New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

BIO 110: Notes

by: Sheilah Kirui

BIO 110: Notes BIO 110

Sheilah Kirui

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

Notes from 09/02/2016 up to 09/16/2016 strictly based off Dr Clark's lecture nnotes I hope it helps!
Principles of Biology
Dr Clark
75 ?




Popular in Principles of Biology

Popular in Biology

This 9 page Bundle was uploaded by Sheilah Kirui on Tuesday September 20, 2016. The Bundle belongs to BIO 110 at University of Rochester taught by Dr Clark in Fall 2016. Since its upload, it has received 11 views. For similar materials see Principles of Biology in Biology at University of Rochester.


Reviews for BIO 110: Notes


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 09/20/16
1 Sheilah Kirui  BIO 110 Study guide for Exam #1 Lecture #2     9.2.16(Friday)  The Scientific method; What is it? The aspects that have to be fulfilled?  Positive and Negative controls   The concept of Electronegativity (eN)  Hydrogen bonds (H­bonds) are the result of differences in eN o Found between molecules that have partial charges o If molecules have complete positive/negative charge = ionic interactions o Important for water­water interactions + behavior and stability for other biomolecules o The individual H­bonds are very weak but together are very strong. Eg: DNA double  helix is very stable due to the collective bonds.  Q: Why is ice less dense than water?  ­  Ice has more permanent hydrogen bonds since cooler temp = less energy needed to break the bonds.  ­ Water has all four hydrogen bonds when frozen and it takes less space = less dense  Lipids/fatty acids mainly contain C­H and thus, are insoluble in water (hydrophobic)  Carbohydrates = soluble because they have a lot of hydroxyl (OH)  Same rule applies to gases; if polar = soluble, non­polar=insoluble  Glucose is very soluble in water not because of C­H but rather, due to the OH groups o Know the structure of Glucose?  o Q: Why is glucose hydrophilic?   ***Be able to look at the structure of molecules and tell whether hydrophobic/philic?  (pg 29)  Entropy = amount of order in a system/how spread out is is. The universe moves towards less order  Hydrophobic effect:  Q: Why is HPE effect important in Biology? o Cell membranes are held together by the HPE, which ensures the folding of proteins  o Proteins are:  hydrophobic – inside     hydrophilic=inside proteins Q: Why does oil not mix with water A: Hydrophobic effect ­ the oil molecules aren’t sticking together. Rather they are being  secluded together by water; reduces total # of ordered water molecules Water (roles) o determines how proteins fold – how is it related of eN? o make/break of covalent bonds b/w subunits (e.g.: amino acids) ­ Condensation – forming covalent bond ­ Hydrolysis – breaking a covalent bond using \water molecule 2  Breaking a bond releases a phosphate and provides energy.  Q: Why is it important to hydrolyise ATP?  Lecture #3      09.07.16 (Wed)  Cell membrane = amphipathic (both hydrophobic + hydrophilic)  Keq(constant) – tells you the direction that the reaction will take   We can make things more acidic by adding more protons   Water is a weak acid = doesn’t fall apart easily Q: Do I need to know the titration curve for this exam or in the future? I am guessing not. .   pka =determines how tightly an acid holds on to a proton.  Types of non­covalent forces    **BE SURE TO BE ABLE TO DESCRIBE ALL OF THEM  Hydrogen bonds – sharing of H atom  Ionic attraction – attraction of opposite fully charged rather than partial charges   Hydrophobic –  interaction of nonpolar molecules in the presence of polar molecules ;  repulsion of molecules from water  Van der Waals – the weakest of all forces, which is the interactions of electrons of nonpolar  substances **All these forces have something in common: electron and charges  Q: Why are they more important than the covalent bonds? A: They are not permanent and since they are weak, they form and break often.   The more complicated molecule = the more important the non­covalent interactions   The non­covalent forces hold 3­D structures of macromolecules  ENERGY:   Catabolism – breaking down from bigger  smaller ; releases energy  Anabolism – making/building from smaller  bigger size; requires input of energy ­ **Catabolism occurs to produce chemical energy (ATP) that is used to build bigger  molecules (Anabolism) ­ The actual energy is called NTP (ATP + other nucleids) ­ ATP produced is used to fight Entropy  Fuels – molecules that can be repeatedly oxidized  ATP = more valuable fuel that is readily to be used. Glucose has to be trasnformed into ATP  in order to be used.   ATP’s energy is stored in the bonds between the phosphate.   To extract energy from glucose, move electrons from C to O  The energy in glucose is found in the covalent bonds (shared electrons)  Most humans can oxidize carbon to produce energy  3 Glycogen – temporary energy storage whereas fats = permanent  Lipids – insoluble cuss chemical bonds are nonpolar Saturation – with hydrogen  Trans – straight rather than kinky saturated fats  Triaglycerol – three fatty acids connected to a glycerol  Phospholipid – wall of the cell membranes Amino acids: NH2+OOH  R – groups aka side chains  Pathways (Do we have to know this?)   Glucose  Glycolysis process to produce high energy electron carriers  electron transport chain  converts to electrochemical (proton gradient) type of energy  conversion to mechanical energy   ATP  Lecture #3     9.9.16(Friday)  Phosphate groups are negatively charged   To convert ADP to ATP, you need to add another phosphate.  Uses for ATP:  o One of the four bases of DNA o Used for energy  Electron carriers – holds electrons captured in the oxidation of carbon compounds o NAD+ – used largely in catabolism o NADP – used for anabolism  o FAD  Deta G = Energy created or used by a reaction that tells you which direction the reaction will  proceed (just like eq) Functional Groups    **Start knowing their name + be able to identify them though no need to  drsw them **BE ABLE TO TELL THEM; NO NEED TO  DRAW THEM ON EXAM H,O = water H,O,C = Lipids + Carbohydrates H,O,C,N = Creating of 18/20 Amino acids H,O,C,N,S = All 20 amino acids H.O.C,N,S, P = Nucleic Acids (DNA +RNA) Monosaccharides : 1 sugar Ex:  glucose and fructose  Oligosacccharides (di, tri…) = 2­20 sugars 4 Polysaccharides : >20  Glucose is the most common and preferred biomolecule in the whole planet. Therefore, we  might often have to convert other molecules into glucose first.  Fructose is metabolized in the liver (like alcohol) before converted to glucose to be used by  the cells  Ribose sugar – RNA ; Deoxyribose ­ DNA  Sugars end generally in “ose” whereas enzymes (proteins) have the ending ‘ase’   Most of our sugars are temporarily cyclic, which is more stable than the linear form.  Sugars can be modified in order to add other groups  Joining two sugars together requires the removal of water molecule; the bond between the  sugars is called glycosidic bond (covalent bond that is much stronger than non­covalent  forces)  Cellulose is largely found in plants and is very stable and insoluble (explains why trees and  other plants do not dissolve when it rains)  Glycogen and starch    In our bodies, we store glucose as glycogen (found mostly in our liver and muscles)  The excessive sugar (glucose) is converted into fat – explains why survival is feasible for  humans  Purposes of polysaccharides(carbohydrates): ­ Energy structure ­ Cellulose structure ­ Cell signaling ­ Blood groups are determined by what carbohydrates are present  ­  Shells of athropods   Adrenaline tells the liver to break down glycogen as  a response to environmental stimuli  Branching quickens the breaking down process of bonds **BE ABLE TO EXPLAIN why cellulose and glycogen are different in terms of strength and  solubility  ­ has to do with hydrogen bonds  Starch: the polysaccharide chain is curved/branched rather than as linear as in cellulose.  Branching limits the # of hydrogen bonds that can form making it less compact than cellulose  Glycogen: the high amount of branching makes its solid deposits more compact than starch   Cellulose: unbranched and each glucose molecule is flipped 180 degrees, The parallel chains  can create a hydrogen bond to form straight fibers of great strength   Lipids – basically, anything that is hydrophobic Roles/purposes: ­ Electron carriers ­ Energy storage (long term storage) ­ Light absorbing pigments 5 ­ Hormones ­ Intracellular messengers ­ Cell membranes are made of lipids  Most of our energy is stored in the form of lipids because they’re largely insoluble and  stable. Also, it takes less space because there are no water molecules included or exposure.   Most enzymes work in a hydrophilic environment   Triacylglycerol (a s simple lipid) – used for energy storage + insulation Fatty Acids:   Saturated fatty acid: single bonds between hydrocarbon atoms and the chain is straight,  which allows molecules to be tightly packed amongst other similar molecules    Unsaturated fatty acid: double bonds between two carbons = means fewer oxygen and  changes shape to kinky chains.   Saturated can pack together better than unsaturated fatty acids. More kinks = less packing Lecture  9.12.16(Monday)    AMINO ACIDS  Cellulose – insoluble, strong and indigestible   Glycogen/starch­ not very stable but east to break down   Both held together by H­bonds but the types of glycosidic bonds is different  Q: Why is cellulose insoluble?  The potential to have hydrogen bonds is taken by glucose molecules so cellulose has no chance  of bonding with water  Cell membranes are formed by HPE but held together by the Van der Waals forces  The more double bonds = more difficult to pack tightly = so membrane becomes more fluid  The cooler the membrane = more fluid. If too cold = becomes like a gel   Double bonds are usually found in cis fats rather than trans (related to bad health) Q: Why do we store energy more as fatty acids rather than glucose? Because there is more energy per carbon in f.a. compared to glucose. Fats also take up less space than glucose because there’s no water interacting with the lipids.   Things that attach to Carbon in Amino acids: Hydrogen, Amino groups, Carboxyl, R groups  Q: We have hundreds of amino acids but we build proteins only with 20 of them. Why? A: We build them out of 20 and then modify them after  6  Roles of Amino Acids    ­ Building blocks for  ­ Neurotransmitters ­ Energy source ­ Precursors for other biomolecules (they’re turned into other stuff)  Anything we use Nitrogen (N) – typically is an amino acid   Amino Acids are ionizable   The simplest AA: glycine because it’s the simplest  Q: Some of our R groups are ionizable (can gain/lose electrons). Why is this important? A: If you change the charge = change the structure = changes the function   Peptide bonds (a form of covalent bond) are formed by losing a water molecule; breaking a  peptide bond = use water molecule  Ribosomes = catalyzes the reaction that removes/adds water to form a peptide bond ***IMPORTANT Note: Be able to tell from structures which group AA belong in and HOW  they interact with water or not?   Proteins function based on the variety of amino acids   Whether or not AA interact with water has an impact on the protein structure and function ** MUST KNOW: Categories of Amino acids: ­ Positively + negatively charged R­groups ­ hydrophilic (due to the OH groups) ­ Aromatic (ring structures) = largely hydrophobic as a category ­ Polar uncharged =hydrophilic  ­ Non­polar R­ groups = hydrophobic and cluster together  ­ Non­polar aliphatic = non polar that aren’t cyclic (no rings)  The chain in peptide bonds are held together by covalent bonds but in their 3­D shape, they  are held by non­covalent forces together  Adding more covalent bonds = increases stability   Biotic = life     Abiotic = without life  Lecture    9.14.16(Wed)  Two amino acids are joined together to form peptide  Insulin = regulates blood sugar   The typical protein size has hundreds of amino acids 7  Primary – the order of amino acids in a polypeptide. Held together by covalent bonds  RNA = determines the primary structure of protein and RNA’s sequence is determined by  DNA   Secondary structure = 3­D shape; interactions between residues that form a stable structure  Tertiary = just more 3­D structures added  Quaternary = when you have more than one polypeptide ­ Held by the four non­covalent forces  Protein function = determined by protein structure   Protein structure (3­D shape) = determined by Amino acid sequences  Peptide bonds do not rotate but other bonds may rotate depending on adjacent R groups (size  and charge) Q: How can we determine a peptide sequence?  Secondary structures  Two common ones: alpha helix and beta sheet/strand   Held together by hydrogen bonds that have specific angles ­ Alpha – intramolecular H­bonds ­ Beta – intermolecular H­bonds Alpha –helix   Forms due to interactions b/w AA separated by four residues  R­groups of the AA point outwards from the axis  They have a repeated 3.6 Amino acids/turn  Stabilized by the H­bonds between C=O of one aa + N­H of another one (these H­bonds  are part of the polypeptide backbone not the R­group) Beta – sheet/strand  More extended than alpha­ helix  R­groups alternate up and down orientation  H­bonds between two strands stabilize the strands that can run in same or opposite  directions Functions of proteins  Catalysts, Hormones, Toxins and venoms, Growth factor, DNA binding, Ribosomal proteins, ­ Visions, immunoglobins, structure, contractile, transportation, storage, Electron, transport. Lecture    9.16.16(Friday)  Primary structure – held by covalent bonds  Secondary – held by hydrogen bonds  o Alpha/hairpin turn (180 degree turn) 8 o It takes four amino acids to make the turn o Proline and glycine are most likely to be found in alpha turns and least likely in alpha  helix  Tertiary + Quantenary strcutures– held by four non­covalent forces + disulfide bonding  Non­covalent forces hold proteins in shape  The diversity of R groups makes proteins unique Functions of proteins ** know the example of proteins for each of the functions below  Catalysts, structural, contractile, transport, storage, electron transport, hormones, growth factor,  DNA binding, ribosomal proteins, toxins and venoms, vision, immunoglobins  All proteins bind to something else (other molecules)   Membrane proteins ­ ­ their roles? **Reading for Monday’s class: Circulatory system ­ ­just focus on the hemoglobin  Q: How do proteins fold?  Q:  Why do small proteins have a higher rate of disulfide  A: They have fewer opportunities for covalent bonds because less probability of HPE  Disulfide bond; found only between S­H and S­S bonds    Regulating a protein’s shape affects its function as well because they’re related  Proteins contain chemical groups other than amino acids (called the prosthetic groups)   ****Information that detects how proteins will fold is found in the primary sequence but how does it ‘know’ how to fold?  ­ How to test this hypothesis?   Cooperative folding – the folding of one element doesn’t affect that of another   Protein folding, which can take variety of pathways to occur is driven by Entropy – from  high energy  lower energy state   Reverse of folding = called denaturing and some methods that can cause it: o Heat, detergents, mechanical agitation, urea, extremes of pH, and mercaptoethanol  (breaks the S­S bonds) o Denaturing causes the proteins to stick together  Q: What exactly happens during denaturing? Why are denatured proteins less soluble than native ones and can they be renatured?   Alzheimer’s disease is a result of misfolded proteins (exposure of a beta­strand  outside of  the proteins)  Ribonuclease A– an enzyme that breaks down RNA  **Enzymes ends in “ase” 9 REVIEW  Know why proteins form in a certain way   Monday’s lecture will be tested if its about proteins, not nucleic acids  H­bonds= formed between H atom and the four most eN atoms (O,N,Fl,Cl)  Study the amino acids and the groups they belong to, how they interact with water?  No need to memorize the AA  Histimine = positively charged AA  Probability of having a ‘Design your experiment” question


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

75 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Jim McGreen Ohio University

"Knowing I can count on the Elite Notetaker in my class allows me to focus on what the professor is saying instead of just scribbling notes the whole time and falling behind."

Amaris Trozzo George Washington University

"I made $350 in just two days after posting my first study guide."

Bentley McCaw University of Florida

"I was shooting for a perfect 4.0 GPA this semester. Having StudySoup as a study aid was critical to helping me achieve my goal...and I nailed it!"

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.