New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

Review on Biology Camble Biology Chapters 2-5

by: Shay Notetaker

Review on Biology Camble Biology Chapters 2-5 1441

Marketplace > University of Texas at Arlington > Biology > 1441 > Review on Biology Camble Biology Chapters 2 5
Shay Notetaker

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

Complete review on Camble Biology Chapter 2-5
Dr. Passy
75 ?




Popular in Biology

Popular in Biology

This 17 page Bundle was uploaded by Shay Notetaker on Tuesday September 27, 2016. The Bundle belongs to 1441 at University of Texas at Arlington taught by Dr. Passy in Fall 2016. Since its upload, it has received 8 views. For similar materials see Biology in Biology at University of Texas at Arlington.


Reviews for Review on Biology Camble Biology Chapters 2-5


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 09/27/16
Bio1441 Chapters 2­5 Review Chapter 2: The Chemical Context of Life I. Matter consists of chemical elements in pure form and in combinations called compounds a. Elements and compounds i. Element: substance that cannot be broken down into other substances by chemical rxns  (92 that occur in nature) ii. Compound: substance made of 2 or more different elements combined in a fixed ratio  1. Ex: NaCl—1:1, pure Na is metal (corrosive) and Cl is a gas (toxic)—combined they make table salt (emergent properties) b. The elements of life 1. Of the 92 in nature, approx. 25% are essential for life (humans­ 25, plants­ 17) 2. Humans: C, H, O, and N make up 96.3% of living matter; Ca, P, K, S, Cl, Mg =  3.7% ii. Trace elements: needed in small quantities  1. Ex: Fe needed in all lifeforms  2. Ex: vertebrates need iodine b/c it is essential to hormones produced by the thyroid  gland (goiter—enlarged gland due to iodine deficiency) c. Evolution of tolerance to toxic elements i. Ex: serpentine plants—can survive in enviro with heavy cobalt, chromium, and nickel  deposits II. An element’s properties depend on the structure of its atoms i. Atom: smallest unit of matter that still retains the properties of an element 1. Charge is neutral (protons = electrons) unless indicated otherwise b. Subatomic particles i. Neutrons: no charge, found in nucleus, approx. 1 Dalton ii. Protons: positive, found in nucleus, approx. 1 Dalton iii. Electrons: negative, surround nucleus in a cloud and travel at speed of light (centrifugal  th force), approx. 1/2000  Dalton c. Atomic number and atomic mass i. Atomic number: number of protons (and electrons if neutral), written as subscript to the  left­down of an element (Ex:  H2) ii. Mass number: sum of protons and neutrons, written as subscript to the left­up of the  element ( 23 Na—mass number is 23 [protons + neutrons] and atomic number [protons] is 11 11 so 23­11= number of neutrons = 12  iii. Atomic mass: total mass (only slightly more than mass number because electron mass is  negligible)  d. Isotopes: different number of neutrons of same element i. Ex: carbon­12 ( C) which is 99% of carbon in nature and has 6 neutrons;  C (6  12 6 neutrons) and  C (7 neutrons) are stable isotopes (their nuclei don’t tend to lose  subatomic particles—a process called decay);  C (8 neutrons) is radioactive (unstable) 1 Bio1441 Chapters 2­5 Review ii. Radioactive isotope: one in which the nucleus decays spontaneously, giving off particles  and energy; when radioactive decay leads to a change in number of protons, it transforms  the atom to an atom of another element (neutron splits into 1 electron and 1 proton) 1. Ex:  C (6 protons) decays and becomes  N (7 protons) e. Radioactive tracers: radioactive isotopes usually used as diagnostic tools in medicine i. Cells use radioactive atoms same as non­radioactive isotopes of same element;  radioactive isotopes are incorporated into biologically active molecules which are then  used as tracers to track atoms during metabolism 1. Ex: certain kidney disorders diagnosed by injecting small amount of radioactively  labeled substances into blood and then analyzing tracer molecules excreted in urine ii. Radiometric dating: measure radioactive decay in fossils to date life 1. Parent isotope decays into daughter isotope as a fixed rate—half­life of isotope  (time it takes for 50% of parent isotope to decay); half­life is not affected by  temperature, pressure, or any environmental variable f. Energy levels of electrons i. Atoms are mostly empty space; electrons travel at speed of light; when 2 atoms approach  during reaction, nuclei don’t come close enough to interact ii. Energy: capacity to cause change 1. Potential energy: energy that matter possesses because of its location or structure;  matter tends to move toward the lowest possible PE a. Ex: H O2in a reservoir on a hill has PE because of its altitude; when  H 2 is released, energy can be used to move blades and generate  electricity; bottom = lease PE b. Electrons have PE due to distance from nucleus; takes work to move  a given electron farther from the nucleus so the farther from the  nucleus it is, the more PE it has i. Changes in PE in electron occur in fixed amounts (ball  bouncing downstairs)—electron can only exist at certain  energy level, not in between them iii. Electron shells: average distance from nucleus and energy level 1. Electron can move from shell to shell BUT only by absorbing/losing amount of  energy equal to the difference in PE between its position in the old and new shells a. Ex: light energy excites electron to higher energy shell  (photosynthesis) and falls back to old energy shell when it loses  energy (released as heat) g. Electron distribution and chemical properties: i. Periodic table arranged in periods that tell number of shells (ex: 3  row = 3 shells) ii. First shell holds up to 2 electrons, all other up to 8 iii. Chemical behavior of atom depends on number of electrons in valence shell (outermost)  so atoms with same valence have similar behaviors (Fl and Cl­­ 7) 2 Bio1441 Chapters 2­5 Review iv. Atom with completed valence shell is unreactive (8 in valence shell or 2 if first shell) –  noble gasses (He, Ne, Ar…) – inert h. Electron orbitals: 3D space where electron is found 90% of the time; each orbital holds max  2 electrons i. First electron shell has only one spherical orbital (1s) ii. Second shell has 4 orbitals: 1 large spherical (2s) and 3 dumbbell­shaped p­orbitals (2p),  electrons in each have same energy but move in different volumes of space iii. Reactivity of atoms arises from presence of unpaired electrons in one or more orbitals of  its valence shell  III. The formation and function of molecules depend on chemical bonding between atoms a. Covalent bonds: sharing of a pair of valence electrons by 2 atoms i. Ex: hydrogen atoms (each have 1 electron) overlap 1s orbital and share electrons so each  have completed valence shell (2 electrons)—covalent bond froms molecule H (molecula2  formula), H:H (Lewis Dot), H—H (structural formula)  ii. Ex: molecules H  a2d O  ar2 pure elements, NOT compounds (must be made of 2 or more different elements—example: H O) 2 iii. Electronegativity: attraction of an atom for the electron of a covalent bond; the more  electronegative the atom is, the more strongly it pulls the shared electrons toward itself  1. Covalent bond between atoms of same element share electrons equally (non­polar)  2. H O polar because oxygen is more electronegative  2 b. Ionic bonds: 2 atoms so different in attraction for valence electrons that the more  electronegative atom takes one electron from the other element—now both are charged (ions); + = cation and ­ = a+ion  a­tract each other to form ionic bond i. Ex: NaCl (Na  and Cl) form table salt (compounds from ionic bonds called salts) ii. Does NOT consist of molecules, just ration of elements iii. “ion” applies to atoms and molecules that are charged (ex: NH Cl) 4 c. Weak chemical bonds: needed for emergent properties of life like in cell communication or  other temporary interactions)  i. Hydrogen bonds: when hydrogen atom covalently bonded to an electronegative atom, H  has slightly positive charge that allows it to be attracted to a different electronegative  atom nearby—forms H­bond  ii. Van der Waals interactions: electron not always equally distributed—even in nonpolar  covalent compounds so electrons may accumulate in one place and create negative  charge; always changing and allow molecules to stick to one another (ex: gecko  climbing) iii. *cumulative effect of weak bonds: reinforce 3D shape of molecule d. Molecular shape and function: i. With 2 atoms of same element, it is always linear but usually more complicated shapes  (determined by orbitals) 3 Bio1441 Chapters 2­5 Review ii. Hybridization of orbitals: single s and 3p orbitals of valence shell involved in covalent  bonding combine to form 4 tear drop­shaped hybrid orbitals that form tetrahedron  (pyramid) iii. Molecular shape determines how biological molecules recognize and respond to one  another with specificity; usually bond temporarily by forming weak bonds but only if  shapes are complementary (ex: opiates have similar shapes to endorphins so they can  latch on to receptors and mimic function but with dangerous effects) IV. Chemical reactions make and break chemical bonds a. Chemical reactions: making/breaking chemical bonds leading to changes in composition of  matter (ex: 2H  2 2O  22H O ;2breaks covalent bonds between pure elements to form  covalent bonds between different elements to make compounds)—matter is conserved, cannot be created or destroyed b. All chemical rxns are reversible c. Rate of rxn affected by concentration of reactants (greater = more frequently they collide and  can react and form products)—same for products (as the accumulate, more collisions) i. Eventually forward and reverse rxns occur at the same rate and relative concentration of  reactants and products stop changing—equal point: equilibrium (when it decomposes as  quickly as it forms) 1. Both affect each other exactly—dynamic because rxns still going on; no net effect  on concentration 2. Reactants and products not necessarily equal concentrations, just stabilized ratio Quiz: 1. In the term trace element, the adjective trace means that a. The element is required in very small amounts 2. Compared with  P, the radioactive isotope  P has 2 a. One more neutron 3. The reactivity of an atom arises from a. The existence of unpaired electrons in the valence shell 4. Which statement is true of all atoms that are anions? a. The atom has more electrons than protons 5. Which of the following statements correctly describes any chemical rxn that has reached  equilibrium? a. The rates of the forward and reverse reactions are equal 6. We can represent atoms by listing the number or protons, neutrons, and electrons; for example— + 0 ­ 18 2p , 2n , 2e for Helium. Which of the following represents the  O isotope of oxygen? a. 8p , 10n , 8e ­ 7. The atomic number of sulfur is 16. Sulfur combines with hydrogen by covalent bonding to form  a compound, hydrogen sulfide. Based on the number of valence electrons in a sulfur atom,  predict the molecular formula of the compound. a. H S2 4 Bio1441 Chapters 2­5 Review 8. What coefficients must be placed in the following blanks so that all atoms are accounted for in  the products? C 6 O126___ C H O2+ 6__ CO 2 a. 2; 2 Chapter 3: Water and Life I. The molecule that supports all of life a. Life began in water and evolved for 3 billion years; 75% of earth is water; only substance to  exist in 3 states of matter naturally (solid is less dense than liquid form—rare) II. Polar covalent bonds in H O molecules result in hydrogen bonding 2 a. Emergent properties traced to structure and interactions of molecules b. Oxygen is more electronegative than hydrogen so electrons gravitate closer to O—polar  covalent bonds so water is a polar molecule c. Properties of oxygen from oppositely charged atoms: slightly positive hydrogen attracted to  slightly negative oxygen of nearby molecule and form hydrogen bond (1/20  strength of  covalent bond) III. Four emergent properties of water contribute to earth’s sustainability for life: cohesion, ability to  moderate temperature, expansion when freezing, versatility as a solvent a. Cohesion: water molecules stay close to each other because of hydrogen bonding i. Contributes to transport of water and dissolved nutrients against gravity in plants  (water from roots reaches leaves through network of water­conducting cells that make up the xylem); as water evaporates from the leaf, hydrogen bonds cause water  molecules leaving veins to tug on molecules farther down (cohesion)—transpiration ii. Adhesion: clinging of one substance to another; water forms hydrogen bonds with  cell wall of plants’ cells iii. Surface tension: measure of how difficult it is to stretch/break the surface of a liquid;  at interface between water and air, there is an ordered arrangement of water  molecules hydrogen bonded to each other and water below, giving water high surface  tension—the invisible film b. Moderation of temperature by water: absorbs heat from air that is warmer and releasing  stored heat to cooler air—good heat bank because it can take in a lot of heat with only slight  change in its own temperature i. Temperature and heat: anything that moves has kinetic energy (KE)—atoms always  moving; faster = more KE 1. Thermal energy: KE associated with random movement of atoms/molecules,  not same as temperature 5 Bio1441 Chapters 2­5 Review a. Temperature: measure of average KE of molecules in body of matter,  regardless of volume whereas total thermal energy depends in part on  volume b. Ex: coffee pot has higher temperature than cold pool abut pool has  greater thermal energy because pool has much greater volume 2. When 2 objects brought together, thermal energy passes from warmer to  cooler object until both have same temperature (ice cube cools drink by  absorbing heat) a. Heat: thermal energy in transfer from one body of matter to another  (unit: calorie—amount of heat it takes to raise temperature of 1g of  water by 1 C OR amount of heat it releases to decrease temperature by 1 C; also Joules (J) ii. Evaporative cooling: can happen at any temperature but hotter = faster 1. Heat of vaporization: quantity of heat liquid must absorb for 1g of it to be  converted from liquid to gas (water’s is HIGH)—to evaporate 1g of water at  25 C, about 580cal of heat needed—double that of alcohol or ammonia a. Another emergent property of hydrogen bonds that must be broken  before molecules can exit to gaseous state 2. High amount of energy required to vaporize water—effects: a. Moderates climate (heat absorbed by tropical seas and released as  water circulates pole­ward in form of rain); steam burns because high  heat of vaporization 3. As liquid evaporates, surface of liquid that remains behind cools down— evaporative cooling occurs between hottest molecules (greatest KE) are most  likely to leave as gas (average speed of remaining molecules declines because  fastest ones are gone) a. Ex: evaporation of water form leaves of plant helps keep tissues in  leaves form becoming too warm in sunlight iii. Floating of ice on liquid water: less dense as solid than liquid; solid expands because  hydrogen bonds form from water moving too slow to break hydrogen bonds 1. O C—water locked in lattice because water is hydrogen bonded to 4 partners  at “arm’s length” a. Importance: if ice sank, eventually ponds, lakes, and oceans would  freeze solid, making life impossible (ice insulates liquid below and  provides solid habitat for some organisms) c. Water: the solvent of life i. Solution: liquid that is a completely homogenous mixture 1. Solvent: dissolving agent of solution; solute: substance that is dissolved;  aqueous solution: where water is the solvent—versatile because of hydrogen  bonding and polarity 6 Bio1441 Chapters 2­5 Review + ­ a. Ex: when NaCl placed in water, H  attracted to Cl, separating and  surrounding them; sphere of water molecules around each dissolved  ion—hydration shell 2. Compound doesn’t have to be ionic to dissolve in water (ex: sugar) because it  forms hydrogen bonds with them; even proteins if they have polar/ionic parts a. Blood, sap, etc.—organic compounds dissolved in water ii. Hydrophilic and hydrophobic substances: 1. Hydrophilic: any substance with an affinity for water (doesn’t have to dissolve in water; ex: cotton made of cellulose so has positive and negative regions to  make hydrogen bonds; so water adheres to cotton but doesn’t dissolve it— present in cell walls of plants) 2. Hydrophobic: non­ionic, nonpolar (cannot form hydrogen bonds) substance  that repels water (ex: vegetable oil—nonpolar covalent bonds C—H so  equally shared electrons) iii. Solute concentration in aqueous solutions: 1. Molecular mass: the sum of the masses of all the atoms in a molecule  a. Ex: C H12  22u11ose) i. 1C = 12 Daltons, 1H = 1 Dalton, 1O = 16 Daltons  ii. = 12x12 + 1x22 + 16x11 = 342 Daltons 2. 1 mole: represents an exact number of objects  6.02x10  (Avogadro’s #);  23 there are 6.02x10  Daltons in 1 gram SO to obtain 1 mole of sucrose, we  weigh 342 g a. Advantage: a mole of one substance has the same number of  molecules as a mole of any other substance i. If the molecular mass of A = 342D and the molecular mass of  B = 10D, then both have same number of molecules, NOT  mass b. How to make 1L solution with one mole of sucrose: add 346g slowly  and stir water then add water until it reaches 1L—1M (molar) solution i. Molarity: (M) number of moles of solute per liter of solution iv. Possible evolution of life on other planets: 800+ planets found but water on few of  them (Mars) IV. Acidic and basic conditions affect living organisms: a. Occasionally, hydrogen atom in hydrogen bond between 2 water molecules shifts from one  + water to the other; H atom leaves its electron behind and H  (proton) is transferred i. Water that lost its H  is now OH (hydroxide); proton binds to other water making  + H 3  (hydronium)  ii. Reversible reaction that reaches equilibrium when water molecules dissociate at the  same rate at which they reform iii. Ions at equilibrium (both very reactive); concentration of pure water = 10 M ­7 b. Acids and bases: when H  = OH, the solution is neutral; more OH  = basic, more H  = acidic + i. Acid: a substance that increases the hydrogen ion concentration of a solution 7 Bio1441 Chapters 2­5 Review 1. Ex: HCl added to water results in dissociation of HCl into H  and Cl + ­ + ii. Base: substance that reduces hydrogen ion concentration (some accept H  like  ammonia NH )  3 +  1. NH : 3nshared electron in nitrogen valence shell attracts H ions from solution NH  3 H           NH 4+ + ­ 2. Other bases reduce H  concentration indirectly by dissociating to form OH   a. Ex: NaOH  Na  + OH (dissociates completely—strong) + b. Weak acids reversibly release/accept H  (carbonic acid into  bicarbonate and hydrogen) ­ + H 2O   3        HCO  +3H c. pH scale: in any aqueous solution at 25 degrees C, the product of hydrogen and hydroxide  ­14 ion concentrations is constant at 10   i. [H ] [OH] = 10 ; neutral when equal concentrations – each 10 with pH = 7 ­7  + ii. pH = ­log[H ]; pH declines as hydrogen ion concentration increases 1. based on 10s so solution of 3 pH is 1000 times more acidic than pH 6 d. Buffers: human blood and water both = 7 pH but adding acid to both results in greater change in water because presence of buffers in blood + ­ i. A buffer is a substance that minimizes changes in H  and OH concentrations in  solution; it accepts H  from solution when excess and donates when depleted  (carbonic acid in human blood—see 2b)  e. Acidification threat to water quality: carbon dioxide and fossil fuels react with water = more  acidic; acid rain with pH = less than 5.2 i. CO  d2ssolves in seawater, reacts with water to form carbonic acid—ocean  acidification; CO  l2vels in air bubbles trapped in ice thousands of years ago—pH  dropping and decreased carbonate ion concentration means no calcium carbonate for  reefs – loss of habitat Quiz: 1. Which of the following is a hydrophobic material? a. Wax 2. We can be sure that a mole of table sugar and a mole of vitamin C are equal in their a. Number of molecules 3. Measurements show that the pH of a lake is 4.0. what is they hydrogen ion concentration of  the lake? a. 10 ­4 4. What is the hydroxide ion concentration of the lake described in question 3? a. 10 ­10 5. A slice of pizza has 500kcal. If we could burn the pizza and use all the heat to warm a 50­L  container of cold water, what would be the approximate increase in the temperature of the  water. (Note: a liter of cold water weighs about 1kg.) a. 10 degrees C 8 Bio1441 Chapters 2­5 Review Chapter 4: Carbon and the Molecular Diversity of Life I. Organic chemistry is the study of carbon compounds. a. Wohler (1828) accidentally made organic compound (urea)  b. Organic molecules and the origin of life on Earth: i. Miller (1953) helped bring abiotic synthesis of organic compounds into the context of evolution and concluded that complex organic molecules can spontaneously arise  under conditions that were the same as early Earth ii. CHONPS – percentages of each relatively the same in all lifeforms II. Carbon atoms can form diverse molecules by bonding to four other atoms. a. The key to atom’s chemical characteristics is its electron configuration (determines kinds and number of bonds the atom can form) b. Formation of bonds with carbon: C has 6 electrons (2 in first shell and 4 in second); C forms  double or single covalent bonds—branches (4); CO : 02C=0 c. Molecular diversity arising from variation in carbon skeletons:  i. Hydrocarbons: organic molecules consisting of only carbon and hydrogen (covalent  bonds) like oil and fats—long HC tails; undergo reactions that release much energy ii. Isomers: compounds that have the same numbers of atoms of the same elements but  different structures i.e. different properties/functions 1. Structural isomers: differ in covalent arrangements of their atoms (ex: straight  vs branched); number of possible isomers increases as carbon skeleton  increases in size 2. Cis­trans isomers: (geometric) carbons have covalent bonds to same atoms,  but atoms differ in their spatial arrangements due to the inflexibility of their  double bonds a. Single bonds allow atoms they join to rotate without changing  compound (double bonds don’t); consider a simple molecule with 2  double­bonded carbons, each with H and X attached i. Both X’s on same side of double bond = cis isomer ii. X’s on opposite sides of double bond = trans isomer b. Subtle difference in chemical structure leads to huge difference in  function (ex: chemical in retina) 3. Enantiomers: isomers that are mirror images of each other and that differ in  shape due to presence of an asymmetrical carbon (one attached to 4 different  atoms/molecules) III. A few chemical groups are key to molecular function: a. Estradiol (estrogen) vs testosterone  steroids are organic 4 fused rings BUT different  chemicals are attached, affecting molecular shape b. Functional group: chemical groups directly involved in chemical reactions (certain  shape/charge) 9 Bio1441 Chapters 2­5 Review i. hydroxyl, carboxyl, amino, sulfhydryl, phosphate, carbonyl, methyl groups ii. first 6 are chemically reactive and all except sulfhydryl are hydrophilic and thus  increase the solubility of organic compounds in water; methyl not reactive Hydroxyl (—OH) Polar due to electronegative oxygen; forms                       ethanol hydrogen bonds with water, help dissolve  compounds like sugars; name: alcohol (specific  name ends in ­ol) Carbonyl (>C=O) Sugars with ketone groups called ketoses; with  aldehydes = aldoses; name: ketone (group inside  H­C chain) and aldehyde (group on end of H­C  acetone(k); propanol(a) chain) Carboxyl  (—COOH) Acts as an acid because combined electronegativity of 2 adjacent oxygen atoms increase dissociation of H  (increase number)—very polar bond; name:  carboxylic acid/organic acid + Amino  (—NH ) 2 Acts as base, can pick up H  from surrounding  group solution (water, in living organisms); name: anime  (amino acids can act as acid OR base because  carboxyl and amino groups both present) Sulfhydryl (—SH) Important for maintaining structure of proteins                              Cysteine (disulfide bridge); two –SH groups can react,                                (amino acid) forming cross link that helps stabilize protein  structure; name: thiol Phosphate (—OPO ) 32­ Contributes to neg charge (1­ when positioned                     Glycerol phosphate inside chain of phosphates; 2­ when at end); when  attached, gives molecule ability to react with water, releasing energy; name: organic phosphate Methyl (—CH ) 3 Affects gene expression when on DNA and sex                       Methyl cytosine hormones; name: methylated compound IV. ATP: an important source of energy for cellular processes a. Adenosine triphosphate—organic molecule adenosine with 3 phosphates attached 10 Bio1441 Chapters 2­5 Review Quiz: 1. Organic chemistry is currently defined as a. The study of carbon compounds 2. Which chemical group is most likely to be responsible for an organic molecule behaving as a  base? a. Amino 3. Which of the following hydrocarbons has a double bond in its carbon skeleton? a. C H  (ration 1:2) 2 4 4. Choose the term that correctly describes the relationship between these two sugar molecules:  (same numbers of atoms per element but different shape) a. Structural isomers 5. Identify the asymmetric carbon in this molecule a. One that is bonded to 4 different atoms 6. Which action could produce a carbonyl group? a. The replacement of the –OH of a carboxyl group with hydrogen Chapter 5: I. Macromolecules are polymers built from monomers a. Polymer: long molecule consisting of many similar or identical building blocks linked by  covalent bonds—blocks = monomers b. The synthesis and breakdown of polymers: 11 Bio1441 Chapters 2­5 Review i. Process facilitated by enzymes (specialized proteins that speed up chemical  reactions); monomers connected by reaction where covalent bond formed and water  molecule lost—dehydration synthesis 1. One monomer provides hydroxyl group (—OH) and other (—H); broken  down into monomers by hydrolysis (add water  break bond) example:  digestion c. The diversity of polymers: small differences between close relatives due to DNA and  proteins; arrangement key; there are 20 amino acids but lined up in different order and length II. Carbohydrates serve as fuel and building material: CHO a. Sugars: have formulas with basis CH O (2x: glucose C H O —6a12ca6bonyl group CO and  multiple hydroxyl groups OH); depending on location of carbonyl, sugar is either aldose or  ketose—glucose is an aldose and fructose is ketose (isomer of glucose); 6­carbon sugars  called hexoses i. Classification by size of carbon skeleton (3­7 carbons long); spatial arrangement of  their parts around asymmetric carbons (attached to 4 different groups/atoms) and in  water, they form rings ii. Disaccharide: 2 monomers joined by glycosidic linkage (covalent bond formed by  dehydration synthesis)—ex: maltose, sucrose (glucose and fructose) b. Polysaccharide: monosaccharides joined by glycosidic linkages (storage material hydrolyzed  as needed to provide sugar for cells) – others serve as building material for protection (ex:  cellulose in cell wall) i. Storage polysaccharides: plants­ starch (polymer of glucose molecules as granules  within cell structures known as plastids—includes chloroplasts) has monomers joined by 1­4 linkages—some more branched than others 1. Animals­ glycogen stored in liver/muscle cells—depleted within a day ii. Structural polysaccharides: cellulose important to cell walls—most abundant organic  compound on Earth; 2 different ring forms of glucose—1.) starch (α­glucose) and 2.)  cellulose (β­glucose) that differ in placement of hydroxyl group (alpha below and  beta above) 1. Parallel cellulose grouped in units called microfibrils  2. Enzymes to hydrolyze alpha and beta (not interchangeable)—animals cannot  digest cellulose—it is eliminated in feces and stimulates mucus production;  some microorganisms can (bacteria in cow gut) iii. Chitin: carb used by anthropods (insects, spiders, crustaceans, etc.) to build  exoskeletons  1. Chemically linked proteins in insects or calcium carbonate encrusted proteins  in crabs and other crustaceans 2. Used in cell walls of fungi; also has β linkages like cellulose but with nitrogen containing appendage III. Lipids are a diverse group of hydrophobic molecules: not big enough to be macromolecules 12 Bio1441 Chapters 2­5 Review a. Mix poorly with water between mostly hydrocarbon regions; important—fats, phospholipids, steroids b. Fats: constructed from glycerol (alcohol with 3 carbons that each have a carboxyl group) and  fatty acids (long carbon skeleton with carboxyl group and H­C chain) i. Each glycerol joined to 3 fatty acids by ester linkage (bond formed from dehydration reaction between hydroxyl group and carboxyl group ­­ = triacylglycerol ii. If NO DOUBLE BONDS between carbon atoms in chain, then as many H atoms as  possible are bonded to the carbon skeleton = saturated fatty acid; straight chains iii. Unsaturated fatty acids: has 1 OR MORE DOUBLE BONDS with one fewer  hydrogen atom in each double­bonded carbon—all double bonds in the H­C chain are cis bonds (on same side)—causes kink in chain 1. Most animal fats are saturated (solid at room temperature, ex: lard) 2. Most plant/fish fats are unsaturated (liquid at room temperature, ex: fish oil) a. Hydrogenated vegetable oils synthetically solidified by adding H  atoms 3. Too many saturated fats cause plaque build­up  heart disease  (atherosclerosis)  a. Unsaturated fats with trans fats even worse iv. Major function of fats = energy storage (H­C rich in energy) fat > starch (energy) 1. Humans store fat in adipose cells (also cushion vital organs and insulate the  body) c. Phospholipids: 2 fatty acids attached to glycerol and third hydroxyl group of glycerol joined  to a phosphate group (negative charge)—usually, additional small charged molecule like  choline is linked to phosphate group i. Tails are hydrophobic; head is hydrophilic—when in water, immediately forms  bilayer d. Steroids: lipids characterized by carbon skeleton consisting of 4 fused rings—distinguished  by different chemical groups attached  i. Cholesterol: common in animal cells and precursor from which other steroids (like  sex hormones) are synthesized; in vertebrates, synthesized in liver and obtained from  diet IV. Proteins include a diversity of structures, resulting in a wide range of functions: a. Account for more than 50% of dry mass of most cells; most structurally sophisticated  structure known, 3D each unique; enzymes, defense, storage, transport, communication,  movement, support, etc.; all made from 20 amino acids  i. Most enzymes are proteins; speed up chemical reactions (catalysts) – selective (lock  and key)  b. Monomers are amino acids and make up all proteins when joined by peptide bonds –  polypeptide; proteins made up of 1 or more polypeptides, folded; Amino acid monomers:  organic molecule with both an amino group and a carboxyl group  i. R group differs with each amino acid, but rest is constant 13 Bio1441 Chapters 2­5 Review ii. When in cell at proper pH, amino and carboxyl groups will be ionized iii. Physical and chemical properties of side chain determine shape which determine  function of protein (ex: acidic amino acids have side chains with ionized carboxyl  group; basic amino acids have ionized amino group in side chain and positive charge) 1. because charged, acidic and basic side chains are hydrophilic c. Polypeptides: when 2 amino acids are positioned so the carboxyl group of one is adjacent to the amino group of the other, dehydration synthesis  joins them to form peptide bond (covalent) i. many make polypeptide backbone with different R  groups attached—each with unique linear sequence ii. one end of the polypeptide chain has free amino group (N­terminus) while opposite end has free  carboxyl group (C­terminus); there are more side chains so chemical nature is still determined by them  d. Protein structure and function: functional protein isn’t just a polypeptide chain—it’s 1 or  more polypeptides precisely twisted, folded, and coiled into unique shape—all determined by amino acid sequence i. Folding driven by formation of various bonds between parts of the chemical  (spherical = globular protein) (long fibers = fibrous protein)—function depends on  shape and ability to bind to molecules 1. Ex: antibody (protein) and flu virus; endorphins bind to specific receptor  proteins e. Four levels of protein structure: i. Primary: linear chain of amino acids ii. Secondary: regions stabilized by hydrogen bonds between atoms of the polypeptide  backbone—α­helix (h­bonding every 4  amino acid) or β­pleated sheet (spider  webs); hydrogen bond between oxygen and hydrogen in backbone  iii. Tertiary: 3D shape stabilized by interactions between side chains (R­groups) 1. Hydrophobic interaction: amino acids with nonpolar side chains cluster  together at core of protein (water excludes them)—kept together by van der  Waals interactions  a. Ionic bonds between positive and negative and hydrogen bonds  between polar side chains also help structure 2. Disulfide bridge: very strong covalent bond (S—S) formed when 2 cysteine  monomers (each with sulfhydryl groups on their side chains) are brought  together by protein folding iv. Quaternary: association of 2 or more polypeptides (some proteins only); ex: collagen  (40% of proteins in people); hemoglobin (oxygen­ binding protein of red blood cells) 14 Bio1441 Chapters 2­5 Review f. Sickle­cell disease: a change in primary structure i. One substance in amino acid side chain changes shape ii. Physical and chemical conditions also affect shape (pH, salt concentration,  temperature, etc.) 1. Could cause protein to unravel (denaturation) or become inhibited; ex: protein put in nonpolar solution g. Protein folding in the cell: go through many intermediate stages—track them  i. Chaperonins: proteins crucial to folding process (assist but don’t determine final  structure); keep new polypeptide segregated from disruptive chemical conditions in  the cytoplasm when it folds spontaneously ii. Misfolding can cause diseases like cystic fibrosis, Alzheimer’s, Parkinson’s, and mad  cow disease iii. A single protein has thousands of atoms; structure can be seen using x­ray  crystallography, nuclear magnetic resonance spectroscopy (NMR), biometrics (to  predict shape)  V. Nucleic acids store, transmit, and help express hereditary information:  a. DNA gives instructions for its own synthesis and direct RNA synthesis—gene expression b. Genetic material inherited from parents; each chromosome has 1 long DNA molecule (with  100s of genes) i. DNA directs synthesis of messenger mRNA which then interacts with proteins to  make proteins on ribosomes c. The components of nucleic acids: macromolecules; polynucleotides consist of nucleotides  (monomer)—made up of a five­carbon sugar (pentose), a nitrogenous base, and one or more  phosphate group(s) (portion without phosphate called a nucleoside); N­bases tend to take up  hydrogen ions from the solution, acting as bases  i. Pyrimidines: nitrogen bases with single ring (C, T, U); Purines: nitrogen bases with  double ring (A, G) ii. Sugars: deoxyribose lacks oxygen atom on second carbon ring (DNA); (RNA) ribose iii. Phosphate: attached to 5’ end of nucleotide d. Nucleotide polymers: linkage of nucleotides from dehydration synthesis; adjacent  nucleotides joined by phosphodiester linkage – phosphate links sugars of 2 nucleotides;  results in repeating pattern of sugar­phosphate backbone (one end has phosphate attached to  5’carbon end and other end has hydroxyl group on 3’ carbon i. Linear order of basis in a gene specifies the amino acid sequence—primary structure  of protein e. The structures of DNA and RNA molecules: i. DNA has 2 polynucleotides (strands) wound to form a double helix and sugar­ phosphates run opposite 5’­3’ and 3’­5’ (antiparallel); sugar­phosphate on outside  and nitrogen base on interior—bases held together by hydrogen bond; A­T bond, G­C bond—complementary  15 Bio1441 Chapters 2­5 Review ii. RNA is single strand; base­pairing can occur and causes shape iii. tRNA (transfer) brings amino acids to ribosome during polypeptide synthesis; is  about 80 nucleotides long and functional shape results from base­pairing nucleotides  where complementary stretches of molecule can run antiparallel to each other 1. in RNA, thymine not present, A and U bond VI. Genomics and proteomics have transformed biological inquiry and applications: a. From genes to protein shape and function, mapping the biome Quiz: 1. Which of the following categories includes all others in the list? Mono, poly, starch, or carb? a. Carbohydrate 2. The enzyme amylase can break glycosidic linkages between glucose monomers only if the  monomers are in the α form. a. Glycogen, starch, and amylopectin (cellulose is beta) 3. Which of the following is true of unsaturated fats? a. They have double bonds in the carbon chains of their fatty acids 4. The structural level of a protein lease affected by a disruption in hydrogen bonding is the a. Primary 5. Enzymes that break down DNA catalyze the hydrolysis of the covalent bonds that join  nucleotides together. What would happen to DNA molecules treated with these enzymes? a. The phosphodiester linkages of the polynucleotide backbone would be broken 6. The molecular formula for glucose is C H6O 12W6at would be the molecular formula for a  polymer made by linking ten glucose molecules together by dehydration synthesis? a. C H O 60 102 51 7. Which of the following pairs of base sequences could form a short stretch of a normal double  helix of DNA? a. 5’­ATGC­3’ with 5’­GCAT­3’ Monosaccharides Glycosidic linkage Polysaccharide  Carbohydrate Fatty acids Ester linkage Triacylglycerol Lipid  Amino acids Peptide bonds Polypeptide Protein Nucleotides Phosphodiester/hydrogen bonds Polynucleotide Nucleic acids 16 Bio1441 Chapters 2­5 Review Good luck  17


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

75 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Bentley McCaw University of Florida

"I was shooting for a perfect 4.0 GPA this semester. Having StudySoup as a study aid was critical to helping me achieve my goal...and I nailed it!"

Amaris Trozzo George Washington University

"I made $350 in just two days after posting my first study guide."

Jim McGreen Ohio University

"Knowing I can count on the Elite Notetaker in my class allows me to focus on what the professor is saying instead of just scribbling notes the whole time and falling behind."

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.