New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

BSC 215 Exam 1 Study Guide

by: Jordana Baraad

BSC 215 Exam 1 Study Guide BSC 215

Jordana Baraad
GPA 3.9

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

These notes cover the key points of lecture materials and readings for which we are responsible on Exam 1.
Human Anatomy & Physiology I
Dr. Jason Pienaar
Study Guide
anatomy, Physiology, Biology, Chemistry, Genetics, premed, Nursing
50 ?




Popular in Human Anatomy & Physiology I

Popular in Biological Sciences

This 22 page Study Guide was uploaded by Jordana Baraad on Sunday September 18, 2016. The Study Guide belongs to BSC 215 at University of Alabama - Tuscaloosa taught by Dr. Jason Pienaar in Fall 2016. Since its upload, it has received 124 views. For similar materials see Human Anatomy & Physiology I in Biological Sciences at University of Alabama - Tuscaloosa.

Similar to BSC 215 at UA

Popular in Biological Sciences


Reviews for BSC 215 Exam 1 Study Guide


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 09/18/16
*** BSC 215 Exam 1 Study Guide SQ3R method of studying: survey, question, read, recite, review Learning styles Visual / Verbal: learns best when words in written language format Visual / non­verbal: learns best when info in pic/ design format Auditory / Verbal: learns best when info presented in oral language format (i.e. lecture/ discussion) Tactile / Kinesthetic: learns best in “hands on” environment (also helped by working in groups) characteristics of life 1. Homeostasis: creation and maintenance of a relatively stable internal environment to  facilitate the numerous physiological processes that cells undergo 2. Organization  Truism: if something is alive, has cells Truism: if something is alive, has organization ex. biomolecules  cells  tissues  organs 3. Metabolism anabolism + catabolism = metabolism Breakdown + synthesis Essential property of cells Reason why viruses not considered alive Generally do not have metabolisms Parasitic, use host metabolism; can’t exist isolation 4. Growth maturation; increased size 5. Adaptation Response to stimuli Reproduction  DNA evolves; Structure always evolving toward desired function 6. Responds to stimuli: Humans complex—language v. bacteria move toward sugar 7. Reproduction For something to be determined alive, must rep ALL 7 CHAR Ex. viruses reproduce but don’t metabolize—not alive! histology: study of tissues anatomy: study of body structures and internal workings physiology: study of body’s structures, as they relate to function anatomical position: body is upright, directly facing the observer, feet flat and directed  forward. The upper limbs are at the body's sides with the palms facing forward anatomical directions anterior: toward front posterior: toward back superior: toward head inferior: toward tail proximal: closer to point of origin (typ to the trunk) distal: farther from the point of origin  medial: closer to the midline of the part of a body part; on the inner side lateral: farther away from midline of the body; on the outer side superficial: closer to the surface deep: farther below the surface feedback loops—BOTH positive and negative required to maintain homeostasis positive: Increase / reinforce initial stimulus on regulated variable  in same direction of initial stimulus embedded w/n neg feedback loop to maintain homeostasis ex. platelets recruiting more platelets to cite of injury negative: Return regulated variables to within “normal” range of values  in opposite direction of initial stimulus ex. maintaining body temperature when enviro temp changes stimulus: event that triggers physiological response/ feedback loop oftentimes, in physio, the regulated variable receptor: measure regulated variable; sends signal to control center control center: receives stimulus; makes decision to activate response  oftentimes, the brain  effector: puts into effect response indicated by control center direct response to stimulus unusual ex. platelets act as both control center and effector cell signaling:  chemical autocrine: close­range; signals to self juxtacrine: close­range; cell produces messenger to adjacent (touching) cell  paracrine: semi­long distance; Chem messenger travels across ECM  (not touching; but not separarated by bloodstream)  until finds cell w/ receptor BOTH messenger and receptor necessary endocrine: long­distance signaling; released into bloodstream  electrical       within nervous system (along neurons only; chemical btwn them) biological hierarchy (smallest to largest) chemical level/ biomolecules cells tissues organs organ systems organisms variables: factor liable to change; physiological variables affect cell chemistry regulated variables: can be affected by physio mechanism(s) Temperature pH blood glucose concentration rate dissolved O2/ CO2 in blood unregulated variables: environmentally determined solely ex. Vit D synth—dep on how much time spent in sun gradients: increase/ decrease in magnitude of property; passively move high  low temperature heat dissipates from its source pressure gas and liq molecules diffuse to lower conc. areas  regulated by Brownian motion concentration particles move from areas with high to low concentration 2.  subatomic particles: proton: pos charge loc in nucleus determines element’s ID, know proton # of H, O, N, C neutron: neutral charge loc in nucleus electron: neg charge loc in orbitals; valence (outermost) electrons responsible for reactivity how many electrons can shell hold?  n she l holds 2(n ) electrons octet rule: need 8 valence electrons in valence (outer) shell to be stable ALL chem bonding (or lack thereof) to satisfy this rule duet rule: modification—need 2 val electrons in smaller atoms (H, He) atomic categorization atomic #: # protons atomic mass: # protons + # neutrons –whole number  decimal on periodic table is average of diff isotypes—called atomic  weight isotope: diff forms of same element (same # protons, varying # neutrons) radioactive isotopes decay physical v. biological half life physical: how long til ½ remains (ex. carbondating) biological: how long to get rid of radioactive ion depends on what it’s incorporated into low penetrance (α & β particles) high penetrance (γ rays = high energy photons) can mutate genes metabolism = sum anabolic (building rxns) + catabolic (breakdown rxns) (endergonic rxn) (exergonic rxns) types energy Chemical energy: Potential energy stored in chemical bonds (covalent bonds) When break those bonds, energy released that can do work Ex. glucose has lots potential chem energy—molecule of choice for bio­rxns Electrical energy:  Flow of ions Discussed more with respect to nerves Mechanical energy: Energy directly transferred from one object to another Types chem rxns  Reactants  Products  Decomposition: AB   A + B  o Reactants more complex/ larger than products o Nature of bonds doesn’t matter  Synthesis: A + B AB  o Opposite of decomp o Products larger/ more complex than reactants  Exchange: AB + CD   AC + BD  o NO change in size/ complexity o AB/ CD have “swapped” partners  Reversible: AB ⇌ A + B  o ALL the above rxns are reversible o Typ faster rate in one direction reaction kinetics endergonic:  Products have higher energy than reactants Need to put energy into system Exergonic reactions: Reactants have higher energy than products  Get energy out of rxn Think… digestion/ breakdown to release energy so orgs can use it Endothermic: absorb heat energy Exothermic: give off heat energy enzyme: increases rxn rate by lowering activation energy not permanently altered by rxn 2 factors increasing reaction rate 1. reactants must come into physical contact with one another  a. dep on phys proximity at same time b. cell mechanisms work to bring molecs in concentration @ same place/ time 2. reactants must overcome the repulsive forces of their electrons get electrons over barrier to be attracted to other nuclei make 1 and/or 2 happen thru… Concentration: higher concentration = more molecules in given space more likely to collide if more particles Temperature: more kinetic energy  higher speed  more collision likelihood Reactant properties: ex. state/ phase of matter  increased molecular motion  increased collision likelihood Ex. liquid Catalysts: “master builders/ breakers”  bring molecules together or put tension on bonds  (only a little excess energy req to break) active site where desired reactant molecules fit together so they can interact             Law of mass action: rxn rate directly proportional to [ ] reactants Bonds Ionic: bond via transfer of electrons btwn oppositely charged molecules Charged particles via unequal number of protons & electrons   Ionization by octet rule  Atoms with < 4 valence electrons… give them up  Cations (+) pos charge • Atoms > 3 & < 8 valence electrons… tend to gain more  Anions (­) neg charge electrolytes: dissolve in water; conduct electricity Covalent: bond via sharing of electrons Polar: shared electrons spend unequal time around atoms  polarity Side w/ more electron density more (­); other side more (+) regardless of what the polar molecules are otw to ionic bonds (H­bonds—partial charge; ionic—full charge) Ex. hydrogen bonding in H2O: attractions between polar molecs ­O is electronegative; H’s carry partial pos charge Nonpolar: shared electrons spend equal time around all atoms STRONGEST type of bond Strength: triple covalent >> double >> single >> other type bonds Ex. CH 4 O 2(double), N 2 riple) Van der Waals: brief attractions between temporarily polar molecules  sim to H­bonds and ionic bonds, but TEMPORARY H­bonding  water’s unique properties: 1. Universal solvent  Doesn’t dissolve everything—but most biomolecules o Ionic and polar 2. High heat of vaporization.   Why sweating helps cooling the body! 3. High heat capacity. Absorb or release large amounts of heat while T changes  only slightly 4. Reactivity. Participate in many chemical reactions. 5. Adhesion/cohesion. e.g, surface tension.  Cohesion: sticking to self o Ex. forming a puddle o Reduced by surfactant in lungs  Adhesion: sticking to other surfaces o Moving up xylem and down phloem in plants pH scale: 1 (most acidic / highest [H+]) – 14 (most basic / highest [­OH]) Logarithmic (e.g. pH 2 is 100x more acidic than pH 4) 4­2 = 2 ; 10  = 100­fold increase Measure of the concentration of hydrogen ions • pH= ­log[H+]  • ex. pH = 7  [H+] = 1 x 10 M7  • –KNOW HOW TO CALCULATE THIS & BYO CALCULATOR Water breaks into H+ and OH­ ions Neutralization rxn: Acid + Base  salt + water • acids: release H+ ions increasing [H+] of the solution • bases: accept H+ ions decreasing [H+] of the solution • salts: when acids and bases mix • contain cations (+)other than H+ and anions (­) other than OH­ ex. NaCl, KCl, etc. buffers: act as acid or base to stabilize pH  when pH drops, binds H+ to make solution more basic  when pH rises, releases H+ to make solution more acidic 4 biomolecules polymer: carbohydrates (polysaccharides) compostion: (CH O)2n  – KNOW THE 1:2:1 C:H:O RATIO (if given 1, predict other 2) polysaccharides linked by glycosidic bonds monomer: monosaccharides common monosaccharides: glucose, fructose, galactose polymer: lipids nd Fatty acid: Energy molecules (2  best) & building blocks for polymers  Potential energy stored in covalent bonds Steroid Storage: Cholesterol, testosterone, estrogen  Help muscle growth Promote membrane rigidity Triglyceride: Storage of fatty acid, building block of phospholipids  Equivalent of glycogen for lipids Phospholipid: Major cell membrane component Take one fatty acid (FA) away from glycerol Amphiphilic Phosphate: hydrophic; charged—outside­facing heads Lipid: hydrophobic; uncharged—inward facing tails monomer: fatty acids  ~(1C:2H)n:2O = eg (C H C15H31 same components of carbohydrate, different ratio polymer: nucleic acids (DNA (deoxyribonucleic acids) & RNA (ribonucleic  acids)) Contain C, H, O, N, P (sim to proteins; diff ratio) DNA missing –OH on 2’ Carbon RNA has high energy bond on 2’ carbon—can act as enzyme Held together by peptide bonds monomer: nucleotides (ATP, GTP, CTP, TTP (DNA only), UTP (RNA only)) 3 basic components 1. Ribose sugar (deoxy or oxy sugar) 2. 1 of 4 diff nitrogenous bases (covalently linked to 1’ Carbon) (Adenine A, Cytosine C, Guanine G, Thymine T/ Uracil U) purines: large, 2 rings, A/G pyrimidines: small, 1 ring, C/U/T 3. triphosphate group (X­TP) polymer: proteins ­­ Each level dictates higher order structure 4 levels protein structure Primary: Sequence of amino acids  Secondary: Amino acid chains arranged in α  helices or β sheets  (hydrogen bonds) Tertiary: Folding into fibrous or globular shapes  (Hydrophobic interactions, disulfide bridges & VdW force) Quaternary: 2+ polypeptide chains  (Hydrophobic interactions & ionic bonds) monomer: amino acids KNOW general structure: central carbon, amino group (NH ), car2oxylic  acid ­OOH), R group­­(radical) group = placeholder for 1 of 20 side  chains Side chains  versatility of proteins —don’t need to know all 20 3.  Cell theory—3 tenets 1. All living organisms are composed of cells  2. The cell is the most basic unit of life  everything above cell level is life; everything below is not cellular processes  3. All cells come from preexisting cells  Cell theory contributors Robert Hook  1  tenet of life/ cell theory: all living things have cells Anton Van Leeuwenhoek Discovered bacteria Louis Pasteur Spontaneous generation of life nd  2  tenet of life: all life comes fr life; all cells come from cells cell components plasma membrane – Surrounds cell, defines boundaries – Made of proteins and lipids – Selectively permeable phospholipid bilayer membrane proteins  integral (hydrophobic segments, membrane­spanning) peripheral (hydrophilic; embedded in 1 side of membrane) cytosol + organelles/ cytoskeleton Ribosome: protein synthesis, using mRNA and tRNA Large and small protein subunits  Free in cytosol or bound to rough ER and nuclear membranes ER fixation imp­­mRNA knows “fixed address” to go RER: protein synthesis/ transport; “rough” bc studded with ribosomes  (italicized comp to SER) Protein folding  Continuous w/ nuclear membrane “Membrane factory”  Combines integral proteins and lipids in “prefabricated” cell membrane sections function constant despite cell type SER:  lipid synthesis; detoxification (italicized comp to RER) Continuous w/ RER (and nucleus, before) Ribosomes lost along the way main job: Calcium ion storage  function varies dep on cell type Calcium ion storage (e.g. muscles)  Detoxification reactions (e.g. liver)  Lipid synthesis (phospholipids, cholesterols)  Golgi apparatus: protein modification/ packaging Small system of cisternae  job: Synthesizes carbohydrates    Adds carbohydrates to proteins from ER (glycoproteins) enclose proteins in transport vesicles lipid­derived membrane fr membrane enclosing protein Mitochondrion: ATP synthesis Most ATP made btwn inner and outer membrane Folds: cristae (NOT cisternae like Golgi body)  Lysosome: enzymatic brkdwn of worn­out organelles and other substances entering cell (italicized comp to peroxisome) Produced by Golgi apparatus  acid hydrolases to digest bacteria / worn out cell components Relatively large—breaks down larger things Peroxisome: detoxifies toxic substances Produced by RER  Contains oxygen free radicals  Dangerous to cell; OK in enclosed organelle Oxidizes toxic substances (like ethanol) to hydrogen peroxide  Breaks down fatty acids  recycles products into phospholipids Synthesizes some phospholipids  Breaks down smaller things Centrosomes: organizes mitotic spindle dur cell division/ replication Cytosekeleton Microfilaments (protein: Actin)  Form terminal web  Extend into microvilli (support & “milking”)  can pull microvilli and whatever’s attached into cell Intermediate filaments (Various proteins)  Give cell shape (stiff); Purely structural role  Microtubules (protein: Tubulin)  Radiate from centrosomes, hold organelles in place  centrosomes controlle microtubules’ movements Act as “railway tracks” for organelle movement  Axonemes (motors) of cilia & flagella,  mitotic spindles (special instance of microtubules) Some remodel (spindles dragging chromosomes)   some don’t (axonemes for beating flagella) Cellular Extensions Microvilli: Smaller, Increase SA Find actin Cilia:  bigger, more mobile Find tubulin protein microcilia for primary cilia  Cell sensory function  “Monitors” surrounding ring of 9 microtubule triplets (9 +0) axoneme Secondary cilia (motile cilia) Restricted to cells of respiratory tract, uterine tubes, brain ventricles, and testes  Motile cilia  Beat in waves­­propel mucous, egg cells & cerebrospinal fluid Axoneme (in both) • 2 central, 9 peripheral microtubules (9+2 structure)  • Peripheral microtubules extend as basal body into cell  • Dynein arms:  use ATP to crawl up adjacent microtubule arms  causes bending & power stroke if no dynein, you’re in trouble req saline solution; can’t move in mucus lack of saline solution  CF Flagellum (only in sperm cell) Structure almost exactly like cilia axoneme (9+2 axoneme) • Beats in an undulating motion unlike propeller­like flagellum in bacteria Pseudopodia:  Cytoplasm filled extensions of cell surface  Used by macrophages  Constantly appearing / retracting  *** Assembling / disassembling Actin protein scaffolds Directed by tubulin nucleus Nuclear envelope Double membrane (4 phospholipid layers)   Inner membrane rests on intermediate filament scaffold (lamina)  Nuclear pores facilitate active transport of RNA (mostly mRNA out), proteins (in)  & chemical messengers (in & out) Nucleoplasm: Salts, Nutrients, Nucleotides & Enzymes  nucleotides = “building blocks” Nucleolus (darker staining region) • Ribosomal factory (Ribosomal RNA (rRNA))  constantly need to make proteins constantly need rRNA, so constant transcription in nucleolus stains dark bc highly active • Chromatin: 30% DNA, 60% Histone protein, 10% RNA chromosomes are NOT the same thing as chromatin­­condensed DNA is negatively charged RNA transcribed from DNA **chromosomes only made when need to move DNA to other cells­­mitosis/ meiosis Morphology: shape and size Shape variation (affects function) Skin cells—no cell wall Bacterial cells –no nucleus Nerve cells –no cell wall; axons/ dendrites as projections Egg cell ­­large Plant cells—cell wall  Size variation  Egg cell (100 μm diameter) –big, not microscopic Most human cells 10­15 μm diameter  Some nerve cells (>1m long)  PM & endomembrane syst structured to increase surface area to volume ratio (SA/V) higher S/V ratio ideal bc lots rxns happen on surface want smaller size (diameter)  smaller vol rel to SA low SA/ V ratio cannot sustain chemistry endosymbiant theory: ribosomes and mitochondria were initially free­living  microorganisms that were symbiotically endocytosized long ago evidence:  1. Outer membrane has lipids sim to eurkaryotes Inner membrane has lipids sim to bacteria Tells us that ancient endocytosis Inner = orig; Outer = remnant of vesicle 2. Mitochondrial DNA­­remnants of bacterial genome 3. mitochondrial ribosomes 4. in genetic sequencing—don’t need to know Much more like bact cell transport Passive: substances cross the membrane without the cell expending any energy Down concentration energy via kinetic energy of random motion  • Less particles to bump into at lower concentration, travel further  • Cell membrane’s selective permeability based on:  • Size: lipid soluble but can’t fit btwn molecules • Charge: small enough, but charge repels  • Membrane protein specificity   Diffusion Simple: unassisted net movement of particles down concentration  gradient Facilitated: channel protein assist above process  Filtration: substances thru semipermeable membrane via  hydrostatic pressure osmosis: Special type of diffusion across a selectively permeable  membrane • Movement of a solvent from an area of higher water concentration  (lower solute concentration) to an area of lower water  concentration (higher solute concentration)  Active: requires the cell to expend energy (ATP) Primary active transport:  Membrane protein uses ATP energy directly  to “pump” against concentration gradient Na/K pump All animal cells have them for … nerve cell signaling, Skeletal (skinetal)muscle contraction, Heartbeat,  Osmotic balance  Antiporter­like activity—but actually primary transport **MANTRA: 2 K’s into, 3 Na’s leave  Secondary active transport: Membrane protein uses concentration  gradient energy created by a different ATP dependent “pump”   Uniport: moves one substance one way Cotransport: Symport: 2 substances in same direction ex. w/ glucose Antiport: 2 substances in opposite direction • Vesicular transport: Membrane vesicles bud off membrane to transport  molecules wholesale 4. Nucleus and genetics 2 arms of identical DNA sequence (sister chromatids)  • Result of DNA replication  • Chromatids joined at centromere  • Each chromatid has a kinetochore at the centromere (on either side) kinetochores interact w/ microtubules; Pt of attachment for microtubules  microtubules pull chromatids apart  Human Karyotype: quickest way to look at genome—partic abnormalities **23 pairs  46 chromosomes (only non­pair = sex chromosomes: X/Y) i.e. trisomy 21  Down’s syndrome (extra copy of chrom 21) banding patterns:  dark patches = condensed DNA, not being transcribed light patches = looser DNA, highly active, so must always be transcribed Each nt has 3 basic components Ribose sugar (deoxy or oxy sugar) 1 of 4 diff bases (Adenine, Cytosine, Guanine, Thymine/ Uracil) oxygen on 2’ carbon is more imp distinction btwn DNA/ RNA than T/U purines: large, 2 rings, A/G pyrimidines: small, 1 ring, C/U/T Nitrogenous base (covalently linked to 1’ Carbon) 3’ carbon results in polarity of sugar 5’ carbon participates on phosphodiester bond process = dehydration synthesis  Rules of genetics 1. purine on one side of DNA, means always linked to pyrimidine on other side 2. GC­3 rule a. Guanine (purine) forms 3 H­bonds w/ Cytosine (pyrimidine) b. Adenine forms 2 H­bonds w/ thymine (AT­2) H­bond base­paring rules 5’3’ rules antiparallel rules If given… 3’­AGCTTTCG­5’ Need to grow in 5’ 3’ direction Put down at left (true for DNA or RNA) 5’­TCGAAAGC­3’ *OR* 1  base = U for RNA Look at #bonds btwn bases to det G/C v. A/T Then look at ring structure to figure out which in bond is purine/ pyrimidine Cellular DNA ­­ long polymers of nucleotides connected by phosphodiester bonds   Each polymer assoc w/ a partner based on specific h­bonding patterns in an antiparallel orientation  1 Purine :1 Pyrimidine  G ≡C  A = T DNA occurs as a double helix in cells  • 2 strands twist around each other  held by phosphodiester bonds • Most thermodynamically stable conformation Mutation happens mostly dur replicaion Central dogma of molecular biology: Watson’s model DNA    RNA    protein Stored in nt’s                 transcription           stored in nt’s           translation             Proteins are NOT genetic material—can’t pass it on DNA Replication  DNA polymerase can only add nt’s when hydroxyl group hanging off 3’ end True for DNA RNA polymerase can put down nt on template; doesn’t need existing –OH on 3’ end Always start w/ RNA primer to provide hydroxyl group for DNA Polymerase Both DNA and RNA can only grow 5’  3’ end Each individual nt has 5’ and 3’ end Last one will have 5’ end free; 1  one will have 3’ end free DNA opened at A/T seq, not C/G, bc 3 H­bonds stronger than 2 (2 in A/T) Steps in writing nt sequence; describing replication 1. Form and open replication bubble a. write polarity: typ 5’ on top left (where phosphate hangs off) 3’ on top  right (where –OH hangs) b. rule of antiparallel strands (true for DNA­DNA or DNA­RNA coming  together 2. RNA polymerase puts down 3’ –OH that DNA polymerase can use a. RNA polym responsible for first phosphodiester bond b. DNA polymerase “cements” it 3.  2 template strands of replication—semiconservative replication a. top: top strand is from original molec; bottom strand is new (from RNA) b. bottom: bottom strand is from orig molec; top strand is new c. EACH STRAND IS 50/50 old/new 4. polymerases can only add at 3’ end a. smooth transcription on one side of bubble (leading strand) b. fragmented in opp direction (lagging strand) i. lagging strands have Okazaki fragments c. one of each, per template **KNOW ALL ENZYMES AND STEPS FOR TEST!! DNA Transcription Promoter (aka. TATA box): indicates where replication should start  (which strand serves as template) *** Recognized by RNA polymerase RNA polymerase: protein catalyzes DNA replication Acts slightly downstream from promoter Lays down complementary nt’s –antiparallel  Until reaches termination sequence Termination sequence on opp strand to promoter DNA opening continues L R Once DNA Polymerase “fixes” nt’s, mRNA falls of template DNA closes behind it; meanwhile, other side of bubble keeps opening • Many different types of RNA  • Usually single stranded sometimes folds back on itself to form partial double strands (complimentary base paring)  forms stem­loop structure of tRNA • Messenger RNA (mRNA) ­ carries genetic information between nucleus and  ribosomes  stays long string of instruction; no folding • Ribosomal RNA (rRNA) ­ component of ribosomes, enzymatic and mRNA orientation activity  made in nucleolus—reason for dark stains proteins for laying down aa’s catalyzed by rRNA—enzyme­like activity in  sequencing • Transfer RNA (tRNA) ­ transfers specific amino acids to specific mRNA sequences  during translation  one of loops in stem­loop structure forms 3­nt sequence called anticodon enzyme recognizes it and covalently links appropriate 1 of 20 aa’s 1:1 unique enzyme to anticodon ratio anticodon responsible for recognizing codons • MicroRNAs ­ gene regulatory & defense functions don’t need to know DNA Translation codon table refers to triplet codons on mRNA **will be given this table on exam—KNOW how to use; DON’T memorize don’t need to know about degeneracy  KNOW 3 letter code to predict, NOT what 3 letter code means in full First aa in seq is Met: start codon AUG First step find 5’ end; 2  step find AUG Count in 3’s from there On ribosome, 3 sites E: Ejection site­­Where tRNA’s that have been used are ejected P: peptide site ­­Contains growing aa chain at any given time A: amino site­­Where tRNA comes in w/ aa every time mRNA and tRNA pulled thru ribosome process continues until reaches 1 of 3 stop codons (UAA, UAG, UGA) no tRNA recognizes it; stops translation 5. histology 4 basic types of tissues:  –Epithelial  –Connective  – Muscular  – Nervous  All have 2 main components:  1. Cells (unique to tissue type)  2. Extracellular matrix (ECM) (contains ground substance) Epithelial tissues structure – Supported by connective tissue beneath the basement membrane – Avascular: no blood supply – Regeneration – a lot of friction, need to regenerate if well nourished Function: cover and line surfaces ­­Protection, absorption, filtration, excretion, secretion Classification  – By thickness – Simple: One layer of cells attached to basement membrane  – Stratified: 2+ layers of cells – By shape – Squamous – Flat and scale­like – Cuboidal – Cube shaped or squared – Columnar – Column shaped and tall Structure/ function/ location (only need to know one per CT type) Structure Function Location Simple squamous elliptically shaped cells   filtration and diffusion Kidneys—Bowman’s  with flattened nuclei capsules, glomerulus Lungs—alveoli Circulatory system— endothelium Simple cuboidal Cube­shaped protection (against  Excretory ducts Large, central nucleus abrasion, foreign  Misc. organs/ glands particles, bacteria, and  Kidneys—tubules excessive water loss);  Ovarian surface absorption; transport Lungs­­bronchioles Simple columnar Cells longer than wide Absorption, protection Most prolific cells in the Large, circular nucleus,  constant regeneration body oriented closer to  basement membrane,  Digestive tract, female  sometimes innervated reproductive organs,  nasal passage. Stratified squamous Flat, compact, scaly­like Protection against  Epidermis, esophagus cells.  mechanical and physical Can be keratinized or  damage, chemical  non­keratinized. damage in the  esophagus Stratified cuboidal or  Commonly two­layered  Protection; secretion Rare columnar (but can be  Linings of large ducts  multilayered) (salivary, mammary,  Circular nuclei that  sweat glands) appear stacked. Transitional Stretchy Distension to allow for  Walls of ureter, bladder, Constriction  dome  water filling cavity urethra shape Stretching  flat shape Pseudostratified Typ covered in cilia Secretion, absorption,  Trachea, vas deferens  1 row of misaligned  movement (thru ciliary  and epididymis,  cells action) endometrium in females can tell it’s not multiple  rows bc all touch  basement membrane Connective tissue  Function • Protects, supports, and binds together other tissues of the body, i.e. bone, cartilage, etc.  Structure • With the exception of cartilage, connective tissue is highly vascularized  • Typically have few cells  extensive non­living material (matrix) between cells of connective tissue   3 main components o 1) Elastic and/or collagenous fibers (3 main types)  1. Collagen fibers­ provides tensile strength   2. Elastic fibers­ gives tissues distensible properties (stretch, compress)   3. Reticular fibers­ Network for support o 2) Ground substance (gel­like substance with extracellular matrix) o 3) Cells (specific to cell type Classification  • Connective tissue proper  o Widely distributed throughout body o fibroblasts secrete ECM o many fiber types (collagen, elastic, reticular)  o Highly vascularized o 4 subtypes – Loose (areolar)  – Structure:  – Cell type: fibroblasts – Fiber type:  – thin­­elastic fibers –  thicker­­ collagen fibers Primarily ground substance. – Location: (most widespread) ­­  walls of hollow organs ­­  Surrounds blood vessels, nerves, and muscles ­­  Part of lamina of digestive and respiratory tract – Dense  – Regular CT – Structure:  – Fiber type: Primarily parallel collagen fibers – Thin nuclei run along fibers – Good for Resisting unidirectional stress  – Function: Resists tension and pulling from a single direction – Location: Tendons and ligaments – Dense Irregular CT:  – Structure: – Fiber type: collagen (closely packed) – Randomly arranged – Resist stress from every direction Location: Deep layer of thick skin (dermis),  around joints, submucosa of digestive tract – Reticular  Structure: Cell type: fibroblast Fiber type: reticular fiber (type III collagen) Function: gives support to soft organs – Location: Spleen, lymph nodes, bone, liver – Adipose  – Cell type: Adipocytes consisting of fat (lipid) droplets – Nuclei at point of adipocytes – Location: Deep to the skin; surrounding heart and abdominal organs – Adaptation: consist of primarily adipocytes • Cartilage  o Tough, flexible tissue resistant to tension, twisting and compressive forces o Cell type: Chondrocytes; housed in in lacunae  o  Avascular  • 3 subtypes  1. Hyaline ­­ structure:  fiber type: collagen (Large amount) Cell type: chondrocytes; found with the lacunae of ECM  Chondrocytes are often found in pairs, ­­ location: Tissues in the ear, nose, trachea, larynx, and  small respiratory tubules Synovial joints. Rib connection to sternum 2. Fibrocartilage ­­structure:  fiber type: collagen (spongier) cell type: chondrocytes; found in lacunae (often aligning)  ­­ function: shock absorption ­­ location: ligaments, intervertebral disks, pubic symphysis, knee disks 3. Elastic Cartilage ­­ structure: fiber type: elastic (tightly packed) cell type: chondrocytes embedded in ground substance ­­ function: great dispensability/ flexibility to withstand bending ­­ location: Pinna (outer ear) and epiglottis • Bone  o structure: o Hard calcified matrix  o many collagen fibers o rock­like  o very vascularized  o cell type: osteocytes; lie in lacunae o Location: bones throughout body (obviously) o function: Supports and protects, calcium storage, rbc / wbc formation, mech  movement • Blood  o structure: o cell type: Red blood cells (erythrocytes) & white blood cells (leukocytes)  ECM called plasma  contains platelets, fat globules, gases, proteins, and hormones  Red blood cells: donut­like, smaller than WBC’s  White blood cells: larger, filled in o Function: Transport of respiratory gases, nutrients, waste, and other substances;  immune response Clicker Question Recap Groups of cells working together to form common function:  D) tissue T/F All living orgs composed of 1 or more cells? True (one of simplest defs of life) Which false? C. Pos feedback loops triggered by deviation from norm range;  work to decrease val of var as it increases to maintain var w/n norm range TRUE: A. Structure and funct related at ALL levels of org B. homeostasis: creation and maintenance of dynamic equilib  Gradient exists when… D)all of the above a. heat conc in one area body b. given subst more conc in 1 region than other  c. higher P in one place than other What kind of chemical signaling occurs at the neuromuscular junction?  Chemical signaling Atom w/ atomic #8, and mass number 17? ­8 protons, 9 neutrns, 8 electrons (if neutral) Which of following contains polar covalent bonds? H2O (H2 and CH4: polar covalent; NaCl: ionic) Chem energy stored in bonds is: potential energy Digestion exergonic bc chemical bonds are broken and energy is released? T/F True Enzymes bind w/ substrates at active sites and are permanently altered by binding process.  T/F? False—enzymes are reusable; once product formed and release; enzymes move on unchanged Cmpd has 120 carbons, 240 hydrogens, 2 oxygens. It is most likely a… Lipid (C, H, O) NOT protein/ nucleic acid, bc no N, or carbohydrates bc no 1:2:1 ratio monomers of proteins are… d. amino acids Cell 1 has 10um width; cell 2 has 50 um width.  Which cell has larger S/V ratio? A) cell 1 Which of following factors affect diffusion rates of small hydrophobic molecules? b. temperature, conc. gradient NOT ATP, bc then energy required 3 main components cell: B. plasma membrane, cytoplasm, nucleus Diff btwn active and passive transport is active uses proteins; passive doesn’t False—facilitated diffusion uses carrier proteins; is type of passive transport i. Not about protein use; about energy use Na/K pump? b. 2 K ions in for 3 Na out reason: membrane almost impermeable to Na; only way in w/ channel not part of endomembrane system b. cilia (ribosomes part of RER) Which is secondary active transport? b. glucose symporter NOT Na/K pump—has secondary­transporter­like activity (but not secondary transport) Happens to antiport, but primary transport bc transport pump directly uses ATP


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

50 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Bentley McCaw University of Florida

"I was shooting for a perfect 4.0 GPA this semester. Having StudySoup as a study aid was critical to helping me achieve my goal...and I nailed it!"

Anthony Lee UC Santa Barbara

"I bought an awesome study guide, which helped me get an A in my Math 34B class this quarter!"

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.