New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

Unit 4

by: David Edwards

Unit 4 BIO 204

David Edwards
MiraCosta College
GPA 3.75

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

Unit 4 vocab and questions
Metabolic Biochemistry
S. Bailey
Study Guide
50 ?




Popular in Metabolic Biochemistry

Popular in Biology

This 12 page Study Guide was uploaded by David Edwards on Monday May 16, 2016. The Study Guide belongs to BIO 204 at MiraCosta College taught by S. Bailey in Spring 2016. Since its upload, it has received 83 views. For similar materials see Metabolic Biochemistry in Biology at MiraCosta College.


Reviews for Unit 4


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 05/16/16
Replication laying down new nucleotides  causing an incorrect pairing   The process through which  complimentary to the template that could lead to point  the genetic information of a  strand on both the leading and mutations due to DNA’s  lagging strand after the RNA  semi­conservative replication  cell is copied through a series  of enzymatic reactions to pass primer has been established properties identical DNA to daughter  o alpha­subunit: Enzymatic  Telomere cells. polymerization of DNA in   Repetitive DNA added to the  5’ to 3’ Polarity 3’ ends of chromosomes early the 5’ 3’ direction  refers to the carbon numbers  o epsilon­subunit:  in development of the sugars ribose and  Exonuclease that proofreads   End replication problem  deoxyribose which contain  in a 3’5’ direction occurs because lagging  hydroxyl groups to which  strands would be staggered  o beta­subunit: holds the  leaving them uncopied incoming nucleotides are  whole complex onto the  attached during  DNA strand   Telomeres prevent the  polymerization, with addition  o tau­subunit: Tethers the two staggered ends from  specifically to the 3' hydroxyl  alpha subunits of DNA  activating the cells systems  group, resulting in increases  for monitoring damaged  in length at the 3' end, in  polymerase III to each other  DNA.   DNA Polymerase I polymerization in the 5' to 3'   Replaces the RNA primer   Also acts as a buffer that  direction with DNA after RNase  provides protection against  Antiparallel the organism’s genes   The configuration of a DNA  degrades the RNA primer. shortening.  They do get   Polymerizes in the 5’3’  molecule that is made up of  direction  shorter after every round of  two strands held together by  DNA Ligase replication eventually leading  complimentary base pairing.  to somatic cell apoptosis or  This results in one strand   An enzyme that connects the  senescence= no more cell  reading 5’3’ one direction  fragments of lagging strand  division.   DNA  and 5’3’ in the opposite  Okazaki Fragment Telomerase direction.    The enzyme that adds  RNA Primase  Lagging strand segments that  telomeres to DNA strands.  An enzyme that lays down  contain the RNA primer and  Operon nucleotides laid down by  complimentary RNA  DNA Polymerase III   Set of genes that are related  nucleotides to the template  Leading Strand and coordinate functionally  strand of DNA known as  for a protein  RNA primers.  DNA synthesized   Includes the switch segment   Necessary before DNA  continuously 5’3’ following  the replication fork (helicase) of DNA called an operator,  Polymerase III can lay down  Lagging Strand the promoter sequence and the new DNA genes they control. Helicase  DNA synthesized in segments Polycistronic  The enzyme that “unzips” the  away from the replication fork also in the 5’3’ direction   Describing a type of  original DNA strand to start  Exonuclease messenger RNA that can  replication and create  encode more than one  replication forks and two   An enzyme that works by  polypeptide separately within  template strands cleaving nucleotides one at a  the same RNA molecule. Single strand binding protein time from the end (exo) of a  polynucleotide chain. Monocistronic  These proteins bind to the  Endonuclease  An RNA molecule that  unpaired, separated DNA  encodes for only one protein strands and keep them from   An enzyme that works by  Promoter re­pairing.   cleaving nucleotides one at a  time from the   The DNA sequence where  Topoisomerase Tautomers RNA polymerase attaches and  The enzyme that stays ahead  initiates transcription.  of the replication fork   Rare forms of nucleotides that RNA Polymerase relieving the strain on the yet  can “confuse” DNA  to be separated DNA because  polymerase when the enzyme   An enzyme that pries the two  selects nucleotides to pair up strands of DNA apart and  the untwisting of the double  joins together RNA  helix causes strain.  Nucleotides have a floating  nucleotides complementary to DNA Polymerase III proton that can give the  the DNA template strand.  The enzyme that begins  molecule a different structure   Assemble a polynucleotide in  the 5’3’ direction. for translation.  Small nuclear RNA that,  TFIID/TBP Poly A Tail together with proteins, make  up spliceosomes  TATA binding protein that   At the 3’ end, Poly A  recognizes the promoter  polymerase adds about 200  miRNA sequence and recruits general  more adenine nucleotide  Micro RNA that regulates the  transcription factors to bind   Used to facilitate the export of expression of genes by  and assemble the mRNA from the nucleus,  interacting directly with DNA TFIIH used to protect the mRNA  or w mRNA copy  A helicase enzyme that  from degradation by   Capable of binding to  unwinds parent DNA and  exonucleases, and they help  complementary sequences in  phosphorylates RNA  ribosomes identify and attach  mRNA molecules.   to the 5’ end of the mRNA. polymerase II at the C­  Allows complex to bind to  terminal domain 5’ Cap any mRNA molecule with at   Phosphates become binding   A modified form of guanine  least 7 or 8 nucleotides of  sites for “hitchhiker” proteins  nucleotide added to the 5’ end complementary sequence. such as Capping Enzymes and after transcription   miRNA and protein complex  Cleavage factors  Done for same reasons as  either degrades the target   Also used as a promoter  Poly­A tail. (Export of  mRNA or blocks its  clearance nucleus, prevent degradation,  translation TATA Box point of attachment for  Ribozyme  A nucleotide sequence  ribosomes)  RNA molecules that function  containing TATA, about 25  Exon as enzymes nucleotides upstream from the  Regions of mRNA that are   found in the ribosome where  transcriptional start point. expressed by being translated  they join amino acids together Template Strand into AAs. to form protein chains  The strand of DNA that is  Intron 5’/3’ UTRs used to make a new strand of   Regions of mRNA that are   Parts of the mRNA that will  RNA during transcription by  noncoding segments that are  not be translated into protein,  matching complimentary  usually between coding  but they have other functions,  nucleotides to it. regions and are cut out by  such as ribosome binding. Non­template Strand large complex of proteins and  Start codon  The other strand of DNA not  snRNA called splicesomes.  Codon AUG that signals the  being used to create RNA  snRNP protein­synthesizing  during transcription  A complex of snRNA and  machinery to begin translating C­terminal Domain proteins that bind to introns to the mRNA at that location.  The carboxyl end of an amino splice them out of mRNA Stop codon acid where more amino acids  Spliceosome  Termination codon that  are attached to create the   The formal name of the  signals the end of a  growing polypeptide chain  complex made up of snRNA  translation. during translation and binding proteins that  Aminoacyl tRNA Synthetase  General Transcription Factor cleave out introns from  (AARS)  class of protein transcription  mRNA  Correct matching up of tRNA  factors that bind to specific  mRNA and amino acid is carrier out  sites (promoter) on DNA to   Molecule of nucleotides that  by these enzymes. activate transcription of  is transcribed from DNA and   Active site of each AARS fits  genetic information from  translated into AAs via  only a specific combo of AA  DNA to mRNA. ribosomes. and tRNA making there be 20 Poly A Signal tRNA different synthases for each   Polyadenylation signal   Transfer RNA used to transfer AA. sequence in DNA (TTATTT)  amino acids from the   Catalyzes the covalent  that specifies a signal  cytoplasmic pool to a growing attachment of the AA to  sequence in mRNA  polypeptide in a ribosome. tRNA driven by hydrolysis of  (AAUAAA).   rRNA ATP  Once this stretch of   RNA molecules that, together  Ribosomal Subunit nucleotides appears, it is  with proteins, make up   Small subunit immediately bound by  ribosomes; the most abundant  o Binds to both mRNA and a cleavage factors to release the  type of RNA mRNA to head to ribosomes  specific initiator tRNA,  snRNA which carriers the AA  polymerase to the promoter   Activate or inhibit gene  methionine.  Binds the  preventing transcription of the expression by recruiting  mRNA at a specific RNA  genes. chromatin modifying enzymes sequence, just upstream  Co­repressor to genes. from the start codon, AUG  Small molecule that  Combinatorial Code o Binds to the 5’ cap of the  cooperates with a repressor   Only a dozen or so nucleotide  mRNA and then moves, or  protein to switch an operon  sequences appear in control  scans, downstream along  off elements for different genes.   the mRNA until it reaches  Inducer Each enhancer is composed of the start codon  Small molecule that  about ten control elements   Large subunit inactivates the repressor if the  each of which can bind only  o Completes the initiation  one or two specific tx factors. operon is always active and  complex.  requires a repressor to turn it   The particular combination of  o Hydrolysis of GTP  off. control elements in an  provides the energy for the  Catabolite Activator Protein  enhancer associated with a  assembly.  Initiator tRNA  agene, rather than the  is in the P site; the A site is (CAP)  A protein (activator) that  presence of a single unique  available to the tRNA with  binds to DNA and stimulates  control element that is  the next AA transcription of a gene. important in regulating    transcription.  “senses” the transport of  Histone Acetyltransferase (HAT) another sugar and binds to site Initiation Factors near promoter and interacts   Modify chromatin so its more   Proteins that are required to  with RNA polymerase,  open and RNA  bring all the translation  stabilizes it on a weak  polymerase/transcription  factors can bind easier and  components together. promoter. Elongation Factors o Promoters have specific  transcribe a gene.  Several proteins that are  sequences of nucleotides  Histone Deacetylase (HDAC) required to add AAs one by  and if sequence doesn’t   Remove functional group  match ideal sequence of  from histone tail causing a  one to the previous amino  acid at the C­terminus of the  promoter, it will not recruit highly condensed chromatin  growing polypeptide chain. RNA polymerase well state. lac operon cAMP Methyltransferase  A protein that accumulates   histone­modifying enzymes   Set of genes that are related  and coordinate functionally  when glucose is scarce that  that catalyze the transfer of  for lactose allosterically regulates by  methyl groups to histone  o Lac Z: encodes beta­ binding to CAP protein. proteins Enhancer  gene is brought into a closed  galactosidase which  cleaves and begin   Distal control element which  chromatin state so it may not  metabolism of lactose maybe thousands of  be expressed such as silencing o Lac Y: encodes lactose  nucleotides upstream or  pancreatic cell from  downstream of a gene or even expressing the sequence for  permease which is a  hemoglobin production. membrane transport  within an intron. protein  Activator proteins bind to the  Heterochromatin o Lac A: encodes  enhancer area which has three  also referred to as closed  galactosidase  binding sites.  DNA bends via chromatin or gene poor  bending proteins that bring  because it is inaccessible to  transacetylase which is still not understood activators closer to the  the machinery of the cell  Operator promoter.  General  responsible for transcribing   Positioned within the  transcription factors, mediator the genetic information coded  proteins, and RNA  in the DNA promoter, or between  polymerase II are nearby. promoter and enzyme­coding  Euchromatin genes.  Activators bind to certain   true chromatin is loosely   Controls the access of RNA  mediator proteins and general  packed making its DNA  tx factors helping them form  accessible to machinery so the polymerase to the genes. an active transcription  genes present in euchromatin  Repressor  A protein that binds to the  initiation complex on the  can be transcribed. operator and blocks  promoter.  Maternal Effect Gene Regulatory Transcription Factor  these genes specify polarity of attachment of RNA  a developing cell into anterior, tx factors with conserved  nurse cell to oocyte and  posterior, dorsal, and ventral. DNA binding domains  localized to opposite end to   Expressed by mother during  (homeodomains) become posterior of organism oogenesis (egg development)  Similar sequence amongst   Bicoid and Nanos mRNA are  many organism and they  localized at opposite poles of  control pattern formation in  the oocyte. the late embryo, larva, and  adult  Segmentation Gene  Established by the maternal  Bicoid effect gene  Gene that is expressed and   Determine the position and  mRNA is transported from  nurse cell to oocyte and  polarity of each segment of a  developing organism created  specifically localized to the  by morphogen concentrations  region in contact with the  that encode for transcription  nurse cells to become the  factors anterior of the organism Homeotic (HOX) Gene Nanos  Homeobox genes encode for   Gene that is expressed and  mRNA is transported from  1. Where does the energy for the synthesis of nucleic acid molecules come from?  How does this necessarily constrain the  direction of synthesis of new nucleic acid strands?  The linkage of nucleic acid molecules is a dehydration synthesis reaction.  Adjacent nucleotides are joined by a  phosphodiester linkage consisting of a phosphate group that links the sugars of two nucleotides.  The bond results in a  repeating patter of sugar­phosphate units called the backbone.  The two free ends of the polymer are different.  One has a  phosphate attached to a 5’ carbon and tother end has a hydroxyl group on the 3’ carbon.    This restricts a nucleic acid polymer to only be able to add more sugar­phosphate molecules to the 3’ end of the previous  sugar­phosphate structure because during hydrolysis, a water molecule is added and the Oxygen molecule leaves the  hydroxyl on the 3’ carbon the oxygen on the phosphate group can bind to the carbon 2. How did the Meselsen­Stahl experiment provide support for the semi­conservative model of DNA replication?  How  would the results have been different if the mode of DNA replication were conservative?  Their experiment eliminated the conservative model for DNA because the first replication produced a band of hybrid  DNA.  The second replication produced both light and hybrid DNA, a result that refuted the dispersive model and  supported the semiconservative model.  This proves that unlike a conservative model, daughter cells will contain one  old strand from the parent molecule and a newly made strand.  A conservative model would have the two parental  strands somehow come back together after the process and be seen in its entirety in the daughter cells. 3. What are the specific functions of E. coli DNA Polymerases I and III in DNA Replication?  DNA Polymerase III adds DNA nucleotides to an RNA primer using the parental strand as a template to add  complimentary nucleotides.    DNA Polymerase I replaces the RNA nucleotides of the primer after RNase degrades the primer. 4. Define the functions of the alpha, epsilon, beta and tau subunits of E. coli DNA Polymerase III during replication.  Alpha: the enzymatic polymerization of DNA in the 5’3’ direction  Epsilon: exonuclease 3’5’ that acts as a proofreader to ensure nucleotides are complimentarily paired  Beta: The subunit that clamps polymerase to the DNA strands  Tau: Tethers two parental strands and the polymerase to one another.  5. What is an exonuclease?  How do 5’ to 3’ and 3’ to 5’ exonucleases differ from one another functionally?  How does an  endonuclease differ from an exonuclease?  An exonuclease is an enzyme that degrades nucleotides from the one end of the molecule which is different than an  endonuclease which degrades nucleotide molecules from with in the molecule.  The difference is on which strand the exonuclease is acting on.  DNA polymerase III, for example, proofreads the  template strand in the 3’5’ direction but lays new nucleotides in the 5’3’ direction.  RNase acts as an exonuclease,  deleting RNA primer in the 5’3’ direction on the leading/lagging strands. 6. Define the roles of each of the following in DNA replication:  Helicase, DNA Polymerase I, DNA Polymerase III,  Primase, Single Strand Binding Protein, Topoisomerase, DNA Ligase, RNAse.  Helicase: unwinds parental double helix at the replication forks  DNA Polymerase I: replaces the RNA nucleotides of the RNA primer with DNA nucleotides.  DNA Polymerase III: adds new DNA nucleotides to the RNA primer that must first be laid down  Single Strand Binding Proteins: Binds to and stabilizes single­stranded DNA until it is used as a template to prevent  the just unwound helix from coming back together  Topoisomerase: Relieves over­winding strain ahead of replication forks by breaking, swiveling, and rejoining DNA  strands  DNA Ligase: Joins okazaki fragments of lagging strand once the RNA primer is replaced with DNA nucleotides.  On  the leading strand, it joins the 3’ end of DNA that replaces primer to the rest o the leading strand of DNA  RNase: an exonuclease that degrades the RNA primer before DNA polymerase I can replace the nucleotides 7. What’s the difference between the leading strand and the lagging strand?  Why is it necessarily true that every  replication bubble will have two leading strands and two lagging strands?  The difference between the leading strand and the lagging strand is that the leading strand is continuously formed once  the primer is laid down, DNA polymerase III moves towards the replication fork adding nucleotides.  The lagging  strand must wait as the double helix is unzipped because nucleotides can only be added on the 3’ end causing the DNA  polymerase III to add nucleotides segment by segment in the opposite direction of the replication fork.  There are two of each strand because replication occurs in a bidirectional format from the origin of replication creating  two replication forks. 8. Although both catalyze new covalent bond synthesis in DNA, DNA Polymerase requires no ATP for energy, whereas  DNA ligase does require the energy of ATP.  Explain why this is so.  This is because hydrolysis can drive the connection of new nucleotides to a growing strand by DNA polymerase but to  connect a sugar­phosphate backbone of a 3’ carbon to a 5’ carbon the the strand “in front” of it requires ATP to create  the new bond. 9. Define the end replication problem in eukaryotes, and explain how eukaryotic cells deal with the problem.  Replication machinery cannot complete the 5’ ends of daughter DNA strands because a DNA polymerase can add  nucleotides only to a 3’ end of a preexisting polynucleotide.  Once a primer is removed from the last fragment there is  no 3’ end for new nucleotides to be added so repeated rounds of replication produce shorter and shorter DNA  molecules with staggered ends.  Eukaryotic chromosomal DNA molecules have special sequences called telomeres at  the end that do not contain genes but multiple repetitions of one short nucleotide sequence.    Telomeres prevent the cell from activating mechanisms to handle damaged DNA such as cell cycle arrest or apoptosis.   Also the telomeric DNA acts as a buffer so the DNA does not shorten too fast.  An enzyme called telomerase catalyzes  the lengthening of telomeres in eukaryotic germ cells, thus restoring their original length and compensating for the  shortening that occurs during DNA replication. 10. What is the Hayflick limit?  How is it related to telomeres, cellular aging and senescence?  The Hayflick limit is the number of times a normal human cell population will divide until cell division stops  This is related to telomeres, cellular ageing, and senescence in that telomeric DNA tends to be shorter in dividing  somatic cells of older individuals and in cultured cells that have divided many times.  It has been proposed that  shortening of telomeres is somehow connected to the ageing process of certain tissues and even to aging of the  organism as a whole.  Once a telomere is too short the cell will be signaled for apoptosis or senescence which is no  more cell division leading to aging tissues/aging organism. 11. What is meant by the terms deamination and depurination?  How does the cell “deal with” each of these problems?  Deamination is the removal of an amine group from a molecule. Enzymes that catalyze this reaction are called  deaminases. In DNA, deamination of cytosine is corrected by the removal of uracil.  This site is then recognized by  endonucleases that break a phosphodiester bond in the DNA, permitting the repair of the resulting lesion by  replacement with another cytosine. A DNA Polymerase may perform this replacement by its 5'­­>3' exonuclease  activity, followed by a fill­in reaction by its polymerase activity. DNA ligase then forms a phosphodiester bond to seal  the resulting nicked duplex product, which now includes a new, correct cytosine.  This is done is similar fashion for all  nucleotides  Depurination occurs when a purine (A or G) is released from a sequence.  The cell can repair this with an endonuclease that cuts a segment of DNA and then DNA polymerase rewrites the sequence to insert the missing base pair. 12. What is an intercalating agent?  How do intercalating agents lead to mutation and DNA damage?  Such as ethidium bromide and proflavine, are molecules that may insert between bases in DNA, causing frameshift  mutation during replication.  Frameshift mutation can lead to cancer cell growth or cause the cell to create proteins in  incorrect order once transcribed to RNA and translated by ribosomes 13. How does exposure to ultraviolet radiation lead to DNA damage and potentially to mutations?  UV is a physical mutagen known as mutagenic radiation which can cause disruptive thymine dimers in DNA.  This  new structure no longer hydrogen­bonds to adenine, and creates a noticeable kink that will signal a base mismatch. If  left to its own devices, DNA polymerase will “idle” at this site.  The other side can be replicated, leaving a gap at the  dimer. This would be lethal in the next round of replication, because it would produce a double­stranded break. 14. Define the four essential steps that excision repair pathways in both prokaryotic and eukaryotic cells have in common.  Teams of enzymes detect and repair damaged DNA, such as a thyamine dimer (caused by UV radiation) which can  distort a DNA molecule.  A nuclease enzyme cuts the damaged DNA strand at two points, and the damaged section is  removed.  Repair, synthesis by a DNA polymerase fills in the missing nucleotides.  DNA ligase seals the free end of the new DNA to the old DNA, making the strand complete. 15. Why is cancer the logical consequence of damage to DNA repair mechanisms like the UV Repair pathway?  Skin cancer can be caused by an inherited defect in a nucleotide excision repair enzyme because this can cause  mutations to go unnoticed by the cell.  The formation of thyamine dimers like those in UV damage caused DNA to  buckle and interfere with DNA replication and if these go uncorrected, skin cancer can result. 16. How do some chemotherapeutic strategies exploit defective DNA repair mechanisms in cancer cells?  Some chemotherapeutic strategies target the DNA repair and replication mechanisms in cancerous cells to prevent them from repairing DNA that has mutations and continuing to replicate it once repaired.  Many cancerous cells do not have  a replication limit and they will continue to divide and move mutated DNA to new cells spreading cancer. 17. Compare the enzyme responsible for transcription to the enzyme responsible for initiating each new nucleic acid  strand in replication and the enzyme that does the bulk of DNA replication.  How are the enzymatic activities similar? How are they distinct?  RNA Polymerase II and DNA Polymerase III are similar in that they both read template DNA in the 5’3’ direction.   The enzymes are different in that RNA Pol can initiate new nucleic acids whereas DNA Pol must have an RNA primer  laid down first.  RNA Pol also requires general transcription factors to initiate the transcription of mRNA. 18. What is the relationship between the sequence of the transcribed RNA molecule and the template and non­template  strand of the gene?  The mRNA molecule that is transcribed comes from an RNA polymerase II enzyme reading the template strand and  producing a complimentary strand.  The non­template strand is inside the RNA polymerase enzyme, however, it is not  read to create an mRNA strand. 19. During transcription, where does the energy for the synthesis of the RNA molecule come from?  How does this  necessarily constrain the direction of synthesis of the transcribed RNA?  How is this related to the synthesis of DNA  during replication?  This is the same as the construction of a new DNA molecule during replication in that nucleotides are added to the 3’  end of the RNA molecule via hydrolysis reactions.  Only sugar­phosphate backbone molecules can be attached at the 3’ carbon of the last molecule. 20. What is meant by coding versus non­coding RNA?  What classes of RNA fall into each category and what are their  major functions?  Coding RNA refers to triplet nucleotide sequences that will code for a protein.  Non­coding RNA consist of nucleotide  sequences that will not be translated into proteins but have other important functions.  mRNA: (coding) strand that is read by ribosome known as “messenger” RNA. Molecule of nucleotides that is  transcribed from DNA and translated into AAs via ribosomes.   tRNA (non­coding) Transfer RNA used to transfer amino acids from the cytoplasmic pool to a growing polypeptide in  a ribosome.  rRNA (non­coding) RNA molecules that, together with proteins, make up ribosomes; the most abundant type of RNA  snRNA (non­coding) Small nuclear RNA that, together with proteins, make up spliceosomes  miRNA (non­coding) Micro RNA that regulates the expression of genes by interacting directly with DNA or w mRNA  copy.  Capable of binding to complementary sequences in mRNA molecules.  Allows complex to bind to any mRNA  molecule with at least 7 or 8 nucleotides of complementary sequence. miRNA and protein complex either degrades the  target mRNA or blocks its translation 21. What is meant by the term ribozyme?  What classes of RNA are categorized as such and what are their major  functions?  Ribozymes are RNA molecules that function as enzymes.  Intron RNA functions as a ribozyme and catalyzes its own  excision.  (rRNA) RNA is single­stranded, a region of an RNA molecule may base­pair, in an antiparallel arrangement,  with a complementary region elsewhere in the same molecule; this gives the molecule a particular 3D structure.   Specific structure is essential to the catalytic function of ribozymes, just as it is for enzymatic proteins.  Some of the bases in RNA contain functional groups that can participate in catalysis.  Acid molecules add specificity to its catalytic activity 22. What distinguishes eukaryotic RNA Polymerase II from Pol I, III, IV and V?  RNA polymerase I synthesizes a pre­rRNA which matures and will form the major RNA sections of the ribosome.  RNA polymerase II synthesizes precursors pre­mRNA.  It controls transcription for the most part and a range of  transcription factors are required for its binding to promoters.  RNA polymerase III synthesizes tRNAs, rRNA and small RNAs found in the nucleus and cytosol.  RNA polymerase IV synthesizes siRNA in plants.  RNA polymerase V synthesizes RNAs involved in siRNA­directed heterochromatin formation in plants.   23. Why are general transcription factors required for transcription by Pol II?  What are the major functions of the two  general transcription factors we discussed­TFIID(TBP) and TFIIH?  Transcription factors mediate the binding of RNA polymerase and the initiation of transcription.  Only after tx factors  are attached to the promoter does RNA polymerase II bind to it.  TFIID/TBP: TATA binding protein that recognizes the promoter sequence and recruits general transcription factors to  bind and assemble  TFIIH: A helicase enzyme that unwinds parent DNA and phosphorylates RNA polymerase II at the C­terminal  domain.  Phosphates become binding sites for “hitchhiker” proteins such as Capping Enzymes and Cleavage factors.   Also used as a promoter clearance 24. In general terms, how do the functions of general transcription factors like TFIID and regulatory transcription  factors differ?  General tx factors are essential for transcription of all protein­coding genes.  A few general tx factors bind to a DNA  sequence such as the TATA box with in the promoter but most bind to proteins, including other tx factors and RNA pol II.    Regulatory tx factors determine the rate of gene expression.  Tx factors bind to activation domains that bind other  regulatory proteins and tx machinery, facilitating a series of protein­protein interactions that result in enhanced  transcription off a given gene.  Some tx factors act as repressors and can inhibit gene expression in several ways  (directly binding to control element of DNA, blocking activator binding or interfering with the activator itself so it  can’t bind to the DNA) 25. What is a promoter? What is a TATA box and why is it called that?  A promoter is the DNA sequence where RNA Pol II binds to begin transcription.  The TATA box is a crucial sequence  of DNA that is part of the promoter sequence where RNA polymerase binds.  It is called this because the sequence is  just that TATA.   26. What is the polyA signal sequence?  What role does this sequence play in terminating transcription of a eukaryotic  gene? What is its relationship to the polyA tail of eukaryotic mRNAs?  The polyA signal sequence refers to the sequence TTATTT on DNA that is seen at the 5’ end of the template strand  that is transcribed in the 3’5’ direction.  When transcribed into mRNA it reads AAUAAA and is the sequence  recognized by cleavage facts to end the transcription to create the pre­mRNA strand.  The polyA tail is added to the 3’  end of the newly transcribed mRNA by polyA polymerase to increase efficiency of translation and to slow degradation 27. What is the 5’ cap on eukaryotic mRNA?  What is its functional significance?  The 5’ cap on mRNA is a methylated Guanine nucleotide that is added immediately after tx begins.  The cap protects  the mRNA from exonucleases and is the initiation of translation for the ribosome to bind. 28. What are exons and introns?  What molecular machine is responsible for recognizing these sequences and controlling  their processing in eukaryotic mRNAs?  Exons are regions of mRNA that are expressed by being translated into AAs and Introns are regions of mRNA that are  noncoding segments that are usually between coding regions and are cut out by large complex of proteins and snRNA  called spliceosomes.  Transcription factors that bind to a DNA sequence, other transcription factors, and RNA polymerase II facilitate the  correct positioning of the DNA­enzyme­tx factor complex on the promoter sequence of DNA and initiate transcription  (RNA synthesis).  The interactions of enhancers also affect the rate of gene expression by binding to activators or  repressor proteins that in turn interact with the transcription initiation complex.  It is the combinatorial code of all these  things that regulate transcription. 29. What advantage does alternative splicing confer to eukaryotic cells?  This is one of several opportunities for regulating gene expression.  Different mRNA molecules are produced form the  same primary transcript depending on which RNA segments are treated as exons and which as introns.  Regulatory  proteins specific to a cell type control intron­exon choice by binding to regulatory sequences within the primary  transcript.    This expands the repertoire of a eukaryotic genome.  The extent of alternative splicing greatly multiplies the number of  possible human proteins, which may be better correlated with the complexity of the organism.  30. What is the relationship between the exon and a “functional domain” on a protein?  How is this related to the concept  of protein evolution over time?  Different exons code for the different domains of a protein including the functional domains of the active sites and cell  membrane binding sites.  The presence of introns in a gene may facilitate the evolution of new and potentially  beneficial proteins as a result of a process known as exon shuffling.  Introns increase the probability of crossing over  between the exons of alleles of a gene simply by providing more terrain for crossover without interrupting coding  sequences.    This might result in new combos of exons and proteins with altered structure and function.  The occasional mixing and  matching of exons between different genes could occur and this may also lead to new proteins with novel combinations of functions. 31. What are the four fundamental properties of the genetic code?  Genetic code is written in triplets:  3 nucleotides in mRNA known as codons specify 1 amino acid.  Codons are redundant so that each amino acid (except Met and Trp) encoded by more than 1 codon.  Codons are unambiguous; each codon specifies only 1 amino acid  “Universal” coding for all organism that use essentially the same codes for amino acids 32. What are the two “business ends” of a tRNA molecule?  What is their functional significance in translation?  The two business ends include the Amino acid attachment site which uses the AARS to attach an amino acid to the  tRNA and the Anticodon end which has the complimentary nucleotides to the mRNA being translated.  33. How is it that the process of linking tRNAs to their cognate amino acids is a relatively high fidelity process, given the  similarity in structure between some amino acids, for example leucine and isoleucine?  The active site of each type of AARS fits only a specific combination of amino acid and tRNA.  There are 20 different  synthetases, one for each amino acid.  Each synthetase is able to bind to all the different tRNAs that code for its  particular amino acid.  The synthetase catalyzes the covalent attachment of the amino acid to its tRNA in a process  driven by the hydrolysis of ATP.   34. Describe the structure of the eukaryotic (80S) ribosome, what role is played by the large and small subunits of this  molecular complex?   Small subunit Binds to both mRNA and a specific initiator tRNA, which carriers the AA methionine.  Binds the  mRNA at a specific RNA sequence, just upstream from the start codon, AUG.  It binds to the 5’ cap of the mRNA and  then moves, or scans, downstream along the mRNA until it reaches the start codon  Large subunit Completes the initiation complex. Hydrolysis of GTP provides the energy for the assembly.  Initiator  tRNA is in the P site; the A site is available to the tRNA with the next AA 35. What do the “E”, “P” and “A” stand for in describing the three tRNA binding sites within the large ribosomal  subunit?  Describe the cycling of tRNAs through these three sites during the process of translation.  What is  happening to the mRNA molecule as this is occurring?  The P site (peptidyl­tRNA binding site) holds the tRNA carrying the growing polypeptide chain while the A site  (aminoacyl­tRNA binding site) holds the tRNA carrying the next amino acid to be added onto the chain.  Discharged  tRNAs leave the ribosome from the E site (exit site).  The positions of the ribosome hold the tRNA and mRNA in a  close proximity and positions the new amino acid so that it can be added to the carboxyl end of the growing  polypeptide.  It then catalyzes the formation of the peptide bond.   36. What is the general role of initiation factors in translation?  What roles are played by elongation factors?  What role  is played by release factors?  Initiation factors are required to bring all the components of translation together.  The cell also expends energy  obtained by hydrolysis of a GTP molecule to form the initiation complex.  Elongation factors are required by the addition of amino acids to the growing polypeptide chain.  The mRNA is moved  through the ribosome in one direction (same as saying ribosome moves 5’3’ down RNA).  Codon recognition requires hydrolysis of one molecule of GTP, which increases the accuracy and efficiency.  One more GTP is hydrolyzed to  provide energy for the translocation step.  Release factors bind directly to the stop codon in the A site.  The release factor causes the addition of a water molecule  instead of an amino acid to the polypeptide chain.  This reaction breaks the bond between the completed polypeptide  and the tRNA in the P site releasing the chain through the exit tunnel of the ribosomes large subunit. 37. How does a given mRNA direct protein synthesis by either free ribosomes in the cytoplasm, or bound ribosomes at the rough ER?  Polypeptide synthesis begins on a free ribosome in the cytosol.   A signal­recognition particle binds to the signal  peptide which targets the protein to the ER.  The SRP binds to a receptor protein complex that forms a pore and has a  signal­cleaving enzyme.  The SRP leaves and polypeptide synthesis resumes, with simultaneous translocation across  the membrane.  The signal cleaving enzyme cuts off the signal peptide.  The rest of the completed polypeptide leaves  the ribosome and folds into tits final conformation. 38. What is meant by the terms silent, missense, nonsense and frameshift mutation?  How can a base change in a protein  coding gene that causes a single amino acid substitution have either no effect, minimal effect or devastating effect on  the protein function?  Point mutations are changes in a single nucleotide causing the following mutations: o Silent mutation is a change in a nucleotide pair that may transform one codon into another that is translated into the  same amino acid and there is no observable effect on the phenotype. o Missense mutations are substitutions that change one amino acid to another.  This mutation may have little effect on the protein because the new amino acid has similar properties as the one it replaced or it may be in a region of the protein  where the exact sequence of amino acids is not essential to the proteins function.  This may be detrimental if the new  amino acid is substantially different than the one it replaced or if the region in the protein complex is sensitive to  changes. o Nonsense mutations occur when a point mutation to a nucleotide changes an amino acid to a stop codon and it causes  translation to be terminated prematurely; the resulting polypeptide will be shorter than the polypeptide encoded by the  normal gene.  These usually lead to nonfunctional proteins.    Insertion and deletions are additions or losses of nucleotide pairs in a gene.  These have devastating effects on the  resulting proteins and the organism as a whole. o Frameshift mutations are the alterations of the reading frame of the genetic message, the triplet grouping of  nucleotides on the mRNA that is read during translation.  All nucleotides downstream of the deletion or insertion will be improperly grouped into codons and will result in extensive missense usually ending sooner or later in nonsense and  premature termination.   39. How could a mutation within an intron lead to disruption of protein function?  What percentage of human diseases  are thought to be the result of this type of mutation?  A mutation in an intron may disrupt protein function because a mutation in an intron would cause a different site for  RNA splicing.  This leads to different outcomes of exons which ultimately serve as the coding regions of mRNA.  40. What is the molecular explanation for the diauxic growth curve of a culture of E. coli grown in the presence of glucose and an alternate sugar like lactose?  The biphasic bacterial growth in the presence of glucose and alternate sugars like lactose is due to the preferred sugar  by E. coli.  A shift then occurs in the expression in genes to metabolize the next sugar.  Bacteria utilize the glucose first because more energy from the monosaccharide than having to isomerize and split the disaccharide lactose. 41. What are the functions of the three structural genes of the lac operon of E. coli?  Which, if any, of the three genes are  indispensable for normal lactose metabolism?  Lac Z: encodes the lactose beta­galactosidase which cleaves and begins metabolism of lactose.  Lac Y: encodes for lactose permease which is a membrane transport protein  Lac A: (dispensible) encodes galactosidase transacetylase enzyme which is not understood completely 42. Distinguish between the promoter, operator and CAP binding sites of the lac operon.  Where are they located relative  to the structural genes and to one another?  Which of these are considered “regulatory elements”?  What are they  regulated by?  Why is the I gene expressed independently of the lac operon structural genes?  Promoter directs RNA polymerase to bind to gene and begin transcription located upstream next to operator and  upstream from the +1 location.  Operator is the binding site for the regulatory protein that negatively regulates transcription known as a repressor.  It is located next to +1 and the lac Z gene.  CAP Site is where the regulatory protein CAP binds which is located next to and upstream from the promoter.  CAP  protein interacts with RNA polymerase II to stabilize promoter because the promoter is “weak” without it.  The CAP site is considered regulatory because when cAMP binds to the CAP protein it is because glucose is not  present.  This occurs because glucose will block adenylyl cyclase from catalyzing cAMP.    The I gene is expressed independently because it encodes for a repressor regulatory protein.  This repressor will bind to the operator site when no lactose is present because there is no allolactose to allosterically inhibit the repressor from  binding.  43. Why is the lactose operon referred to as an inducible operon? What is the molecular mechanism of induction?  How  does this mechanism effectively allow the E. coli genome to “sense” when lactose is present?  The lac operon is referred to as inducible because it is usually off but can be stimulated when a specific small molecule  interacts with a regulatory protein. The regulatory protein is the, usually inactive, repressor protein that gets activated in the presence of allolactose (lactose). 44. What is the molecular mechanism that leads to higher levels of lac operon transcription when glucose is absent?  How  does this mechanism effectively allow the E. coli genome to “sense” when glucose is present?  When glucose is not present cAMP concentrations can increase because its catalysis is not inhibited by the presence of  glucose.  The cAMP allosterically activates CAP which can bind to the CAP site on the operon.  When CAP binds it  increases the transcription rate of RNA polymerase II.  It acts as a sensor for the presence of glucose because if glucose where present, concentrations of cAMP would be lower and CAP would be less likely to be activated. 45. Generally speaking, what “types” of eukaryotic genes are regulated and what types would you expect to be expressed  constitutively over the life of the cell? Why?  Constitutive genes are not regulated and may code for proteins that are necessary for normal cell function such as cell  membrane proteins, organelles, etc.  Facultative genes are regulated as needed such as genes signaling rapid cell  replication as seen during embryonic development.    46. What functional distinction can be made between general transcription factors like TFIID and gene specific  transcriptional activators and repressors?  General transcription factors are used by both eukaryotes and prokaryotes; regulatory transcription factors are used by  eukaryotes.  General tx factors like TFIID are required for transcription 


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

50 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Jennifer McGill UCSF Med School

"Selling my MCAT study guides and notes has been a great source of side revenue while I'm in school. Some months I'm making over $500! Plus, it makes me happy knowing that I'm helping future med students with their MCAT."

Jim McGreen Ohio University

"Knowing I can count on the Elite Notetaker in my class allows me to focus on what the professor is saying instead of just scribbling notes the whole time and falling behind."

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.