Log in to StudySoup
Get Full Access to USF - BSC 2010 - Study Guide
Join StudySoup for FREE
Get Full Access to USF - BSC 2010 - Study Guide

Already have an account? Login here
Reset your password

USF / Biology / BIOL 2010 / bsc 2010 exam 1 usf

bsc 2010 exam 1 usf

bsc 2010 exam 1 usf


School: University of South Florida
Department: Biology
Course: Biology I Cellular Processes
Professor: Eric sikorski
Term: Fall 2016
Tags: Nucleic Acids, DNA, RNA, Biology: Ecology and Evolution, Proteins, Basicchemistry, atoms, Macromolecules, sugars, Carbohydrates, and polysaccharides
Cost: 50
Name: Exam 1 Review Sep 14, 2016 Biology I
Description: These are the answers to the Study Guide the professor posted online from chapter 1-5... hope it helps!!!!
Uploaded: 09/11/2016
8 Pages 10 Views 11 Unlocks

Exam 1 Review Ch1-5

what are the Difference between eukaryotic and prokaryotic cells?

This is not a full comprehensive review but it should give you a good start. 

∙ Properties of living things (p.2­3)

o Organization: hierarchy of the living, from larger organisms to the tiniest living one  1. Biosphere Everything living on earth, from the smallest bacteria t the largest tree  2. Ecosystem: “all the living things in a particular area, along with all the non­living  components of the environment with which life interacts (soil, rocks, 


 3. Communities: all LIVING organisms in an area…. This constitute different species    (sets of population)

 4. Population: group of the SAME SPEACIES living in an area

 5. Organisms: every INDIVIDUAL living thing

 6. Organs and Organ Systems: specific part of the Organism that has a function

 7. Tissues: “Group of cells that work together to perform the function” of the organ  8. Cells: most basic unit of life 

what is the definition of biological diversity?

 9. Organelles: “various functional components present in cells.”

 10. Molecules: “chemical structure consisting of 2 or more atoms”

o Information: DNA, genetic material passed down from generation to generation o Energy and Matter: the energy is aways transferred from organism to organism… always  retaining jut 10% of the energy…. Matter is everything that has mass

and occupies space.

o Interactions: every organism depends of anther organism for this to survive

o Evolution: organisms modify over time.

 The 3 Domains of Life

∙ Bacteria: a lot of them, all of them are prokaryote and are the most 

  diverse and widespread

∙ Archaea: these prokaryotes Live in extreme environments (boiling hot 

springs) We also discuss several other topics like the “indoor tanning is out” campaign is designed to raise awareness of the increased risk of melanoma, the deadliest form of skin cancer, and decrease usage of tanning salons. this is an example of a(n) ________ advertisement.
We also discuss several other topics like the interrelated nature of hospitality and tourism

∙ Eukarya: organisms with eukaryotic cells

o Kingdom Plantae: “terrestrial multicellular eukaryotes that carry 

What 4 elements make up 96% of living matter?

    out photosynthesis

o Kingdom Animalia: Multicellular organisms that ingest other orgs.

o Kingdom Fungi: absorb nutrient from other bodies.

o Protista: not yet classified.

∙ Difference between eukaryotic and prokaryotic cells (p.4)

o Eukaryotes

 Contain membrane enclosed organelles inside

 DNA is folded inside the nucleus

o Prokaryotes

 Do not have membrane enclosed organelles

 DNA is un­winded inside the cell

 Generally smaller than eukaryotes

∙ Biological diversity; how do we explain differences among organisms

Exam 1 Review Ch1-5

∙ What is DNA; where does variation in DNA sequence come from? (p.5)

o DNA: 

 Double helix

 2 antiparallel strands

 Made of nucleotides 

o Gene Expression:

 DNA is transcribed to mRNA (DNA is un­winded, separated and left in 1 strand)  Then the mRNA is translated into amino acids, each combination of 3 letters gives 1 AA  Through dehydration amino acids for peptides and after the fording process = proteins  If you want to learn more check out pam 2350 cornell

∙ What is a genome? A gene? (p.5­6)

o Gene: section of the DNA that encloses information necessary to synthesize proteins and  other important factors of the body (any body of living matter)

o Genome: the whole series of genetic information obtained from the parent chromosome o Genomics: study of whole sets of genes

o Proteomics: study of sets of proteins and their proteins

∙ What is a genotype? What is a phenotype?

o Genotype: the genetic makeup of the organism

o Phenotype: the physical appearance of the organism

∙ How does evolution drive change? (p.25)

o By establishing adaptation – the matching the organisms to their environment.

∙ The terminology of chemistry (slide 24, chemistry lecture

∙ What 4 elements make up 96% of living matter?

o Oxygen – 65%

o Carbon – 18.5%

o Hydrogen – 9.5%

o Nitrogen – 3.3%  If you want to learn more check out uf class

∙ What makes up the other 4%.

o Trace Element – only needed in small quantities, used for various enzymes

∙ What is iodine used for in the body (we discussed in class).

o Iodine is used to produce thyroid hormones which will control mainly metabolism If you want to learn more check out ■ Why would vascular tissue be prevalent in the sporophyte, but not the gametophyte generation?

∙ How do arsenic, lead and mercury affect the body (class examples)?

∙ Know atomic weight and number and how to calculate each. (p.31)

o Atomic mass: protons + neutrons

o Atomic number: number of protons

∙ What is an isotope? (p.31)

o Atoms with different number of neutrons

∙ How do we exploit radioactive isotopes? (p.31)

Exam 1 Review Ch1-5

o Incorporated into molecules to track atoms during metabolism

o To identify diseases in medicine 

∙ The importance of electrons. (p.32)

o The ones in charge of the chemical reactions, mostly due to the valence (outer) electrons.

∙ Know the different bonds of molecules (covalent and non­covalent types). (p.36 – 39) o Covalent (molecular) bond: sharing valence electrons (between 2 nonmetals)  o Ionic bond: transfer of electrons (between a metal and non­metal, anions – and cations +) o Hydrogen bonds: attraction between hydrogen and electronegative bonds

o Van der Waals Interactions: because one atoms has more protons (being a larger, stronger atom) sometime the electrons are more attracted to that atom and a slight bond is formed  between the adjacent molecules. We also discuss several other topics like stat 250

∙ Why are non­covalent bonds used in many molecule interactions?

∙ Why is molecule shape important? What does it determine? (p.39)


o Determines how biological molecules recognize and respond to one another with  specificity.

∙ What is meant by equilibrium? (p.41)

o The concentrations of a compound have a specific ratio 

∙ What are the 4 macromolecules?

o Proteins (Amino Acids)

o Nucleic Acids

o Sugars (Carbohydrates)

o Lipids (NOT REALLY)

∙ What are the 4 ways carbon skeletons can vary?

o Aldoses (Aldehyde Sugars): Carbonyl group at END of carbon skeleton o Ketoses (Ketone Sugars): Carbonyl groups WITHIN carbon skeleton o Trioses: 3-carbon sugars (C3H6O3)

o Pentose: 5-carbon sugars (C5H10O5)

o Hexoses: 6-carbon sugars (C6H12O6) – present mostly in rings o Linear: carbons form in a straight line

o Ring: carbon molecules are arranged in a ring

∙ Know what hydrophobic and hydrophilic mean and what determines each (molecularly). o Hydrophilic: Substances that LIKE water (from Greek hydro, water, and  philos, loving) * Some molecules are so large they do not dissolve…. Or cotton 

doesn’t either because it’s a cellulose product with some positive 

(+) and negative (­) charges to it*

o Hydrophobic: repel, hate, don’t get along, with water

*Are used to form membranes to avoid trespassing (nonpolar)*

∙ What are isomers? Will their function be the same? Why or why not?

o Component with same number of atoms of the same elements but different structures and  hence different properties.

Exam 1 Review Ch1-5

∙ Types of isomers

o Structural isomers: different covalent bonds, different structure, same formula (straight vs branched)

o Cis­Trans (geometric) isomers: same bonds but the SPATIAL arrangement is different o Enantiomers isomers: mirror images

∙ Functional groups and their roles

o Group with specific shape charge that gives a the molecule ability to react

∙ ID functional groups mentioned in lecture.

o Ibuprofen

o Albuterol

∙ What is a polymer?

o A long molecule consisting of many similar or identical building blocks linked by  covalent bonds.

∙ Dehydration vs hydrolysis

o Dehydration: happens when 2 molecules SYNTHESIZE, the molecules  have backbones of  

 hydroxyl (OH-) and Hydrogen (H+) and to unite both  

monomers a covalent  

 bond is formed

o Hydrolysis: used to break bonds between monomers by adding water  the compound,  

 breaking the water molecule

∙ 4 major classes of macromolecules

o Fats

o Carbohydrates

o Nucleic Acids

o Amino Acids

∙ Classification of sugars (2 ways we classify)

o Sugars

o Polysaccharides

∙ Roles of polysaccharides

Exam 1 Review Ch1-5

o Storage – made of alpha glucose (with –OH on top C1) 

 Starch: used by plants

∙ Amylose – linear starch joined in 1 and 4 carbons

∙ Amylopectin – somewhat branched starch joined in carbons 1 and 6

 Glycogen: used by animals, stored mostly in the liver and muscle cells (vertebrates) o Structure – made with beta glucose (with –OH on bottom C1)

 Cellulose: component of the plants’ wall cells – the most abundant organic 

compound on earth 

o Glycosidic linkage: covalent bond formed between 2 monosaccharides by a dehydration

∙ What are lipids

o Not big enough to be considered polymers

o Mix poorly 

∙ What is a triglyceride (recognize structure)

o 3 fatty acids + 1 Glycerol bonded by an Ester Linkage (bond between Hydroxyl group – OH and a Carboxyl group – COOH)

∙ Saturated vs unsaturated

o Saturated: All the carbons are bonded with as many Hydrogens as possible

 Most animal fats are saturated

o Unsaturated: there is at least 1 Carbon double bond (resulting in a bend of the chain) o Polyunsaturated: more than 1 double bond of Carbon in the chain

∙ Functions of fats (triglycerides, phospholipids).

o Store energy most of the fats mostly in adipose tissue

o Cushions vital organs

o Phospholipids: form a bilayer uses as boundary between cells and external environment

∙ Membrane structure and cholesterol

o Phospholipid bilayer, cholesterol is present to help with the fluidity of the membrane and  the interactions of the cell and the outer components

∙ Protein structure

Exam 1 Review Ch1-5

o Made of polypeptides (bonds between amino acids) conformed by an amino group (NH2), an alpha carbon (central carbon), a carboxyl (COOH) group and an R group (functional  group

o 4 Levels of Protein Structure

 Primary Structure: sequence of amino acids, long chain,  


 Secondary Structure: coils and folds by hydrogen bonds by  


∙ Alpha helix: connected by hydrogen bonds every 4 AA

*alpha-keratin: structural protein of


∙ Beta pleated sheet: 2 or more segments of the polypeptide  

 chain lying side by side (beta  

strands) are  

 connected by hydrogen bonds.

*Silk protein of spider webs*


 Tertiary Structure: overall shape of the interactions R groups – 3D  shape


∙ Disulfide Bridges: forms where 2 cysteine monomers (with  

 sulfhydryl – SH) and when the 2  

 monomers are brought together the 2  

 sulfurs are attracted to each other and they  

 bond, further reinforcing the shape of the  


 Quaternary Structure: polypeptides put together… the final protein  ∙ Collagen: 40% of human body

∙ Hemoglobin: Oxygen binding  

∙ Function of proteins

o Antibodies

o Hormones – signaling

o Repair damaged tissues

o Transport

o Receptor

o Structure

∙ Amino acid structure; classifications of amino acids (just the 4 classes not all 20). (p.76) o Made of polypeptides (bonds between amino acids) conformed by an amino group (NH2), an alpha carbon (central carbon), a carboxyl (COOH) group and an R group (functional  group

o Classification

 Nonpolar side chains (hydrophobic)

 Polar side chains (hydrophilic

 Electrically Acid charged side chains (Hydrophilic)

 Electrically Base charged side chains (Hydrophilic)

Exam 1 Review Ch1-5

∙ What is a peptide bond (p.78)

o Bonding of the carboxyl group (COOH) with the Amino group (NH2) through dehydration

∙ What reactions make or break peptide bonds

o Dehydration (put together), and Hydrolysis (break down)

∙ Sequence, structure and function relationship

∙ Physical properties that determine protein structure

o The sequence of amino acids

o Physical and chemical conditions of the environment of the cell

∙ What is denaturation? (p.82)

o When the protein unfolds.

∙ What is a chaperone and what does it do? (p.90)

o Protein molecules that assist in the proper folding of other proteins

∙ Define nucleic acid, nucleotide, gene

o Nucleic acid: polymers made of nucleotides

o Nucleotides: basic structure of Nucleic acid made of 3 parts

 Sugar

∙ Deoxyribose (DNA)

∙ Ribose (RNA)

 Nitrogenous Base

∙ Pyrimidines (the longer the word the smaller the ring)

o Cytosine (C)

o Thymine (T) – DNA

o Uracil (U) – RNA 

∙ Purines

o Adenine (A)

o Guanine (G)

 Phosphate group (SO4)

o Gene: unit of inheritance

∙ Difference between DNA and RNA

o DNA – deoxyribonucleic acid, double strand with Thymine

o RNA – ribonucleic acid, single strand with Uracil

∙ What is a phosphodiester linkage

o The link between the phosphate group and the Carbon 3….. how DNA is bonded

∙ What does antiparallel mean? (p.86)

o DNA strands go up and down but in different directions… one up and one down

Exam 1 Review Ch1-5

∙ What is complimentary base pairing?

o A can only bond with T (DNA) and U (RNA) o G can only bond with C

∙ Role of nucleic acids

o Pass genetic information through gene expression

∙ What is the Central Dogma?

o DNA -> RNA -> Protein

Page Expired
It looks like your free minutes have expired! Lucky for you we have all the content you need, just sign up here