New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

Bio 1 Exam 1 Study Guide

by: clb13m

Bio 1 Exam 1 Study Guide BSC2010

GPA 3.8

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

Discusses the basic chemistry used, protein synthesis, and cellular function
Biological Science 1
Dr. Steven Marks
Study Guide
Biology 1
50 ?




Popular in Biological Science 1

Popular in Biological Sciences

This 5 page Study Guide was uploaded by clb13m on Friday January 8, 2016. The Study Guide belongs to BSC2010 at Florida State University taught by Dr. Steven Marks in Fall 2015. Since its upload, it has received 37 views. For similar materials see Biological Science 1 in Biological Sciences at Florida State University.

Similar to BSC2010 at FSU

Popular in Biological Sciences


Reviews for Bio 1 Exam 1 Study Guide


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 01/08/16
Exam 1 Material  Know the number of bonds that can be formed by hydrogen, carbon, oxygen, nitrogen, and phosphorus o H – 1  o C ­ 4 o O ­ 2 o N ­ 2 o P – 5  Understand the differences between covalent (polar and nonpolar), ionic, hydrogen bonds, and Van der  Waals interactions, and know which bonds are strongest and which are weakest. o Covalent – pairing of atoms in a chemical bond where the atoms share an electron  Nonpolar – equal sharing of the electron  Polar – uneven sharing of the electron o Ionic – electrical attraction between two atoms, one that has gained an electron and one that has  lost one o Hydrogen bonds – electrical attraction between compounds held together by polar covalent bonds o Van der Waals Interactions – weak attraction of uncharged atoms o Strength: covalent > ionic > hydrogen bonding > Van der Waals  Know that O­H and N­H and C=O covalent bonds are polar with the oxygen and nitrogen holding a partial  negative charge and the hydrogen or carbon having a partial positive charge. C­C and C­H covalent bonds  are nonpolar.  Understand the concepts: molecular weight, mole, molarity, and be able to calculate how many grams of a  substance should be dissolved in a given volume of water to make a solution of a certain molarity. o Molecular weight – sum of the atomic weights of atoms in a molecule o Mole – amount of a compound equal to its molecular weight in grams o Molarity (M) – measure of the moles of a solute dissolved in a liter of a solution  Know and understand the terms hydrophobic and hydrophilic, be able to predict whether a molecule is  hydrophilic or hydrophobic based on its molecular structure. Know what an acid and a base is, and  understand the concepts of pH and pH scale, be able to convert pH values into hydrogen ion concentrations. o Hydrophilic – water loving; substances dissolve readily in water  Molecules that have polar covalent or ionic bonds tend to be hydrophilic o Hydrophobic – substances that do not dissolve in water  Molecules that are nonpolar covalent bonds tend to be hydrophobic o Acid – any substance that will dissolve in water yielding H+ and an anion – or any substance that  can donate protons o Base – a substance that dissolves and produces a hydroxyl ion – or any substance that can accept  protons  Strong acids and bases completely dissociate in water  Weak acids and bases do not completely dissociate o pH – measure of the concentration of dissolved H+ o pH scale goes from 1 (acidic) to 14 (basic) o pH = ­log[H+]    10^(­pH) = [H+]  Know what a buffer is and understand how buffers control pH o Buffers are substances that gain or lose protons depending on pH o If pH increases (becomes more basic) then the buffer will lose protons to make the solution more  acidic = control the pH o If pH decreases (becomes more acidic) then the buffer will lose protons to make the solution more  basic = control the pH  Know the structure and general chemical activities of the major reactive groups on organic molecules, OH  (hydroxyl, basic, hydrogen bonding), CO & CHO (carbonyl, hydrogen bonding), NH2 (amine, basic,  hydrogen bonding), COOH (carboxyl, acidic) P04 (phosphate, charged and high energy bonds), SH  (sulfhydryl, reactive, important in protein structure), CH3 (methyl, non reactive and nonpolar) o Hydroxyl (–OH) – alcohol; polar o Carbonyl (C=O)/(H­C=O) – ketone if the carbonyl group is within a carbon skeleton/aldehyde if  the carbonyl group is at the end of the carbon skeleton o Carboxyl (O=C­OH) – has acidic properties because the covalent bond between the oxygen and  hydrogen is so polar o Amino (H­N­H) – amines; in amino acids; acts as a base o Sulfhydryl (­SH) – thiols; two sulfhydryl groups can react, forming a covalent bond. This “cross­ linking” helps stabilize protein structures o Phosphate (PO4) – contributes negative charge to the molecule of which it is a part (2­ when at the end of a molecule, 1­ when located internally in a chain of phosphates); activity of proteins is  often controlled by the addition or removal of phosphate groups; bonds are high energy bonds and  are often used as energy currency in cells (ATP) o Methyl (CH3) – addition of a methyl group to DNA, or to molecules bound to DNA, affects  expression of genes  Be able to distinguish carbohydrates (sugars), lipids, and amino acids from their structural formulas. Know  what a monosaccharide, disaccharide, and polysaccharide are, that glucose is a 6 carbon monosaccharide. o Carbohydrates – sugars and the polymers of sugars source of energy and carbon  Monosaccharide – single sugar molecular formulas (simplest carb)  Disaccharide – double sugars (two monosaccharides)  Polysaccharide – polymers composed of many sugar building blocks o Lipids o Amino Acids  Know that glucose forms two important polysaccharides, starch (glycogen) and cellulose. Starch is used for energy storage and that cellulose is used in plants to build cell walls (has a  structural role). o Starch – plants store stockpiles of glucose in the form of starch in chloroplasts  Two forms: Amylose (linear chain of 1­4 glycosidic linkages) and amylopectin  (branched, has additional 1­6 linkages) o Cellulose – major structural component of the tough wall of plant cells; cellulose is a polymer of  glucose, but the glycosidic linkages differ from starch. The difference is based on two ring forms  for glucose: alpha (starch) and beta (cellulose)  Know the general structures of the three types of lipids (Fats, Phospholipids, and Steroids) and be able to  state what their main biological functions are.  o Fats – energy storage  Fatty acids may be saturated (all carbons have two attached H) or unsaturated (some  carbon­carbon double bonds)  Most animals are saturated. These fats stack together to form solids (butter). Can clog  arteries and cause cardiovascular disease  Unsaturated fats are prevalent in plants and fish. The inflexibility of double bond  prevents them from stacking. Thus they are liquid at room temperature o Phospholipids – building membranes  Two fatty acids and a phosphate group are attached to glycerol; the fatty acid tails are  hydrophobic, but the phosphate group forms a hydrophilic head o Steriods – are signaling molecules (hormones)  They’re lipids characterized by a carbon skeleton consisting of four fused rings  Cholesterol, implicated in cardiovascular disease; it’s a component in animal cell  membranes and is the precursor to several steroid hormones  Know that proteins are polymers of amino acids held together by peptide bonds, that each kind of protein  has a unique amino acid composition (different order in which the amino acids are strung together), that  cells contain thousands of different kinds of proteins and that each protein has a specific cellular function. o The different R groups have different sizes, shapes, and chemical properties o Major groups are nonpolar, polar, and charged o Its this variety in the R groups that give proteins their diverse functions  Be able to draw the general structure of an amino acid, know that there are 20 different amino acids used to make proteins, and know the four different categories of amino acids based on the chemical character of  their R groups (side groups) ­­ nonpolar, polar but uncharged, charged (acidic or basic). o Four different categories: Nonpolar, polar, polar Acidic (charged), polar basic (charged) o Amino Acids are joined by peptide bonds  A linear chain of amino acids is a polypeptide, which have amino and carboxyl ends  Functional proteins consist of one or more polypeptides ­  Know what the 4 levels of protein structure are  (primary through quaternary). Know that the  tertiary structure of a protein is stabilized by interactions between amino acid R groups within a  polypeptide, that these interactions are hydrogen bonding between polar but uncharged R groups, ionic  bonds between charged amino acids, covalent disulfide bonds pairs of cysteins, and hydrophobic  interactions (Van der Waals interactions) between amino acids with nonpolar R groups. o Primary – sequence of amino acids in the chain o Secondary – regular, repeating hydrogen bondig between the N and O components of peptide  bonds  In A helix, H bonding causes coiling  In B pleated sheets, H bonding causes kinks o Tertiary – creates overall 3­D shape, resulting from interactions between R groups o Quaternary – overall structure when two or more polypeptides interact to form the active protein;  interaction between polypeptides are the same as those involved in tertiary interactions  Understand what "denaturation" and renaturation of a protein means; that heat or high or low pH can cause  proteins to denature, and that denatured proteins are inactive (lose their function). o Denaturation – loss of 3D structure; does not function  Caused by high heat, high or low pH, anything that disrupts interactions that hold  structure together o Renaturation – functional proteins, although not all proteins an renature once they are denature  Were denatured, then the 3D structure was rediscovered  Know the general structure and function are of the following cellular structures and organelles: plasma  membrane, nucleus, ribosomes, ER (rough and smooth), Golgi, lysosomes, mitochondria, and chloroplasts.  Be able to identify each of these organelles in photographs or drawings of cells. o Plasma membrane ­ is a biological membrane that separates the interior of all cells from the  outside environment. The cell membrane is selectively permeable to ions and organic molecules  and controls the movement of substances in and out of cells. o Nucleus ­double membrane; prorated by nuclear pores; ribosomes & mRNA made in nucleolus o Ribosomes ­ synthesize proteins (free or bound); get transported to other parts of the cell by  transport vesicles o Rough ER ­ ribosomes in RER make membrane proteins and proteins to be secreted; these  proteins are transported to other parts of cell by transport vesicles; membrane factory for cell o Smooth ER ­ synthesis of lipids; storage of calcium o Golgi ­ sorts and moves membranes and proteins made in ER; vesicle merges and dumps sack  from the ER to the golgi. The stuff in the sack gets sorted/relocated to its correct place o Lysosomes ­ contain enzymes that help digest food or defective macromolecules or organelles to  recycle their components  Phagocytosis – lysosome digests food in the food vacuole that was taken into the cell  Autophagy ­ picks up organelles thats dying o Mitchondria ­ membrane bound organelle; have own DNA/ribosomes for making its own proteins; transforms energy from one form to another; used for cellular respiration o Chloroplasts ­ membrane bound organelle; have own DNA/ribosomes for making its own  proteins; transforms energy from one form to another; used for photosynthesis  Understand that the pathway for the flow of materials to the cell surface is from ER to the Golgi, to Golgi  vesicles, to the plasma membrane o Vesicle goes from rough ER to cis Golgi, gets transported to transexual golgi, then is determined  whether it gets transported to the lysosome, plasma membrane, or wherever the protein inside the  vesicle tells it to go (mRNA)  Know the major structural differences between animal and plant cells. o Plant cells have central vacuoles (bag of salty fluid that increases size of cell) with minimal  cytosol increase, thylakoids (in the chloroplast), chloroplasts, and cell walls.  Animal cells doesn’t have any of that.  Know what the differences in cell structure are between prokaryotic cells and eukaryotic cells o Bacteria are prokaryotes. Animals, fungi, protists, and plants are eukaryotes. o Similarities: Selectively permeable plasma membrane; cytoplasm (semifluid mixture of water and  organic and inorganic compounds); chromosomes (carry genes; made of DNA and protein);  ribosomes (make proteins) o Differences: Eukaryotes have internal, membrane bound organelles – particularly a nucleus,  prokaryotes do not


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

50 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Jim McGreen Ohio University

"Knowing I can count on the Elite Notetaker in my class allows me to focus on what the professor is saying instead of just scribbling notes the whole time and falling behind."

Allison Fischer University of Alabama

"I signed up to be an Elite Notetaker with 2 of my sorority sisters this semester. We just posted our notes weekly and were each making over $600 per month. I LOVE StudySoup!"

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."


"Their 'Elite Notetakers' are making over $1,200/month in sales by creating high quality content that helps their classmates in a time of need."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.