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BIOL 201 Unit 3 Study Guide for Dr. Margulies Class

by: Maya Lee

BIOL 201 Unit 3 Study Guide for Dr. Margulies Class 201

Marketplace > Towson University > 201 > BIOL 201 Unit 3 Study Guide for Dr Margulies Class
Maya Lee

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These notes covers all the information that will be on the Unit 3 Examlet
Intro to Cell BIOL & Genetics
Dr. Margulies
Study Guide
50 ?




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This 5 page Study Guide was uploaded by Maya Lee on Sunday February 14, 2016. The Study Guide belongs to 201 at Towson University taught by Dr. Margulies in Fall 2015. Since its upload, it has received 28 views.


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Date Created: 02/14/16
BIOL201 Study Guide Unit 3: Proteins, Enzymes, and Energetics 1. What is the difference between kinetic and potential energy? Provide an example  of each. What are some other forms energy can take? Kinetic energy: energy of  motion ex. Running, going down a roller coaster. Potential Energy: Is stored  energy ex. You throw a ball in the air at the apex it has potential energy when the  ball drops it changes into Kinetic energy. The other forms energy can take are  Electrical: all the electrons passing through wires. ex. Lights, Thermal/Heat ex.  When you are sweating, Mechanical/Work ex. A Turbine and Chemical energy  ex. Reactions, Energy stored in food, Bonds (Ionic, Covalent, Hydrogen,  Hydrophobic) 2. What is a reduction reaction? An oxidation reaction? What happens when the two  types of reactions are coupled? Reduction reaction occurs when a reactant gains  electrons during the reaction. Oxidation reaction occurs when a reactant loses  electrons during the reaction. Oxidation and reduction always take place together,  because every electron that is lost by one atom through oxidation are gained by  another atom through reduction therefore these coupled chemical reactions are  called oxidation­reduction or Redox. Redox plays a key role in the flow of energy through biological systems.  3. What is the first law of thermodynamics? Where does energy go when it appears  to be lost? The first law of Thermodynamics is conservation of energy: In a closed system, energy can be transformed, but it cannot be created or destroyed. Ex. You put hot chicken noodle soup in a thermos (is a closed system) for the winter. The  chicken soup stays pretty warm so the thermal, chemical potential energy stays in  there. It might heat up some of the air molecules above it, but those air molecules  are in a closed system. So Some of the heat gets lost to the air molecules inside  the thermos, but the energy inside the thermos does not change. If we open up the  thermos we lose that energy to the environment because we no longer have a  closed system. 4. What is the second law of thermodynamics? What is the term we use to describe  the second law? The second law of Thermodynamics is all systems tend towards  disorder which eventually leads to an energy of zero in the entire universe! It  makes many processes irreversible, you cannot back them up. A term called  Entropy is symbolized as “S” it is the measure of inherent disorder. ex. Papers  spread all over =High Entropy, when the papers are stacked together= Low  Entropy. 5. What is enthalpy? How can it be likened to a form of energy? Enthalpy is the  amount of energy that is held up in a molecule in its bonds; it is sort of like  chemical potential energy, potential energy or any kind of potential energy  because enthalpy is basically stored energy. It is symbolized as “H”. The  difference in enthalpy is a measurement of the energy inherent in different  molecules.  6. What is Gibbs free energy? What equation can be used to calculate it? Gibbs Free Energy is how you can tell what is happening in a reaction. It is the total  energy available in a system. It is symbolized as “G” and It is calculated by the  change in free energy from the reactants to the products is equal to the change in  enthalpy minus the temperature times the change in entropy. (G  – G = H – H – T (S – 2 1  2  1  2  S1 )); therefore ΔG=ΔH­TΔS The change in free energy of a system is dependent on the change in enthalpy. The  change in enthalpy is reflective of chemical potential. Free energy is dependent on the change in chemical potential plus the change in entropy, which is disorder. In order to determine the free energy you have to be able to measure the inherent chemical  energy and the amount of disorder and that will tell you what is going to happen in a  potential reaction.  7. What is an endergonic reaction? An exergonic one? Which one tends to occur  spontaneously, without the addition of a catalyst? Endergonic (ΔG>0) reaction is  the reaction takes in heat and Exergonic (ΔG<0) reaction is when the reaction  gives off heat. Exergonic (Δ G<0) tends to occur spontaneously without the  addition of a catalyst because there is a drop in energy.  8. What is activation energy? Predict the spontaneity of a reaction given its  activation energy.    Activation energy is the energy required for a reaction to start. 9. What is a catalyst? What do we call biological catalysts? What’s the difference?  A catalyst speeds up chemical reactions without undergoing a permanent  change.   Enzymes are biological catalysts  Enzymes can denature and change while catalyst do not go through any  change or denaturation during chemical reactions. 10. How do cells typically store energy? That is, what molecule typically serves as a  cell’s “battery?” ATP stores energy. The molecule that serves as the cells battery  is  11. How can ATP hydrolysis be used to drive endergonic reactions? What is energetic coupling? Cells use ATP to drive endergonic reactions. These reactions are not spontaneous  because their products possess more free energy than their reactants. However if  the cleavage of ATP’s terminal high­energy bond releases more energy than the  other reaction consumes, the two reactions can be coupled so that the energy  released by the hydrolysis of ATP can be used to supply the endergonic reactions  with the energy it needs.  Energetic coupling in biological systems we add energy in the form of ATP it  turns positive delta G into negative delta G and so the reactions become more  spontaneous.  Energetic coupling is the use of an exergonic process to drive an endergonic  process. The free energy released from the exergonic process is absorbed by the  endergonic process. 12. What are amino acids? Identify amino acid side chains (R groups) that are polar,  hydrophilic, aromatic, non­polar, hydrophilic, charged, acidic, and/or basic. Note  that some R groups exhibit more than one of these characteristics.   Amino acids contain an amino group (NH ) an2 an acidic carboxyl group  (­­­COOH) C­H Non­polar (Hydrophobic) ­OH Polar (Hydrophilic)  –SH Polar (Hydrophilic),  ­NH 2 lar (Hydrophilic) ­COOH Polar (Hydrophilic) ­PO 4 lar (Hydrophilic) Aromatic groups­ have the ring shape and can be hydrophobic and hydrophilic Charged groups have + or – in the R group Non­polar have only C­H bonds Polar has a mixture of bonds 13. What is the linkage between amino acids called? What macromolecule is formed  by the repeated addition of multiple amino acids in a chain?  The linkage between amino acids are called a peptide bond the macromolecule  that is formed by the repeated addition of multiple amino acids in a chain is  polypeptides.  14. What are the four levels of structure for a protein? What kinds of bonds hold each  structure together?   Primary held together by peptide bonds. Covalent bonds hold proteins in  their primary structure  Secondary: alpha helix and beta sheets are held together by Hydrogen  bonds they come from the peptide backbone, they coming from the  nitrogen in the amine group and Oxygen in the carboxyl group  Tertiary: the R groups start interacting with one another and the water. It is the final folded structure of a protein. Hydrogen bonds, Ionic Bonds,  Covalent bonds, hydrophobic interactions, Van der Waals forces.  Quaternary: Hemoglobin made of 2 alphas and 2 betas. Hydrogen bonds,  Ionic bonds, Covalent bonds, Van der Waals, and hydrophobic  interactions. 15. What are the seven basic types of protein function?  Catalysis (enzymes) e.g. trypsin­speed up cell reactions  Defense, e.g., antibodies­ defend celss against disease  Movement, e.g. actin  Regulation/signaling e.g. insulin­proteins carry and receive signals  Support/ structure e.g. collagen  Transport, e.g. hemoglobin  Storage, e.g. Ferritin stores iron   All of these proteins because of the potential for diversity have evolved to  be diverse have diverse structures and those structures give those proteins  different functions.  16. What is a protein domain? What is a protein motif? What is the difference? Protein domains are functional units within a larger structure that can be thought  of as substrates within the tertiary structure of a protein. Protein motifs an  nucleotide  17. What is denaturation? What kinds of bonds are broken during denaturation?  Denaturation happens when an enzyme bonds are broken because the  molecules vibrated faster when you heat them up. When an enzyme is  denatured it does not function properly.  When you increase the temperature they vibrate and break apart  Hydrogen, Ionic, Van der Waals, and Hydrophobic bonds vibrate and  break apart, but Covalent bonds vibrate but do not break apart  All bonds are broken by denaturation except for Covalent bonds.   Peptide bonds are permanent and Covalent unless you add water to break  it. 18. What is the special name for a reactant in an enzyme­catalyzed reaction? A substrate is a molecule that will undergo the reaction at the active site 19. What is a cofactor? A coenzyme? A cofactor is a substance (other than a substrate) whose presence is essential for the  activity of an enzyme. A coenzyme is a non­protein compound that is necessary for the  functioning of an enzyme.   Cofactors­ a non­protein enzyme helper  aid in enzyme catalytic function  may be bound tightly to the active site or may be loosely bound  may be inorganic, such as a zinc or copper ion, or it may be an organic  molecule o if organic, it is commonly called a coenzyme most vitamins are coenzymes or provide raw materials for the  construction of coenzymes, so take your vitamins! 20. What is an active site? What is induced fit? An active site is a region on an enzyme that binds to a protein or other substance  during a reaction. Induced fit is the theory, which states that the binding of a  substrate or some other molecule to an enzyme causes a change in the shape of  the enzyme to enhance or inhibit its activity.  21. How does temperature affect enzyme activity? Why? Temperature changes the function of the enzyme activity because it can only work within a specific temperature.  22. How does pH affect enzyme activity? Why? pH affect enzyme activity because when you change pH hydrogen and ionic  bonds are broken when the pH changes the function of the enzyme.  23. How does salt concentration affect enzyme activity? Why? 24. What is an inhibitor?  Inhibitors slow down the enzyme activity; they bind to the active site to prevent  substrates from binding to the active site the more inhibitor you add to the enzyme the more it slows down. The Inhibitor is taking up more space at the active site  when an enzyme slows down.   25. What is a competitive inhibitor?  A competitive inhibitor competes with the substrate to bond to the active site. How does it differ from other inhibitors? Competitive inhibitors binds to the active site and try to compete with the  substrates. 26. What is an allosteric inhibitor?  An allosteric inhibitor binds to the allosteric site and not the active site on the  enzyme. How does it differ from other inhibitors?  It differs from other inhibitors because other inhibitors want to bind to the active  site to prevent the substrate from binding to the active site. Other inhibitors are  competitive.  27. What type of inhibitor acts non­competitively?  Allosteric Inhibitors act non­competitively because they do not want to bind to the active site they want to bind to the allosteric site. 28. What is feedback inhibition, and why is it important? Feed inhibition end­product of a biochemical pathway acts as an inhibitor of an early  reaction. When the product of a pathway acts as an inhibitor of the pathway ,  Prevents too much buildup of product.


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