 1.8 billion years ago b. Key evidence supporting endosymbitotic origin of mitochondria and plastids i. Both mitochondria and plastids were both formerly small prokaryotes  living in larger cells ii. Mitochondria and plastids both have:  1. Inner membranes 2. Have enzymes 3. Have own DNA 18 Harry 4. Have own ribosomes 5. Undergo binary fission (replication process)  6. Right size  3. The colonization of land i. 500 million years ago: fungi, plants, and animals moved to land ii. adaptions for life on land­ prevent drying out (desiccation) 2. History of life in 3 major domains of life a. Bacteria­ prokaryotes b. Achaea­ prokaryotes  c. Eukaryotes i. Protists  ii. Plants iii. Animal  iv. Fungi  Friday September 18 , 2015 Lecture 5: Cell Structure (6.1­6.4) I. Order of life on earth: Prokaryotes, eukaryotes (through endosymbiosis), multi cellular  organisms, (bang), live on earth Know this order Harry 19 II. Know the organelles and their functions Cell: Fundamental Units of Life  All organisms: made of cells  Smallest unit of living   Multicellular organisms: cooperative specialized cells  Share: (cell theory) o 4 common features o Common evolutionary ancestor  6.1: To Stidu Cells Biologist Use Microscopes 1. Microscopy 2. Cell Fractionation  I. Parameters of Microscopy a. Three important parameters of microscopy i. Magnification­ the ratio of a object’s image size to its real size ii. Resolution­ the measure of the clarity of the image, or the minimum  distance of the image, or the minimum distance of two distinguishable  points iii. Contrast­ difference in brightness between parts of the sample  b. Light Microscope (LM) i. Refract (bend) the light, to magnify image ii. Compound light microscope: 2 lens (ocular, objective)  iii. Magnify up to 1000 times iv. Best resolution ~0.1 um  v. Problems: cant see/ study organelles/ internal structure c. Electron microscope (EM) i. Focuses beam of electrons through or off of specimen ii. Magnify 20,000 times or more iii. Best resolution ~1nm d. Two types of EMS (Electron microscope) i. Scanning electron microscopes (SEMs)­ gold film  1. Beam of electrons on surface of specimen 2. Electrons strikes surface  secondary electrons emitted intensity  varies with contour 3. Provides 3D images 4. Object is coated with a thin film of gold ii. Transmission electron microscopes (TEMs) ­  plastic film  1. Specimen embedded in plastic 2. Cut into very thin slice (50­ 100 nm thick) 3. Beam of electrons through a specimen 4. Study the internal structure of cells 20 Harry 5. Sections stained with heavy metals to improve contrast  iii. Why not use EM all the time? 1. Cells must be killed 2. May alter their structure 3. Expensive 4. Tedious preparation II. Cell fractionation­ separates major organelles a. Centrifuges­ fractionate cells into their components b. Used to determine functions of organelles c. Helps correlate cell function with structure d. Supernatant through centrifuge 6.2: Cellular Characteristics and Diversity   Basic Features of all cells (the smallest unit of life)  o Plasma membrane­ phospholipids o Cytosol­ semifluid substance o Chromosomes­ carry genes o Ribosomes­ make proteins   Organelles are Membrane Bound  1. Two major Categories of Cells a. Prokaryotes: came first i. ~3.5 to 3.8 bya ii. “before nucleus” iii. domains bacteria and archaea iv. No nucleus v. Nucleoid: DNA in an unbound region vi. No membrane­ bound organelles vii. 1­ 10 um b. Eukaryotes: Came second  i. ~1.9 to 2.1 bya ii. Means “true nucleus”  iii. Domain eukarya iv. Includes: protisits, fungi, animals and plants v. DNA in a nucleus bounded by a membrane (nuclear envelope) vi. Membrane­ bound organelles vii. Cytoplasm in region between plasma membrane and nucleus viii. Size typically 10­ 100 um ix. Eukaryotic cells ~10x larger than prokaryotic cells  2. Limits to cell size: Why are they small? a. The plasma membrane: selective barrier i. Allows the passage of oxygen, nutrients, and waste Harry 21 ii. For each sq mm: limited amount of substance cross/ sec iii. If increase the surface of membrane increase the amount of substance  cross/sec iv. See figure 6.6 b. The surface area  (SA) to Volume (V) ratio i. Need to maximize membrane surface area in relation to volume  1. Allows more substances to cross  ii. Metabolic requirements set limits on size of cells iii. Surface area to volume ratio of cell is critical iv. As cell size increases, volume grows proportionately more than its surface  area  v. Surface area increases while the total volume remains constant vi. Figure 6.8 memorize the ones in red and their function i. 22 Harry 6.3: Nucleus and Ribosomes 1. Components of Eukaryotic Cells a. The nucleus: visible organelles has: i. DNA and proteins 1. DNA organized in chromosomes 2. DNA + proteins= chromatin ii. Nucleolus 1. Dark structure of RNA and proteins in nucleus 2. No membrane 3. Where ribosomes are made iii. Nuclear envelope: separates nucleoplasm from cytoplasm  1. Separates nucleus from the cytoplasm  2. Made of 2 membranes (space ~20­40 um): both lipid bilayers Harry 23 3. Forms nuclear pores: membranes fused at intervals (protein  complexes) a. Regulate entry and exit of molecules 4. Is lined by nuclear lamina a. Composed of proteins  b. Maintains shape of nucleus  5. Figure 6.9a memorize the ones in red and their function  b. Ribosomes i. Ribosomes­ site of protein synthesis 1. Non membrane­ bound not considered organelles 2. Made of ribosomal RNA (rRNA) and protein  3. Leaves nucleus via nuclear pores in nuclear envelope  ii. Ribosomes carry out protein synthesis in two locations 1. In the cytosol free ribosomes 2. On the outside of the endoplasmic reticulum or the nuclear  envelope bound ribosomes  3. See figure 6.10 6.4: The Endomembrane System  Internal membrane system that monitors synthesis of proteins and their transport  around and exit out of the cell. The movement of lipid and detoxification.   Membrane: any structure that is like a thin sheet o Made of a lipid bilayer o No free ends: from closed compartments o Separates:  Internal contents from external environment  Cell into many compartments  Function: o Regulates protein traffic  o Performs metabolic functions in cell o Lipid movement  o Communication/ continuity within the cell organelles  o Compartmentalizes cell into organelles  Relationship: these components are either: o Continuous: direct physical continuity o Connected vesicles: interacting by transfer of membrane segments The Endomembrane system consists of:  Nuclear envelope  Plasma membrane o Encloses cell contents 24 Harry o Controls materials in and out  Portions of membrane can pinch in bring materials in  Vesicles from inside fuse w? membrane  get material out o Selectivity permeable  Regulates what and how much pass through the membrane o Not equal to cell wall  (ER) Endoplasmic reticulum: biosynthetic factory o Main complex of membranes o Lumen: internal space  The ER lumen is a single continuous space o ER membrane continuous with nuclear envelope to promote communication  o Two regions (connected)  Smooth ER: lacks ribosomes o Synthesizes lipid o Metabolizes carbohydrates: lots of SER in liver o Breaks down glycogen  regulates blood glucose o Detoxifies drugs and poisons o Involves adding –OH groups  more soluble alcohol and  other drugs o Stores calcium ions  Rough ER: surface studded with ribosomes  o Has bounded ribosomes o 1­ Proteins made in ribosomes o 2­ Travel through a translocon (= pore) o 3­ Into ER lumen for folding  o 4­ transferred via vesicle budding  o 5­ target membrane  o Proteins are folded and modified  o Secrete glycoproteins (proteins covalently bonded to  carbohydrates) o Distributes transport vesicles  o Is a membrane factory o End up budding off towards to Golgi Apparatus   Golgi apparatus­ shipping and receiving center o Structure  Stacks of membranous sacs= Cisternae  Each sac  own lumen  Not continuous from ER  Each membrane stack has   Cis face: “receiving” side  trans face: “shipping” side o Functions Harry 25  modifies products of ER  manufactures certain macromolecules  sorts and packages materials into transport vesicles  shipping product out of Golgi using vesicles   Lysosomes : Digestive Compartments  o Hydrolyze to digest macromolecules using enzymes o Sacs of powerful hydrolytic or digestive enzymes produced in rough ER o Primary lysosome  Processed in Golgi  then buds off o Secondary lysosome  When primary lysosome fuses with vesicle containing ingested material  Destroys vesicles and contents  Breakdown complex molecules­ make fuel, degrade foreign molecules   Vacuoles : Diverse Maintenance Compartments  o Structure  Large vesicles between the ER and Golgi apparatus o Functions  Food vacuoles are formed by phagocytosis  Contractile vacuoles are found in many freshwater protests, pump excess  water out of cells  Central vacuoles are found in many mature plant cells, hold organic  compounds and water  Hold food, water, and waste  Promotes cell growth when water is added and causes cell expansion  26 Harry Tuesday September 22 , 2015  Lecture 6: Membrane Structure and Transport (7.1 to 7.5) Concept 7.1: Structure of Cellular Membranes Important Features: 1. Phospholipids a. Main component of membranes b. Amphipathic (works in boy polar and non polar) = hydrophobic tails +  hydrophilic head c. Hydrophobic interactions hold together phospholipid bilayers Harry 27 2. Fluid­ mosaic model a. Amphipathic behavior is what allows for the mosaic arrangement  i. Amphipathic­ has both hydrophilic and hydrophobic regions  b. Membrane= fluid structure + mosaic of various proteins i. Must be fluid to work properly (like salad oil) ii. See figure 7.3 c. Fluidity of Membranes depends on: i. Temperature: if too cool  solidifies ii. Fatty acid length: shorter  more fluid iii. Fatty acid saturation: unsaturated  more fluid 0 iv. Cholesterol: at warm T   stabilize membrane fluidity. Reduces  phospholipid movement  But at low T   hinders solidification  See figure 7.5 d. Mosaic i. Proteins in membrane  form pattern (tiles in a mosaic) 1. Some held in place by cytoskeleton ii.   Protein types: 1. Peripheral­ not embedded (hydrophilic­ therefore on the  outside) 2. Integral­ deeply embedded in membrane (hydrophobic­  therefore on the inside) a. Inside the membrane and can span he membrane  e. Membrane proteins: six major Functions i. Transport ii. Enzymatic activity iii. Signal transduction iv. Cell­cell recognition  v. Intercellular joining  vi. Attachment the cytoskeleton and extracellular matric (ECM) 3. Carbohydrates a. Two forms: i. Glycoproteins­ attached to protein 1. Polysaccharide + protein 28 Harry ii. Glycolipids­ attached to lipid 1. Polysaccharide + lipid 2. Important in cell­ cell recognition  7.2: Membranes Structure: Selectively Permeable Membrane regulates movement of molecules in/ out of cell 1. lipid bilayer 2.       Permeability of the Lipid Bilayer o Hydrophobic molecule (non polar):  Dissolve in  cross the lipid bilayer o Hydrophilic  Transport proteins o Allow passage of hydrophilic substances across the membrane in two types:  Channel proteins  Hydrophilic tunnel   Aquaporin­ specific for water  Carrier proteins  Change in shape  Translocate molecules  Specific   Membranes Transport have two types o Passive (7.3): No energy (ATP)  Simple diffusion  Osmosis  Facilitated diffusion   7.3: Passive Transport  Diffusion of substance across a membrane o No energy investment  Need a concentration gradient:  o Diffusion: net movement  down concentration gradient o Always from high concentration to low concentration  o From high concentration to low concentration  At dynamic equilibrium  no net movement but molecules still moving evenly in both directions  Simple Diffusion­ tendency for molecules to spread out into available space o Diffusion of substances across the lipid bilayer o What substances can diffuse: Harry 29  Gasses O 2 CO ,2N 2   Small non polar molecules­ (hydrophobic) ex: hydrocarbons  Be able to tell whether or not it will diffuse on the exam   Small polar, uncharged…   H 2 o A special case of diffusion: Osmosis­ Water Diffusion   Osmosis­ a diffusion of water across a selectively permeable membrane  Water diffuses  Water movement from lower to higher solute concentration  Water Balance of Cells without Cell Walls  Tonicity: ability of a solution to cause a cell to gain or lose water  Isotonic solution  o [] outside cell= [] inside cell  no net water movement  Hypertonic solution o [] outside cell> [] inside the cell  Cell loses water  Hypotonic solution o [] outside cell < [] inside the cell  Cell gains water   Water Balance of Cells with Cell Walls  Hypotonic solution: cell turgid (firm). Normal healthy state  Isotonic solution: cell flaccid (limp)  Hypertonic solution: cell loses water and the membrane shrinks (plasmolysis)   See figure 7.12 o Facilitated Diffusion  Aided by proteins  NO energy  Down   concentration   gradient   (from   high   concentration   to   low concentration)  Substances that use it:  Large molecules: too big to pass through membrane  Polar molecules: hydrophilic  Ions: charged, hydrophilic  o Types of Membrane Proteins  Channel proteins  Aquaporin  Ion channels: for ions o Some are gated channels, open or close  Carrier proteins 30 Harry Carrier Mediated Transport requires the help of carrier proteins  7.4: Active Transport  Requires metabolic energy  Uses energy (ATP) to move solutes against their gradients  Specific transport proteins required  Allows materials to be stockpiled by cell  Allows cells to maintain concentration gradients that differ from their surroundings  Ex: the sodium­ potassium pump o Pumps 3 Na  out and 2 K  in  establishes electrical gradient  o See figure 7.15  Can pump ions  7.5: Bulk Transport: Exocytosis and Endocytosis  1. Always require energy­ ATP 2. Types of active transport (but not carrier mediated, there are no carrier proteins)  3. Transport via vesicles 4. Transport large molecules such as polysaccharides and proteins  5. Two types: a. Exocytosis­ releasing out of cell i. Uses vesicles ii. Uses plasma membrane  b. Endocytosis­ taking things into cell   Exocytosis o Use vesicles o For wastes or secretory products o Vesicle fuse with plasma membrane o Stuff (Macromolecules) in vesicle are released outside the cell  Endocytosis  o Macromolecules taken into the cell o Requires ATP o Forms vesicles derived from plasma membrane o Three types  Phagocytosis (cell eating)  A cell engulfs through wrapping: o Large solid particles o Forms vacuole o Fuses with a lysosome o Digest the particle in  o See figure 7.19  Ex: White blood cells   Pinocytosis (cell drinking) Harry 31  A cell eats through engulfing and pinching  o Takes in fluid + dissolved materials o Forms small liquid filled coated vesicles o unspecific  Receptor mediated endocytosis   Receptor proteins in membrane  Molecules cluster in coated pits  Form coated vesicle that fuses with lysosome   Is specific  Ex: cholesterol uptake form blood by mammalian cells  th Friday September 25 , 2015 Lecture 7: Cellular Metabolism (8.1­ 8.4) Exam Review ARC 103 Friday October 9  at 6:40­ 8 pm  Metabolism is o sum of all chemical reactions of an organism and energy transformations  o highly regulated process aka maintains homeostasis which maintains balance o an emergent property for life  arises from orderly  o Metabolic pathways  A metabolic pathway begins with a specific molecule and ends with a product  Each step is catalyzed by a specific enzyme  o Types of Metabolic Pathways  Catabolic pathways  Breaking down complex molecules to simpler ones  Release energy  All catabolic reactions are exergonic  Complex  simple items   Ex: cellular respiration= breakdown/ degradation of glucose   Anabolic pathways  Build complex molecules form simpler ones   Needs energy  Simple complex substances   Ex: synthesis of protein form amino acids  Forms of Energy o Energy = capacity to cause change o Kinetic= E of motion o Potential= stored E  has not yet been used 32 Harry o Heat (thermal energy): random movement of atoms or molecules  The Laws of Thermodynamics o Thermodynamics: study of energy transformations  First law of thermodynamics  Energy cannot be created or destroyed  Converted from one form to another  Second law of thermodynamics   Energy   transfer   or   transformation   increases   the   entropy (disorder)   Entropy (s) = a measure of disorder (always positive) o Food (calories) organized energy  Stored chemical bonds  Low entropy and id usable o Heat: disorganized energy  Less usable energy  Cannot perform work  Disperses into the environment   High entropy  o Entropy continuously increasing universe  Biological order and disorder o Light energy enters an ecosystem and heat energy will exit o Energy conversion never 100% efficient   Car engine 20­30% efficient, rest is heat


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

75 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Bentley McCaw University of Florida

"I was shooting for a perfect 4.0 GPA this semester. Having StudySoup as a study aid was critical to helping me achieve my goal...and I nailed it!"

Amaris Trozzo George Washington University

"I made $350 in just two days after posting my first study guide."

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."


"Their 'Elite Notetakers' are making over $1,200/month in sales by creating high quality content that helps their classmates in a time of need."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.