New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

Exam 2 Study Guide

by: farrienkhan Notetaker

Exam 2 Study Guide NTR 306

farrienkhan Notetaker

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

Textbook and lecture notes
Fundamentals of Nutrition
Drew Hays
Study Guide
50 ?




Popular in Fundamentals of Nutrition

Popular in Nutrition

This 15 page Study Guide was uploaded by farrienkhan Notetaker on Friday August 12, 2016. The Study Guide belongs to NTR 306 at University of Texas at Austin taught by Drew Hays in Fall 2016. Since its upload, it has received 21 views. For similar materials see Fundamentals of Nutrition in Nutrition at University of Texas at Austin.


Reviews for Exam 2 Study Guide


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 08/12/16
CHAPTER 6: Protein: Amino Acids  6.1: The Chemist’s View of Proteins  ● PROTEINS:   ○ Compounds composed of carbon, hydrogen, oxygen, and ​nitrogen​ atoms, arranged  into amino acids linked in a chain (some amino acids also contain sulfur atoms)  ○ Nitrogen atoms give the name AMINO (nitrogen containing) to the amino acids that  makes the links in the chains of proteins  ● AMINO ACIDS:  ○ Building blocks of proteins  ○ Each contains an amino group(NH​ ), 2​ acid group (COOH), a hydrogen atom (H), and  a distinctive side group, all attached to a central carbon atom (C)  ■ Carbon atoms must have four bonds so a fourth attachment is necessary   ■ This fourth site distinguishes each amino acid from others   ■ Attached to the central carbon at the fourth bond is a distinct atom or group  of atoms (side group/side chain)  ○ AMINO: containing nitrogen    ● Side groups on the central carbon vary from one amino acid to the next, making proteins  more complex than carbohydrates and lipids  ● Proteins are made up of about 20 different amino acids, each with a different side group  ● All amino acids share a common structure, but differ in size, shape, electrical charge, and  other characteristics because of differences in the side groups  ○ Essential amino acids must be supplied by diet  ● NONESSENTIAL AMINO ACIDS:  ○ Amino acids that the body can make (dispensable amino acids)  ○ More than half of the amino acids needed are nonessential which means that the  body can synthesize them for itself  ○ The body can make all nonessential amino acids, given nitrogen to form the amino  group and fragments from carbohydrate or fat to form the rest of the structure  ● Proteins are made up of about 20 common amino acids  ○ Essential amino acids (must be provided in the diet)  ■ Histidine  ■ Isoleucine  ■ Leucine  ■ Lysine  ■ Methionine  ■ Phenylalanine  ■ Threonine  ■ Tryptophan  ■ Valine  ○ Nonessential amino acids (some are conditionally essential which means they are not  normally required in the diet, but must be supplied exogenously to specific  populations that do not synthesize it in adequate amounts ­­ example: newborns)  ■ Alanine  ■ Arginine  ■ Asparagine  ■ Aspartic acid  ■ Cysteine  ■ Glutamic acid  ■ Glutamine  ■ Glycine  ■ Proline  ■ Serine  ■ Tyrosine  ● ESSENTIAL AMINO ACIDS:   ○ Amino acids that the body requires but cannot make, and so must be obtained from  the diet (indispensable amino acids) ­­ 9 essential amino acids  ● CONDITIONALLY ESSENTIAL AMINO ACIDS:  ○ An amino acid that is normally nonessential, but must be supplied by the diet in  special circumstances when the need for it exceeds the body’s ability to make it  ● PEPTIDE BOND:  ○ A bond that connects the acid end of one amino acid with the amino end of another,  forming a link in a protein chain  ● Condensation reactions connect amino acids   ● DIPEPTIDE:  ○ Two amino acids bonded together  ● TRIPEPTIDE:  ○ Three amino acids bonded together  ● POLYPEPTIDE:  ○ Many (10 or more) amino acids bonded together  ● (AMINO ACID SEQUENCE) ­ chemical bonds  ○ The primary structure of a protein is determined by the sequence of amino acids, thus  the variety of possible sequences for polypeptide chains is tremendous  ● (POLYPEPTIDE SHAPES) ­ electrical attractions  ○ The secondary structure of a protein is determined not by chemical bonds between  amino acids, but by weak electrical attractions within the polypeptide chain  ○ As positively charged hydrogens attract nearby negatively charged oxygens, sections  of the polypeptide chain twist into a helix or fold into a pleated sheet  ○ These shapes give proteins strength and rigidity  ● (POLYPEPTIDE TANGLES) ­ hydrophilic and hydrophobic  ○ The tertiary structure of a protein occurs as long polypeptide chains twist and fold into  a variety of complex, twisted structures  ○ The unique side group of each amino acid gives it characteristics that attract it to, or  repel it from, the surrounding fluids and other amino acids  ○ HYDROPHILIC:  ■ Amino acid side groups that are attracted to water molecules   ○ HYDROPHOBIC:  ■ Amino acid side groups that are repelled by water molecules  ○ As amino acids are linked together to make a polypeptide, the chain folds so that its  hydrophilic side groups are on the outer surface near water and the hydrophobic  groups are on the inner surface away from the water  ○ The intricate shape a protein finally assumes gives its maximum stability  ● (MULTIPLE POLYPEPTIDE INTERACTIONS) ­ two or more polypeptides  ○ The quaternary structure of a protein occurs when other polypeptides need to  associate with other polypeptides to form large working complexes  ○ Involves the interactions between two or more polypeptides  ○ HEMOGLOBIN:  ■ The globular protein of the red blood cells that transports oxygen from the  lungs to tissues throughout the body  ■ Hemoglobin accounts for 80% of the body’s iron  ■ Made of four associated polypeptide chains that each hold the mineral iron  ● DENATURATION:  ○ The change in a protein’s shape and consequent loss of its function brought about by  heat, agitation, acid, base, alcohol, heavy metals, other agents   ○ Past a certain point, denaturation is irreversible  ○ In the human body, proteins are denatured when they are exposed to stomach acid  ○ Disruption of stability, uncoil and lose shape, stomach acid  ○ Examples: cooking an egg, curdling of milk, stiffening of egg whites  6.2: Digestion and Absorption of Proteins  ● Dietary proteins supply the amino acids from which the body makes its own proteins   ● Enzymes break down the long polypeptide chains into short polypeptides into tripeptides and  dipeptides and finally into individual amino acids  ● PEPSIN:   ○ A gastric enzyme that hydrolyzes protein  ○ Secreted in an inactive form (pepsinogen) which is activated by hydrochloric acid in  the stomach  ○ Hydrolysis: partial breakdown of protein  ● Protein digestion in the stomach  ○ Hydrochloric acid denatures proteins  ○ Pepsinogen to pepsin  ● Protein digestion in the small intestine  ○ Hydrolysis reactions  ○ Peptidase enzymes  ○ When polypeptides enter the small intestine, several pancreatic and intestinal  proteases hydrolyze them into short peptide chains, tripeptides, dipeptides, and  amino acids  ○ PROTEASES:  ■ Enzymes that hydrolyze protein  ○ PEPTIDASE:   ■ A digestive enzyme that hydrolyzes peptide bonds   ■ TRIPEPTIDASES cleave tripeptides and DIPEPTIDASES cleave dipeptides  ○ Only a few peptides escape digestion and enter the blood intact  ● Protein Absorption  ○ Specific carriers transport amino acids into the intestinal cells  ○ Amino acids may be used for energy or to synthesize needed compounds once inside  the intestinal cells  ○ Amino acids that are not used by the intestinal cells are transported across the cell  membrane into the surrounding fluid where they enter the capillaries on their way to  the liver  ○ Most proteins are broken down to amino acids before absorption  ○ Enzyme digestion  ■ Enzymes in supplements and foods are proteins that are digested to amino  acids just as all proteins are  ■ Even digestive enzymes are denatured and digested when the pH of their  environment changes   ■ The enzyme PEPSIN works best in the low pH of the stomach but becomes  inactive and digested when   ○ Predigested proteins  ■ Misconception: Eating predigested proteins saves the body from having to  digest proteins and keeps the digestive system from overworking  ■ The digestive system handles whole proteins better than predigested ones  because it dismantles and absorbs the amino acids at rates that are optimal  for the body’s use  6.3: Proteins in the Body  ● The human body has 20,000­25,000 genes that code for the hundreds and thousands of  proteins  ● Each protein has a specific function and the function is determined during protein synthesis  ● Protein Synthesis  ○ Uniqueness of each person  ■ Amino acid sequences of proteins  ● Genes ­­ DNA  ○ Diet  ■ Adequate protein  ● Essential amino acids  ● Each human being is unique because of small difference in the body’s proteins (determined by  the amino acid sequences of proteins which are in turn determined by genes)  ● Protein synthesis relies on a diet that provides adequate protein and all essential amino acids  ● DNA (transcription) → RNA (translation) → protein  ● TRANSCRIPTION:  ○ The process of messenger RNA (mRNA) being made from a template of DNA  ● mRNA then carries the code across the nuclear membrane into the body of the cell, where it  seeks out and attaches itself to one of the ribosomes  ● RIBOSOME:  ○ Protein­making machine which is itself composed of RNA and protein  ● TRANSLATION:  ○ The process of messenger RNA (mRNA) directing the sequence of amino acids and  synthesis of proteins  ● mRNA specifies the sequence in which the amino acids lineup for the synthesis of a protein  ● Transfer RNA (tRNA): collect amino acids from the cell fluid and take them to messenger RNA  ● Each of the 20 amino acids has a specific transfer RNA  ○ When the messenger RNA calls for a specific amino acid, the transfer RNA carrying  that amino acid moves into position  ○ Transfer RNA keeps moving into place lining up the sequence of amino acids that is  genetically determined and enzymes bind the amino acids together  ● The complete protein strand is released and the transfer RNA are freed to return for another  load of amino acids  ● Sequencing Errors  ○ The sequence of amino acids in each protein determines its shape and its specific  function  ○ An error in the amino acid sequence results in an altered protein (dramatic  consequences)  ○ EXAMPLE: protein (hemoglobin)  ● SICKLE­CELL ANEMIA:  ○ A hereditary form of anemia characterized by abnormal sickle or crescent­shaped red  blood cells   ○ Sickled cells interfere with oxygen transport and blood flow  ○ Symptoms are precipitated by dehydration and insufficient oxygen and include  hemolytic anemia (red blood cells burst), fever, and severe pain in the joints and  abdomen  ○ Two of hemoglobin’s four polypeptide chains do not contain the normal sequence of  amino acids   ■ This single alteration in the amino acid sequence changes the characteristics  and shape of hemoglobin so much that it loses its ability to carry oxygen  effectively   ○ Raises energy needs, causes many medical problems, and can be fatal    ● GENE EXPRESSION:  ○ The process by which a cell converts the genetic code into RNA and protein  ● All the body’s cells possess the genes for making all human proteins, but each type of cell  makes only the proteins it really needs  ● Example: pancreas expresses the gene for insulin while this is idle in other cells; pancreas will  not express the gene for hemoglobin which is needed only by red blood cells  ● Diet and nutrition have a major influence on gene expression, protein synthesis, and disease  development  ○ Example: polyunsaturated fatty acids defend against heart disease  ● Roles of Proteins  ○ Role is to facilitate/regulate OR to become part of a structure OR grow/repair/replace  tissue  ● Proteins form the building blocks of muscles, blood, and skin (major structural component of  the body’s cells  ○ Example: process of building bone or tooth  ■ Cells first lay down a MATRIX of the protein COLLAGEN which is then filled  with crystals of calcium, phosphorus, magnesium, fluoride, and other minerals  ● MATRIX:  ○ The basic substance that gives form to a developing structure  in the body (the formative structure from which teeth and  bones grow)  ● COLLAGEN:  ○ The structural protein from which connective tissues such as  scars, tendons, ligaments, and the foundations of bones and  teeth are made  ○ The strengthening glue between cells of the artery walls that  enables the arteries to withstand the pressure of the blood  surging through them with each heartbeat  ● Proteins are also needed for replacing dead and damaged cells  ○ Average life span is 30 days for a skin cell   ○ As old skin cells are shed, new cells made largely of protein grow from underneath to  replace them   ○ Cells in the deeper skin layers synthesize new proteins to form hair and fingernails,  muscle cells make new proteins to grow larger and stronger in response to exercise,  cells of the GI tract are replaced every few days  ○ BOTH inside and outside the body, the body continuously uses proteins to create new  cells that replace those that have been lost    ● ENZYMES:  ○ Proteins that facilitate chemical reactions without being changed in the process  (protein catalysts)  ● Enzymes not only break down substances, but also build substances such as bone and  transform one substance into another such as amino acids into glucose   ● CATABOLIC:  ○ Reactions that break down  ● ANABOLIC:  ○ Reactions that build up    ● Enzymes are catalysts that permit reactions to occur more quickly and efficiently than if  substances depended on chance encounters alone  ● Hormones (some are proteins)  ○ Messenger molecules  ○ Transported in the blood to target tissues  ■ Various endocrine glands release hormones in response to changes that  challenge the body  ■ The blood carries the hormones from these glands to their target tissues  where they elicit the appropriate responses to restore and maintain normal  conditions  ○ Example: insulin  ■ When blood glucose rises after a meal, the pancreas releases insulin which  stimulates the transport proteins of the muscles and adipose tissue to pump  glucose into cells faster than they can leak out  ■ After acting on the message, the cells destroy the insulin and as blood glucose  falls the pancreas slows down its production/release of insulin  ● Regulators of fluid balance (proteins)  ○ FLUID BALANCE:  ■ Maintenance of the proper types and amounts of fluid in each compartment  of the body fluids   ○ Critical illness and protein malnutrition cause proteins to leak out of the blood vessels  into the spaces between the cells  ■ Proteins attract water so as fluid accumulates, it results in swelling  ■ EDEMA:  ● The swelling of body tissue caused by excessive amounts of fluid in the  interstitial spaces (protein deficiency)  ● Causes (protein­related)  ○ Excessive protein losses caused by inflammation and critical  illnesses  ○ Inadequate protein synthesis caused by liver disease  ○ Inadequate dietary intake of protein   ■ Edema causes a diminished capacity to deliver nutrients and oxygen to the  cells and to remove waste from them (cells fail to function adequately)  ● Acid­Base regulators  ○ ACIDS:  ■ Compounds that release hydrogen ions in a solution  ○ BASES:  ■ Compounds that accept hydrogen ions in a solution   ○ By accepting and releasing hydrogen ions, proteins act as buffers (maintaining the  acid­base balance of the blood and body fluids)  ○ Proteins attract hydrogen ions because they have negative charges on their surface  ○ BUFFERS:  ■ Compounds that keep a solution’s pH constance when acids or bases are  added  ○ ACIDOSIS:  ■ Higher than normal acidity of the blood and body fluids  ○ ALKALOSIS:  ■ Higher than normal alkalinity (base) in the blood and body fluids  ○ Imbalance in the pH of the blood can lead to coma and death through the denaturing  of proteins  ● Transporters (specificity)  ○ Some proteins move about in body fluids carrying nutrients and other molecules  ○ Special transport proteins carry vitamins and minerals  ○ Some transport proteins reside in cell membranes and act as “pumps” picking up  compounds on one side of the membrane and releasing them on the other side of the  membrane as needed  ○ Each transport protein is specific for a certain compound or group of related  compounds   ● Antibodies (protect the body against disease)  ○ When the body detects invading ANTIGENS, it manufactures ANTIBODIES to combat  them  ○ ANTIGENS:  ■ Substances that elicit the formation of antibodies or an inflammation reaction  from the immune system   ■ Examples: bacterium, virus, toxin, and a protein in food that causes an allergic  reaction  ○ ANTIBODIES:  ■ Large proteins of the blood and body fluids, produced by the immune system  in response to the invasion of the body by foreign molecules (antigens)   ■ Antibodies combine with and inactivate the foreign invaders thus protecting  the body   ○ Without sufficient protein, the body can’t maintain its army of antibodies to resist  infectious diseases  ○ Each antibody is designed to destroy a specific antigen   ○ IMMUNITY:  ■ The body’s ability to defend itself against diseases  ■ Once the body has manufactured antibodies against a particular antigen, it  remembers how to make them thus the next time the body encounters the  same antigen, it will produce the antibodies more quickly (molecular memory)  ● Source of energy and glucose  ○ Without energy: cells die  ○ Without glucose: the brain and nervous system falter  ○ Proteins are sacrificed during times of starvation or insufficient carbohydrate intake   ○ The body will break down its tissue proteins to make amino acids available for energy  or glucose production (gluconeogenesis)  ● Other roles  ○ Blood clotting  ■ When a tissue is injured, a rapid chain of events leads to the production of  fibrin  ■ Fibrin is an insoluble mass of protein fibers that forms a solid clot from liquid  blood   ■ The protein, collagen, forms a scar to replace the clot and permanently heal  the wound  ○ Vision  ■ Light­sensitive pigments in the cells of the eye retina → molecules of protein  OPSIN  ■ Initiates the nerve impulses that convey the sense of sight to the brain  ● Amino acids have multiple roles in regulating pathways that support growth, reproduction,  metabolism, and immunity    ● Protein Metabolism  ○ PROTEIN TURNOVER:  ■ The degradation and synthesis of protein  ■ Proteins are continuously being made and broken down  ■ Releases amino acids  ○ AMINO ACID POOL:  ■ The supply of amino acids derived from either food proteins or body proteins  that collect in the cells and circulating blood and stand ready to be  incorporated in proteins and other compounds or used for energy   ○ The rate of protein degradation and amount of protein intake may vary, but the  pattern of amino acids within the pool remains fairly constant   ○ These amino acids can be used to make body proteins or other nitrogen­containing  compounds, or if stripped of nitrogen, can be used for energy (either immediately or  stored as fat for later use)  ○ NITROGEN BALANCE:  ■ The amount of nitrogen consumed as compared with the nitrogen excreted in  a given period of time   ○ Nitrogen intake = nitrogen output (nitrogen equilibrium/zero nitrogen balance)  ○ Nitrogen balance studies are used to estimate protein requirements   ○ POSITIVE nitrogen status  ■ If the body synthesizes more nitrogen than it degrades, protein is added and  the nitrogen status becomes positive  ■ Characteristic of growing infants, children, adolescents, pregnant women, and  people recovering from protein deficiency or illness   ■ Nitrogen intake exceeds nitrogen excretion  ○ NEGATIVE nitrogen status  ■ If the body degrades more nitrogen than it synthesizes, protein is being lost  and the nitrogen status becomes negative  ■ Characteristic of people who are starving or suffering other severe stresses  such as burns, injuries, infections, and fever,   ■ Nitrogen excretion exceeds nitrogen intake  ○ Amino acids can be used to create other compounds besides proteins  ○ NEUROTRANSMITTERS:  ■ Chemicals that are released at the end of a nerve cell when a nerve impulse  arrives there  ■ They diffuse across the gap to the next cell and alter the membrane of that  second cell to either inhibit or excite it  ● Tyrosine is used to make epinephrine and norepinephrine  ● Tryptophan serves as a precursor for the vitamin niacin and serotonin  ● SEROTONIN:  ○ A neurotransmitter important in sleep regulation, appetite  control, and sensory perception, among other roles  ○ When glucose or fatty acids are limited, cells are forced to use amino acids as energy  and glucose  ■ The body does not have specialized storage for proteins like it does for  carbohydrates and fat   ○ DEAMINATION: occurs when amino acids are being broken down  ■ Removal of nitrogen containing amino groups from an amino acid  ■ There are two products from deamination  ● AMMONIA:  ○ NH​   3 ● KETO ACID:  ○ An organic acid that contains a carbonyl group   ○ Carbon structure without an amino group  ○ Keto acids can be used for different metabolic activities such  as energy or glucose production, cholesterol, fat, and ketone  production OR may also be used to make nonessential amino  acids  ○ Cells can build essential and nonessential amino acids   ■ If a certain essential amino acid is missing, the body may break down some of  its proteins to obtain them  ■ If a certain nonessential amino acid is missing, the body can make it from a  keto acid if a nitrogen source is available  ■ Cells make a nonessential amino acid by transferring an amino group from one  amino acid to its corresponding keto acid  ■ Liver cells can synthesize nonessential amino acids through transamination  reactions  ● TRANSAMINATION:    ○ The transfer of an amino group from one amino acid to a keto  acid to produce a nonessential amino acid and a new keto acid  ○ Deamination produces keto acids but also ammonia   ■ Ammonia is a toxic compound that is very basic  ■ Excessive quantities in the blood can upset acid­base balance   ■ In order to prevent the acid­base balance from going past its critical level, the  liver will combine AMMONIA with CARBON DIOXIDE to form UREA (much less  toxic than ammonia)  ● UREA:  ○ The principal nitrogen­excretion product of protein  metabolism   ○ Two ammonia fragments are combined with carbon dioxide to  form urea    ■ The production of urea will typically increase as dietary protein levels increase  (until production hits its maximum rate at intakes approaching about 250  grams of protein per day)  ○ Excretion of Urea  ■ LIVER: releases urea into the blood  ● Efficiently captures all the ammonia and then makes urea from it and  then releases the urea out into the blood  ■ KIDNEYS: filter urea out of the blood and the body for excretion through urine  ● Clear all the urea from the blood  ■ Division of labor between the two organs allows for easy diagnosis if a disease  was to occur  ● Liver disease would mean high ammonia levels  ● Kidney disease would mean high urea levels  ■ Urea is the body’s principal vehicle of nitrogen excretion and the amount of  urea produced will increase with dietary protein intake   ■ Urea needs water and so a person that consumes a diet high in protein must  compensate with drinking lots of water in order to dilute and excrete the urea  from the body   6.4 Protein in Foods  ● Protein Quality  ○ Determines how well children grow and how well adults maintain their health  ○ HIGH­QUALITY PROTEINS:  ■ Dietary proteins containing all the essential amino acids in relatively the same  amounts that the human body requires and may also contain nonessential  amino acids  ○ Two factors determine protein quality:  ■ DIGESTIBILITY  ■ AMINO ACID COMPOSITION  ● Digestibility  ○ Proteins must be digested before they can provide amino acids  ○ PROTEIN DIGESTIBILITY:  ■ A measure of the amount of amino acids absorbed from a given protein intake   ■ Dependent on the source that the protein is coming from and the other foods  that are eaten with it  ○ Animal proteins (90­99%) are more digestible than plant proteins (70­90%)  ● Amino Acid Composition  ○ If an essential amino acid is not present, a cell must break down its own proteins to  obtain it  ○ Dietary protein should supply at least the nine essential amino acids and enough  nitrogen containing amino groups and energy for the synthesis of nonessential amino  acids  ○ If there are not enough essential amino acids supplied by the diet, protein synthesis  will be limited  ○ The body only makes whole proteins not partial proteins  ○ LIMITING AMINO ACID:  ■ The essential amino acid found in the shortest supply relative to the amounts  needed for protein synthesis in the body   ■ Example: lysine, methionine, threonine, tryptophan  ■ Essential amino acid supplied in less than the amount needed to support  protein synthesis  ● REFERENCE PROTEIN  ○ A standard against which to measure the quality of other proteins  ○ Compare amino acid composition with the essential amino acid requirements of  preschool age children   ○ Rationale behind using this age group: if a protein will effectively support a young  child’s growth and development, then it should be able to meet or exceed the  requirements of older children and adults  ● High­Quality Proteins  ○ Contain all the essential amino acids in the same amounts and proportions that  human beings require; doesn’t necessarily fulfill nonessential amino acid  requirements though  ○ Foods derived from animals provide high quality proteins (gelatin is an exception)  ■ Gelatin lacks tryptophan and can’t support health and growth   ○ Foods derived from plants have more diverse amino acid patterns and tend to be  limiting in one or more essential amino acids (low quality proteins) ­ soy protein is  high quality  ● COMPLEMENTARY PROTEINS:  ○ Two or more dietary proteins whose whole amino acid assortments complement each  other in such a way that the essential amino acids missing from one are supplied by  the other  ○ Animal Proteins > Plant Proteins  ○ Vegetarians look to enhance the quality of proteins they are consuming by combining  plant protein foods that have different but complementary amino acid patterns   6.5 Health Effects and Recommended Intakes of Protein  ● High protein diets can lead to heart disease, cancer, osteoporosis, obesity, and kidney stones  ● Protein Deficiency   ○ Diet consistently supplies too little protein or lacks essential amino acids   ○ Protein synthesis decreasing and degradation increases to provide cells with the  amino acids they need  ○ Proteins are necessary for many activities so when there is not an adequate supply  many of the activities come to a halt  ○ Consequences include:  ■ Slowed growth, impaired brain and kidney functions, poor immunity, and  inadequate nutrient absorption  ○ Severe malnutrition: marasmus and kwashiorkor  ● Heart Disease  ○ US: more common to have excess protein than deficiency  ○ Foods rich in animal protein tend to also be rich in saturated fats  ○ Correlation between animal protein intake and heart disease  ○ Vegetable protein may improve blood pressure and blood lipids and decrease heart  disease mortality  ○ High homocysteine levels are an independent risk factor for heart disease, heart  attacks, and sudden death in patients with heart disease  ■ Associated with high oxidative stress and inflammation  ■ Coffee can raise these levels  ○ Arginine (amino acid) may help protect against heart disease by lowering blood  pressure and homocysteine levels   ● Cancer  ○ Some protein rich foods can increase the risk of cancer not the amount of protein  content in one’s diet  ○ Red and processed meats in high intake raise the risk of colon, pancreatic, and ovarian  cancer  ○ Protein rich legumes, fish, and milk may lower the risk of some cancers  ● Adult Bone Loss: Osteoporosis  ○ High protein intake results in more calcium excretion  ○ Bones need both protein and calcium  ○ Calcium to protein ratio → 20:1 (milligrams to grams)  ○ US Average shows that women calcium intakes are lower and protein intakes are  higher  which may produce calcium losses significant enough to compromise bone  health   ○ ADEQUATE protein does not harm bones and may even improve bone mineral density  ○ INADEQUATE intakes of protein may compromise bone health   ○ Osteoporosis is common in groups such as elderly women and adolescents since they  typically receive less protein than they need   ● Weight Control  ○ High protein diet could result in weight gain  ○ Diets that provide adequate protein, moderate fat, and sufficient carbohydrate intake  can better support weight loss and good health   ● Kidney Disease  ○ High protein intake doesn’t cause kidney disease but causes them to work harder  ○ May accelerate the deterioration of kidneys in people with chronic kidney disease  ● Recommended Intakes of Protein  ○ Dietary protein is the only source of essential amino acids   ○ Only practical source of nitrogen needed to build nonessential amino acids  ○ FAT → 20­35%  ○ CARBOHYDRATES → 45­65%  ○ PROTEINS → 10­35%  ● Protein RDA  ○ 0.8 grams per kilogram of healthy body weight per day (adults)  ○ Covers the need for replacing worn­out tissue so will increase for larger people  ○ Covers the need for building new tissue so increases for infants, children, pregnant  women  ● Adequate Energy  ● Protein Foods  ○ 1 ounce delivers about 7 grams of protein  ○ 20% seafood    


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

50 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Jim McGreen Ohio University

"Knowing I can count on the Elite Notetaker in my class allows me to focus on what the professor is saying instead of just scribbling notes the whole time and falling behind."

Allison Fischer University of Alabama

"I signed up to be an Elite Notetaker with 2 of my sorority sisters this semester. We just posted our notes weekly and were each making over $600 per month. I LOVE StudySoup!"

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.