New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here


by: Luke Holden


Marketplace > Clemson University > Biochemistry > 3050 > BCHM 3050 FINAL EXAM STUDY GUIDE
Luke Holden

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

This study guide was created by answering the questions on the study guide she posted. Should contain all necessary information with a little extra.
Essential Elements of Biochemistry
Dr. Srikripa Chandrasekaran
Study Guide
50 ?




Popular in Essential Elements of Biochemistry

Popular in Biochemistry

This 25 page Study Guide was uploaded by Luke Holden on Monday April 25, 2016. The Study Guide belongs to 3050 at Clemson University taught by Dr. Srikripa Chandrasekaran in Winter 2016. Since its upload, it has received 88 views. For similar materials see Essential Elements of Biochemistry in Biochemistry at Clemson University.




Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 04/25/16
Final Exam Study Guide Material from Exam­1  (~8 questions) Given a di­peptide, be able to identify the aminoacids, and using a chart with pK  values, be able to calculate the pI  KNOW ALL OF THE AMINO ACIDS!!!!! o USE THIS QUIZLET TO HELP:­ acids­for­bchm­3050­flash­cards/  Steps to identify the pI: o Label the R groups and COOH and NH3 groups that have pKa’s    Remember the structure of an amino acid:  Some R groups may not have a pKa value and that is OK.   DO NOT FACTOR IN THE pKa of the  NH2 GROUP AND THE  COO­ GROUP THAT IS INVOLVED IN PEPTIDE BONDING o Make a pH to charge chart/table  Look at the charges on the peptide and add up the charges to get  the starting charge. (The amine groups will generally be the ones  racking up on charge.)  Then generate chart pH Charge 1 +2 2.4 (first pKa) +2/+1 ( Remember pKa is the pH at which that corresponding substituent has  released ½ of its protons) 4.7 (Second  +1/0 pKa) 9.8 (Third  0/­1 pKa) o Once the table has been made, you can then determine the answer to  multiple questions.  What is the charge of the peptide at a certain pH  Go to where the corresponding pH value would be in the  chart and that will give you the charge  What would the pH be at a certain charge  Work backwards!  Calculate the pI  Find where the charge is zero and find the answer choice  that has that charge in between the two pKa’s Given a di­peptide, be able to look at the charge distribution on the peptide and  determine the pH at which a certain charge can be maintained  Explained above. Just find the charge with the corresponding pH!  Given a di­peptide, be able to tell what the charge of that peptide will be at a  certain pH  Explained above Solve pH problems; Given [H+] or [OH­] concentration, tell me what the pH would  be.  pH=−log H ] For example if the [H]= 2.7 x 10 pH=−log H ] pH=−log[0.00000027] pH=6.57 Remember : 14= pH+ pOH Given the pH tell me what the [H+] or [OH­] would be For Example: pH=5 pH=−log H ] 5=−log H ] 10 =10 log[H] 0.00005=[H] Using Michelis­Menton (MM) and Line­weaver burke ( LWB) equation and plots,  calculate different variables ( Km, Vo, Vmax, substrate concentration). a. Vmax= max velocity of the reaction b. Km= ½ the concentration of ½ the maximum velocity c. Both are constants that help us identify enzymes  d. Km­ enzyme affinity for a substrate. i. Decrease the Km­Increase Substrate affinity Using LWB plot, be able to calculate values of Km and Vmax. Km= X intercept = -1/Km Vmax= Y intercept= 1/Vmax Just use algebra to find the values of Km and Vmax  Know how the 3 different inhibitors work (competitive, uncompetitive, and non­ competitive). How do they change/affect Km and Vmax? Given MM or LWB plots, be able to identify the type of  inhibitors.  Know the difference between primary, secondary, tertiary and quarternary protein structures. Chemically how are they different from each other? ( Focus on the  kind of bonds that are formed in each structure). Structure Type of Bonds Special Notes Primary Peptide bonds Just the order of the amino  acids Secondary Peptide Bonds α and β stuff in here. Hydogen Bonds (For the  Turns) Tertiary  Hydrophobic interactions Multiple motifs but  together. Ionic (electrostatic)  interactions But still one polypeptide Hydrogen bonds Covalent Bonds Hydration Quaternary Two or more tertiary  This is TWO or more  structures are connected.  polypeptides (generally in  tertiary structure) Very high ordered function Extra Notes on Protein Structure: Tertiary Notes:  Unique 3­d structure of one long polypeptide. This is typically the end point for most  proteins. This is when it is originally very unorganized and it undergoes protein  folding. This makes it a highly organized molecule.   It has several distinctive features:  The amino acids that were far away are now close to each other.  This tight packing causes water to be expelled and the polar and  nonpolar amino acids have ability to interact forming electrostatic  bonds.  This contains domains! So specifically it is called a domain. however,  when in tertiary structure (meaning it has taken on a 3d shape) it is  called a fold.  Most proteins are considered mosaic. It is like the janitor (protein)  carries around many keys. Each key fits a lock in the school (specific  system) but some keys go to his car or to his house which is not apart  of the specific system. He is still able to interact with other things but  most specifically his system he is assigned to.  This relies on a crap ton of interactions in order to be folded correctly.  Hydrophobic interactions­ This when the water insoluble molecules  are driven into the center of the molecule expelling the water and thus  creating solvation spheres in the center of the molecule. This increases  the entropy of water. (However, some water stays in the center and  forms 4 different bonds stabilizing the backbone. This frees up the  molecule to move and be flexible.)  Ionic (electrostatic) interactions­ These are interactions where water  ahs been expelled thus reveling the + and – charges. When they bond it is called a SALT BRIDGE. These are good for adjacent subunits  (adjacent polypeptide chains) in a complex proteins.  Hydrogen bonds­ ALL OVER THE PLACE. These form literally  everywhere there IS NOT WATER.  Covalent Bonds­ These are created whenever you have the  modifications after translation. But most prominent are the disulfide  bonds that form as a result of covalent bonds. These are the big  foundation proteins because they allow the protein to remain folded (to an extent) adverse conditions.   Hydration­ water causes the protein to remain folding. This is kind of  like a lot of helpers holding up the protein which allows it to be sturdy. This is also important because whenever a molecule comes to the  active site of enzyme and the protein binds to the enzyme. Water is  moved thus increasing the entropy of water and ultimately the bind of  the enzyme to the substrate.  Quaternary Notes:  a. This is when two or more polypeptides (subunits) join together to form a  larger more difficult task. b. Why is this better than tertiary structure?: ii. It may be easier to synthesize 4 short polypeptide units rather than 1  long one iii. It is easier to repair one small subunit instead of a big one iv. This increases biological function!! DO NOT MEMORIZE ALL THE DETAILS JUST THE OVER ARCHIG THEMES! Materials from Exam­2 ( ~6 questions) Chromatin structure Be able to identify all purines and pyrimidines, Know  difference between nucleoside and nucleotide, Know the functions of a phosphoester bond and a phosphodiester bond; Know Chargaff’s rule. 1. Nucleotides­ Include a nitrogenous base, a pentose sugar, and a phosphate. 2. Nucleosides­ Nitrogenous bases attached to sugars (Basically a nucleotide  without a phosphate) 3. Nucleic Acids­ Linear polymers of nucleotides that function in the storage and  expression of genetic information and pass it along to the next generation. This  includes both Ribonucleic Acid (RNA) and Deoxyribonucleic Acid (DNA) 4. Purine­ Fused 6 membered + 5 membered heterocyclic rings of Carbon and  Nitrogen, including Adenine and Guanine (also intermediates: Xanthine and  Hypoxanthine) 5. Pyrimidine­ 6 membered heterocyclic rings or Carbon and Nitrogen, including  Thymine (DNA), Cytosine, and Uracil (RNA) 6.   Quizlet Link for purine and pyrimidine structures:­  and­pyrimidines­flash­cards/?ne . Nucleosides Nucleotide The Bond Chart Type of Bond: Between what: Glycositic linkage Nitrogenous Base and Sugar Hydrogen Bond Between the Bases of two strands Phosphoester bond Between the phosphate and the sugar Phosohpdiester  Between the two phosphates of two nucleotides Phosphoanhydride Between the 2 phosphates on a triphosphate VERY EASILY BROKEN!!! Chargaff’s Rule: [A]=[T] and [G]=[C] [A]= 30% what is [G] ? Answer= 20% DNA Replication: Know names and functions of all the enzymes that participate in  DNA replication Enzyme Function What is it was defected? Helicase Breaks hydrogen bonds,  Replication could not start  breaks the helix unwinds  because the DNA could not  DNA at origin, and stays until open the end of replication Single­strand binding protein Make sure the DNA strands  Hydrogen bonds would  don’t snap back together reform after helicase already  opened them DNA polymerase 3 Puts down the nucleotides and Replication could not take  carries out the replication place because nothing would  be able to replicate the DNA. RNA Primase Puts down RNA primer so  DNA polymerase 3 could not  that DNA can bind  put nucleotides together and  nucleotides together carry out replication because  it could not start DNA polymerase 1 Removes RNA stretches  Then the lagging strand could (primers) and replaces them  not be fully synthesized and  with DNA then patched together by  Ligase because the primer  would still be there. Ligase Joins together Okazaki  The lagging strand would not  Fragments become one complete strand  and would still be in pieces  Topoisomerases Nick supercoiling DNA and  DNA would supercoil and  relax stress by allowing  break. uncoiling Know Griffith’s experiment o o THE POINT: TRANSFORMATION!!! o Since bacteria was recovered in the mouse that died in the last column,  that meant that some type of DNA uptake had to occur. Know Avery, McLeod, McCarthy’s conclusions o THE POINT: VERIFICATION OF GRIFFTHS EXEPRIEMENT BY  GOING BACKWARDS o They thought, since there are so many theories going around about what  his transforming agent is, let’s put them all to the test at once o If we put the bacteria in with different digestive enzymes, ones that would  degrade only specific stuff, then the mouse that lives is the one that is the  transforming agent.  o DNAase= mouse lives Know Hershey and Chase experiments o o They said what is the transforming agent for the bacteriophage? o Their determinant was the centrifuge o So when the bacteria was centrifuged, the DNA fell to the bottom while  the actual shells of the bacteriophage stayed in the solution. o They labeled DNA P32 and protein S35 of bacteriophages, two  radioactive isotopes used for identification.  o When they centrifuged they found that S35 was found to be in the solution (with the protein) and that P32 was in the supernatant (P32) o THE POINT: DNA IS THE TRANFORMING AGENT OF BACTERIA Know the difference between prokaryotic and Eukaryotic replication Eukaryotes Prokaryotes  It occurs inside the cytoplasm.  It occurs inside the nucleus. There is single origin of replication. Origin of replications are numerous. DNA polymerase III carries out both  Initiation is carried out by DNA  initiation and elongation. polymerase α while elongation by DNA  polymerase δ and ε.  DNA repair and gap filling are done  by DNA polymerase I. The same are performed by DNA  polymerase β. RNA primer is removed by DNA  polymerase I. RNA primer is removed by DNA  polymerase β. Okazaki fragments are large, 1000­ 2000 nucleotides long. Okazaki fragments are short, 100­200  nucleotides long. Replication is very rapid, some 2000  bp per second. Replication is slow, some 100 nucleotides per second. DNA gyrase is needed. DNA gyrase is not needed. How did Meselson and Stahl prove that replication is semi­conservative. If given  a description of the experiment, tell me the percentage distribution of N14 v/s  N15 DNA.   Material from Exam­3 (~10 questions) Transcription:  Know the enzyme/s that participate in DNA transcription in eu and prokaryotes;  Transcription factors (eukaryotes), RNA polymerase  Prokaryotes only have RNA Polymerase II­ This does it all  Eukaryotes have 3 different polymerases  Compare and Contrast Prokaryotic and Eukaryotic Characteristic Prokaryotes Eukaryotic Polymerase RNA Poly: Can do it all! RNA poly I: large RNA rRNA RNA poly II: mRNA mRNA RNA poly III: tRNA small  tRNA tRNA Initiation Factors σ factor further binds to the TF IIs bind to the promoter promoter  Know Differences in transcription in eu and prokaryotes;   Prokaryotes­ promoter at ­35 & ­10 bp, Rho factor termination, lac and trp  operon  Eukaryotes­ TATA (­25 bp) CAAT (­50) GC (­80) box, Enhancers/silencers that  modify gene expression (thousands of bp downstream binds to an activator, loops  entire DNA and activator starts interacting with RNA polymerase and starts  transcription),3 different types of RNA polymerases, mRNA processing (5’  capping, 3’ poly A tail, splicing to remove introns ) What are the three types of RNA processing that occur in eukaryotes? (capping,  tailing, splicing­know all details in the powerpoints about these 3 processes)  3 Types of Processing o ­5’ Cap­ addition of 7­ methyl­guanosine  Need to know chemically what is a cap or a tail  5’5’ addition (not and error there) with a triphosphate   Fig. 18.24 (McKee & McKee)  3 nucleotides before are methylated at the 2’ OH group  This cap serves as the recognition site for attachment and  prevents degradation by exonucleases  o 3’ polyaddenation­ ADDs 100­250 AA   Helps direct mRNA’s out of the cell  Protection from degradation   RNA Poly A Polymerase Polymerase  Increase the length of the tail increases the longevity of the  mRNA o Splicing of mRNA  snRNP’s and splicesomes (exonuclease)  premRNAs have nucleotide sequences that serve as the splicing signals   snRNPS’s recognize the sites  Multiple snRNP’s join together to form a splicesome  (RNA  ligase and Exonuclease)  Know this  Cuts out introns and stiches together Exons  Occurs in the nucleus o Functions of introns  Exon shuffling­ Exons correspond to different functional  regions of a polypeptide  Provide cross over recombination sites  Help with recombination to promote function  Help signal when mRNA is ready o Active Genes  Transcribed many times  After the 1  wave of ribosomes go through, the 2  and third  wave comes in which increase the amount of the gene that can  be expressed  Need to know about lamp brush chromosomes  Constantly transcribed  Only in eukaryotic Transcription regulation Know the difference between hetero and eu chromatin.  o Heterochromatin­ “tight” can’t be translated o EU chromatin­ “loose” chromatin that is translated  What chemical modification causes hetero v/s euchromatin? o Add acetyl group to lysine or arginine on histones to loosen DNA and  form EU chromatin o Remove acetyl group to tighten DNA and from heterochromatin  What are some examples of chemical modifications that happen to DNA and  histones during epigenesis? o Addition of methyl group (on DNA) can change the way DNA is read and  modify the function o Addition/removal of acetyl group (on histone) can tighten or loosen DNA Know all the examples we discussed about transcriptional and post­transcriptional  regulation? o Transcriptional Regulation Enhancers activators and Mediators  Activator binds to enhancer and stimulates transcription  Mediator proteins­ mediate interaction between enhancers and  DNA  Transcription initiation complex: TF, Activators, RNA poly II and  mediator  LCR­ Locus Control Region  Example of enhancer region in DNA Depressors and Silencers  Repressors bind to silencers  Inhibits DNA o Post­transcriptional Regulation  Removal of introns  5’ cap  3’ Poly A tail How is lac operon regulated in the presence and absence of glucose and lactose.  Know what happens to repressors and regulators in all these conditions +Glu +Glu ­Glu ­Glu +Lac ­Lac +Lac ­Lac Production + ­ +++ (50 times  ­/+ as much) Repressor Bound to  Bound to  Bound to  Bound to  allolactose operator lactose operator cAMP and CAP None None Increase cAMP Increase  and CAP cAMP and  CAP Translation Know all the steps in translation. Focus on differences in translation between eu and prokaryotes. o Initiation: This is the first step when the mRNA strand arrives at the  ribosome  Formation of the initiation complex  The shine­dalgarno sequence: this is a purine rich sequence upstream from the AUG codon. Recognition of this  sequence is crucial and is recognized by the 16s rRNA  strand. o Consensus sequence: AGGAGG  Sequence of events: o IF­1 and IF­ 3 bind to the 30 s subunit  IF­1 blocks the A site until the first tRNA is  in place  IF­3 blocks the 50s subunit from binding the 30s subunit. o 30s subunit binds to the shine dalgarno sequence o 30s subunit slides in place over the AUG start  codon (5’3’) o Insure that the first AUG start codon is located o IF­2 with GTP binds to the 30s Asite o IF­1 is then displaced and the fMet­tRNA (ONLY  PROK)  (Insert Picture) o GTP is hydrolyzed which makes IF­2 and 3 fall off o The 50s subunit then comes and binds the complex  thus creating the characteristic ribosome o Elongation:  The Ef­Tu protein carries the charged tRNA­s and then hyrolzes  GTP to attach it to the codon in the A site. GTP is then  rehposphrylated and the EF­tu is then reattached with a charged  tRNA.  peptidyl transferase (in the large ribosomal subunit)then attahces  the growing polypeptide chain to the charged tRNA in the A site.  EF­G­GTP moves the ribosome in the 3’ direction which shifts the  tRNA’s over a site.  The energy released from the GTP causes the ribosome to  change conformation. o Termination:  The stop codon calls for the initiation factor which comes and bids  to the A site  This converts peptidyl transferase into hydrolyase which cuts the  polypeptide away from the tRNA and  Ribosome falls away o Multiple ribosomes bind to the same sequence of mRNA and forming  polysomes which amplify the protein. Eukaryotes don’t uses the shine delgarno sequence and their subunits are 40s & 60s What are the roles of the P,A and E sites during translation? o P: binds the first t­RNA carrying a methyl (f­met for prokaryotes) on the  AUG start codon o A: site where all charged t­RNA enter (other than the first) and line up  with codon o E: uncharged t­RNA exit the ribosome to go get another amino acid  Mutations; Given a protein sequence or an mRNA or a sense/anti­sense DNA  sequence be able to identify the type of mutation shown here, and how the mutation  affects function. o Missense: This is where an incorrect Amino acid is inserted into the  protein sequence. This can be detrimental as it can influence mis­folding  of the protein and thus altering its function o Nonsense: This is a mutation where a stop codon is sequenced and causes  early termination of translation. Usually results in dysfunctional protein  that is useless o  Silent: This typically occurs during the wobble hypothesis where the third nucleotide of the codon is switched for another nucleotide. However, to  our luck, they code for the same protein and thus the protein goes on about its life.  You would not know these occur unless you looked at the genetic  code. Materials from Exam 4 (~ 8 questions) Glycolysis: Know all enzymes in glycolysis, which steps release ATP/NADH, invest  ATP, keep track of C atoms, classify enzymes into groups, and know inhibitors and  activators of enzymes Steps of glycolysis (10 Step) Energy investment Phase (1­5) o Step 1  ATP + Glucose(Hexokinase) Glucose­6P­Phosphate  Traps glucose inside the cell  The addition of a phosphate causes a negative charge to be  on the molecule which restricts it from leaving the cell  Irreversiable   Regulation possible= The product inhibits Hexokinase  Inhibition= glucose 6­Phosphate  Glucose 6­ Phosphate is a huge compound  Glycogen synthesis  Glycolysis  Pentose Phosphate o Step 2  Glucose 6­ Phosphate (Phosphoglucose) Fructose 6­ Phosphate  Reversible    o Step 3 (Most Heavily Regulated)  fructose­6­phosphate (phosphofructokinase 1) fructose 1,6  bisphosphate  Irreversible  Activators: o AMP o ADP o fructose 2,6 bisphosphate  Inhibitor o ATP o Citrate o glucagon  ATP Generally inhibits glycolysis while AMP + ADP to activate it  ATP is allosterically inhibited  o Step 4 (Super important)  fructose 1, 6 bisphosphate (Aldolase) dihydroxyacetone  phosphate+ glyceraldehyde 3­ phosphate o Step 5  dihydroxyacetone phosphate (triose phosphate) Glyceraldehyde 3­Phosphate Energy Harvest Phase o Step 6  Glyceraldehyde 3­ phosphate+ NAD + P(Glyceraldehyde 3­ Phosphate dehydrogenase) 1,3 bisphsophoglycerate  Generation of a reduction agent NADH o 2 molecules of NADH generated  Oxidative phosphorylation step!!!!  NADNADH (low potential energyHigh potential energy) o Step 7 (Important Enzyme)  1,3 bisphosphoglycerate (Phosphoglycerate Kinase) 3­ phosphoglycerate  First ATP generated in glycolysis via substrate level  phosphorylation  All kinases transferase  reversible   Standard Free Energy of Hydrolysis  1,3 Bisphosphoglycerate ­43.4 kJ/mol  ATP ­30.5 kJ/mol  When these are broken down the extra 15 kJ are lost as heat o Step 8  3­phosphoglycerate(phosphoglycerate) 2 Phosphoglycerate o Step 9  Phosphoglycerate (Enolase)Phosphopheolpyruvate  Inhibitor:  Flouride (toothpaste) o Step 10  phosphoenolopyruvate +ADP  (pyruvate) pyruvate +ATP  Activators  Fructose 1,6 bisphosphate  Irreversiable  Inhibitor o ATP o acetyl CoA o Alanine Name of Enzyme Class of  Substrate Products Irreversible? Inhibitor Activator? ATP  Enzyme ? invested ? Hexokinase Transferase Glucose & ATP Glucose 6­phosphate &  Yes Glucose  No Yes, 1  ADP 6­ phoaphate Phosphoglucose  Isomerase Glucose 6­phosphate Fructose 6­phosphate No No No No Isomerase Phosphofrutokinas Transferase  Fructose 6­phosphate  Fructose 1,6­bisphosphate Yes  ATP &  AMP, ADP,  Yes , 1 e1 & ATP & ADP Citrate fructose 2,6­ biphosphate Aldolase  Liase Fructose 1,6­ Dihydroxyacetone  No  No  No  No biphosphate phosphate &  glyceraldehyde 3­ phosphate Triose phosphate  Isomerase  Dihydroxyacetone  Glyceraldehyde 3­ No  No No No Isomerase phosphate phosphate Glyceraldehyde 3­ Oxyreductas Glyceraldehyde 3­ 1,3­bisphosphoglycerate No  No No No phosphate  e  phosphate & NADH dehydrogenase Phosphoglycerate  Transferase 1,3­ 3­phosphoglycerate &  No  No  No No kinase bisphosphoglycerate ATP Phosphoglycerate  Isomerase 3­phosphoglycerate 2­phosphoglycerate No  No No No mutase Endolase Liase  2­phosphoglycerate Phosphoenolopyruvate &  No No No No H2O Pyruvate kinase Transferase phosphoenolopyruvate Pyruvate & ATP Yes  ATP,  Fructose  No Acetyl  1,6­ CoA,  biphosphate alanine Krebs: Know all enzymes, which steps synthesize ATP, keep track of C atoms, classify  enzymes into groups, know inhibitors and activators of enzymes, which step releases  NADH/FADH2/CO2  Step 1 o Pyruvate(Pyruvate Dehydrogenase) 2 Acetyl Coa o This is the only reaction that occurs in both the mitochondrial matrix and  the inner membrane  Step 2 o Oaxalacetate(from the previous cycle) + Acetyl Coa (Citrate Synthase)  Citrate  Step 3 o Citrate(Aconitase) Isocitrate  Step 4 o Isocitrate +NAD(Isocitrate Dehydrogenase)α­ketogluterate  +NADH+CO2  Step 5 o Oaxalsuccinate+ NAD ( α­Ketogluterate dehydrogenase) Succinyl Coa +NADH +CO2  Step 6 o Succinyl Coa +GDP(Succinyl Coa synthase) Succinate o GTP phosphorylates ADP to ATP o WARNING, EVEN TOUGH THE ENZYME SAYS SYNTHASE, IT  REMOVES COA!!!!! DON’T BE TRICKED  Step 7 o Succinate +FAD(Succinate Dehydrogenase) fumerate +FADH2  Step 8 o Fumerate +H2O(Fumerase) Malate  Step 9 o Malate +NAD(Malate Dehydrogenase) Oaxalacetate +NADH ETC: Know order of complexes, be able to arrange compounds in the order of reduction  potential values, know inhibitors of these complexes, know ionophores and uncouplers  and how they affect ETC  How the ETC is set up: Glycolysis NADH: 2 NADH Krebs NADH and FADH 8 NADH 2 FADH  Some more about those complexes: o Complex 1­ called NADH dehydrogenase o Complex 2­ Called Succinate Dehydrogenase o Complex 3­ cytochrome b/c complex o Complex 4­cytochrome c oxidase  Electron buses: o ubiqinone­ This bus carries the electrons from complex 1 and 2 and carries  them to complex 3. o Cytochrome c­ carries the electrons from complex 3 to complex 4.  4 Important Biomolecules that make up the complexes: o Flavoproteins­ contain flavin (FAD)(FMN) o Fe­S protein­non­heme proteins contain 2­4 fe atoms bound to protein via  cysteine residues o Cytochromes­ heme proteins­ contain single Fe atoms bound to the heme o Ubiquinone (Coenzyme Q)­ non­protein Lipophillic molecule  The ETC and Standard Reduction potential Explained: o When you start at complex 1 you are essentially starting at the top of the  electron tower and then going down the tower. o As you go down the tower, you will increase in standard reduction potential. o Therefore, the highest standard reduction potential is oxygen  Some poisons inhibit ETC  Amytal and Rotenone­ Inhibits the movement of electrons from NADH to  complex 1  Antimycin­ Inhibits the transfer of electrons in complex 3  Carbon monoxide, Cyanide, and Azide­ inhibit the final transfer of electrons to  oxygen Know the differences between aerobic respiration and fermentation Lactic Acid Fermentation  A common theme throughout the regulation process is the regeneration of  NADH and FADH2.   The cell knows that Lactic Acid fermentation is slow and inefficient. Thus, it  does everything it can to keep the ETC going since it substantially more  effective.   Pyruvate (lactate dehydrogenase)Lactate  Glyceraldehyde 3­ Phosphate(Glyceraldehyde­P­ Dehydrogenase) Glycerate­ 1,3­ bisphosphate Alcoholic Fermentation  Note re Alcoholism: Ethanol stimulates synthesis of NADH in liver by ADH  The extra NADH will inhibit glycolysis and fatty acid oxidation  Acetylaldehyde Acetic Acid Fatty acid synthesis  Result is accumulation of fat in the liver o loss of function­ cirrhosis


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

50 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Jennifer McGill UCSF Med School

"Selling my MCAT study guides and notes has been a great source of side revenue while I'm in school. Some months I'm making over $500! Plus, it makes me happy knowing that I'm helping future med students with their MCAT."

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.