New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

Study Guide

by: Cassidy Zirko

Study Guide BCH 110

Cassidy Zirko

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

Covers everything from the beginning of life to protein folding to entropy to proteins and carbs
Intro Biology for Biochemist
Scott Samuels
Study Guide
50 ?




Popular in Intro Biology for Biochemist

Popular in Biology

This 21 page Study Guide was uploaded by Cassidy Zirko on Monday May 9, 2016. The Study Guide belongs to BCH 110 at University of Montana taught by Scott Samuels in Spring 2016. Since its upload, it has received 201 views. For similar materials see Intro Biology for Biochemist in Biology at University of Montana.


Reviews for Study Guide


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 05/09/16
Study Guide, Chapter 1-4 Biochemistry  Organic chemistry­ study of compounds of carbon and hydrogen and derivatives   biomolecules are part of the subject matter of organic chemistry  o Functional Groups­ a type of classification method of organic molecules  o Reactions of molecules based on reactions of respective functional groups  o ATP­ molecule of energy in cell  ester and anhydride with phosphate  1.1 The Beginnings of Biology: Origin of Life   How and When did the Earth Come to be?  o Big bang theory most universally accepted theory as for the origin of the universe  o Particularly stable nuclei are in the most abundant isotopes of biologically  important elements like carbon, oxygen, nitrogen, phosphorus and sulfur o Produced by nuclear reactions in first generation stars, the original stars produced  after the beginning of the Universe   o Early earth always had ultraviolet light from the sun because there was no ozone  to block it  chemical reactions that produced simple biomolecules took place   Biomolecules: How Were Biomolecules Likely to have Formed on the Early Earth?  o Simple compounds of the early atmosphere were found to act abiotically­ without  life  o Monomers­ small molecules, Polymers­ macromolecules made up of units of  monomers  o Proteins­ made from many amino acids  o Nucleic Acids­ made from the monomers, nucleotides  o Polysaccharides­ polymerizations of sugar monomers  o Proteins and nucleic acids play a key role in life processes  o Many amino acids and nucleotides can be distinguished easily  o Genetic code lies in a sequence of monomeric nucleotides  nucleic acids  o All building blocks have a head and a tail end  direction of monomer  o Catalytic Activity­ proteins call enzymes that increase the rates of chemical  reactions compared with uncatalyzed reactions  o Catalysis­ important functions of proteins, specific sequence of amino acids  determines  properties of all y pes of proteins  o DNA is the coding material for all cells  o Genetic Code­ relationship between the nucleotide sequence in nucleic acids and  the amino acid sequence in proteins   Molecules to Cells: Which Came First—The Catalysts or the Hereditary Molecules? o RNA is thought to be the original coding material because it can code and  preform catalysis o Polypeptides are much more efficient at catalysis than polynucleotides  o Development of living cells is the formation of membranes that separate cells  from their environment  o Order of amino acids is artificially synthesize proteinoids is not random because  order is preferred  o A well established, unique amino acid sequence exists for each protein produced  by present day cells  o There are several theories to describe how life came to be on earth, DNA, RNA  and Double­Origin Theory  1.2 The Biggest Biological Distinction—Prokaryotes and Eukaryotes   Genome­ total DNA of a cell   Genes­ individual units of heredity, controlling individual traits by coding for a function  protein or RNA   Prokaryotes­ earliest cells, very simple with minimum apparatus necessary for life  processes, ex. bacteria and cyanobacteria  What is the Difference Between a Prokaryote and a Eukaryote  o Eukaryotes­ true nucleus, more complex organisms and can be multicellular or  singled celled  o A nucleus with a membrane is a distinguishing factor  o Organelle­ a part of the cell that has a distinct different function and surrounded  by its own membrane within the cell  o Main difference is existence of organelles in the nucleus in eukaryotes  o Plasma membranes is the only membrane that a prokaryotic cell has  o In both eukaryotic and prokaryotic organisms, the cell membrane is a lipid bilayer o Mitochondria and Ern (endoplasmic reticulum) are common in all eukaryotic cells o Mitochondria­ power house of the cell, where energy yielding oxidation occurs  o Ribosome­ bound to the ER, contain RNA and protein, the sight of protein  synthesis in all living organisms  o In prokaryotes, ribosomes are free floating the cytosol  o Cytoplasm­ portion of cell outside the nucleus  o Cytosol­ aqueous portion of cell that lies outside the membrane bounded  organelles  o Chloroplasts­  preform photosynthesis, only found in plant cells and green algae  1.3 Prokaryotic Cells   How is Prokaryotic DNA Organized without a Nucleus? o Nuclear Region­ DNA of cell is concentrated in this region, directs workings of  cell  o Cell Membrane (plasma membrane)­ assemblage of lipid molecules and  proteins  o Cell Wall­ made up of polysaccharide material, in bacterial prokaryotic cells and  eukaryotic plant cells  1.4 Eukaryotic Cells   Most important organelles are nucleus, mitochondrion and chloroplast   Each separated by a double membrane  Nucleus contains DNA of the cell and site of RNA synthesis   Chloroplasts and mitochondria have DNA that differ from DNA in nucleus   What are the Most important Organelles? o Nucleus­ most important, surrounded by Nuclear double membrane  o Nucleolus­ contains RNA, synthesized on DNA template ion nucleolus for export to cytoplasm, eventually going to ribosomes  o Chromatin­  aggregate of DNA and protein  o Chromosomes­ tightly coiled strands of chromatin  o Cristae­ inner membrane of the mitochondria that has many folds  o Matrix­ space within the inner membrane  o Endoplasmic Reticulum (ER)­ part of continuous single membrane system  throughout the cell  o Rough ER­ has ribosomes studded all along it  o Smooth ER­ there are no ribosomes  o Grana­ found within plant cells and is found within the chloroplast as stacks of  membranous bodies, preforms photosynthesis   What are Some Other Important Components of Cells? o Golgi apparatus­ series of membranous stacks, involved in secretion of proteins  from the cells, allows sugars to be linked to other cellular components  o Lysosomes­ membrane­enclosed sacs containing hydrolytic enzymes that break  down target molecules from outsides sources and processes the nutrients  o Peroxisomes­ similar to lysosomes, contain enzymes involved in the metabolism  of hydrogen peroxide, also contains enzyme catalase o Cytoskeleton­ located in cytosol, connects all organelles  o Vacuoles­ sacs in the cytoplasm surrounded by a single membrane, isolate water  substances that are toxic to plant 1.5 Five Kingdoms, Three Domains  How do Scientists Classify Living Organisms Today?  o Five kingdom system allows for differences between prokaryotes and eukaryotes  o Monera­ only has prokaryotic organisms  o Protista­ unicellular organisms, algae is a multicellular Protista  o Fungi­  yeasts, molds, mushrooms  o Other two kingdoms are Plantae and Animalia  o Archaebacteria­ found in extreme environments, extremophiles  o Eubacteria­ true bacteria  1.6 Common Ground for All Cells  Did Symbiosis Play a Role in the Development of Eukaryotes? o Endosymbosis­ larger host cell has many smaller organisms o Theory that mitochondria origin based on endosymbiosis  o Fact that both mitochondria and chloroplasts have own DNA is a clue that  supports the idea that the development of the mitochondria beginning from  bacteria and evolving to what it is today  o Genetic code in mitochondria differs from nucleus supports idea of independent  origin  1.7 Biochemical Energetics  What Source of Energy in Life Processes?  o Cells require energy for many things  o Sun is the ultimate source of energy for all life o Plants trap the light energy and use it to convert carbon dioxide to and water to  carbs and water through reduction  o Animals use carbs as energy sources by breaking them down through oxidation  o Oxidation is the loss of electrons and reduction is the gain of electrons   How do we Measure Energy Changes in Biochemistry? o Themordynamics­ branch of science that deals with how the energy changes in  favor of a certain process  1.8 Energy and Change   What Kinds of Energy Changes Take Place in Living Cells? o Many forms of energy  o Formation and breakdown of biomolecules involve changes in chemical energy  o Spontaneous­ any process that will actually take place with no outside  intervention, does not mean fast o Laws of thermodynamics can predict change involving transformation of energy  1.9 Spontaneity in Biochemical Reactions   How can We Predict What Reactions Will Happen in Living Cells  o Free Energy, G­ indicates predicting of spontaneity  o Value of the change in free energy gives information about the spontaneity of the  process under consideration  o When delta G is negative­ exergonic­ energy is released  o Change in free energy is positive, process is nonspontaneous, Endergonic­  energy is absorbed  o Equilibrium­ no net change in either direction, change in free energy= 0 1.10 Life and Thermodynamics  Is Life Thermodynamically Possible? o Laws of thermodynamics can be stated many ways  o 1  law­ it is impossible to convert energy from one form to another at greater that  100% efficiency  (law of the conservation of energy)  o Two laws of thermodynamics are combined to get:  ∆G=∆H−T ∆S   o G­ free energy, H­ Enthalpy, S­entropy  o Increase in entropy of a system represents an increase in the number of possible  arrangements of objects o In any spontaneous process, the entropy of the universe increase, delta S is greater than 0  o Entropy changes are particularly important in determining the energetics of  protein folding 2.1 Water and Polarity  Electronegativity­ tendency of an atom to attract electrons to itself in a chemical bond   What is Polarity?  o Atoms with same electronegativity form a bond  electrons shared equally  between two atoms  o Differing electronegativity causes electrons to be shared unequally with one atom  having more of a negative charge  o Polar bonds­ difference in electronegativity between oxygen and hydrogen gives  rise to a partial positive and negative charge  o Nonpolar bond­ sharing of electrons in the bond is very nearly equal  o Having polar bonds doesn’t make it a polar molecule  o Dipoles­ bonds with positive and negative ends   Solvent Properties of Water  o Why do some chemicals dissolve in water while others do not?  Polarity of water determines  solvent properties   Ion­dipole and dipole­dipole interactions are responsible for attractions  between water molecules   Interactions between nonpolar molecules and water are very weak   Hydrophobic­ don’t like water, Hydrophilic­ water loving   Hydrophobic interactions­ interactions between nonpolar molecules  o Why do oil and water mixed together separate into layers?  Amphipathic­ having both polar and nonpolar portions   Interactions between nonpolar molecules are very weak­ depend on short  lived temporary dipoles   Temporary dipole can induce another dipole in a neighboring molecule,  similar to a permanent dipole   Van der waals interaction­ low interaction energy because of short lived  association with a dipole  2.2 Hydrogen Bonds   Hydrogen bonding­ electrostatic origin and can be considered a special case of dipole­ dipole interaction   Group with electronegative atom that is covalently bonded to hydrogen­ hydrogen bond  donor   Why does water have such interesting and unique properties?  o Each water has 4 hydrogen bonds­ with donor and acceptor having 2  o In liquid water, hydrogen bonds are constantly breaking and forming new ones  o Hydrogen bonds weaker than covalent bonds  o Melting point and boiling point of water are higher than predicted  o Ice has lower density than liquid water  o Polar solute acting as donor or acceptor of hydrogen bonds when dissolved in  water   Other Biologically important Hydrogen Bonds  o Hydrogen bonding in proteins creates alpha helix and beta pleated sheets  2.3 Acids, Bases and pH  What are acids and bases? o Acid­ molecule that acts as a proton donor  o Base­ molecule that acts as a proton acceptor  o Acid strength­ amount of hydrogen ion released when a given amount of acid is  dissolved in water  What is pH? o K , won product constant for water­ concentration of water has been added to  value, 55.5+ o pH=­log[H ]  o pH values of some aqueous samples can be determined by that calculation  o pH of 7 is neutral, acidic is less than 7, basic is greater than 7   Why do we want to know the pH? o It can be important to control the pH of a solution for optimum reaction  conditions  o Bad things can happen when there is pH fluctuations in the body  o Henderson­ Hasselbalch equation­ the relationship between pH and pK : a A−¿ ¿ ¿ pH=pKa+log¿ o Equation contains equal concentrations of weak acid and its conjugate base, pH of that solution equals the pa  value of the weak acid 2.4 Titration Curves   Titration­ experiment in which measured amounts of base are added to a measured  amount of acid   Equivalence point­ point in titration at which the acid is exactly neutralized   Near the inflection point, pH changes very little when more base is added   Monoprotic, diprotic­ number of hydrogens released   When pH of a solution is less than pK aof an acid, pronated form predominates, pH is  greater then deprontonated forms predominates  2.5 Buffers   Buffer­ something that resists change   Buffer solution­ resists change in pH when small to moderate amounts of a strong acid or  strong base are added   How do Buffers work?  o Increase in hydroxide ions shows that hydrogen ion concentration has decreased  and that pH increases  o Many reactions wont take place unless pH remains within some limits  o Buffers are very important in laboratory conditions   How do we choose a buffer? o pH of a sample being titrated changes very little around inflection point  o pH at inflection point is based on pK  a o buffer solution can maintain pH at a relatively constant value because of presence  of appreciable amounts of both the acid and conjugate base  o buffer solution with low concentrations of both acid and base forms have low  buffering capacity   How do we make buffers in laboratory? o Making it starts with conjugate acid and added NaOH until have correct pH  o Based on relationship between pH and pK  a base might be easier to use  a  Are naturally occurring pH buffers present in living organisms? o Buffer systems in living organisms are based on many types of compounds  o In living organisms, pH must stay very close to 7  o Carbon dioxide can dissolve in water to form carbonic acid which then  precipitates  o pH of blood and pressure of carbon dioxide in lungs is extremely importanT 3.1 Amino Acids Exist in a Three dimensional World   Why is it important to specify the three dimensional structure of amino acids? o Amino acids have amino group and carboxyl group­ bonded to alpha carbon  o Alpha carbon bonded to a hydrogen and the side chain group (R)  o Sterochemistry­ two­dimensional formula only partially conveys common  structure of amino acids because one of the most important properties of these  compounds is their three dimensional shape  o Chiral­ nonsuperimposable mirror images   o Achiral­ has symmetry  o Stereoisomers­ alpha carbon with four different groups bonded to it giving rise to  two nonsuperimosable  o Possible stereoisomers of a chiral compound are L­ and D­glyceraldehyde  3.2 Individual Amino Acids: Their Structures and Properties   Why are amino acid side chains so important?  o R groups  individual amino acids  classified according to polarity of side chain  and the presence of acidic or basic group on side chain  o Side chain of glycine­ a hydrogen atom  o Side chain carbon atoms are designated with letters of the greek alphabet starting  at the alpha carbon  o Terminal carbon is referred to as the w­carbon (last letter of greek alphabet)  Which amino acids have nonpolar side chains? (group 1)  o One group of amino acids have nonpolar side chains  o Glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, proline, phenylalanine, tryptophan,  and methionine  o Alanine, valine, lucine, and isoleucine­ side chains is an aliphatic(lacking of  benzene ring) hydrocarbon group  o Amino groups of other common amino acids are amines  o Phenylalanine­ hydrocarbon group is aromatic (has cyclic group like benzene  ring)  o Tryptophan­ side chain has indole ring­ aromatic  o Methionine­ side chances has sulfur atom and aliphatic hydrocarbon groups   Which Amino Acids have Electrically neutral polar side chains? (group 2) o Tyrosine­ hydroxyl group is bonded to aromatic hydrocarbon  loses a proton at  higher pH  o Cysteine­ polar side chain is a thiol group (­SH), reacts with other cysteine thiol  group to form disulfide bridges of proteins  o Glutamine and asparagine­ deretives of group 3 amino acids, glutamic acids and  aspartic acids­ have carboxyl groups on side chains   Which Amino Acids have carboxyl groups in their side chains? (group 3)  o Glutamic acid and aspartic acid­ have carboxyl groups  o Carboxyl group can lose proton­ forming carboxylate anion  o Both are negatively charged at neutral pH   Which Amino acids have basic side chains? (group 4) o Lysine­ side chaing amino gropu attached to aliphatic hydrocarbon tail  o Arginine­ side chain basic group (guanidine group) more complex in structure­  bonded to aliphatic hydrocarbon tail ; o Free histidine­ side change imidazole group has high pK   a o pK  values of amino acids depend on environment  o properties of may proteins depend on individual histidine residues   Uncommon Amino acids: Which Amino acids are found less commonly in proteins  o Derived from common amino acids and produced  by modification of parent  amino acid after protein is synthesize by organism – posttranslational  modification  o Hydroxyproline and hydroxylysine­ have hydroxyl group son side chains, only  found in few connective tissue proteins  o Thyroxine­ has extra iodine containing aromatic group on side chain­ produced  only in thyroid glad  3.3 Amino Acids can act as Both acids and bases?   Free amino acid­ carboxyl group and amino group are charged at neutral pH   Zwitterion has equal positive and negative charge in solution   What happens when we titrate an amino acid? o Titration curve shows reaction of each functional group with hydrogen ion  o Can react as a mono, di or triprotic acid  o Titratable groups of each of the amino acids have characteristic pKa values of  alpha carboxyl groups are fairly low  o Amino acids, peptides and proteins have different pKa values different changes  at pH  o Electrophoresis­ common method for separating molecules in an electric field  o Isoelectric pH­ isoelectric point­ molecule will not mirage in an electric field  3.4 The Peptide Bond  Which Groups on Amino Acids React to form the peptide bond  o Individual amino acids linked to by covalent bonds  o Formed between alpha carboxyl groups of one acids and the alpha amino group of the next one  o Residues­ the linked of amino acids after water is eliminated  o Peptide bond­ bonded formed by eliminating water from the amino acids  o Peptides­ compounds formed by linking small numbers of amino acids, ranging  from two to several dozen  o Many amino acids linked by a peptide bond­ polypeptide chain  o Resonance structure­ differ from one another in only the position of the electrons  o Resonance structures contribute to the bonding situation as a whole o Important implications of thee 3D conformations of peptides and proteins  o Free rotations around bonds between  the alpha carbon of given amino acid  residue and the amino nitrogen and carbonyl carbon  3.5 Small Peptides with Physiological Activity   What are Some biological functions of small peptides?  o Dipeptide­ simplest possible covalently bonded combination of amino acids  o N­terminal­ one has free amino group­ other residues are given as they occur in  sequence  o C­terminal­  has free carboxyl group  o Amino group is bonded to the third or beta carbon of the alanine  o Glutathione­ occurring tripeptide­ considerable physiological importance because  it is a scavenger for oxidizing agents  o Disulfide bond responsible for cyclic structure  4.1 Protein Structure and Function   Proteins are polymers consisting of amino acids linked by covalent peptide bond   Native conformations­ structures with biological activity   Frequently described as having large segments of random structure   Random­ same nonrepeating structure is found in the native conformation of all  molecules of a given protein and this conformation is needed for its proper function   Proteins are complex, defined in terms of four levels of structures   Why are the Levels of Protein structure?  o Primary structure­ order in which the amino acids are covalently linked together  o Primary structure is one dimensional first step  o Secondary structure­ arrangement in space of the atoms in the peptide back bone,  alpha helix and beta pleated sheet arrangements  o Have repetitive interactions resulting  from hydrogen bonding between amine  groups  o Domains, or super secondary structure­ folding of parts of the chain that occur  independently of the folding of other parts  o Tertiary structure­ 3d arrangement of all the atoms in a protein  o Prosthetic groups­ groups of atoms other than amino acids  4.2 Primary Structure of Proteins  Why is it Important to Know the Primary Structure?  o Sickle­cell anemia­ consequence from a change in one amino acid residue in the  sequence of the primary structure  o Conformation of altered protein­  be determined by sequence  4.3 Secondary Structure of Proteins   Hydrogen bonded arrangement of back bone of protein   Bond between the alpha carbon and the amino nitrogen of that residue and the bond  between the alpha carbon and the carboxyl carbon of that residue determine shape   Alpha Helix and beta pleated sheets­ hydrogen bonded structures   Periodic Structure in Protein Backbones  o Periodic structures  o Features at regular intervals  o Alpha helix is rod like and involves only one polypeptide chain  o Beta pleated sheet structure gave two dimensional array and has one or more  polypeptide chain   Why is the Alpha Helix so Prevalent? o Stabilized by hydrogen bonds parallel to the helix  o Four residues away from covalently bonded sequence  o Helical conformation allowed linear arrangement of atoms  o Proteins have varying amounts of alpha helical structures     How is the Beta sheet different from the Alpha helix? o Peptide backbone in beta pleated sheets is extended  o Hydrogen bonds formed between different parts of single chain  o Peptide chains run in same direction  o Alternating chains run in opposite directions o Hydrogen bonding between peptide chains in beta pleated sheets  o Hydrogen bones are perpendicular to direction of protein chain, not parallel to  alpha helix   Irregularities in Regular Structures o Helical structures found in proteins found in shorter stretches than alpha helix  o Occur between normal beta structure hydrogen bonds and involves  two residues  on one strand and one on the other  o Protein folding needs peptide backbones, secondary structures able to change  directions   Secondary Structures and Domains  o Alpha and beta strands produces super secondary structures in proteins  o Motif­ repetitive super secondary structure  o Helix­turn­helix­ antiparallel alpha helices  o Protein sequences that allow beta meander to be arranged into a beta barrel in  tertiary structure  o Proteins have same type of function as similar protein sequences  o Domains have been identified with three different types of domains by which  proteins bind to DNA  The Collagen Triple Helix  o Collagen­ component of bone and connective tissue  o Organized in water insoluble fibers of great strength  o Has three polypeptide chains wrapped around each other like ropelike twists   Two types of Protein Conformations: Fibrous and Globular  o fibrous proteins­ amino acids which collagen, fibroin, keratin are composed  determine which conformation they adopt  o proteins and backbone fold back on itself producing more or less spherical shape  o globular proteins­helical and pleated sheet arranged bringing ends of sequence  close to each other in three dimensions  4.4 Tertiary Structure of Proteins   protein three dimensional arrangement of atoms in a molecule   globular proteins­ more information needed, interactions between side chains play  important role in folding of proteins   Forces involved in tertiary structures o Forces are covalent but not usually  o Usually protein­ order of amino acids in polypeptide chain  o Higher order levels of structure­ depend on noncovalent interactions  o Protein has many subunits­ depend on noncovalent interactions  o Hydrogen bonding can occur  o Backbone hydrogen­ major determinant of secondary structure  o Electrostatic attraction between oppositely charged groups  o Disulfide bonds form covalent links between side chains  o Complete covalent structure of protein determined by order of amino acids   Myoglobin: an Example of Protein Structure  o Classic example of globular protein  o First protein which complete tertiary structure was determined  o Heme group­ is  main group in hemoglobin  o Has alpha helical regions and no beta pleated sheets   Why does oxygen have imperfect binding to the heme group? o Guards against possibility that traces of carbon monoxide produced during  metabolism  o Remember our metabolism requires hemoglobin and myoglobin bind to oxygen  o Combination of heme and protein is needed to bind oxygen for oxygen storage   Denaturing and Refolding  o Noncovalent interactions maintain three dimensional structure are weak and  easily disrupted  o Denaturation­ unfolding of protein  o Reduction of disulfide bonds lead to extensive unraveling of tertiary structure  o Proteins denature by heat, extreme pH, detergents  4.5 Quaternary Structure of Proteins  Number of chains range from 2 to more   Dimers, trimers, tetramers define amount of polypeptide chains   Chains interact with one another noncovalently with electrostatic attractions   Allosteric­ proteins that cause drastic changes in properties at a distant site   Hemoglobin o Tetramer­ has four polypeptide chains, two alpha or two beta  o Alpha chains hemoglobin are identical are two beta chains  o Positive cooperativity­ one oxygen molecule is bound, becomes easier for  next to bind  o Cooperative binding­ binding of first oxygen with allows second to bond  easier and etc.   How does Hemoglobin work? o Different types of behavior related to functions of proteins  o Structural changes during binding of small molecules will show allosteric  proteins  o Changes marked with that hemoglobin has different crystal structures   Conformational Changes that Accompany hemoglobin function  o Many ligands involved  o Oxygen binding ability of myoglobin not affected by presence of  hydrogen or carbon dioxide  o Increase concentration of hydrogen reduced oxygen affinity  o Changes of quaternary structure of hemoglobin modulate buffering of  blood through hemoglobin molecule  o Large amounts of hydrogen and carbon dioxide release oxygen  4.6 Protein Folding Dynamics   Can we predict the tertiary structure of a protein if we know its amino acid sequence? o Homology­ similarity of two or more sequences  o Fold recognition allows comparison with known folding motifs common to many  secondary structures   Hydrophobic interactions: case study in thermodynamics  o Bilayers are less complex than folded protein  o Interactions lead to formation  o Liposomes­ bilayers that form 3d structures  o Interactions between bilayers are embedded proteins  o Hydrophobic interaction play crucial role in protein folding  o Major factor in folding of proteins because they are enzymes, oxygen carriers or  structural elements   What Makes hydrophobic interactions favorable? o Hydrophobic interactions are spontaneous processes  o Formation of mixed solution is nonspontaneous  o Nonpolar substances do not dissolve in water   The Important of Correct folding  o Primary structures conveys necessary information to produce the correct tertiary  structure  o Proteins need to remain unfolded long enough to be transported across membrane  o Correctly folded proteins are usually soluble   Protein Folding Chaperones  o Aid in correct and timely folding of many proteins  o Exit in organisms from prokaryotes though humans  Chapter 15: metabolism 439­445, 448­453 15.1 Standard States for Free­ Energy Changes   Lowering energy­ dispersal on molecular level is spontaneous   What are Standard States? o Standard conditions­ choice is arbitrary­ all substances involved in the reaction  are in their standard states, also said to be at unit activity  o Pure solids and liquids­ standard states is the pure substance  o Pure gases­ standard state is take as pressure at 1 atm of gas  o Solutes­ standard state is at 1M concentration   What do Standard States have to do with Free­ Energy Change? o Can write any equation relating free energy change for reaction under any  conditions  C cD d ∆ G=∆G +RTln [ ] [ ] o [A] [B]b  , brackets show molar concentrations, R, gas  constant, T is absolute temperate  o Equation holds under all circumstances­ reaction doesn’t have to be at equilibrium o Free energy under a given set of conditions depends on value of the standard free  energy and concentration of reactants and products  ° o When reaction is at equilibrium,  ∆ G =−RTlnK eq with the equilibrium  constant used in the equation rather than the concentrations  15.2 A Modified Standard State for Biomedical Applications  Why do we need a Modified Standard State for Biochemical Applications  o Free energy changes includes stipulation that all substances be in standard states o pH is zero if the hydrogen ion concentration is 1M o living cell­ pH is normally neutral   standard state in biochemical practice­ one  that differs from the original standard state only by the change in the hydrogen ion concentrations  o free energy changes calculated on basis of modified standard state  15.3 The Nature of Metabolism   What is Metabolism? o Metabolism­ the biochemical basis of all life processes  o Molecules of carbs, fats and proteins are processes in a variety of ways to extract  energy  o Catabolism­ breakdown of larger molecules to smaller ones o Small molecules are used as a starting point of reactions to produce larger more  complex molecules  proteins and nucleic acids (Anabolism) o Catabolism and anabolism­ separate pathways, not just reverse of each other  o Catabolism­ oxidative process that releases energy  o Anabolism­ reductive process that requires energy  15.4 The Role of Oxidation and Reduction in Metabolism   How are Oxidation and Reduction Involved in Metabolism? o Oxidation­reduction reactions­ redox reactions those in which electrons are  transferred from donor to an acceptor  o Oxidation­ loss of elections  o Reduction­ gain of elections  o Reducing agent­ substance that loses electrons (electron donor, one being  oxidized) o Oxidizing agent­ substance gains electrons (electron acceptor, one being reduced)  o Both oxidizing agent and reducing agent are necessary for transfer of elections  o Example: strip of metallic zine placed in solution with copper ions  o Zinc metal disappears and zinc ions go into solution­ copper ions removed from  solution and copper metal is deposited  o Zinc lost two electrons­ becoming positively charged, was oxidized  o Copper gained two elections­ becoming stable, was reduced  o Half reaction­ separate equation from original that is written as part of the overall  reaction  o When the half reactions are combined you get the full reaction   o Biological redox reactions­ oxidation state of carbon atom changes  15.6 Coupling of Production and Use of Energy   Energy cant be used directly­ need to be shunted into an easily accessible form of  chemical energy   Coupling of energy producing reactions and energy requiring reactions is central feature  in metabolism   How do Energy Producing Reactions allow Energy Requiring Reactions to take Place? o Phosphorylation of ADP to produce ATP requires energy­ supplied by oxidation  of nutrients  o Hydrolysis of ATP to create ADP releases energy  o Energy must be expended to put an additional negatively charged phosphate  group on ADP by forming a covalent bond to phosphate group o Entropy loss when ADP is phosphorylated because there are fewer molecules than before  o Decrease in electrostatic repulsion on phosphorylation of ADP to ATP  o Bond is hydrolyzed when reaction takes place­ high energy bond  reaction in  which hydrolysis of specific bond releases a useful amount of energy  o Free energy of hydrolysis of organophosphates is higher than that of ATO and  able to drive phosphorylation of ADP to ATP  o Phosphoenolypyruvate­ molecule involved in glycolysis­ high energy compound  because of resonance stabilization of liberated phosphate when hydrolyzed  o Energy of hydrolysis of ATP­ not stored energy, electric current doesn’t represent stored energy  o Cycling of ATP and ADP is metabolic processes  getting energy from  production to its uses when it is needed o Oxidation takes place when organisms need energy that is generated by  hydrolysis of ATP o Chemical energy is stored­ form of fats and carbs­ metabolized as needed  o Energy supplied for endergonic reactions comes from hydrolysis of ATP and  indirectly from oxidation of nutrients o When we add two chemical reactions to obtain an equation for overall reaction­  can also add free energy changes to find overall free energy change  o Free energy is a state function­ only depends on beginning and ending values  o  Exergonic reactions provides energy­ drive endergonic processes o Coupling­ percentage of released energy that is used to phosphorylate ADP is the  efficiency of energy used in anaerobic metabolism o Break down of glucose goes further under aerobic conditions­ end products of  aerobic oxidation­ 6 molecules of carbon dioxide and water for every molecule of  glucose  o Added two reactions and free energies­ got overall equation and overall free  energy change  o More ATP produced by coupling process in aerobic oxidation of glucose  Chapter 16: Carbohydrates 16.3 Some Important Oligosaccharides   Oligomers of sugars­ disaccharides­ formed by linking two monosaccharides units by  glyosidic bonds   What makes Sucrose an Important Compound? o Sucrose­ able sugar­ from sugarcane and sugar beets  o Monosaccharide units­ alpha D glucose and beta­D­fructose  o Alpha C1 carbon of galucose is linked to beta C2 carbon of fructose in a glyosidic linkage o Sucrose is not reducing sugar because both anomeric groups are involved in  glycosidic linkages  o Free glucose is reducing sugar­ free fructose can give positive test (ketone rather  than aldehyde in opening chain form)  o When sucrose is consumed­ hydrolyzed to glucose and fructose­ degraded by  metabolic processes to provide energy  o Some artificial sweeteners derived from sucrose, less dangerous  o Sucralose is not metabolize by bond­ does not provide calories  safe sugar  substitute  Are any other Disaccharides important to us? o Lactose­ disaccharide with beta­d­glucose o Galactose is C­4 epimer of glucose  only difference from glucose is C4  configuration is inverted  o Anomeric carbon of glucose not involved in glycosidic linkage  o 2 anomeric forms of lactose  designated by glucose residue  o Lactose is reducing sugar because the group at the anomeric carbon of glucose  portion is not involved in a glyosidic linkage   free to react with oxidizing agents o Maltose­ disaccharide from hydrolysis of starch   Had two residues of D­glucose in a alpha (1­4) linkage   Differences from cellobiose by glycosidic linkage   Mammals can digest maltose but not cellobiose   Maltose is used in milk and beer  16.4 Structures and Functions of Polysaccharides   Polysaccharide­ many monosaccharides are linked together   Occur in organisms that are compose of very few types of monosaccharide compontes   Homopolysaccharide­ only one type of monomer   Heteropolysaccharide­ more than one type of monomer   Glucose is most common monomer  Polysaccharides include specification of which monomers are present and sequence of  monomers   Requires type of glycosidic linkage   Cellulose and chitin­ polysaccharides with beta glycosidic linkages­ structural materials   Starch and glycogen­ polysaccharides with alpha glycosidic linkages  serve as carbs  storage polymers in plants and animals   How Do Cellulose and Starch differ From Each other? o Cellulose is major structural component in plants  o Linear homopholysaccharide of beta­D­glucose, all residues are linked in a beta  1­4 glycosidic bond o Individual chains are hydrogen bonded together  o Animals cant hydrolyze cellulose  o Cellulases­ hydrolyze cellulose by attacking the alpha and beta linkages between  glucose  Is there more than one form of starch? o Importance of carbs as energy sources is that there are uses for some  polysaccharides in metabolism  o Starches­ polymers of alpha­d­glucose that occurs in plant cells  o Types of starches can be distinguished from one another by chain branching  o Starches are storage molecules­ mechanism for releasing glucose from starch  when organism needs energy  o Alpha and beta amylase­ attack alpha 1­4 linkages  o Amylose can be completely degraded to glucose and maltose   How is Glycogen related to starch?  o Glycogen­ branched chain polymer of alpha­d­glucose o Has chain of alpha 1­4 linkages with alpha 1­6 linkages at branch points  o Main difference is that glycogen is more highly branched  o Every glycogen molecule there is a protein called glycogenin o Number of branch points is important­ more branched polysaccharide­ more water soluble   What is Chitin? o Polysaccharide that is similar to cellulose in both structure and function, also has  linear homopolysaccharide with all the residues linked in beta 1­4 linkages  o Differs from cellulose because of monosaccharide unit o Has N­acetyl­beta­d­glucosamine  o Plays structural role and has mechanical strength because of how the individual  strands are held together by hydrogen bonds  o Component of exoskeletons of invertebrates, occurs in cell walls   What roles do Polysaccharides play in structure of cell walls? o Heteropolysaccharides are major components of bacterial cell walls  o Distinguishing feature­ polysaccharides are cross linked by peptides  o Cross links of bacterial cell walls have small peptides  o Tetrapeptides are cross linked by another small peptide and have five amino acids o Occurrence of d amino acids and nactylmuramic acid shows a biochemical and  structural difference between prokaryotes and eukaryotes  o Extensive cross linking produces three dimensional network of mechanical  strength o Peptidoglycan­ formed by cross linking of polysaccharides by peptides  o Pectin­ polymer made up of d­galacturonic acid­ derivative of galactose  o Extracted from plants because of commercial importance  o Lignin­ polymer of coniferyl alcohol­ tough and durable material  16.5 Glycoproteins   Have carb residue and polypeptide chain   Antibodies­ bind to and immobilize antigens   Carbs are important in antigenic determinants­ portions of an antigenic molecule that  antibodies recognize and to which they bind   How are Carbs important in the immune response? o Super important in determinates of blood groups  o A,B, AB, O blood groups  o All blood types­ oligosaccharides contains sugar L­fuctose o Type A­ has N­Acetylglactosamine on the non­reducing end of oligosaccharide  o Type B­ alpha­d­Glactose  o Type O­  has neither terminal residues present  o AB­ has both terminal residues  Enzymes  activation energy­ energy input required to initiate a reaction, higher for an uncatalyzed   reaction   activation energy and relationship to free energy change­ essentially a discussion of  catalysts   activation energy directly affects the rate of reaction  more catalyst faster reaction   transition state­ necessary amount of energy and correct arrangement of atoms to produce products   lower transition state with a catalyst   standard free energy change remains constant for a reaction with or without a catalyst   rate of a chemical reaction will increase with an increase in temperature   substrate binds to enzyme  forming complex   active site­ location on enzyme where substrate binds  o has certain amino acids that are important for enzyme activity   induced fit model­ substrate and enzyme change shape slightly to fit each other   at transition state­ substrate bound with reacting atoms  o substrate has proper orientation o old bonds broken, new bonds form  o product of enzyme  catalyze reaction with substrate to create more product   binding to active site is reversible, noncovalent interactions   phosphorylation controls enzymes o side chain hydroxyl groups, serine, threonine and tyrosine  form phosphate  esters   sodium­ potassium pump: potassium in, sodium up   protein for pump from phosphorylation of ATP o ATP hydrolyzes  ADP formed releasing energy   Protein kinases: proteins that catalyze phosphorylation  o Kinase­ enzymes that catalyzes transfer of phosphate group from ATP to substrate  Glycogen phosphorylase  allosteric regulation and covalent modification   Coenzymes­ cofactors­ nonprotien substances that take part in enzymatic reactions that  are regenerated for further reactions  o Metal ions and coenzymes are 2 classes of cofactors   metal ions act as lewis acids   many coenzymes involved in redox reactions provide energy  +  NAD  ­ nicotinamide adenine dinucleotide­ coenzyme in redox reactions Lipids 3/9/16  Lipids  o Heterogeneous  group of compounds that are insoluble in water but soluble in  nonpolar organize solvents  o Open chain­ fatty acids, tryclycerols and others  o Cyclic forms­ cholesterol, steroid hormones, bile acids   Hydrophobic interactions­ weak interactions between nonpolar groups   Hydrophobic interactions are driven by entropy­ want to get ride of water   Lipid function  o Fats­ store energy (long term)  o Steroids­ cholesterol (biomembrane fluidity), hormones  o Phospholipids­ biomembranes structure   Fatty acid o Amphipathic compound with a polar head and nonpolar tail  o Polar head­ carboxylic acid  o Nonpolar tale­ hydrocarbon chain  o 2 main parts  o Carboxylic head charged under neutral conditions  o Amphipathic structures drive membrane structure  o Saturated fatty acid all single bonds  o Unsaturated: Carbon, carbon double bond   1 double bond­ monounsaturated   More than 1 double bond­ polyunsaturated   Double bond on the same side­ create bend in molecule   Trans molecules aren’t bent   Trans fatty acids are very bad for you  o Saturated vs. unsaturated only considering double bonds or not  o Bend or straight  structures determine fluidity   Melting point  o Depends on the number of double bonds and length  o Longer chains mean higher melting point  o Amount of double bonds creates a longer chain lower melting point   Triaglclycerols  o Ester of glycerol with there fatty acids  o Stores excess energy  o Oxidation of fat releases twice as much energy and oxidation of carbs   Phospholipids  o One alcohol group of glycerol is esterified to phosphoric acid  o Major lipid component of most biological membranes many types base on R  groups   Membrane  o Hydrophilic groups face both interior and outside of cell  o Interior is hydrophobic parts   Glycolipids  o Carb bound to hydroxyl group of lipid  o Sugar is glucose or galactose  o Involved in cell and tissue recognition, like ABO blood type  o Involved in antigens  Steroids 3/11/16  Steroids  o Group of lipids with fused ring structure of three six membraned rings and 1 5  membraned right  o Basis of cholesterol  Polar components is one hydroxyl and is highly hydrophobic   Important in maintaining animal cell membrane fluidity   Acts amphipathic o Sex hormones are steroids   Androgen: Male sex hormone   Estrogens: Female sex hormones   Control of menstrual cycle    Biological Membranes  Cellular membranes o All cells have plasma membrane­ separates inside from outside  o Controls transport of substances in and out  o Eukaryotic cells­ membrane enclosed organelles   Lipid bilayer structure  o Polar head­ contact with aqueous environment  o Nonpolar tails buried within bilayer  o Major force driving formation of a  lipid bilayer­ hydrophobic interactions  o Fluidity of bilayer interior depends on types of fatty acids and temperature   Double bonds in nonpolar tails increase fluidity   Lipid bilayer asymmetry  o Lipid composes inner and outer of leaf let lipid bilayers be different  o Bulker heads group in outer shell  o Smaller heads on interior, creates curvature  o Hydroxyl group of cholesterol face either interior or exterior of cell  o Cholesterol is very stiff   Cholesterol buffers fluidity  o Reduces fluidity by stabilizing extended chain conformations of the hydrophobic  tails  o Increases fluidity by preventing interactions between hydrophobic tails   Lipids and Membrane Fluidity  o Interactions between hydrophobic tails decreased fluidity  o Shorter tails have fewer interactions  o Unsaturated fatty acids kincked­ decrease interactions    Membrane proteins  o Integral­ embedded in phospholipid bilayer  o Peripheral­ weakly bond to membrane  o Lipid linked­ covalently attached to lipid  o Lipid linked used by bacteria   Integral membrane proteins­ Tightly bound to membranes by hydrophobic interactions  o Can separate from membrane only by reactions that disrupt membranes   Peripheral membrane proteins ­Attached to membrane by binding at surface usually to  integral membrane   lipid linked­covalently linked to a lipid that anchors protein to the membrane 


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

50 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Bentley McCaw University of Florida

"I was shooting for a perfect 4.0 GPA this semester. Having StudySoup as a study aid was critical to helping me achieve my goal...and I nailed it!"

Kyle Maynard Purdue

"When you're taking detailed notes and trying to help everyone else out in the class, it really helps you learn and understand the I made $280 on my first study guide!"

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."


"Their 'Elite Notetakers' are making over $1,200/month in sales by creating high quality content that helps their classmates in a time of need."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.