New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

BIS 2A Study Guide, Midterm #1

by: India Rangel

BIS 2A Study Guide, Midterm #1 BIS 2A

India Rangel
GPA 4.0

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

This is a thorough study guide covering the Midterm #1 material.
intro to biological sciences
M. Singer
Study Guide
50 ?




Popular in intro to biological sciences

Popular in Biological Sciences

This 10 page Study Guide was uploaded by India Rangel on Wednesday January 20, 2016. The Study Guide belongs to BIS 2A at University of California - Davis taught by M. Singer in Fall 2015. Since its upload, it has received 31 views. For similar materials see intro to biological sciences in Biological Sciences at University of California - Davis.


Reviews for BIS 2A Study Guide, Midterm #1


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 01/20/16
BIS 2A​​INGER  INTRODUCTION TO BIOLOGY  STUDY GUIDE: MIDTERM #1    Lecture #1: Characteristics of Life  Biology is the study of living things and how they interact with each other and the world around them.  In order to study life,  we crea​ypotheseA.4 or proposed explanations for certain phenomena.  Basically, they're guesses.  To further explore our  questions, we use something​esign chall(A.6 dissecting problems into more manageable parts. We employ  this method by observing, questioning, forming hypotheses, making predictions, experimenting, and studying our results.   What classifies something as living?  Well, there are several requirements:  ● It must have the ab​row and devel and consumption re​aste ​n w ● Over time, it ​volvto adapt to an ever-changing world.   ● In order to survive, its s​eproduc .​ r ● It has tonsume energto carry out specific functions.  ● It require​tructur(like membranes​rganizatito distinguish belf and non-  lf.​ ● Adaptationmust occur in response to environmental signals.   ● The w​holof this living thin​reater thits indiv​art  ​ ● Homeostasis constant internal conditions) has to be maintained.  ● As humans, we define lif​pposi whichs deat  ​ So now that we understand what makes something alive, we'll start with the smallest functional and structural unit of an  organism: the cell.  Before we continue, try drawing whatA.7 .​hink a cell looks like (​      prokaryote         eukaryote            Lecture #2: Prokaryotes and Eukaryotes  All cells have four basic characteristics: a plasma membrane, cytoplasm, nucleic acids, and ribosomes. However, after this point,  we have to start distinguishing between prokaryotes (bacteria and arch3.1)  nd eukaryotes (​ First, let's start with prokaryotes.  These cells have several distinguishing features:  ● These are usua​nicellulorganisms.  ● Theydon't have organel​r internal membrane-bound structures.   ○ There isn't any nu​nly a nucleo which is a single piece of circular, double-stranded DNA.  ● The plasma membraneof a prokarys selectively permea meaning specific things can pass through it.   ○ This is a thin lipid bilayer that surrounds the cell and separates the inside from its surroundings.  ● Some have cell walls, capsules, flagella, plasmids (extrachromosomal DNA), and/or pili.  ○ The cell walls of bacteria contain peptidoglycan, which is made up of polysaccharide chains.  Bacteria are  split into two groups: gram positive and gram negative.  ■ In gram positive, the cell wall is thick, and lipoteichoic acid connects it to the cell membrane.  ■ In gram negative, the wall is thin and is surrounded by an outer membrane that has  lipopolysaccharides and lipoproteins.  ○ Archaean cell walls don’t have peptidoglycan.  Their walls are split into four different types, each composed  of pseudopeptidoglycan, polysaccharides, glycoproteins, or pure proteins.  ● Reproduction​sexua usually binary fission (chromosome is replicated and the cell then splits in two)  ○ Transformation: picks up DNA found in its surroundings that has been “dropped” by other prokaryotes.  ○ Transduction: short pieces of DNA are moved between bacteria by bacteriophages (viruses).  ○ Conjugation: prokaryotes transfer DNA to each other through a pilus, which acts as a tunnel between them.  ● Prokaryotecontain a hydrophobic por(bacteria has a fatty acid, archaea has a hydrocarbon).    Now for eukaryotes!  Unlike prokaryotes, these cells have a “true” nucleus (membrane-bound), lots of organelles, and  rod-shaped chromosomes.  There are several organelles, so let’s go throug3.2 .​ one-by-one (​ ● Plasma membrane: a phospholipid bilayer that seals the inside of the cell from its outside environment.  Some  things, like water, oxygen, waste, etc. can pass through the membrane.   ● Cytoplasm the area in a cell made up of the gel-like cytosol, the cytoskeleton, various chemicals, and organelles.  ● Nucleus contains the cell’s DNA and controls the synthesis of proteins and ribosomes.  ○ Nuclear envelope: a double-membrane structure studded with pores to control the passage of ions,  molecules, and RNA between the nucleoplasm and the cytoplasm.  ○ Chromosomes: structures that are made of DNA, and when unwound are called chromatin.  ○ Nucleolus: aggregates ribosomal RNA with proteins to form ribosomes.  ● Ribosomes: cellular structures that synthesize proteins.  They follow “orders” given by the nucleus in the form of  DNA transcribed into mRNA (messenger RNA).  They then translate this code into a specific order of amino acids.  ● Golgi apparatu a sort of distribution department for the cell’s chemical products and protein transport.  ● Rough endoplasmic reticulustudded with ribosomes for protein synthesis.  ● Smooth endoplasmic reticulusynthesizes lipids, phospholipids, and steroids.  ● Mitochondri energy-factories that make adenosine triphosphate, or ATP, the cell’s energy-carrying molecule.  ○ Cristae: the inner membrane of a mitochondrion that aids in aerobic respiration by having a large surface  area for chemical reactions to occur on.  ○ Matrix: has enzymes that catalyze the oxidation of small, organic molecules.  ● Vesicle​nd​acuoles membrane-bound sacs that function in storage and transport.  There is only a small  difference between the two: vesicle membranes can fuse with the plasma membrane or other membrane systems  within the cell, while the vacuole membranes cannot.  ● There are also differences between animal cells and plant cells:  ○ Centrosome: found in animal cells and seem to have a role in pulling chromosomes to opposite ends of a  dividing cell.  ○ Lysosomes: the animal cell’s way of disposing of waste.  The pH here is more acidic than the cytoplasm.  ○ Cell wa found in plant cells, this structure provides support, gives shape, and protects the cell.  ○ Chloroplast plant cell organelles that carry out photosynthesis.  ■ Thylakoid: the sight of light-dependent reactions in chloroplasts.  ■ Stroma: chemical changes are completed in this chloroplast fluid.  ■ Granum: a sack of thylakoids present in the stroma.  ○ Peroxisomes carry out oxidation reactions to break down fatty acids and amino acids, as well as detoxify  poisons in animal cells.  In plant cells and in some fungi, glyoxysomes are specialized peroxisomes.   ○ Central vacuo a membrane-bound organelle in the plant cell that regulates the concentration of water.    Lecture #3: Chemical Bonds and Water  Okay, now let’s start on the chemistry of life!  In order for atoms and molecules to interact and eventually build cells, bonds  have to form.  There are four types of molecular bonds that we are going to study right now: covalent, ionic, hydrogen, and Van  der Waals interact1.1)  Here they are in more detail:  ● Covalent bonds: formed when two atoms share electrons.  These can be polar (have uneven sharing, where the  electrons are more attracted to one atom) or non-polar (even sharing and geometrical symmetry).  ● Ionic ​onds: attraction between oppositely charged ions (one positive, a cation, and one negative, an anion).  ● Hydrogen bonds: occur between partially charged molecules, where one hydrogen is slightly positive and another  atom is slightly negative.  ● Van der Waals interactio slight attraction between molecules due to electron density (where the electron is for  the moment).   ● Hydrophobic interactio one last type of attraction to discuss takes place when non-polar substances are placed in  water.  The water is more attracted to itself, and avoids bonding with them (ex. oil in water).  So how are these bonds started in the first plac​lectronegati  I’m sure you’ve heard that word more than  you’d like, but let’s define it one last time.  Electronegativs the tendency of an atom to attract elect1.24)  More simply, it’s how much an atom wants  electrons.  If one atom has a higher electronegativity than another, it is able to form bonds by stealing or sharing electrons.  An  easy way to predict bonding patterns is to look at the periodic table.  Elements in the top right are the most electronegative,  while those in the bottom left are the least electronegative.   How does this help?  Well, if we look at oxygen, which is very electronegative, we know that it is more likely to share electrons  with hydrogen, which is less electronegative, to stabilize itself.  Atoms want to fill their valence shells with eight electrons!  Try sketching the interaction between two water molecules, and t​2​6​ and water. ol (C   Now, let’s go on to the idea of steady-states and equilibrium.  These terms mean that a chemical is balanced, and that there’s  no net charge.  How do we repr​eq​ [B]/[A] or eq​B ​ This doesn’t mean that the reaction has stopped.  Rather, it is saying that for every “B” that changes to “A,” an “A” goes to “B.”  In other words, the number of “A’s” and “B’s” in the reaction is always balanced.  What happens if this state is disturbed?  Well, equilibrium systems desire balance, so they will try to compensate by producing more products or reactants, depending  on the type of distu1.2  ​ (​ Something else we have to understand for this section is the equilibrium constant “K.” This is the value of the reaction  quotient (ratio oncentratioof th​roducof aeactioto the concentrationseactant at equilibr1.3 .​   Okay, next, we’ll discuss pH and pKa.  Let’s start ​H—​it’​as​lly the amount of protons in a solution on  a logarithmic (1.4  Remember​H = -l10​H⁺ which means that if a solution has a proton concentration of 0.001  mol/L, then its pH is 3.  Similarly, if it has a proton concentration of 0.00001 mol/L, ​Ka, H is 5.  Now comes the idea of p which is the pH at which a compound is 50% protonated and 501.5  ​otonated (​ ● Protonation: the addition of a proton to an atom, molecule or ion.   ● Deprotonation: the removal of a proton from an atom, molecule or ion.   If pH is below pKa (pH = 7 and pKa = 9), the protonated form will be more common, since there are more protons available.  After understanding pKa and pH, it’s easy to figure out acids and bases:  ● Acids: have a pH of less than 7 and are formed by protonation.   ● Bases: have a pH of greater than 7 and are formed by deprotonation.  ● Weak acid: is only partially dissociated in an aqueous solution.  Alright, it’s time for functional groups, which are groups of molecules attached to other molecules to give them specific  identities or functions.  Here are some to know (you just have to memorize them):    Hydroxy contains an oxygen atom connected to a hydrogen atom by covalent bonding.  Aldehyde consists of carbon double bonded to oxygen (a carbonyl), then bonded to hydrogen.   Ketone​ontains a carbonyl group, which can then bond to many different carbon-containing groups.  Carboxy has both a carbonyl and a hydroxyl group attached to a carbon.   Phosphate a phosphorus atom bonded to four oxygen atoms.  Sulfhydr made up of a sulfur bonded to a hydrogen atom.  Amino: consists of a nitrogen atom attached to hydrogen atoms, alkyls, aryls, or a combination of the three.  Lecture #4: Carbohydrates and Lipids  Before we continue, let’s review ionic bonds.  Remember that when at atom steals an electron from another atom, this is called  a ​EDOX” reaction, which stands for “Oxidation-Reduction.”  As a consequence of this reaction, an ionic bond can form.   Great, let’s move on to condensation and hydrolytic reactions, which are very important wh1.6 .​ling with biomolecules (​ Simply put​ondensation reacis a bond formation with the loss of water (meaning water is formed, leaves, and a bond  remains in its pla​ydrolysis reais the opposite: when water is added, a bond is broken.  When looking at these  reactions, to ask yourself, “Where is the water coming from to create or break bonds?”  Okay, let’s focus on biomo1.7 !​s (​   Carbohydrates:  What is a carbohydrate?  It’s typically made up of carbon, hydrogen, and oxygen at a 1:2:1 ratio, and is characterized by having  the primary carbon as an aldehyde or the second carbon as a ketone.   A carbohydrate with five carbons is known as a pentose, one with six is known as a hexose, etc.  When numbering carbons, go  right to left on a ring, and top to bottom on a chain.  Ethers are responsible for the ring shape of a carbohydrate, and aldehydes  and hydroxyls are found on(1.9 .​  ​ Monosaccharide​re simple sugars and can contain different numbDisaccharide​re two monosaccharides  connected by a glycosidic linkage (a covalent bond between sugar mo​olysaccharideorm among many  carbohydrate molecules.    Lipids:  Lipids (fats) have several functions.  They store and gather energy, help with structure and insulation, and can even work as  signaling molecules.     Fatty acids ca​turatedonlyingle bonds, capable of packi​​lid at room temperatu​nsaturatesome  double bonds which form a “kink,” liquid at room temperature).  The words “cis” and “trans” indicate the configuration of the  molecule around the double bonds of unsaturated fatty acids.  Some untrans fa which have been  artificially hydrogenated (hydrogen gas has been bubbled through oils to solidify them).    Another important function of lipids is to help with the struct​hospholipid major constituents of the  plasma membrane, are composed of fatty acid chains (hydrophobic) connected to a glyce(1.12  In a  (hydrophilic) ​ membrane, a bilayer of phospholipids forms the structure, where the tails face inside, (1.11 .​head faces the outside  ​ Steroid​re another type of lipid, but unlike phospholipids and fats, they have a fused ring structure.  All steroids have four  linked carbon rings and some have a short tail.  Many also have the hydroxyl group, classifying them as alcohol (sterols).  Also,  it is important to note that lipid chains with double bonds are more flu1.13) ​ those with singles (​     Lecture #5: Proteins and Nucleic Acids    Proteins:  As you know, proteins are made up of 20 different building blocks, known as amino acids.  They have many varying functions,  such as regulation, energy, structure, and can also become enzymes.  They are​eptide bon which form  between the amino grou​H₂) of one amino acid and the carboxyl group (COOH) of another in condensa1.15) ​actions (​ The R-group influences how an amino acid will be c​t​olar, non-polar, acidic, o1.16 .​ (​ Proteins have four possible structures: primary, secondary, tertiary, and quaternary.   Primary structure is simply the unique  sequence of amino acids in a polypeptide chain—all the information needed for further structures is contained here.  Secondary  structures are formed when the polypeptide begins to fold in some regions, and the amino and carboxyl groups on the amino  acids start to form hydrogen 1.18)  The tertiary structure deals with four different types of bonds: ionic, disulfide  bridges, hydrogen bonds, and hydrophobic interactions (which groups some hydrophobic molecules together, away from water)  (1.14/1.19  The quaternary structure is formed by the same bonds, but is made up by multiple protein  ubunits.  In order to determine the category of an amino acid, we have to look at the side ch1.17  ​ the R-group (​ ● Polar: ​ave functional groups suc​cids, amides, alcohols, and a  They have oxygen and sulfur atoms, and  when bonded with hydrogen, will create a dipole moment.   ● Non-polar: have pure​ydrocarbonalkyl groups (alkane branches) or aromatic (benzene rings).  They contain mostly  carbon and hydrogen, which have little electronegativity difference.   ● Acidic: contains an acid functional group (have COOH).  ● Basic: contains an amine functional group (usually have nitrogen).     Nucleic Acids:  The last main biomolecule is mostly associated with DNA and RNA.  It is made up of nucleotides, which in turn are composed of  a nitrogenous ba a five car​ugar deoxyribose or ribose) and at l​hosphate grou .​ These nucleotides will then combine with each other (at the 5’ phosphate of the incoming nucleotide and the 3’ hydroxyl group  at the end of the chain) to form a phosphodiester linkage and a polynucleo(1.10)  A or RNA ​    The sugar in DNA is deoxyribose, while the sugar in RNA is ribose (this can be seen in th​if it has H in sugar— the 2’ position, it is deoxyribose, but if it has OH, it’s ribose).  Each nucleotide in DNA has one of four possible nitrogenous  bases: adenine (A) and guanine (G), which are purines, and cytosine (C) and thymine (T), whIn ribose, imidines.  ​ uracil (U) is found in the place of thymine.     DNA has a double-helix structure, and the sugar and phosphate form the backbone on the outside of the helix while the  nitrogenous bases are stacked inside and bound in pairs by hydrogen bonds (A can pair with T, G can pair with C).   RNA is mainly directed by DNA in the process of protein synthesis.  It is usually single-stranded and composed of  ribonucleotides linked by phosphodiester bonds.      There are four major types of RNA:   ● mRNA: carries messages from DNA, controlling cellular activities.  ○ It is read in sets of three bases (codons).  ● rRNA: ensures proper alignment of mRNA and ribosomes.  ● tRNA: transfers the correct amino acid to the site of synthesis.  ● microRNA: regulates gene expression.    Transcriptios the process where DNA dictates the structure oranslations the process where RNA dictates  the structure of protein.    ​ ecture #6: Enzymes  An important function of proteins is their ability to act as catalysts (which increase the rate of a chemical reaction), known as  enzymes 1.20)  An enzyme is affected by many different fact​m (the concentration​ubstrate at half of the  max velocity), S (substrate concentration) and P (product).  Know how each of these affec1.21) ​activity of enzymes (​ Another way enzymes are controlled is by allosteric regulation, where molecules bond to enzymes at sites other than their  active sites and regulate 1.22  Understand how changing the concentration of allosteric regulators will affect the  enzyme (will it become more active?  Less?).  When looking at active sites of enzymes, we have to be able to predict bonds and activity if there are changes to amino acids or  pH.  To do this, we have to look at the info​ttp://  (pKa or amino acid charges), and determine what will happen if an amino acid is switc1.23 .​the pH changes (​   Lectures #7-8: Enzyme Kinetics  Let’s start this section by talking about thermodynamics, which is a science dealing with heat and its relation to other forms of  energy.  T​irst law of thermodynamtates that energy cannot be created or2.1)  However, it can change  into different forms, such as:  ● Potential: the energy an object has because of its position (can be turned into kinetic)  ● Kinetic: the energy an object has because of its motion  ● Chemical: stored in bonds of chemical compounds, and the potential of a substance to transform  ● Electrical: caused by moving electric charges  ● Heat: caused by the motion of vibrating particles due to temperature  ● Light: the potential for light to do work  ● Mechanical: the sum of potential and kinetic energy  The​econd law of thermodynami​tates that in any process​ the amount of energy unable to do work, or the  amount of disord​rill either increase or remain 2.2)  So how do biological systems maintain order?  Well,  consider photosynthesis.  Plants will take light and convert it into sugar molecules, turning carbon and water (in their  disordered state) into a more ordered state (sugar).  The mitochondria of animals function in a similar fashion, using the  energy stored in sugar molecules from food to form more highly ordered structures.  Next comes the idea of “Conservation of Mass,” which is similar to the first law of thermodynamics, stating that matter is  neither created nor destroyed in chemical reactions.  This idea is apparent when mass enters the body as food and is broken  down into usable products for the cell.  Though that hamburger you just ate no longer exists as a hamburger, it is still present  in your body in different 2.3 .​(​ In the above picture, the reaction on the left is exergonic because ΔG is less than zero (negative), meaning after the reaction is  complete, there is energy left over.  On the right, the reaction is endergonic because ΔG is greater than zero, meaning it  consumes energy2.5)  The energy the endergonic reaction consumes is known as activation energy, or energy needed to  kickstart a reac2.6)  If given a table of standard Gibbs enthalpy, you should be able to predict whether two reactions can  be theoretically couphe product of one of them is the reactant in the other).  If one reaction is thermodynamically favorable  (has a negati​G) and the other is unfavorable (positive ΔG), the two are capable of coupling, since there is enough free  energy to complete both reac2.7)  (​ When dealing with energy, an important equation t​H = ΔG + ΔTS 2.8)  ΔH represents a change in enthalpy (the  amount of heat used or released in a system).  If ΔH is negative, it means that the reaction released heat (exothermic), while a  positive ΔH means heat was absorbed (endothermic).  ΔG symbolizes the change in Gibbs free energy (available for work).  If  ΔG is positive, a reaction is nonspontaneous, and thus endergonic (absorbs energy), but if ΔG is negative, a reaction will be  spontaneous and exergonic (releasing energy).  ΔTS means the temperature (Kelvin) multiplied by the change in entropy (lack  of order).   Great, now let’s return to the idea of redox reactions.   Remember, when one species steals an electron from another species,  this is calle​EDOX​ reaction, which stands for “Oxidation-Reduction2.9) ​tion (​ Different compounds have intrinsic and distinct attractions for electrons, wh​eduction potentior​​ ​nd  is a relative quantity.  The more positive the reduction potential, the stronger the tendency is to take or attract electrons.  The  more negative, the more likely the compound is to lose electrons.  The change in reduction potential for a reaction is the  difference betwee​ for the oxidant (compound gaining electrons and causing oxidation) and the reductant (losing electrons  and causing reducti2.13)  In general, a large pos​​ is proportional to a large neg2.10) ​G (​ Electrons will always flow from the molecule with the lower (more negative) reduction potential to the molecule with the higher  (more positive) o2.11)             Lecture #9: REDOX Reactions  +  ​ Alright, now let’s dive into the idea of coupled reactions.  These reactions are commonly aided by tand lectron carriers NAD​ NADH, which are coenzymes.  Here’s an example of two half reactions, which will form an entire redox reaction.  Zn  →  Zn​ + 2  ​ (oxidation half reaction)  2+​ –  ​ Cu​  + 2→ Cu  (reduction half reaction)  NAD​ will act as an oxidizing agent, gaining electrons, and then a reduc2.12)  To calculate reduction potential  (E​), use the equation​ = Δ​​ (acceptor) -​ (donor).  Refer to the redox tower to get the ​ 2.14)  To E convert between Δ​ and Δ​​, use the equat​oG = -nFΔ​2.15)  n is the number of electrons transferred, and F is the  Faraday constant (a number which will be provided).    Lecture #10: REDOX and SLP  Since we have the background for redox reactions, let’s continue with energy stories.  In ATP, the high energy is located in the  phosphate bonds, and when broken by ATP hydrolysis, these bonds release a lot of energy.  They can then be coupled with  endergonic reactions (which absorb en2.16)  With biochemical pathway or reaction of this type, we have to be able to  identify key components, energy sources, and how the energy is 2.17)  rmed (​ From this image (going left to right), we know that substrate level phosphorylation (SLP, the brea​ibe of phosphate bonds— able to dissect the energy pa and redox reactions provide energy for the endothermi2.19)  The energy  provided is in the form of ATP and NADH, as shown in Phosphoglycerate Kinase and Glyceraldehyde-3-phosphate  Dehydrogenase.  Whenever you see kinase, you know it is related to ATP, and when you see dehydrogenase, it’s related to redox  and NADH.  You should be able to go through this same process for glycolysis (google a picture of the pathway, and go through  the same process2.18)  A problem may arise when organisms get their energy solely from SLP, since NADH eventually  accumulates.  In order to replenish NAD+, a process known as fermentation is used.  When oxygen isn’t present (as an external  electron acceptor), the cell must use pyruvate (as an internal electron acceptor).  Pyruvate will become reduced, and NADH will  become oxidized, providing NAD+ a2.20)  Below are the half reactions for the fermentation process:  Pyruvate oxidant→ Lactate reductant)+ 2  ​ – NAD+ (oxidant)  ​ NADH (​reductant) + 2  ​   Lecture #11-12: Electron Transport and ATP  The electron transport chain, ETC, is composed of a bunch of proteins that undergo a bunch of redox reactions to move protons  across a membrane and generate a PMF (proton motive force).  First, electrons enter the ETC from an electron donor like NADH  or FADH​ which must have a lower electronegativity than the electr2.21)  In this process, the donor will become  oxidized and the acceptor will become reduced.  The difference in reduction potential is the measure of energy released (to  move a proton from one side of the membrane to the other).   Along the ETC are a series of complexes (reductases, which are enzymes) that move electrons from the donor to the final  acceptor (in humans, this is oxygen, and the enzyme complex is oxidase).  Each complex needs a (reduced) electron donor and a  (oxidized) acceptor.  Once the complex is reduced, it can be the source of electrons for the next reaction.  During these  reactions, the electrons are carried on prosthetic group, not directly on the proteins in the complex.  Some electron and proton  carriers are flavoproteins (l​, quinones (lipids), and NADH and NADPH.  Cytochromes and iron-sulfur proteins (Fe-S)  can carry one electron.  When passing through the chain, the electrons gradually lose energy, a​will donate high-energy electrons to  complete the chain.  The end products of the ETC are water and ATP.   


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

50 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Amaris Trozzo George Washington University

"I made $350 in just two days after posting my first study guide."

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.