Valence shell

What is the valence shell?

∙ The outermost energy level  of an atom where electrons  orbit

Electronegativity 

∙ The measurement of an  atoms ability, in comparison to other atoms in a 

molecule, to pull electrons  towards it, causing those  electrons to orbit the atom  with higher EN more of the  time

Ionic Compound

∙ A combination of elements  formed from two ions (atom loses e­, atom gains e­) 

attracting eachother

Covalent Compound 

∙ A combination of two 

elements formed from two  atoms with open space in  their valences shells 

sharing e

Molecule 

∙ A single structure made up  of two or more atoms

What is hydroxyl?

Polar Covalent Bond 

∙ A bond where e­ are shared between two atoms with e­  density focused around one atom more than the other Dipole 

∙ A condition of a molecule  where two polar bonds  We also discuss several other topics like What is a limited liability partnership?

occur and the slightly 

positive charges of that 

molecule push towards or  away from eachother

Non­polar Covalent Bond ∙ A bond where e­ are shared between two atoms with no  distinction between where  the e­ density is most of the time

Ionic Bond

∙ The connection formed  between two atoms when  one atom loves an e­ and  the other gains it

Anion 

∙ Atom of an element that  gained e­ in an ionic bond Cation 

What is adhesion?

∙ The atom of an element  that lost an e­ in an ionic  bond If you want to learn more check out What is cross-sectional survey design?

Hydrogen Bond

∙ The force of attraction  between a hydrogen atom 

in a polar molecule to the  opposite partial charge of  an atom in a separate 

molecule

Dispersion Forces

∙ Attractive forces that occur  between molecules when  they are close enough 

together because at any  time a molecule may have  a higher concentration of  electrons in one region, 

attracting it to the region of  another molecule where  electrons may not be as  concentrated at the 

moment.

Cohesion

∙ The linkages of water  molecules because of the  hydrogen bonds that form  between partially positive  hydrogen of one molecule  and partially negative  If you want to learn more check out How do you calculate coefficient of performance?

oxygen of the next 

molecule

Adhesion 

∙ Clinging of molecules to  another object by hydrogen  bonds Don't forget about the age old question of What kind of isomers have the same formula and the same connectivity, but different spacial arrangement?

Specific Heat If you want to learn more check out What is manipulation variable?

∙ The amount of heat that  must be absorbed or lost  for 1g of that substance to  change its temperature by  1°c

Kinetic Energy

∙ The energy of motion,  usually related to particle  movement.  Faster 

movement means, higher  kinetic energy, means 

increase in temperature

Temperature 

∙ Average kinetic energy in a  body of matter regardless  of volume

Heat 

∙ The transfer of thermal  energy from one body of  matter to another

Calorie 

∙ Amount of energy required  to raise 1g of water by 1°c Solution

∙ The combination of a solute being dissolved in a solvent in a specific ratio

Solute 

∙ Usually a solid that is  dissolved or added to a 

solvent or liquid of some  kind

Solvent 

∙ Usually a liquid (water) that  can have a solute or solid  dissolved in it

Hydration Shell We also discuss several other topics like What is another word for realization?

∙ The sphere of water that  surrounds ions of a solute  being dissolved.

Hydrophilic 

∙ Any substance that can  interact with water

Hydrophobic 

∙ Substances that are 

nonionic and nonpolar 

(cannot form hydrogen 

bonds) that repel water

Amphipathic 

∙ Have both hydrophobic and hydrophilic regions on a 

molecule

Acid

∙ A substance that increases  the hydrogen ion 

concentration of a solution Base 

∙ A substance that reduces  hydrogen ion concentration  of solution sometimes by  increasing hydroxide ion  concentration

Buffer 

∙ A substance that minimizes changes in the 

concentrations of H+ and  OH­ in a solution.  Accepts  H+ ions from solution when  they are in excess and 

donates H+ when depleted Structural Isomer

∙ A molecule with the same  formula as another but with  different covalent 

connectivity causing 

different physical/chem 

properties

Cis/Trans (Geometric) Isomer ∙ A stereo isomer where one  molecule has two atoms on  the same side (Cis) and the other has the same atoms  but opposite each other on  the molecule (Trans)

Chirality

∙ When an atom (usually C) 

is bonded to 4 different 

atomic groups

Enantiomer

∙ Stereo Isomer where 

molecules with the same  molecular formula but 

cannot be transposed on  one another because they  are mirror images

∙ Identical phys/chem 

properties except when 

exposed to plain light.  One  will rotate one direction, the other will rotate the 

opposite at same degree. ∙ Referred to as L&D isomers Hydroxyl 

∙ Functional group of atoms  with an Oxygen bonded to  a Hydrogen that is 

connected to an R group  (rest of the molecule)

Carbonyl

∙ Functional group of atoms  with carbon double bonded  to oxygen, single bonded to hydrogen, and the R group Aldehyde

∙ If carbonyl group is at the  end of a carbon chain

Ketone

∙ If carbonyl group is in the  middle of a carbon chain Carboxyl

∙ Functional group of atoms  with Carbon double bonded to an oxygen atom and 

single bonded to a hydroxyl group.  Group is ionic if it  loses a Hydrogen (p+)

Amino

∙ Functional group of atoms  with Nitrogen bonded to 2  hydrogen atoms.  Group is  positive if it gains a 

hydrogen (p+)

Phosphate 

∙ Functional group of atoms  with phosphorus covalently  bonded to 4 oxygen atoms  (one double bonded) 

Contains to full negative  charges making group ionic ∙ Found in subunits of DNA  Methyl 

∙ Functional group of atoms  with carbon bonded to 3  hydrogen atoms and R 

group

Sulfhydryl

∙ Functional group of atoms  with sulfur bonded to 

hydrogen atom

∙ Slightly polar and can  undergo oxidation reactions to yield disulfide bonds

∙ Disulfide bonds found in  proteins used to stabilize Dehydration Synthesis

∙ Enzymatic combination of  molecules that causes the  removal of a molecule of  water

Hydrolysis 

∙ Bonds are broken by the  addition of a water 

molecule when the 

Hydrogen molecule 

attaches to one molecule  and the hydroxyl attaches  to another

Monosaccharide 

∙ Polar molecule consisting  of a carbon chain, hydroxyl  and carbonyl groups

∙ Ring structure in aqueous  solution when chain folds  back on itself to create new  chiral center—brings 

carbonyl closer to hydroxyl  group

Disaccharide 

∙ Linking of two 

monosaccharides by 

dehydration synthesis 

causing the remaining 

oxygen molecule to create  a glycosidic bond between  the two molecules

Polysaccharide 

∙ Linking of multiple 

monosaccharides by 

glycosidic bonds via 

dehydration synthesis

Amylose/Amylopectin 

∙ 2 different kinds of starch  found in plants.

o Starch is a polymer of  alpha­glucose linked 1,4

o Forms helical coil shape  when partially + oxygen 

and partially – hydroxyl 

attract (INTRAmolecular  bonding)

∙ Amylose is a polymer that  exists as a single chain with no sugar groups branching  off the main chain

∙ Amylopectin is similar but  does have sugar branching  about every 20 units

Glycogen 

∙ The starch that exists in  animals with more frequent  sugar branching (about 

every 8 units)

∙ More branches exist for  enzymatic cleaving to 

expose more ends for 

energy release

Glycosidic Bond 

∙ The bond that links to  monosaccharides via an  oxygen atom that was left  behind after dehydration  synthesis

Cellulose

∙ Polymer of beta­glucose  linked 1,4 that is the main  component of plant cell 

walls

∙ Beta­glucose links together  when one is inverted and  they stack in linear fashion  held together 

INTERrmolecularly by 

hydrogen bonds

Chitin 

∙ Similar to cellulose 

structure but fibers are 

wrapped in a protein

∙ Presence of amino group  (N­acetyl) on Carbon 2

Proteoglycan 

∙ Proteins connect to 

branching carbohydrates to  form a network in 

extracellular matrix

o Molecular mesh­work  outside of cells that 

provide support

o Cartilage 

Glycosaminoglycan

∙ Branching carbs that are  covalently bonded

∙ Sugar molecule with amino  group and other (usually  sulfate) polar functional 

groups attached

∙ Negatively charged and  hydrophilic

∙ Chondroitin sulfate

Glycoprotein

∙ Carbohydrates attached to  proteins by glycosylation 

which contributes to 

specificity of molecular 

interactions

Glucose 

∙ 6 carbon monosaccharide  used for energy when 

bond with another glucose  is broken via dehydration  synthesis

Hexose 

∙ 6 carbon monosaccharide Aldose

∙ Sugar with carbonyl 

groups at the end of the  carbon chain

Ketose 

∙ Sugar with carbonyl group  in the middle of the carbon  chain

Lipid 

∙ Hydrophobic, non polar  biomolecule used for 

energy storage

o Stored as triglycerides ∙ Make up phospholipids in  cellular membranes

∙ Signaling molecules such  as steroid hormones and  inflammation signaling 

pathways

Triacylglyceride

∙ Glycerol and 3 fatty acids  covalently bonded via 

dehydration synthesis

o Glycerol is an alcohol  whose 3 carbons have 

hydroxyls bonded

∙ Energy­rich molecule can  be stored in adipose tissue  in animals and oil droplets  in plants (seeds for 

embryonic development)  Fatty Acid

∙ Long hydrocarbon chains  which are non polar (fatty)  and a carboxyl group (acid)  at the end of the chain

Essential Fatty Acid

∙ Fatty acids that are not  created in the body 

naturally and must be 

obtained through the diet Phospholipid

∙ Similar to triglyceride 

except only 2 fatty acids  linked to 2 carbons and the  third is linked to phosphate  group (­ charge).  The 

phosphate group is then  linked to an R­group (polar,  ionic group usually choline, 

serine, or inositol)

∙ Amphipathic molecule  o “head” contains 

phosphate and glycerol is  hydrophilic/polar

o “tail” contains 1 saturated  and 1 unsaturated fat is 

hydrophobic/non­polar

∙ component of bilayer in cell  membrane that creates 

“fluid mosaic” 

Sphingolipid

∙ part of cell membrane  structure

∙ not based on backbone of  glycerol but on Sphingosine o Sphingosine contains  large hydrocarbon tail and fatty acid covalently 

bonded to the Nitrogen 

and another group 

(usually phosphocholine)  on an oxygen atom 

Glycolipid 

∙ Carbohydrates bonded to  lipids

Saturated Fatty Acid 

∙ Single bonds along carbon  chain to max number of 

hydrogens (2)

∙ Linear and can stack which  attributes to their high 

melting point

∙ Butter/animal fats

∙ Trans position compared to  Unsaturated fatty acid

Unsaturated Fatty Acid  ∙ 1 or more double bonds  along carbon chain to only  1 hydrogen

∙ Lower melting point

∙ Usually an oil (liquid at  room temperature) because of Cis orientation that 

creates a bend making 

them unable to stack like  saturated fats

Steroid

∙ Carbon skeleton consisting  of four fused rings

∙ Enzymatically modified  from cholesterol 

∙ Cholesterol is a common  component of animal cell  membranes is also the 

precursor form which other  steroids such as 

testosterone and estrogen  are synthesized.

Enzyme 

∙ Protein Complex that 

catalyzes reactions 

Glycine

∙ Smallest Amino acid with  only a Hydrogen atom for  its R­group and no chiral  Carbon

Proline 

∙ Non­polar amino acid with  R­group bonded to the 

chiral carbon and the 

nitrogen of the amino 

functional group

Cysteine

∙ Polar amino acid with a  sulfhydryl group that can  become di­sulfide bond 

when oxidized for protein  structure stabilization

Disulfide Bridge

∙ Covalent bond that forms  where two molecules 

(usually in cysteine 

monomers) are brought 

close together so the sulfur  of each molecules 

sulfhydryl group bond via  dehydration synthesis.

Peptide Bond

∙ Linkage between two amino acids so that the carboxyl  group of one joins the 

amino group of the other  through dehydration 

synthesis.

Peptide/Polypeptide

∙ When two monomer units  known as amino acids they  form a peptide.  A polymer  of these units is a 

polypeptide.

Protein

∙ Complex of two or more  polypeptides

N­terminus 

∙ The open amino group end  of a chain of polypeptides C­terminus

∙ The open carboxyl group  end of a chain of 

polypeptides 

Phosphorylation

∙ The addition or removal of  a phosphate group from a  molecule (usually in the 

enzymatic reaction of ATP  to ADP and visa versa)

Primary Structure 

∙ The sequence of amino  acids that are dictated by a  gene in creating the 1st step of a protein

Secondary Structure

∙ The 2nd step in protein  synthesis created by local  folding of interactions by  functional groups and 

hydrogen bonds between  the backbone functional  groups

∙ Carbonyl and amino groups h­bond with each other

Alpha helix 

∙ Coil structure that forms  during secondary structure  because of local folding and h­bonds

∙ R­groups all face out to be  able to bond

Beta strand/sheet 

∙ When H­bonds are 

interrupted because of 

certain amino acid 

sequences causes linear  structure/strands h­bond to  adjacent strand causes 

sheets made of strands

o Sequences that form ionic bonds—stronger than H bonds

o Large R­groups (carbon  rings) cause steric 

hindrance cause groups  to “bump” into each other o R­group bonding to amino group (Proeline­“helix 

breaker”) prevents that 

group from H­bonding 

elsewhere

∙ R­groups alternate up/down position

Tertiary Structure

∙ 3rd step in protein synthesis  by R­group interactions 

creates 3D structure and  fully­functional polypeptides o Ionic bonds between (+)  basic side chains and (­)  acidic side chains

o H­bonds between polar  groups

o Covalent linkages 

(disulfide bonds)

o Nonpolar interactions by  hydrophobic interactions  with water causing groups to be pushed together

Globular Protein

o Proteins with bulky shape  that have tertiary and 

quaternary structure

Fibrous Protein 

o Proteins that are fully  functional with only 

secondary structure and  remain linear

o Structural support roles o H­bonds and covalently  bonds with other fibrous  proteins to form networks  either within or outside 

the cell

∙ Collagen: main protein  component of 

extracellular matrix

∙ Keratin: protein 

structural support inside

cells called the 

cytoskeleton

Quaternary Structure 

∙ Combination of two or more protein chains called 

protein complexes

Chaperonin

∙ Protein structure that 

protects synthesizing 

proteins from hydrophobic  conditions that may cause  mis­folding

Denaturation 

∙ The detrimental unfolding of a protein caused by heat or  a detergent that breaks 

bonds within the complex Invariant Residue

∙ Amino acids in a sequence  that would be detrimental to the protein if it were 

substituted for another 

amino acid

∙ ie a polar for a non­polar  substitution or an acidic for  a basic substitution

Conservative Substitution ∙ substitution of an amino  acid with similar properties  that would not drastically  affect the structure of a 

protein

∙ ie polar for polar 

substitution

Deoxyribonucleic Acid

∙ DNA­the blueprint used to  store genetic info by all 

cells.

∙ Genetic info storage for  proteins and other 

functional molecules

Ribonucleic Acid

∙ RNA­copied from DNA and  allows the info it encodes to be expressed as a useful  cellular product

o mRNA­Protein­coding  messenger RNA that is 

copied from protein 

coding genes, specifies 

amino acid sequence in  proteins.  Translated at 

the ribosome cell 

structure

o tRNA (Transfer RNA)­ Nonprotein­coding RNA  used for transporting 

correct amino acid 

sequence to ribosome 

during protein synthesis

o rRNA (Ribosomal RNA)­ Nonprotein­coding RNA  which is part of the 

Ribosome

o miRNA (Micro RNA)­ nonprotein­coding RNA 

used to regulate the 

expression of genes by 

interacting directly with 

DNA or with mRNA copy.  Also determines whether  proteins get synthesized  or not

Nucleotide

∙ the monomeric unit of  nucleic acids.

∙ Consists of a 5­carbon  sugar covalently bonded to  a nitrogenous base

∙ Sugar is covalently bonded  to 1 or more phosphates Nucleoside 

∙ The combination of the  nitrogenous base and the  sugar

∙ Depending on how many  phosphate groups are 

bonded to the nucleoside – monophosphate, 

­diphosphate, 

­triphosphate.

Nucleic Acid 

∙ Polymeric unit of multiple  nucleotides bonded 

together

Phosphodiester Bond

∙ Bond between the hydroxyl  of the 3’ carbon on the 

preceding sugar to the first  phosphate group on the 5’  carbon on the nucleotide

∙ Bonds are created in this  directionality from 5’ to 3’  along the polynucleotide  chain with new nucleotides  being added to 3’ end

Purine 

∙ Nitrogenous bases with 2  fused rings

∙ Adenine and Guanine Pyrimidine 

∙ Nitrogenous bases with 1  ring

∙ Cytosine, Uracil, and  Thyamine

Ribose 

∙ The sugar structure of the 

RNA molecule

Deoxyribose 

∙ The sugar structure of the  DNA molecule

B DNA 

∙ The most common 

structural form of DNA

∙ 2 nm diameter, 10 base  pairings per turn of the 

double helix

Major Groove

∙ The wider of 2 grooves of  the DNA molecule where  proteins can bind

Minor Groove 

∙ The smaller of 2 grooves  of the DNA molecule 

where proteins can bind Histone 

∙ DNA binding proteins

Nucleosome

∙ DNA with about 150 base  pairs is wrapped twice 

around a complex of 8 

histone proteins

Chromatin

∙ Compacts DNA in an  organized fashion and 

regulates DNA and its 

expression.

1. How are the chemical properties and reactivity of an element related to atomic valence configuration? ∙ Whether or not an atoms valence shell is filled (duet rule of first shell, octet rule of valence shell) determines how reactive  an element is.  If the valence shell is full, it will not react, the more “space available” the more reactive it can be. 2. At the subatomic level, what is a covalent bond? 

∙ A covalent bond forms when the there is a relatively small difference between the Electronegativity of two atoms, and the  atoms “share” electrons to form a bond.  Usually seen between two non­metals, covalent bonds occur between the valence  electrons of two atoms

3. What four elements are the principal atomic constituents of biological molecules, and how do they differ in terms of  their covalent interactions? 

∙ The four main elements in biological molecules are Hydrogen, Oxygen, Nitrogen, and Carbon.  There valance shells have  different numbers of electrons in them (hydrogen­1, carbon­4, nitrogen­5, and oxygen­6) allowing for different amounts of  bonds to form between them and other atoms.  Hydrogen can only covalently bond with 1 other atom, carbon can covalently bond with 4 other atoms, nitrogen can covalently bond with 3 other atoms, and oxygen can covalently bond with 2 other  atoms because this would fill the octet rule for their valence shells.  (No more than 8 electrons in a valence shell)

4. What is meant by the term electronegativity? How does electronegativity affect the properties of any given covalent  bond? 

∙ Electronegativity refers to an atom in a molecule’s “ability” to have the concentration of electrons in that molecule be around that atom more of the time while they move in the electron cloud.  A covalent bond is formed usually when the difference of  EN is less than 1.7 on the Pauling scale because this infers that neither atom in a bond has a “strong enough ability” to pull  the electrons completely away from the other causing them to “share”

5. Compare the relative Electronegativities of the four principal atomic constituents of biological molecules, and relate  that property to the formation of polar versus non­polar covalent bonds between them. 

∙ The least electronegative of the four main elements of biology is hydrogen (2.1), next is Carbon (2.5), Nitrogen (3.0), and  finally oxygen (3.5).  The only polar covalent bond of between these atoms is between oxygen and hydrogen because of the relatively large difference in their Electronegativities.  Any other combination of interactions between these atoms yields  non­polar covalent bonds because the differences between their Electronegativities is relatively small and would not cause  electrons in those molecules to “spend more time” around one atom compared to the other. 

6. What drives the formation of stable ions? Why is a sodium ion more stable chemically than the sodium atom? ∙ Stable ions form when the atom of a certain element when that atoms valence shell is either completely full or completely  empty.  Sodium is more stable chemically as an ion because it only has one electron in its valence shell, so losing this  electron (forming Na+ ion) is “easier” than gaining 7 more electrons to complete its valence shell to reach stability. 7. At the subatomic level, what is an ionic bond? 

∙ An ionic bond forms when an atom (usually a metal) gains an electron to complete its valence shell (i.e. Cl­) forming an  anion and another atom (usually a non­metal) loses an electron to have a complete valence shell (i.e. Na+) forming a  cation.  These two ions will then be attracted to each other because one now has a full negative charge while the other has  a full positive charge.

8. What is a hydrogen bond? Is it more similar to an ionic bond or a covalent bond? Why?  ∙ A hydrogen bond forms when a molecule with a partial positive end (due to it being a polar molecule) is attracted to another  molecule’s partially negative end (due to it being a polar molecule).  This is more similar to a ionic bond because it is the  negative and positive charges that cause the attraction between the two molecules.

9. Why is it accurate to depict water as "sticky" molecules? 

∙ Water can be depicted as “sticky” because of the hydrogen bonds that hold water molecules together giving it fluidity and its cohesion property

10. At the molecular level, what explains water’s cohesive and adhesive properties? How is this related to the existence of sequoias that are hundreds of feet tall? 

∙ Water is cohesive because of the hydrogen bonds that form between the partial negative end (oxygen atom) of one water  molecule and the partial positive end (hydrogen atom) of another.  It is also the hydrogen bonds that form between water  molecules and the cell walls of plants that allow the water to move up inside the trunk of a 100 ft. Sequoia for example.  The water adheres to cell walls so it can defy gravity and the cohesiveness of water molecules allow the chain to keep moving 

up as water is absorbed through roots and evaporated out the top through the leaves.  The evaporation actually pulls this  water molecule chain up through the tree and keeps the “train” moving.

11. At the molecular level, what explains water’s high specific heat and heat of vaporization (compared to similarly  sized non­polar substances)? How is this related to the relative stability of earth’s temperature and our ability to  moderate temperature changes in our bodies? 

∙ Hydrogen bonds between molecules contribute to water’s high specific heat and heat of vaporization.  Water has a high  specific heat because any energy absorbed by water is first used to break the hydrogen bonds before the molecules start  moving faster.  Water’s high heat of vaporization is another property due to hydrogen bonds which must be broken before  molecules can exit the liquid form and turn into gas.  On earth, the ecosystems both in water and on land are sensitive to  changes in temperature and the oceans absorb some of that heat given off by the sun and evaporate which help keep  coastal climates cool.  Oceans are so large that it may only change a few degrees over the coarse of a few months.  In our  bodies, we see sweat form on our skin when our body temperature raises.  The sweat will evaporate and by pulling heat  from our bodies out, thus attempting to cool the body down.

12. At the molecular level, what explains the fact that unlike most substances, frozen water is less dense than liquid  water? How is this related to Earth’s fitness for life? 

∙ Hydrogen bonds explain why water is less dense when it is frozen than when it is a liquid.  When water moves from about 4 ℃ ℃  to 0   the hydrogen bonds stay at equidistance to 4 other water molecules in a crystalline structure which means there  are less molecules in a given volume.  On Earth, we see ice caps stay on the surface of bodies of water insulating the water below from the colder air.

13. At the molecular level, what explains the fact that water is an excellent solvent? Why is this important in a  biological context? 

∙ Water is a versatile solvent because of the polarity of the water molecule.  Partial positive ends and partial negative ends of  water molecules can surround solutes being dissolved in water by attraction the positive and negative ends of the solute’s  molecules.  Blood, sap in plants, and the liquid in cells act as solvents to the various solutes dissolved in them including  biomolecules required to survive.

14. In aqueous solution, why are covalent bonds more stable than ionic bonds? In other words, why will ionic  compounds dissociate into constituent ions, but molecular compounds do not dissociate readily into constituent  atoms? 

∙ In aqueous solutions, ionic bonds dissociate because the attraction between the polar ends of the water molecule have a  stronger attraction the cations and anions that made up the ionic bond of the solute (compound).  Molecular compounds  stay together but a hydration shell will form around the molecule which is how it dissolves.

15. What determines if a compound is hydrophilic or hydrophobic? 

∙ A compound is hydrophilic if it can interact with water molecules.  A substance is hydrophobic if it has nonionic and  nonpolar molecules that will not interact with water such as the bonds of carbon and hydrogen in oils. 16. At the molecular level, explain what is meant by the term “like dissolves like”. 

∙ Like dissolves like means that water is a polar molecule and substances with polar molecules more easily dissolve in it. 17. What happens when a water molecule dissociates? 

∙ When water dissociates the hydrogen atom participating in the hydrogen bond with another water molecules oxygen end  leaves its electron behind and it forms a hydroxide ion (OH­) That hydrogen atom is transferred away as a single proton  (H+) and binds to another water molecule and a hydronium ion H30+ is formed.

18. What two chemical moieties associate to re­form a water molecule? 

∙ OH­ which is a hydroxide ion, and H3O+ hydronium ion can reform to form 2 H2O molecules.

19. What is meant by the dynamic equilibrium of association/dissociation in pure water? 

∙ Dynamic equilibrium of association and dissociation in pure water means that at any given time the rate at which water  dissociates into H3O+ and OH­ is the same as the rate in which water reforms back into H2O.

20. What number determines the pH of an aqueous solution, and why is this 7 for pure water?  ∙ The number of H+ ions in a solution determines the pH of that solution.  In pure water it is 7 because  at room temperature  the product of the H+ and OH­ ions is constant at 10­14 with 10­7 of each ion.

21. What happens when an acid dissociates, and how does this affect the hydrogen ion/hydroxide ion concentrations in the solution?

∙ Hydrogen is dissociated from an acidic substance when it is added to water.

22. What chemical characteristics cause a substance to dissociate a hydrogen ion? 

∙ When an acid dissociates a hydrogen ion (H+) is broken off resulting in an acidic solution—a solution that has more H+ than OH­ ions.

23. What happens when a base is added to an aqueous solution, and how does this change the hydrogen ion/hydroxide ion concentrations in the solution? 

∙ Some bases accept H+ ions from a solution decreasing the concentration of the hydrogen ions making the solution more  basic.  Bases can also add OH­ ions to a solution which reduces H+ concentration because the hydrogen ions combine with the hydroxide ion to form water making the solution more basic.

24. What is a "weak acid," and why is it weak relative to a "strong acid"? 

∙ A weak acid (H2CO3) is an acid that reversibly releases and accepts back hydrogen ions as opposed to strong acids (HCl)  which only release the H+ ion into the solution.

25. Using carbonic acid/bicarbonate as an example, explain what happens in a buffered system when the concentration of hydrogen ion or hydroxide ion is increased. 

∙ In our blood we have the presence of a buffer system that ensures that the pH of our blood will not swing to much away  from the homeostatic 7.4 pH via carbonic acid/bicarbonate when CO2 reacts with water in the blood plasma.  If there may is an increase in H+ ions (pH drops) more carbonic acid is created to by the combination of the bicarbonate the hydrogen ion  to lower the hydrogen ions concentration.  If there is a drop in H+ ions (pH rises/more basic) then carbonic acid is  dissociated at a faster rate to bicarbonate and hydrogen ions to lower pH again.

26. What distinguishes structural isomers from stereoisomers like cis/trans isoforms or enantiomers? ∙ Structural isomers have different covalent connectivity which can lead to different physical/chemical properties where as  stereoisomers have the the same connectivity between atoms but they differ in spatial arrangements.  In cis/trans isomers,  carbons are bonded to the same atoms but the because of a double bond the bonded atoms cannot rotate.  The cis version  of a molecule has the bonded atom on the same side of the molecule where the trans version has them opposite each  other.  Enantiomers are also stereoisomers that are mirror images of each other where one is referred to the L isomer and  the other is the D isomer.  This is caused by a chiral carbon with four different bonded atoms or molecules. 27. Why is understanding enantiomers important from a biological perspective? 

∙ From a biological perspective there could be two enantiomers of a drug used to treat someone but they are received  different in the body because certain binding sites may be able to accept one and not the other.  

28. What are functional groups in general? Why is it important to understand their structure and properties in a  biological context? 

∙ Functional groups are the chemical groups directly involved in chemical reactions each with its own properties such as  shape and charge that cause it to act in a certain way.  There are seven recognizable functional groups known to contribute to a molecules overall physical and chemical attributes.  It is important to understand the structure and properties of these  from a biological context because the structure of the molecule has a direct correlation to the molecules function.

29. What is a carboxyl group? At physiological pH, what property(ies) does it confer to a molecule it is a part of? ∙ A carboxyl group is made of a carbon double bonded to an oxygen and a hydroxyl group (an oxygen bonded to a  hydrogen).  At physiological pH this molecule acts as an acid (can donate its H+) because the hydroxyl group is so polar  and its hydrogen can be lost to another polar hydroxyl to form a water molecule making the carboxyl ionic.  30. What is an amino group? At physiological pH, what property(ies) does it confer to a molecule it is a part of?  ∙ An amino group consists of a Nitrogen atom bonded to two hydrogen atoms.  At physiological pH this acts as a base (can  pick up a H+ from water) making it positively charged ionically.

31. What is a hydroxyl group? At physiological pH, how are its chemical properties different from the OH component of  the carboxyl group? What property(ies) does it confer to a molecule it is a part of? 

∙ A hydroxyl group consists of an oxygen atom bonded to a hydrogen atom.  At physiological pH it is polar due to the  relatively high electronegativity of oxygen compared to hydrogen.  Forms bonds with water which contributes to solutes  dissolving in water (solvent).  It differs from the OH in a carboxyl group in that the whole –OH can bind with a free H+  whereas the oxygen in the –OH in the carboxyl group is already bound to a carbon and can only lose its H+.

32. What is a carbonyl group? What property(ies) does it confer to a molecule it is a part of?  ∙ A carbonyl group consists of a carbon atom double bonded to an oxygen atom.  This functional group is polar and is  common in sugar molecules.  Its position in the larger molecule contributes to its physical/chemical characteristics and  function.

33. What distinguishes aldehydes from ketones? 

∙ Aldehydes are classified as molecules with the carbonyl group at the end of a carbon chain and ketones are classified as  such when the carbonyl group is in the center of the carbon chain.  In sugars these are respectively referred to as Aldoses  and Ketoses.  

34. What is a sulfhydryl group? What property(ies) does it confer to a molecule it’s a part of? 

∙ A sulfhydryl group consists of a sulfur atom bonded to a hydrogen atom.  Two sulfhydryl groups can react forming a  disulfide bridge during oxidation reactions.  These disulfide bonds help stabilize protein structures because of the strong  bond they form.

36. What is a phosphate group, and what property(ies) does it confer to the molecule it’s a part of?  ∙ A phosphate group consists of a phosphorus atom covalently single bonded to 4 oxygen atoms (1 oxygen atom also  bonded to R­group, 1 oxygen atom double bonded, and 2 with negative charges). Gives the molecule its attached to the  ability to react with water and/or release energy.

37. Why are phosphate groups particularly important in a biological context? 

∙ Phosphate groups are found in the subunits of DNA and they also play a role in energy transfer when ATP (adenosine  molecule bonded to three phosphates) reacts with water and a phosphate group is enzymatically cleaved off releasing  energy and the molecule ADP.

38. What “class” of organic molecule is associated with each of the functional groups we discussed?  ∙ Carbohydrates—sugars contain hydroxyl and carbonyl groups.  Sugars with carbonyl groups in the center of the  molecule’s carbon chain are ketoses; sugars with carbonyl groups at the end of the molecule’s carbon chain are aldoses ∙ Lipids—fats consist of a glycerol molecule which is a 3 carbon chain (before dehydration synthesis it contains hydroxyl groups on all of the carbons) covalently bonded to 3 fatty acids (named so because the molecule is hydrophilic (fatty) and it  contains a carboxyl at the end of the chain (acid)) creating the triglycerol molecule.

∙ Proteins—the primary structure of proteins are made up of amino acids which contain a central carbon with an amino group (amino), a carboxyl group (acid), and an R­group that contributes to its physical/chemical attributes o Polar R­groups: contain hydroxyl, sulfhydryl, amino, and/or carboxyl

o Acidic R­groups: contain carboxyl causing a negative charge

o Basic R­groups: contain amino group causing a positive charge

∙ Nucleic Acids—the monomeric unit, nucleotides consist of a 5 carbon sugar (contains carbonyl and hydroxyl groups),  covalently bonded to nitrogenous base (Nucleoside) and a phosphate group. 

39. Compare the arrangement of phosphate groups in adenosine triphosphate and adenosine diphosphate. What is the  biological significance of adenosine triphosphate? 

∙ Adenosine triphosphate contains 3 phosphate groups bonded to each other and an adenosine molecule.  When this  molecule enzymatically reacts with water a phosphate is group is cleaved off to release energy and the Adenosine  diphosphate molecule which consists of the adenosine molecule bonded to only two phosphate groups.  The ADP molecule  has the potential to interact with water causing the bond of a phosphate to break off the the rest of the ADP molecule  releasing energy which is used in the cell.

40. Based on their chemical properties, which functional groups might be likely to interact with one another? Why?  ∙ Hydroxyl groups are polar and can interact with other polar molecules because a slightly positive (hydrogen) or a slightly  negative (oxygen) will attract to each other.  Carbonyl groups are also polar and can interact in this way too.  Carboxyl and  phosphate groups at physiological pH have a (­) charge and can interact with any slightly positive pole of a polar functional  group or atom as well as the (+) charge of Amino groups; Amino groups, in turn, can interact with any slightly negative pole of a polar functional group or atom.  Sulfhydryl groups can interact with each other to create a disulfide bridge when the  sulfur atoms of each bond after losing the hydrogen atoms they were originally bonded to.

41. Even though a methyl group contributes no polarity or charge to a molecule it’s a part of, one small methyl group  added on to a molecule can nonetheless completely alter that molecule’s biological function. Explain this observation. ∙ Methyl groups do have mass and a 3D shape that will influence the molecule it's part of because of steric hindrance  (bumping into other parts of the molecule) and because of its non­polar structure it is hydrophobic and will repel polar  molecules such as water causing the molecule its attached to to shift appropriately away from water. 42. In the case of a D­glucose molecule, what functional groups are present in the chain (linear) form, and what  happens to the carbonyl when the molecule forms its more stable ring form?

∙ In the case of D­glucose molecule there are hydroxyl groups bonded to each carbon in the chain as well as a carbonyl group at the end of the chain (Aldose).  The carbonyl carbon is labeled as Carbon #1 and when the molecule forms a ring, this  carbon folds back on the molecule and remains bonded to the hydrogen it was originally bonded with but the oxygen it was  double bonded to picks up the hydrogen from the hydroxyl group from Carbon #5.  If this new hydroxyl group on Carbon #1  is below the plane of the ring (most of the time) it is called alpha­glucose, if the hydroxyl group is above the plane (not as  often) it is known as beta­glucose.

43. What are monosaccharides and how are pentoses different from hexoses? Which class does glucose fall into? ∙ Monosaccharides (ie Glucose) are the monomer units of polysaccharides such as starches.  Glucose is classified as a  pentose which is a 5­carbon chain compared to a hexose which is a 6­carbon chain sugar.

44. What are disaccharides? Name one commonly found in nature and describe its “function” (in a biological context).  ∙ Disaccharides are sugars composed of two monosaccharides bonded together by a glycosidic bond which occurs after  dehydration synthesis causes a hydroxyl group to be broken apart causing an oxygen atom to be the bridge between the  two monosaccharides.  A common disaccharide is sucrose which is a combination of glucose and fructose commonly  referred to as table sugar.  Sucrose is used primarily in plants to transport carbohydrates from leaves to roots and other  nonphotosynthetic organs.

45. How is the synthesis of large biological macromolecules like carbohydrates and proteins an example of a  dehydration reaction?

∙ The synthesis of polymers from monomers is a dehydration reaction because a new bond forms between two monomers  when each contributes part of water molecule.  The first monomer contributes a hydrogen atom while the other contributes a hydroxyl group creating H2O to be removed from the combination of the molecules.  

46. In the opposite­­or hydrolytic­­reaction, where is the "hydrolysis" occurring (using carbohydrates as an example)?  ∙ A hydrolysis reaction is when a water molecule is added to break a bond between two monomer units that were previously  bonded.  In a carbohydrate we see the carboxyl carbon (carbon #1) of the first monomer lose its hydroxyl group and the  carbon #4 of the second monomer lose a hydrogen off the attached hydroxyl group causing what is referred to as a 1,4  glycosidic bond.

47. How is the alpha form of D­glucose different from beta D­glucose? How does the interconversion between the two  forms take place? 

∙ Alpha D­glucose is a ring formation where the hydroxyl group attached to Carbon #1 is below the plane of the ring whereas  beta D­glucose has this hydroxyl group above the plane of the ring (less common).

48. How do the conformations of the alpha 1,4 and beta 1­4 polymers of D­glucose differ? At the biochemical level,  what explains the difference in conformation between the two? 

∙ Alpha 1,4 polymers of D­glucose (starch) link all facing the same orientation by a glycosidic bond at the 1 and 4 carbons with the hydroxyl group off carbon #2 facing down.  Beta 1,4 polymers of D­glucose (cellulose) must alternate their orientation  with the hydroxyl group on carbon #2 of the first monomer facing up and the next one facing down in order for the 1 and 4 

carbons to form a glycosidic bond.  Because of the flipped orientation of the hydroxyl group on Carbon 1 in beta D­glucose  compared to alpha D­glucose, the whole molecule must orientate upside down in order for the dehydration synthesis to  occur between the the two monomers.

49. How is the structural difference between the alpha 1­4 and beta 1­4 polymers of glucose related to their distinct  biological functions? 

∙ Alpha 1, 4 polymers of glucose can be used as stored energy in plants in a form called starch and in a form in animals  known as glycogen.  Plants have a simpler form of starch called Amylose which is a single chain polysaccharide and a more complex form called Amylopectin which contains some branches of polymer chains which can be cleaved by hydrolysis  when the plant requires energy.  Animals contain glycogen as stored glucose that contains many branching chains because  animals require more access to the glucose more of the time which is used in cellular work.

∙ Beta 1, 4 polymers of glucose form hydrogen bonds between parallel cellulose chains and form microfibrils as bundles and  are very rigid.  The rigidity of the structure contributes to the hard “shell” of plant cell walls.

50. Why does the bulk of the plant material we eat go undigested (compared to, say, the plant matter eaten by a cow)?  ∙ The bulk of plant material is made of cellulose which most animals do not digest because of the beta linkage structure of  cellulose and the lack of enzymes to break the linkages down.  During digestion the cellulose abrades to the lining of the  intestine causing a mucus release to help fecal matter move out.  This cellulose is referred to as insoluble fiber.  There are  microorganisms that can break down the bonds of cellulose polymers into glucose monomers which humans do not have for the most part (some exist in our large intestine) but a cow does have in its stomach to help it break down the hay and grass  that makes up most of its diet.

51. How are the structure and properties of proteoglycans related to their function as part of the extracellular matrix?  ∙ Proteoglycans consist of a small core protein with many carbohydrate chains covalently bonded.  This molecule is bonded  covalently to a polysaccharide molecule to form a complex.  These complexes can then contribute structural rigidity to the 

extracellular matrix which is a meshwork of the eukaryotic cells, proteoglycans, polysaccharides, and glycoproteins.   Structures called glycosaminoglycan structures are sugars and amino groups bonded with other functional groups (usually  sulfate) to form polar molecules such as chondroitin sulfate which are negatively charged and can interact with water  molecules which make up most of the extracellular fluid surrounding cells.

52. Explain how the difference in structure between large, structurally simple polysaccharides (think starch or  cellulose) and small structurally complex polysaccharides (like those found on the cell surface glycoproteins) is related to their distinct functions. 

∙ Large simple polysaccharides are considered storage and structural polysaccharides with only a few specific tasks such as  storing glucose for later energy accessibility or creating rigid strong structures in plant cell walls.  Smaller more complex  polysaccharides such as glycoproteins have a wider array of functions because of the addition of diverse molecules such as  a protein molecule.  The glycosylation of proteins (enzymatically binding of a carbohydrate to a protein) creates way more  opportunity for diversity in structure, and thus, more diversity in function.  An example are the vast numbers of cell receptors  on cell membranes looking to bind with many different types of molecules for many different types of reasons.  (ie self/non self recognition of the body in the immune system)  

53. What is the structure of glycerol? Of a fatty acid? How are these molecules related to triacylglycerols?  ∙ A glycerol molecule is considered an alcohol.  It is a 3 carbon chain with hydroxyl groups and hydrogens on each carbon.  A  fatty acid is a chain of hydrocarbons with a carboxyl group at the end.  When three fatty acid chains covalently bond via  dehydration synthesis to a glycerol it is referred to as  a “fat molecule” or triglycerol.   

54. What makes a fatty acid "saturated," as opposed to "monounsaturated" or "polyunsaturated," and how does the  level of fatty acid saturation affect the physical/chemical properties of a triacylglycerol?

∙ When a fatty acid is “saturated,” it refers to a triglycerol molecule with no double bonds between the carbon atoms  composing a chain because there are just as many hydrogens “saturating” the chain as there are carbons.  An unsaturated  fat contains one or more cis double bonds in the chain of carbons in the fatty acid chain causing a bend in the chain.  When  there is only one double bond it is referred to as monounsaturated, more than one double bond forms a polyunsaturated  fatty acid.  

∙ Saturated fats at room temp are usually solid (butter or lard) because the molecules are packed more tightly together.   Unsaturated fats are usually a liquid (oil) at room temperature because the molecules cannot pack tightly because of kink(s)  in the chains.

55. Why does it make some sense that tropical oils and mammal fats should contain a higher prevalence of saturated  fatty acids compared to cold­climate plants or cold­blooded animals? 

∙ Tropical oils and mammal fats are usually saturated fats because fats are used to store energy and since animals are mobile it is important for them to be able to carry these stores around with them as fat in adipose cells which also act as cushion to  protect internal organs.  Tropical oils (coconut oil) needs to have a higher melting point because of warmer  weather/environments. Lipids are considered smaller molecules that polysaccharides and are more efficient to store than  large polysaccharide molecules that provide about half the amount of stored energy per gram.

∙ Plants are immobile and cold­blooded animals live in cold (water) environments where a more liquid form of fat with a lower  melting point is more structurally efficient.  Plants can rely mostly on the starch they store for energy instead of tightly  packed molecules of fat.

56. What is a phospholipid, and how is its structure related to but distinct from that of a triacylglycerol?  ∙ A phospholipid is a molecule of a head section and a tail section that in a bi­layer structure (tail to tail) creates the basis for  the cell membrane in eukaryotic cells.  The hydrophilic head consists of a glycerol (similar to a triglycerol) bonded to a  phosphate group and an additional small charged or polar molecule such as a choline molecule.  These heads face out  toward extracellular fluid (mostly water) and in toward the cytoplasm (mostly water) inside the cell.  The tails consist of  hydrophobic molecules of two fatty acids (triglycerol has 3 fatty acids) that face in toward each other.   57. What is a sphingolipid, and how is its structure related to that of a phospholipid? 

∙ Sphingolipids are also part of the cell membrane structure but not based on the backbone of glycerol molecules.  They are  based on the Sphingosine molecule which contains a large hydrocarbon tail and a fatty acid covalently bonded to the  nitrogen of another group on an oxygen atom—Phosphocholine.

58. Phospholipids are described as being amphipathic. At the biochemical level, what is meant by this term and how  does this property relate to the role of phospholipids in cellular membranes? 

∙ Amphipathic refers to the molecule having a polar and a non­polar end.  The head of the phospholipid has a polar  hydrophilic head that interacts with water inside (cytoplasm) and outside of the cell (extracellular fluid).  The non­polar  hydrophobic tails interact with each other because the water on the outside has repelled them toward each other.

59. Why is the collection of lipids in the plasma membrane more accurately referred to as a macromolecular aggregate  than a macromolecule (like carbs, proteins and nucleic acids)? 

∙ The lipids in the plasma membrane are referred to as aggregate because the phospholipids that help make up the  membrane are not all the same combinations of molecules.  Some of the phospholipids which have the same main  components of glycerols, fatty acids, and phosphate groups, there is an array of polar molecules such as choline that are  bound to the phosphate.  Also, not every lipid in the membrane are phospholipids—some can be sphingolipids or others  depending on their specific function in the membrane.  Carbs, proteins, and nucleic acids follow a stricter formula; lipids can  vary in their composition.

60. What is cholesterol, and how does it affect the physical properties of the cellular membranes that it is a part of?

∙ Cholesterol is a type of steroid (a lipid with a carbon skeleton of 4 fused rings) which is synthesized in the liver and obtained  from the diet that is an important precursor in the formation of sex hormones.  Cholesterol has a short hydrocarbon tail that  interacts with the non­polar tails of phospholipids and a hydroxyl group bonded l that interacts with the hydrophilic heads of  phospholipids.  In animals, the phospholipid bilayer may stack too tight (colder conditions) cholesterol is produced to break  this up and create more fluidity; if the bilayer stacks too loosely (warmer conditions) cholesterol’s tail end will help stabilize  interactions between adjacent phospholipids.

61. Is cholesterol a component of all the plasma membrane in all organisms? Explain your answer.  ∙ Cholesterol is found in all animal’s cell membranes but not in plants.  Plants use phytosterols in their membranes in the  same way animals use cholesterol.

62. How does cholesterol relate to the general class of nonpolar molecules known as steroids?  ∙ Cholesterol is a steroid defined by its 4 carbon rings fused.  However, cholesterol specifically contains a short hydrocarbon  chain and a hydroxyl group.

63. What chemical groups are attached to the alpha carbon in a typical amino acid? Which of these is/are consistent  across all kinds of amino acids, and which is/are variable? 

∙ All amino acids contain a hydrogen, an amino group, and carboxyl group off the alpha carbon.  The only group that changes  is the R­group off the central carbon.

64. What determines if an amino acid is classified as "polar," "nonpolar," "charged­acidic," or "charged­basic"?  ∙ The variation in the R­group on amino acids will classify them differently:

o Non­polar amino acids have R­groups that are solely hydrocarbons

o Polar amino acids have R­groups with hydroxyl, carbonyl, and/or amino functional groups

o Charged acidic (­) amino acids have R­groups with a carboxyl functional group 

o Charged basic (+) amino acids have R­groups with an amino functional group 

65. What is “special” about the three amino acids we highlighted (glycine, proline and cysteine)?  ∙ Glycine is the smallest amino acid consisting of only one hydrogen atom for it's R­group making it the only amino with no  chiral carbon center

∙ Cysteine contains a sulfhydryl group that can form a disulfide bond when it encounters another sulfhydryl group used to  provide more stabilization for a protein structure.

∙ Proline contains an R­group that is bonded to the chiral carbon and the nitrogen in the amino group off the chiral carbon. 66. What is the "NCC backbone" of a polypeptide, and what is meant by an "amino" and a "carboxyl" terminus of a  protein?

∙ The NCC backbone refers to the pattern of nitrogen, carbon, and carbon that always forms when amino acids bond to each  other.  The amino terminus is the open end of the polypeptide with the amino group present (N­terminus) and the carboxyl  terminus is the open end of the polypeptide where the carboxyl group is and the next amino acid could bond to (C terminus).

67. What is the primary structure of a polypeptide and in what sense does it "dictate" higher levels of protein structure? ∙ Primary structure is the first step in forming a fully functioning protein and it is dictated by a gene that creates the sequence  in which amino acids covalently link in linear fashion.  It is this first structure that will lead to the higher levels of protein  structure because of the R­groups interaction with each other by intramolecular forces from their polar, non­polar, full  negative (acid) or full positive (base) charges.

68. Explain the observation that a mutation that changes one amino acid in a protein could have A) no effect on the  protein’s structure/function, B) a moderate effect or C) ablate function altogether. What factors might allow you to  predict the potential consequence of any such change? 

∙ A mutation could cause a substitution of an amino acid of the same class (polar, non­polar, acidic, or basic) that may have  no effect on the proteins structure because the charges would be the same causing it to interact with the rest of the protein  in the same way it would have.  This would lead to the protein functioning correctly and causing little or no “problems” when  physically expressed.  Also referred to as a conservative substitution.

∙ A mutation could cause a substitution of an amino acid of the same class but maybe of a larger/smaller size that could  moderately effect the rest of the structure.  Depending on where this substitution takes place this could slightly change the  functionality of the protein.

∙ A mutation could cause a substitution of an amino acid of a different class (polar for non­polar, acidic for basic) that could  totally change the structure and thus the function of the protein, perhaps causing it not to function properly at all.  This could lead to serious problems when the characteristic is expressed physically depending on where the substitution in the protein  occurs.  Also referred to as Invarient Residue.

∙ When considering what the potential consequences might be, you can consider what the class of the amino acid being  substituted is and how it will interact with the amino acids near by causing it to change its potential secondary structure. 69. What are the principal motifs in the secondary structure of proteins, and what type(s) of chemical interactions  stabilize these structural motifs? 

∙ Secondary structure is based on the interactions of the R­groups of the amino acid sequence from the primary structure.   This leads to intramolecular forces between the R­groups of the amino acids (not adjacent amino acids, about every 4th group) via h­bonding. 

∙ H­bonds also form between the polypeptides functional groups, and carbonyl and amino groups dipole interactions.  These  interactions lead to the formation of the alpha­helices. 

∙ Interruptions to the h­bonds lead to b­strands forming and come from the formation of ionic bonds between fully charged  amino acids, steric hindrance of large R­groups bumping into each other or in the case of Proline (“helix­breaker”) an amino  group being bonded to an R­group and preventing it from H­bonding elsewhere.

∙ Reverse turns occur in the structure when h­bonds form between backbone functional groups such as amino acids carbonyl  oxygen and the amino hydrogen about 3 acids away causing the structure to fold back on itself.

71. What type(s) of chemical interactions stabilize a polypeptide's tertiary structure? Which of these forces are "strong" and which are "weak"? 

∙ A polypeptides tertiary structure is a 3D fully functional folded polypeptide chain that gets its structure from a few different  interactions.

o Strong interactions include ionic bonds between charged basic and charged acidic R­groups and covalent  linkages such as di­sulfide bridges between sulfhydryl functional groups

o Weak interactions are between H­bonds of polar R­groups and non­polar interactions that are forced together  because of their hydrophobic characteristics.

72. What is quaternary structure? Do all proteins have quaternary structure? Explain your answer.  ∙ Quaternary structure forms from the same interactions of the tertiary structure but is considered quaternary because it brings together two or more tertiary structures to be called a complex.  Not all proteins have quaternary structure, however, some  proteins are fully functional at their tertiary structure and do not need to combine with another protein.  ∙ Proteins that reach tertiary and quaternary structure are referred to as globular.  Some proteins function fully at secondary  structure and are called fibrous.  Fibrous proteins are structural support proteins and often h­bond with other fibrous proteins to form networks in or outside of cells

o Collagen: main protein component of extracellular matrix (secondary structure)

o Keratin: protein structural support inside cells called the cytoskeleton (secondary structure)

73. At the molecular/biochemical level, why does heating up your egg in a skillet cause the egg white to turn white and  solidify? Are all proteins equally sensitive to heat? Explain your answer. 

∙ When an egg is heated it turns white because this is a sign that the proteins in the egg white have denatured.  Denaturation  occurs when the bonds holding a protein in its tertiary or quaternary structure are broken and it reverts to a more linear  secondary structure.  Most proteins can be denatured by heat, however, some can be denatured by transferring them to a  non­polar solvent causing the hydrophobic regions to refold the “wrong” way.  Other chemicals can cause hydrogen, ionic,  and disulfide bonds to be broken causing the protein to denature as well.

74. At the molecular/biochemical level, how can pH changes lead to denaturation of a protein?  ∙ pH changes can cause denaturation of a protein because proteins function properly at physiological pH which is around 7  (neutral) and if they are transferred to a solution (or solution changes) this will affect how the R­groups interact with the pH  of the fluid they are in (extracellular fluid).  For example, if a protein has acidic R­groups interacting properly with  extracellular fluid and that fluid becomes more acidic (less H+ available to bond with) this could cause the protein to lose  functionality.

75. What role do chaperonins play in protein folding? Do all proteins require chaperonins? Explain your answer.  ∙ Chaperonins act as a protective cylinder for proteins to properly fold before they are released into a watery environment.  A  proteins hydrophobic attributes could cause it to mis­fold if it is not ready to be exposed to water so the chaperonins act as a shelter until they are ready.  Not all proteins require this, only those that could be influenced by potentially harmful  hydrophobic interactions.

76. What is a functional domain on a protein, and what are some examples of functions of protein domains?  ∙ Functional domains of proteins are areas on proteins where other molecules can bind to them to perform an important  function in the cell.  

o Alpha­helices have transmembrane domains for DNA binding.  These sites function for transcription factors that  influence DNA gene expression.  Alpha­helices also bond with phospholipid bilayers of cell membranes at  certain domains on the spiral

o Beta­sheets create structural rigidity and have flat surfaces called interaction domains.  These domains interact  with the cell membrane and can form beta­barrels (hollow cylinders to allow the transfer of materials in/out of the cell)

77. What is the relationship between the structural diversity found in proteins and the functional diversity they exhibit?  ∙ There are 20127different combinations of a polypeptide chain 127 amino acids long and every specific combination has a  specific function in the cell.  There are specific proteins for binding and transporting specific materials in and out of cells so  the structure, starting from the primary structure, is extremely specific to its function.

78. How can comparison of a conserved protein’s amino acid sequence across species provide useful information  regarding evolutionary relationships? 

∙ When comparing the conserved protein’s amino acid sequence across species we can see that some of the proteins are  absolutely necessary for life as we know it.  They were preserved by natural selection through species evolving over millions of years because with out those proteins, life would cease to exist.  We see that the more in common two species have, the  more they are closely related and have descended from one another (share a common ancestor).

79. How can comparison of a conserved protein’s amino acid sequence across species provide useful information  regarding the structural/functional significance of its primary structure? 

∙ When comparing a conserved protein’s amino acid sequence across species we see that by natural selection, the more  proteins that had been preserved the more necessary they are to survival.  The more variation in amino acids within a  protein the less important its specificity is to that protein.  This means that primary structure is slightly less important (more  substitutions can be made) to the functionality of that protein.

80. What are the parts of a ribonucleotide, and how is the structure of a deoxyribonucleotide different? ∙ A ribonucleotide consists of a ribose sugar (pentose) which has a hydroxyl group off Carbon 2’ bonded to a nitrogenous  base at Carbon 1’ and a phosphate group at Carbon 5’.  The nitrogenous bases of a ribonucleotide can be adenine,  guanine, cytosine, and uracil.  

∙ A deoxyribonucleotide consists of a deoxyribose sugar (pentose) which only has a hydrogen atom off Carbon 2’ (hence  deoxyribose) bonded to a nitrogenous base at carbon 1’ and a phosphate group at carbon 5’.  The nitrogenous bases of a  deoxyribonucleotide can be adenine, guanine, cytosine, and thymine.

81. What are some examples of coenzymes whose structure is basically that of a mono­ or di­nucleotide?  ∙ ATP (adenosine triphosphate) is an example of a ribonucleotide used in the enzymatic release of energy. ∙ NAD is a coenzyme which is an important part of the catalysis of REDOX reactions in cells including those used to oxidize  glucose for energy.

82. What are the nitrogenous bases, and which are purines and which are pyrimidines? What is the "sugar­phosphate  backbone" of a polynucleotide, and how does it specify both a 3' (three­prime) and a 5' (five­prime) end?  ∙ Nitrogenous bases are rings that contain nitrogen atoms that tend to take up H+ from solution causing it to act as a base.   They are divided into two families based on their structure: 

o Pyrimidine: one six­membered ring of carbon and nitrogen atoms.  Consist of cytosine, thymine, and uracil. o Purines: six­membered ring fused to a five­membered ring of carbon and nitrogen atoms.  Consist of adenine  and guanine.

∙ The sugar­phosphate backbone of a polynucleotide consists of the pentose sugar (either ribose in RNA or deoxyribose in  DNA) and a phosphate group bonded to the 5’ carbon of the sugar.  The 5’ end of the backbone refers to the #5 carbon on  the sugar bonded to the phosphate and the 3’ end refers to the #3 carbon on the sugar where new phosphate groups of new nucleotides are bonded on.  A nucleotide back bone always builds in the 5’ to 3’ direction where new nucleotides are added  to the 3’ end.

83. DNA can be described as a right­handed double helix with complementary, anti­parallel strands. Explain what is  meant by each of these terms. 

∙ DNA is formed when the polynucleotide built 5’ to 3’ going down forms hydrogen bonds with the complementary nitrogenous bases (A with T or U, C with G) of another polynucleotide built 5’ to 3’ going up.  This opposite direction refers to the anti parallel strands that forms a double helix shape.

84. Explain why the polymerization of mononucleotide triphosphates into nucleic acids does not require outside energy input whereas the dehydration synthesis of polysaccharides from monosaccharides does.  ∙ The polymerization of mononucleotide triphosphates into nucleic acids does not require outside energy because of the  enzymatic cleaving of an inorganic phosphorous off the triphosphate in order for the monomer to join with another.  When 

this bond is broken energy is released and is immediately used to create the bond between the mononucleotide and the next mononucleotide.  In polysaccharides there is no triphosphate molecule available for cleaving and energy release so  dehydration synthesis requires an enzyme and outside energy to create the glycosidic bond.

85. What chemical forces are primarily responsible for the structural stability of the DNA double helix? ∙ The main forces responsible for the structural stability of the double helix are the strong sugar­phosphate backbones running anti­parallel to each other and the nitrogenous base pairings that form hydrogen bonds.  The pyrimidines form 3 hydrogen  bonds while the purines form 2 hydrogen bonds.

86. What are B DNA, A DNA and Z DNA? Which is most relevant in a biological context?

∙ B­DNA is the most relevant in a biological context and the most common blueprint of genetic information because of its  symmetrical structure.

∙ A­DNA is a form where DNA is being copied to make RNA and its structure is much shorter and wider ∙ Z­DNA is a left­handed helix with a backbone that is slightly staggered and uneven.

87. What is the significance of the major and minor grooves of DNA in terms of function and regulation?  ∙ B­DNA has two major grooves that can be seen in the double helix where proteins interact with the DNA molecule. 88. What chemical forces lead to the formation of stable secondary and tertiary structure in a molecule of RNA? What is the significance of RNA tertiary structure?

∙ RNA molecules are single­stranded molecules with intramolecular hydrogen bonding that leads to a diverse secondary and  tertiary structure.  Back folding within the molecule leads to the tertiary structure which forms to allow amino acids to bind to  it.  Its shape allows it to fit in a specific binding sight with a ribosome (tRNA).

89. Explain why ribonucleic acids are considered to be functionally more complex than deoxyribonucleic acid. What is  the relationship between the structural complexity exhibited by cellular ribonucleic acids and this functional  complexity?

∙ RNA is considered more functionally complex than DNA because of the various forms it takes and the specificity in function  that these forms have.  

o There is RNA specific for protein coding messaging called mRNA which is copied from protein coding genes  and it specifies the amino acid sequence in proteins and is translated at the ribosome within the cell. o There is non­coding RNA, functional RNA, that carry out specific functions as RNA molecules based on their  specific structure.  tRNA transports correct amino acid sequence to ribosome during protein synthesis; rRNA is  part of the ribosome itself.  There are other forms of RNA as well including times when RNA serves as a  catalyzing enzyme called ribozymes.