New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here


by: Luke Holden


Marketplace > Clemson University > BIOL 4610 > EXAM 1 STUDY GUIDE
Luke Holden

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

This study guide is a great study tool that has everything from a general overview down to most of the details needed to know for the exam. It has a comparison table of membrane lipids and proteins...
Cell Biology
Susan Chapman
Study Guide
plasma membrane, nucleus, endomembrane system
50 ?




Popular in Cell Biology

Popular in Department

This 21 page Study Guide was uploaded by Luke Holden on Sunday September 11, 2016. The Study Guide belongs to BIOL 4610 at Clemson University taught by Susan Chapman in Fall 2016. Since its upload, it has received 107 views.


Reviews for EXAM 1 STUDY GUIDE


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 09/11/16
Membrane lipids LIPID STRUCTURE BASE IDENTIFIERS  Phospholipid  Polar head group   Glycerol (fatty  Amphipathic  and fatty  acid tail at   Most abundant acid/acyl oxygen 1 & 2)  Kind and   Phosphate   Sphingosine  proportions vary  backbone (fatty acid tail  among membranes  3 oxygens at oxygen 2)  Glycolipid  Sugar head   Glycerol   Form by the   Sphingosine addition of  carbohydrates to  lipids  Most common are  cerebrosides  (uncharged sugar  as head group)  Prominent in brain  and nerve cells   Most located in the  outer membrane  layer of animal  cells  amphipathic Sterol  4 rigid & planar,   Eukaryotic  fused ring  membranes contain structure significant amount  Hydroxyl group   Animals­ attached to ring  cholesterol structure to help  o Fluidity  orient within  buffer membrane and   Plant­phytosterols bond to polar   Fungal­ergosterol head  amphipathic  The movement of lipids from one monolayer to another (transverse diffusion) is rare o Occur when phospholipid translocators or flippases are present   Membrane fluidity changes with temperature (Tm ­ transition temperature)  Lipids move within their monolayer o Rotation o Lateral diffusion Membrane Proteins PROTEIN WHERE IDENTIFIERS EXAMPLES Integral  Embedded in  Transmembrane Protein  Difficult to  Membrane the lipid  remove/isolate   Cross once (singlepass  Proteins bilayer b/c of  from membrane  proteins) hydrophobic   Integral   Cross several times (multipass region proteins) monotropic  proteins are   Anchored to the lipid bilayer  embedded in one by one or more hydrophobic  layer transmembrane segments  Transmembrane   Example: B barrel  proteins span the Singlepass Membrane Protein membrane and   C & N­terminus on either end  protrude on both  of the membrane  sides  Glycophorin   Detergents pull  Multipass Membrane Protein apart the   2­20 transmembrane segments membrane and   bacteriohodopsin surround the  protein o Micelles  prevent  the  protein  from  breaking  down Peripheral  Hydrophilic   Easy to remove  regulatory protein subunits of many  Proteins and located  from the  ion channels and transmembrane  on the surface membrane receptors of the bilayer,  Mostly  attached  hydrophilic but  loosely to the  some  head hydrophobic  regions anchor  them to the  membrane   Electrostatic  forces and  hydrogen  bonding (weak)  Easy to isolate  by altering pH or ionic strength   Chelating agents  are used to  solubilize them  Lipid­ Hydrophilic   Reside on  Fatty acid­anchored membrane  Anchored  and attached  membrane  protein Proteins to the bilayer  surface  Attached to a saturated fatty  by covalent   Linked to fatty  acid, usually myristic (14C) or attachments  acids (isoprenyl  palmitic acid (16C) to lipid  groups) Isoprenylated membrane proteins molecules   Synthesized in the cytosol &  that are  modified by addition of  embedded in  multiple isoprenyl groups  the bilayer (5C) usually farnesy (15C) or  geranylgeranyl (20C) groups GPI­anchored membrane proteins  Covalently linked to  gylcosylphosphatidylinositol  Detergents are used to disrupt hydrophobic interactions and dissolve the lipid bilayer  Proteins can be solubilized and extracted from membranes so that they can be studied  o Ionic Detergents  Sodium deoxycholate  Sodium dodecylsulfate (SDS)  Attach/bind around protein  Break hydrogen bonds and straighten the protein out   o Nonionic Detergents  Triton X­100  Octylglucoside   Hello! Type of Transport Important Concepts Stuff it includes Simple (passive)   Solute moves from   Gases  Diffusion high to low   Nonpolar molecules concentration  Small polar molecules   Moved down  (water, glycerol, ethanol) concentration gradient  Nothing bigger than 0.28nm  No metabolic energy   Increase polarity=decrease  required  hydrophobicity=decrease   Membrane protein not permeability required  Increase size=decrease   Driven by  permeability  concentration gradient Partition coefficient K (measures   No competitive  hydrophobicity)­ the bigger the  inhibition number the easier it passes through the  ALWAYS moves  bilayer  solutes toward  equilibrium  Tends toward  decreasing free energy Facilitated (mediated)   Moves down   Small polar (H2O, glycerol) Diffusion concentration gradient  Large polar (glucose)  No metabolic energy   Ions (NA+, K+, Ca2+) required  Ion Channels   Membrane proteins  1. Gated  are required  a. Voltage­changes in   Has competitive  membrane potential inhibition  2. Ligand a. Triggered by certain   Reversible   GLUT1­ substances binding   Uniporter to the channel  protein  Transport glucose  through the membrane 3. Mechanosensitive  by alternating  conformation  a. Respond to  mechanism  mechanical forces  acting on the   Highly selective membrane  T1 (conformational  state) has the binding  site open for glucose  Porins outside of the cell  Selective hole in a   T2 has the binding site membrane  open to the inside of   Formed a multipass  the cell transmembrane protein  Hexokinase   B barrel  immediately adds a  phosphate to the  Aquaporin glucose to prevent to   Porin is just big enough for  water to pass through from leave the cell  though GLUT1  Gates on the porin contain  Direction on transport  o Highly conserved  is dictated by the  Arg and His  relative solute  residues concentrations in and  o 2 Asparagine  out of cell (glucose  residues who’s side  concentration is kept  chains form  low inside most  hydrogen bonds  animal cells) with imported water  molecules  alpha helix Active Transport  Not reversible  P­type  Members of a large family   Up concentration  gradient  and are reversibly   Membrane protein and phosphorylated by ATP on  metabolic energy  a specific aspartic acid  required residue 3­  Indirect  Inhibited by vandate VO 4  Depends on the   P1­ found in all organisms  simultaneous transport and transport heavy metal  of 2 solutes  ions  Favorable movement   P2­ responsible for  of one solute down its  maintaining gradients of  gradient drives the  ions (Na+, K+, H+, Ca2+)  unfavorable  across plasma membranes  of eukaryotic cells, plays a  movement of the other up its gradients role in muscle contractions   Symport (two  and acidification of gastric  molecules in same  juices  direction, or Antiport   P3­ (plants/fungi) pump  protons out across the  (two molecules in  plasma membrane,  different directions) acidifying the external   Driven by  medium concentration gradient  P4­ pump hydrophobic  (NOT ATP  molecules (cholesterol/fatty  HYDROLYSIS) acids), they do not transport   SGLT­Na+ follows  them all the way across the  concentration gradient biayer but act as flippases  back into the cell and   P5­ not well characterized,  glucose tags along but some are known the   Anion Exchange  transport cations  V­type Protein  Facilitates reciprocal   Pumps protons into  exchange of Cl­ and  organelles such as vacuoles, HCO 3 vesicles, lysosomes,  endosomes, and the golgi   Exchange will stop if  either anion is absent  complex, plasma membrane  Strict 1:1 ratio of osteoclast, kidney tubules  Have two multisubunit   CO 2 n blood cell is  components­ integral  converted to HCO  Direct component embedded in the  Transport system  membrane and peripheral  component that’s just  coupled to an  outside the membrane  exergonic chemical  reaction, most  surface commonly the  F­type  Found in bacteria,  hydrolysis of ATP mitochondria and   Unidirectional/has an  intrinsic directionality chloroplasts  Na+/K+  Two components­ a  transmembrane pore (F )0  Transport Proteins  and a peripheral membrane  driven by ATP  hydrolysis are called  component (F 1 that  transport ATPases or  contains the ATP­binding  site ATPase pumps  ALSO FUNCTION IN   3 important cellular  functions REVERSE­more accurately  o Uptake of  called ATP synthase (not  only can ATP be used as an  essential  energy source to generate  nutrients ion gradients, but gradients  o Removal of  wastes  can be used as an energy  source to synthesize ATP) o Maintenance  ABC­type of   Have 4 protein domains,  nonequilibriu two which are highly  m  hydrophobic and embedded  concentrations  in the membrane of certain ions  The other 2 domains are  peripheral and associated  with the cytoplasmic side of the membrane, involved  with ATP binding  Pump antibiotics or drugs  out of cells, rendering the  cell resistant to the drug – MDR transport protein  MDR transports a wide  range of chemically  dissimilar drugs Na+/K+  Most  Proteins and their steps covered in the table o Glut 1: This is the uniporter that carries glucose into/out of the blood cell.  Integral protein with 12 transmembrane segments that forms a cavity with hydrophilic side chains  glucose concentration is kept low on the inside of the cell at most times  How it works: 1. T1 conformation is open to the outside of cell 2. Glucose comes and binds to GLUT 1 3. The binding of glucose cause the protein to change conformation to the inside  of the cell 4. The glucose is released which cause the cell to conform back into T1  This porter is reversible o This is done by glucose binding to the protein from the inside and the protein will transport it back out  o So if glucose is transported into the cell why does it not rebind to the protein  and cause a conformational shift back out?  This is because the glucose is immediately reacted with hexokinase  and phosphorylated to yield glucose 6­ phosphate.  Since the proteins are specific the molecule cannot renter the  cytoplasm o Glucose uptake requires energy  Despite glucose being indirectly brought across the membrane, it still  needs a steep gradient of sodium to do so  This is made possible by the Na/ K pump. Therefore these proteins are  called sodium­dependent glucose transporters (SGLT)  Steps of the Symporter SGLT: o 2 Na atoms bind to the protein from the outside o Glucose then binds o Conformational change from outside to inside o 2 Na release from protein (locks symporter) (they are then forced back out of the  cell via Na/ K pump) glucose will release and allow the protein to change back  Anion exchange protein for Cl­ in and HCO3­ out is an antiporter o If an anion is not present the protein will stop o 1:1 ratio o The waste CO2 from the tissue enters the erythrocyte via diffusion and then it is  converted into carbonate by carbonic anhydrase (this builds up one side of the  gradient o As it is pushed out along its gradient, the Cl­ is brought in o “Ping Pong”­ The Chloride binds to one side (serves across the membrane) where  the bicarbonate binds and (comes right back across)  Na/K pump (P­Type) o At rest POTASSIUM IS HIGER ON THE OUTSIDE OF THE CELL AND  SODIUM IS HIGHER ON THE INSIDE o 2 Conformations o E1­ open to the INSIDE = (3 sodium at a time )affinity for Na o E2­ open to the outside= (2 Potassium at a time) affinity for potassium o Responsible for asymmetric distribution o Contains 3 subunits, alpha beta and gamma o alpha is on the cytoplasmic side and binds ATP and Na o Steps: o In E1 3 Na bind o triggers ATP to bind o E1E2 o 3 Na release and now it is K’s turn o Bind of K triggers the dephosphorylating of the alpha subunit o E2E1 o K releases Nucleus Overview  Attached to the rough ER   Site where chromosomes are localized and replicated and the DNA they contained is  transcribed   Bounded by a nuclear envelope with an inner and an outer membrane space separated by  a perinuclear space  The outer membrane is continuous with the ER and contains proteins that bind actin and  intermediate filaments (Ifs) of the cytoskeleton Nucleus Overview  Attached to the rough ER   Site where chromosomes are localized and replicated and the DNA they contained is  transcribed   Bounded by a nuclear envelope with an inner and an outer membrane space separated by  a perinuclear space  The outer membrane is continuous with the ER and contains proteins that bind actin and  intermediate filaments (Ifs) of the cytoskeleton Nuclear­localization signal (NLS)  Enable the protein to be recognized and transported to the nuclear pore complex  8­30 amino acids in length  Has 7 positive basic residues o Mechanically integrate with the rest of the cell  If you change 1 amino acid you will change the destination of the protein  Near the C­terminus (many protein locators on the N­terminus) Nuclear Matrix (nucleoskeleton)­insoluble fibrous network that helps maintain the shape of the  nucleus  Nuclear Lamina­ thin dense meshwork of fibers lining the inner surface of the inner nuclear  membrane  Made on intermediate filaments made from lamins  Extra layer of protection  Chromatin­  Located in the nucleus in a non­random fashion   Chromatin fibers extend and disperse throughout the nucleus   Always arranged in the same order Nucleolus­   Functions in assembling ribosomal subunits in eukaryotes  No nucleolus=no life  There are NO ACTIVE ribosomes in the nucleolus Protein targeting­  All proteins translated in the cytosol  Folded proteins are transported through nuclear pore complexes Large proteins/RNA  Some proteins are too large to easily diffuse through the nuclear pore  Large particles are actively transported across the membrane Nuclear Pores­  Specialized channels in the nuclear envelope where inner and outer membranes are fused  Provide direct contact between the cytosol and the nucleoplasm  Lined with a protein structure called Nuclear Pore Complex (NPC) o Center granule is called the transporter and is likely involved in moving  molecules across the nuclear envelope  Enzymes must be imported from the cytoplasm  RNA’s that need to be translated and components of ribosomes must be exported from  the nucleus  Simple diffusion of small molecules through nuclear pores   The NPC contains tiny aqueous diffusion channels through which small particles freely  move  Importing and Exporting in the Nucleus  Nuclear Import via Importin/Ran dependent o Steps:  Importin: Binds to the NLS on the protein and mediates it way into the  nucleus  Transported into the nucleus via the importin­protein complex  The importin brings it into the nucleus and releases the protein and bind to Ran  Then the Ran­GTP complex goes back out of the cell through the NPC  Then importin dissociates by the hydrolysis of GTP   Repeat  Nuclear Import Ran independent o Mediated by Ca o Not much to know here  Nuclear Export: o Similar to import o Used for RNA molecules o Can be Ran independent or Dependent o You have Nuclear Export Signals (NES) o Target proteins and the bound RNA for export o NES recognized by exportins o Dependent:  Exportin binds to Cargo at the EPS  The exportin­cargo complexes binds to Ran­GTP complex  They are transported out of the cell via the NPC by the NTF2( Nuclear  Transport Factor)  GTP is hydrolyzed via GAP and the cargo dissociates as well as the rest of the complex.  Exportin and Ran­GDP come back across the membrane   Ran­GDPRan­GTP via the enzyme GEF o Independent:  NO RAN  mRNA use this pathway  Steps: o mRNa is bound by NXF1 and NX1 (these are chaperon  proteins that prevent the mRNA from wadding up o Transportation through the nucleus o Rna helicase (Dbp5) comes and removes the chaperon  proteins by hydrolyzing ATP o NXF1/NXT1 come back across the membrane using the  Ran­Dependent import process Nuclear Export  Mainly used for RNA molecules  Some traffic (mRNA) doesn’t seem to appear Ran  RNA export is mediated by adaptor proteins that bind to the RNA  Adaptor proteins contain sequences called nuclear export signals (NES)­target proteins  and the bound RNAs for export  NES sequences are recognized by exportins which mediate transport of the complexes  out of the nucleus  Maintaining a Ran­GTP Gradient across the membrane­  Need to maintain a constant gradient   Ran­GTP is maintained at high levels inside the nucleus by a guanine­nucleotide  exchange factor (GEF) that promotes Ran to bind GTP  The cytosol contains a GTPase activating protein (GAP) that promotes hydrolysis of GTP by Ran  The high nuclear Ran­GTP promotes the release of NLS­containing cargo from importin  Import into ER  mRNA is sent to a free ribosome to be translated  Once the ER signal sequences comes out, it is bound by the SRP or (signal recognition  particle) to the hydrophobic region o SRP Made up of 2 Subunits   FFA or p54  FtsY or RP recα o GTP bound in protein o Hydrophobic binding groove­ binds to hydrophobic binding region  The binding of the SRP causes translation to stop and thus it moves towards the ER o This is called DOCKING THE TRANSLOCON  The SRP binds the stopped protein complex to a SRP receptor in with it is attached to a  translocon by hydrolyzing 1 GTP and the SRP dissociates and translation can continue  through the translocon o Translocon has a SRP and Ribosome Receptor o It also has a pore protein that forms a channel to allow the polypeptide to enter the ER  and signal peptidase removes the ER signal sequence  The channel opens  GTP is hydrolyzed again and the SRP releases  The protein folds in the Lumen of the ER  A word about puromycin: o Completely stops all translation with the ER o This completely wipes out micro flora in the gut o Makes you extremely susceptible to C­diff  This produces a toxin that binds to your villi Types of ER proteins  Type 1­ Put in membrane o ER recognition sequence  o SRP­brings it to the ER o Stop transfer sequence is translated and the rest of the protein can’t go through o peptidyl transferase cuts off signal sequence. o N­terminus goes in first  translocon will put it in the membrane   Type 2­ (backwards) Flip type 1 o N­ terminus is on the cytosolic side  Never had a signal sequence on that side  Signal anchor seq is what got it down to the translocon  Therefore, C­term goes in first  Type 3­ o No signal  o The signal anchor is close to N­terminus o Similar to Type 1! Be Careful  Tail Anchored o The signal is on C­terminus goes into Get3 o protein complex recog and brings to ER (binds get 1+2) o Moves C­End into lipid bilayer by hydrolysis of ATP  Type 4­ N terminus in exoplasmic space (Multi­pass) o Various stop transfer sequences cause the multiple passes  Even #­ C­terminus on the same side as the N­terminus  Odd #­ N­terminus and C­terminus on opposite ends  GPI­Anchored Proteins o The GPI molecule has both a polar (N­terminus end which contains  carbohydrate and phosphate residues) and nonpolar ends (C­terminus which  contains fatty acyl tails) o GPI transmidase cleaves the nonpolar end which is in the membrane and only  allows into to interact on one leaflet rather than both. And transfers the  carboxyl group of the polar half of an amino group on the bilayer. o Bam GPI­anchored


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

50 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Janice Dongeun University of Washington

"I used the money I made selling my notes & study guides to pay for spring break in Olympia, Washington...which was Sweet!"

Jim McGreen Ohio University

"Knowing I can count on the Elite Notetaker in my class allows me to focus on what the professor is saying instead of just scribbling notes the whole time and falling behind."


"Their 'Elite Notetakers' are making over $1,200/month in sales by creating high quality content that helps their classmates in a time of need."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.