New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

Exam 2 Learning Objectives

by: Shivani Shah

Exam 2 Learning Objectives Bio 2000

Marketplace > St. John's University - New York > Biology > Bio 2000 > Exam 2 Learning Objectives
Shivani Shah


Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

These notes cover what will be on our next exam.
Dr. Galina Famovska
Study Guide
50 ?




Popular in Biology

Popular in Biology

This 21 page Study Guide was uploaded by Shivani Shah on Monday October 10, 2016. The Study Guide belongs to Bio 2000 at St. John's University - New York taught by Dr. Galina Famovska in Fall 2016. Since its upload, it has received 180 views. For similar materials see Biology in Biology at St. John's University - New York.


Reviews for Exam 2 Learning Objectives


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 10/10/16
6.1 1. Define energy and distinguish between potential and kinetic energy.  Energy = ability to promote change or do work Two forms Kinetic Energy – associated with movement Potential Energy – due to structure or location 2. State the first and second laws of thermodynamics and discuss how they relate to living things. ­First Law of Thermodynamics “Law of conservation of energy” Energy cannot be created or destroyed, but can be transformed from one type to another ­Second Law of Thermodynamics Transfer of energy from one form to another increases the entropy (degree of disorder) of a  system. As entropy increases, less energy is available for organisms to use to promote change 3. Explain how the change in free energy determines the direction of a chemical reaction and  how chemical reactions eventually reach a state of equilibrium. Even when a chemical reaction  is associated with a negative free­energy change, not all of the reactants are converted to  products. The reaction reaches a state of chemical equilibrium in which the rate of formation of  products equals the rate of formation of reactants. 4. Distinguish between exergonic and endergonic reactions in terms of the energy of the  reactants and products and the free energy change.  ­Exergonic = spontaneous ΔG<0 (negative free energy change) products have less energy than reactants ENERGY IS RELEASED BY REACTION ­Endergonic = not spontaneous ΔG>0 (positive free energy change) products have more energy than reactants REQUIRES ADDITION OF ENERGY TO DRIVE REACTION 5. Describe how cells use the energy released by ATP hydrolysis to drive endergonic reactions.  An endergonic reaction can be coupled to an exergonic reaction THE REACTIONS WILL BE SPONTANEOUS IF THE NET FREE ENERGY CHANGE  FOR BOTH PROCESSES IS NEGATIVE.  **Glucose + Phosphate → Glucose­6­phosphate + H O 2 ΔG = +3.3 Kcal/mole (endergonic) ATP + H O2→ ADP + P i ΔG = ­7.3 Kcal/mole (exergonic) Coupled reaction: Glucose + ATP → Glucose­6­phosphate + ADP Net ΔG = ­ 4.0 Kcal/mole (exergonic) = spontaneous**  SUMMARY:  6.1 Energy and Chemical Reactions  Energy, the ability to promote change or do work, exists in many forms. According to  the first law of thermodynamics, energy cannot be created or destroyed, but it can be  converted from one form to another. The second law of thermodynamics states that  energy interconversions involve an increase in entropy (Figures 6.1, 6.2, Table 6.1).  Free energy is the amount of available energy that can be used to promote change or do  work. Spontaneous or exergonic reactions, which release free energy, have a negative  free­energy change, whereas endergonic reactions have a positive change (Figure 6.3).  Exergonic reactions, such as the hydrolysis of ATP, are commonly coupled to cellular  processes that would otherwise be endergonic.  Cells continuously synthesize ATP from ADP and P and thin hydrolyze it to drive  endergonic reactions. Estimates from genome analysis indicate that over 20% of a  cell's proteins use ATP (Table 6.2, Figure 6.4). 6.2 1. Explain how enzymes increase the rates of chemical reactions by lowering the  activation energy.  ­Common ways to overcome activation energy Large amounts of heat Using enzymes to lower activation energy 2. Describe how enzymes bind their substrates with high specificity and undergo induced  fit. ­Enzymes have a high specificity for their substrate ­Lock and key metaphor for substrate and enzyme binding – only the right key  (substrate) will fit in the lock (enzyme) ­Induced fit phenomenon – interaction also involves conformational changes 3. Analyze the velocity of chemical reactions and evaluate the effects of competitive and  noncompetitive inhibitors. Saturation  ­Plateau where nearly all active sites are occupied by substrate ­Vmax velocity of reaction near maximal rate Competitive inhibition  Molecule binds to active site  Inhibits ability of substrate to bind  Apparent K  iMcreases – more substrate needed Noncompetitive inhibition  Lowers V  wmaxout affecting K m  Inhibitor binds to allosteric site, not active site 4. Explain how additional factors, such as nonprotein molecules or ions, temperature, and  pH, influence enzyme activity.  Most enzymes function maximally in a narrow range of temperature and Ph 5. Identify the unique feature of ribozymes. Some biological catalysts are RNA molecules  called ribozymes. They are primarily involved in the processing of RNA molecules from  precursor to mature forms. In addition, a ribozyme in the ribosome catalyzes the  formation of covalent bonds between adjacent amino acids during polypeptide synthesis. Summary of Key Concepts­ 6.2 Enzymes and Ribozymes  Enzymes are proteins that speed up the rate of a chemical reaction by lowering  the activation energy (EA) needed to achieve a transition state.  Enzymes recognize reactant molecules, also called substrates, with a high  specificity. Conformational changes cause substrates to bind more tightly to  enzymes, called induced fit.  Each enzyme­catalyzed reaction exhibits a maximal velocity (V )maxhe K  isMthe  substrate concentration at which the velocity of the chemical reaction is half of  the Vmaxalue. Competitive inhibitors raise the apparent M  for the substrate,  whereas noncompetitive inhibitors lower the VmaxFigure 6.7).  Enzyme function may be affected by a variety of other factors, including  prosthetic groups, cofactors, coenzymes, temperature, and pH.  Altman and colleagues discovered that the RNA subunit within RNase P is a  ribozyme, an RNA molecule that catalyzes a chemical reaction. Other ribozymes  play key roles in the cell (Figures 6.9, 6.10, Table 6.3). 6.3 1. Describe the concept of a metabolic pathway and distinguish between catabolic and  anabolic reactions. METABOLISM is the sum of the chemical reactions in a living organism.  Metabolic pathways consist of chemical reactions that occur in steps and are catalyzed by specific enzymes Catabolic pathways  Breakdown cellular components (large to small)   EXERGONIC Anabolic pathways  Synthesis cellular components (small to large)  ENDERGONIC  Must be coupled to exergonic reaction 2. Explain how catabolic reactions are used to generate building blocks to make larger  molecules and to produce energy intermediates.  Breakdown of reactants Used for recycling building blocks Used for energy to drive endergonic reactions ­Energy stored in intermediates such as ATP, NADH 3. Define redox reaction. Electron removed from one molecule is added to another. A type of  reaction in which an electron that is removed during the oxidation of an atom or molecule is  transferred to another atom or molecule, which becomes reduced; short for a reduction­oxidation  reaction. 4. Compare and contrast the three ways that metabolic pathways are regulated. Gene Regulation: For example, if a bacterial cell is not exposed to a particular sugar in its  environment, it will turn off the genes that encode the enzymes that are needed to break down  that sugar. Alternatively, if the sugar becomes available, the genes are switched on.  Cellular Regulation Cells integrate signals from their environment and adjust their chemical  reactions to adapt to those signals. As discussed in Chapter 9, cell­signaling pathways often lead  to the activation of protein kinases—enzymes that covalently attach a phosphate group to target  proteins. For example, when people are frightened, they secrete a hormone called epinephrine  into their bloodstream. This hormone binds to the surface of muscle cells and stimulates an  intracellular pathway that leads to the phosphorylation of several intracellular proteins, including enzymes involved in carbohydrate metabolism. These activated enzymes promote the breakdown of carbohydrates, an event that supplies the frightened individual with more energy. Epinephrine  is sometimes called the “fight­or­flight” hormone because the added energy prepares an  individual to either stay and fight or run away quickly. After a person is no longer frightened,  hormone levels drop, and other enzymes called phosphatases remove the phosphate groups from  enzymes, thereby restoring the original level of carbohydrate metabolism. Another way that cells control metabolic pathways is via compartmentalization. The membrane­ bound organelles of eukaryotic cells, such as the endoplasmic reticulum and mitochondria, serve  to compartmentalize the cell. As discussed in Chapter 7, this allows specific metabolic pathways  to occur in one compartment in the cell but not in others. Biochemical Regulation   In this case, the noncovalent binding of a molecule to an enzyme  directly regulates its function. As discussed earlier, one form of biochemical regulation involves  the binding of molecules such as competitive or noncompetitive inhibitors (see Figure 6.7). An  example of noncompetitive inhibition is a type of regulation called feedback inhibition, in  which the product of a metabolic pathway inhibits an enzyme that acts early in the pathway, thus  preventing the overaccumulation of the product (Figure 6.13). Summary: 6.3 Overview of Metabolism  Metabolism is the sum of the chemical reactions in a living organism. Metabolic  pathways consist of chemical reactions that occur in steps and are catalyzed by specific  enzymes.  Catabolic reactions involve the breakdown of larger molecules into smaller ones. These  reactions recycle organic molecules that are used as building blocks to make new  molecules. The organic molecules are also broken down to make energy intermediates  such as ATP.  Some chemical reactions are redox reactions in which electrons are transferred from one  molecule to another. These can be used to make energy intermediates such as NADH  (Figure 6.12).  Anabolic reactions require an input of energy to synthesize larger molecules and  macromolecules. 6.4  General Notes from ppt:   Most large molecules exist for a relatively short period of time  Half­life – time it takes for 50% of the molecules to be broken down and recycled  All living organisms must efficiently use and recycle organic molecules  Expression of genome allows cells to respond to changes in their environment  RNA and proteins made when needed  Broken down when they are not  mRNA degradation important  Conserve energy by degrading mRNAs for proteins no longer required  Remove faulty copies of mRNA  Exonucleases – enzymes cleave off nucleotides from end  Exosome – Multiprotein complex uses exonucleases  A large complex that breaks down proteins using protease enzymes  Proteases cleave bonds between amino acids  Ubiquitin tags target proteins to the proteasome to be broken down and recycled  Ubiquitin tagging allows the cell to:  degrade improperly folded proteins  rapidly degrade proteins to respond to changing  cell conditions  Lysosomes contain hydrolases to break down proteins, carbohydrates, nucleic acids, and  lipids  Digest substances taken up by endocytosis  Autophagy – recycling worn out organelles using an autophagosome 1. Evaluate the relationship between the recycling of organic molecules and cellular  efficiency 2. Outline how the building blocks of mRNAs and proteins are recycled. 3. Describe how the components of cellular organelles are recycled via autophagy. Summary: 6.4 Recycling of Organic Molecules  Recycling of organic molecules saves a great deal of energy for living organisms.  Messenger RNAs in eukaryotes are degraded by 5ʹ to 3ʹ exonucleases or by exosomes  (Figure 6.14).  Proteins in eukaryotes and archaea are degraded by proteasomes (Figure 6.15).  Lysosomes digest intracellular material through the process of autophagy (Figure 6.16). 7.1 1. Describe the four metabolic pathways that are needed to break down glucose to CO . 2 1. Glycolysis: In glycolysis, glucose (a compound with six carbon atoms) is broken down to two pyruvate molecules (with three carbons each), producing a net energy yield of two ATP  molecules and two NADH molecules. The two ATP are synthesized via substrate­level  phosphorylation, which occurs when an enzyme directly transfers a phosphate from an  organic molecule to ADP. In eukaryotes, glycolysis occurs in the cytosol. 2. Breakdown of pyruvate: The two pyruvate molecules enter the mitochondrial matrix,  where each one is broken down to an acetyl group (with two carbons each) and one  CO  2olecule. For each pyruvate broken down via oxidation, one NADH molecule is made  by the reduction of NAD . + 3. Citric acid cycle: Each acetyl group is incorporated into an organic molecule, which is  later oxidized to liberate two CO  2olecules. One ATP, three NADH, and one FADH  are  2 made in this process. Because there are two acetyl groups (one from each pyruvate), the  total yield is four CO 2 two ATP via substrate­level phosphorylation, six NADH, and two  FADH . 2his process occurs in the mitochondrial matrix. 4. Oxidative phosphorylation: The NADH and FADH  made in the2three previous stages  contain high­energy electrons that can be readily transferred in a redox reaction to other  molecules. Once removed from NADH or FADH , these hig2­energy electrons release some energy, and through an electron transport chain, that energy is harnessed to produce an  H  electrochemical gradient. In chemiosmosis, energy stored in the H  electrochemical  gradient is used to synthesize ATP from ADP and P. The oierall process of electron  transport and ATP synthesis is called oxidative phosphorylation because NADH or  FADH  have been oxidized and ADP has become phosphorylated to make ATP.  2 Approximately 30 to 34 ATP molecules are made via oxidative phosphorylation. Summary: 7.1 Overview of Cellular Respiration  Cells obtain energy via cellular respiration, which involves the breakdown of organic  molecules and the export of waste products.  The breakdown of glucose occurs in four stages: glycolysis, pyruvate breakdown, citric  acid cycle, and oxidative phosphorylation  7.2 1. Outline the three phases of glycolysis and the net products. The first phase (steps 1–3)  involves an energy investment. Two ATP molecules are hydrolyzed, and the phosphates  from those ATP molecules are attached to glucose, which is converted to fructose­1,6­ bisphosphate. The energy investment phase raises the free energy of glucose, thereby  allowing later reactions to be exergonic. The cleavage phase (steps 4–5) breaks this six­ carbon molecule into two molecules of glyceraldehyde­3­phosphate. The energy liberation  phase (steps 6–10) produces four ATP, two NADH, and two molecules of pyruvate.  Because two molecules of ATP are used in the energy investment phase, the net yield is two molecules of ATP. 2. Describe the series of enzymatic reactions that constitute glycolysis. 3. Explain the underlying basis for detecting tumors using positron­emission tomography. Summary: 7.2 Glycolysis  During glycolysis, which occurs in the cytosol, glucose is split into two molecules of  pyruvate, with a net yield of 2 molecules of ATP and 2 of NADH. ATP is made by  substrate­level phosphorylation (Figures 7.2, 7.3).  Cancer cells preferentially carry out glycolysis, which enables the detection of tumors via a procedure called positron­emission tomography (PET) (Figure 7.4). 7.3 1. Describe how pyruvate is broken down and acetyl CoA is made. In eukaryotes, glycolysis  produces pyruvate in the cytosol, which is then transported into the mitochondrion. Once in the  mitochondrial matrix, pyruvate molecules are broken down (oxidized) by an enzyme complex  called pyruvate dehydrogenase (Figure 7.5). A molecule of CO  i2 removed from each pyruvate,  and the remaining acetyl group is attached to an organic molecule called coenzyme A (CoA) to  produce acetyl CoA. (In chemical equations, CoA is depicted as CoA—SH to emphasize how the SH group participates in the chemical reaction.) During this process, two high­energy electrons  are removed from pyruvate and transferred to NAD  and together with H  produce a molecule of  NADH. The acetyl group is attached to CoA via a covalent bond to a sulfur atom. The hydrolysis of this bond releases a large amount of free energy, making it possible for the acetyl group to be  transferred to other organic molecules. As described next, the acetyl group is removed from CoA and enters the citric acid cycle. Summary: 7.3­Breakdown of Pyruvate  Pyruvate is broken down to CO  an2 an acetyl group that becomes attached to CoA.  NADH is made during this process (Figure 7.5). 7.4 1. Discuss the concept of a metabolic cycle.  During a metabolic cycle, particular molecules enter the cycle while others leave. The process is cyclical because it involves a series of organic  molecules that are regenerated with each turn of the cycle. 2. Describe how an acetyl group enters the citric acid cycle and identify the net products of the  cycle.  In the first step of the cycle, the acetyl group (with two carbons) is removed from acetyl  CoA and attached to oxaloacetate (with four carbons) to form citrate (with six carbons), also  called citric acid. Then in a series of several steps, two CO 2molecules are released. As this  occurs, a total of three molecules of NADH, one molecule of FADH , and o2e molecule of  guanine triphosphate (GTP) are made. The GTP, which is made via substrate­level  phosphorylation, is used to make ATP. After a total of eight steps, oxaloacetate is regenerated so  the cycle can begin again, provided acetyl CoA is available. Summary: 7.4 Citric Acid Cycle  During the citric acid cycle, an acetyl group is removed from acetyl CoA and attached to  oxaloacetate to make citrate. In a series of steps, 2 CO 2molecules, 3 NADH, 1 FADH , and  2 1 ATP are made, after which the cycle begins again 7.5 1. Describe how the electron transport chain produces an H electrochemical gradient. some of  + the energy that is released during the movement of electrons is used to pump H  across the inner  mitochondrial membrane, from the matrix and into the intermembrane space. This active  transport establishes a large H  electrochemical gradient, in which the concentration of H  is  + higher outside of the matrix than inside and an excess of positive charge exists outside the  matrix. Movement of electrons generates an  H      electrochemical gradient  (proton­motive force) + 2. Explain how ATP synthase utilizes the H  electrochemical gradient to synthesize ATP.   Lipid bilayer of inner mitochondrial membrane is relatively impermeable to H +  Protons can only pass through ATP synthase  Harnesses free energy to synthesize ATP from ADP 3. Analyze the results of the experiment that showed that ATP synthase is a rotary machine. 7.5 Summary: Oxidative Phosphorylation  Oxidative phosphorylation involves two events: (1) The electron transport chain (ETC)  + oxidizes NADH or FADH  and2generates an H  electrochemical gradient, and (2) this  gradient is used by ATP synthase to make ATP via chemiosmosis (Figures 7.8, 7.9).  Racker and Stoeckenius showed that ATP synthase uses an H gradient by reconstituting  ATP synthase with a light­driven H  pump (Figure 7.10).  ATP synthase is a rotary machine. The rotation is triggered by the passage of H  through  a channel between a c subunit and the asubunit that causes the γ subunit to spin, resulting in three conformational changes in the β subunits that promote ATP synthesis (Figures  7.11, 7.12).  Yoshida and Kinosita demonstrated rotation of the γ subunit by attaching a fluorescently  labeled actin filament and observing its movement during the hydrolysis of ATP (Figure  7.13). 7.6 1. Explain how carbohydrate, protein, and fat metabolism are interconnected.   Besides glucose, other molecules also used for energy: carbohydrates, proteins, fats  Enter into glycolysis or citric acid cycle at different points  Utilizing the same pathways for breakdown increases efficiency  Glycolysis, Pyruvate breakage, and Citric Acid cycle produces intermediate molecules  that are used as precursors in anabolic (synthetic) pathways to make macromolecules Summary: 7.6 Connections Among Carbohydrate, Protein, and Fat Metabolism  Proteins and fats can enter into glycolysis or the citric acid cycle at different points  (Figure 7.14). 7.7 1. Describe how certain microorganisms make ATP using a final electron acceptor of  their electron transport chain that is not oxygen. 2. Explain how muscle and yeast cells use fermentation to synthesize ATP under  anaerobic conditions.  Fermentation is the breakdown of organic molecules without net oxidation Many organisms can only use O  as final electron acceptor, so under anaerobic  2 conditions, they need a different way to produce ATP, like using glycolysis But glycolysis uses up NAD  and makes too much NADH under anaerobic conditions  (dangerous situation) 1. Muscle cells solve problem by reducing pyruvate into lactate 2. Yeast solve problem by making ethanol Fermentation produces far less ATP than oxidative phosphorylation Summary: 7.7 Anaerobic Respiration and Fermentation  Anaerobic respiration occurs in the absence of oxygen. Certain microorganisms carry out  anaerobic respiration in which the final electron acceptor of the ETC is a substance other  than oxygen, such as nitrate (Figure 7.15).  During fermentation, organic molecules are broken down without any net oxidation (that  is, without any net removal of electrons). Examples include lactic acid production in muscle  cells and ethanol production in yeast cells (Figure 7.16). 8.1 1. Write the general equations that represent the process of photosynthesis. 6CO  +  2 12H O + light energy → C H O  + 6O  + 6H O 2 6 12 6 2 2 CO  is reduced 2 H 2 is oxidized Energy from light drives this ENDERGONIC reaction 2. Explain how photosynthesis powers the biosphere. The existence of most species relies  on a key energy cycle that involves the interplay between organic molecules (such as  glucose) and inorganic molecules, namely, O , CO , 2nd H 2 (Figure28.1).  Photoautotrophs make a large proportion of the Earth's organic molecules via  photosynthesis, using light energy, CO , and H O. During this process, they also produce  2 2 O 2 To supply their energy needs, both photoautotrophs and heterotrophs metabolize  organic molecules via cellular respiration. As described in Chapter 7, cellular respiration  generates CO  an2 H O an2 is used to make ATP. The CO  is released2into the  atmosphere and can be reused by photoautotrophs to make more organic molecules such  as glucose. In this way, an energy cycle between photosynthesis and cellular respiration  sustains life on our planet. Photosynthesis uses light, CO  and2H O to 2roduce O  and org2nic molecules. The  organic molecules can be broken down to CO  and H O via cellular respiration to supply  2 2 energy in the form of ATP; O  is r2duced to H O. 2 3. Describe the general structure of chloroplasts.  CHLOROPLAST ANATOMY  Outer and inner membrane separated by intermembrane space  A third membrane, the thylakoid membrane contains pigment molecules  Membrane forms thylakoids  Enclose thylakoid lumen  Granum – stack of thylakoids  Fluid filled region between thylakoid membrane and inner membrane is the stroma 4. Compare and contrast the two phases of photosynthesis: the light reactions and carbon  fixation.  I. Light reactions  Use light energy  Take place in thylakoid membranes  Produce ATP, NADPH and O 2  II. Calvin cycle  Occurs in stroma  Uses ATP and NADPH to incorporate CO  into 2arbohydrate Summary: 8.1 Overview of Photosynthesis  Photosynthesis is the process by which plants, algae, and cyanobacteria capture light  energy that is used to synthesize carbohydrates.  Photosynthesis occurs in two stages: 1. The light reactions of photosynthesis capture light energy to make ATP,  NADPH, and O . T2ese reactions occur at the thylakoid membrane.  2. Carbohydrate synthesis via the Calvin cycle uses ATP and NADPH from the  light reactions and happens in the stroma. 8.2 1. Define the general properties of light. light has properties that are characteristic of particle.  proposed that light is composed of discrete particles called photons—massless particles  traveling in a wavelike pattern and moving at the speed of light (about 300 million m/sec). Each  photon contains a specific amount of energy. Shorter wavelength radiation carries more energy  per unit of time than longer wavelength radiation. 2. Describe how pigments absorb light energy and the types of pigments found in plants and  green algae. Thylakoid membranes of chloroplast contain two distinct complexes of molecules,  PSII and PSI. Photosynthetic pigments (chlorophylls a and b and carotenoids) absorb light  energy in the visible spectrum to drive photosynthesis. LIGHT EXCITES PIGMENT  MOLECULES IN BOTH PSII AND PSI 3. Outline the steps in which photosystem II and I capture light energy and produce O , ATP,  2 and NADPH. I. Light­harvesting complex (or antenna complex). Directly absorbs photons. II. Reaction center P680 →P680*  P680*→P680+  Electron transfers to primary electron acceptor (Pp) and captured Water is oxidized to replace the electron on P680+ 4. Explain the process of cyclic photophosphorylation in which only ATP is made. Cyclic  photophosphorylation (cyclic electron flow)  Electron cycling releases energy to transport H   + into lumen driving ATP synthesis   Produces only ATP  PSI electrons excited, release energy and eventually return to PSI Summary 8.2: Reactions That Harness Light Energy  Light is a form of electromagnetic radiation that travels in waves and is composed of  photons with discrete amounts of energy (Figure 8.4).  Electrons can absorb light energy and be boosted to a higher energy level—an excited  state (Figure 8.5).  Photosynthetic pigments include chlorophylls a and b and carotenoids. These pigments  absorb light energy in the visible spectrum to drive photosynthesis (Figures 8.6, 8.7).  During noncyclic electron flow, electrons from photosystem II follow a pathway along an electron transport chain (ETC) in the thylakoid membrane. This pathway generates an  H  gradient that is used to make ATP. In addition, light energy striking photosystem I (PSI)  boosts electrons to a very high energy level that allows the synthesis of NADPH (Figure  8.8).  During cyclic photophosphorylation, electrons are activated in PSI and flow through the  ETC back to PSI. This cyclic electron route produces an H  gradient that is used to make  ATP (Figure 8.9).  Cytochrome b  i6 chloroplasts and cytochrome b in mitochondria are homologous  proteins involved in electron transport and H pumping (Figure 8.10). 8.3 1. Describe how the light­harvesting complex absorbs light energy and how it is  transferred via resonance energy transfer. 2. Diagram the path of electron flow through photosystem II. 3. Explain how O  2s produced by photosystem II.  In the light­harvesting complex of photosystem II (PSII), pigment molecules absorb light  energy that is transferred to the reaction center via resonance energy transfer.   A high­energy electron from P680* is transferred to a primary electron acceptor. An  electron from water is then used to replenish the electron lost from P680*.  The Z scheme proposes that an electron absorbs light energy twice, at both PSII and PSI,  losing some of that energy as it flows along the ETC in the thylakoid membrane. Summary: 8.3 Molecular Features of Photosystems  In the light­harvesting complex of photosystem II (PSII), pigment molecules absorb light  energy that is transferred to the reaction center via resonance energy transfer. A high­energy electron from P680* is transferred to a primary electron acceptor. An electron from water is  then used to replenish the electron lost from P680* (Figures 8.11, 8.12).  Emerson showed that compared with single light flashes at 680 nm and 700 nm, light  flashes at both wavelengths more than doubled the amount of photosynthesis, a result called  the enhancement effect. This occurred because these wavelengths activate pigments in PSII  and PSI, respectively (Figure 8.13).  The Z scheme proposes that an electron absorbs light energy twice, at both PSII and PSI,  losing some of that energy as it flows along the ETC in the thylakoid membrane (Figure  8.14). 8.4 1. Outline the three phases of the Calvin cycle Carbon Fixation (Phase 1)   During carbon fixation, CO  is in2orporated into RuBP, a five­ carbon sugar. The term fixation means that the carbon has been removed from the atmosphere  and fixed into an organic molecule that is not a gas. More specifically, the product of the reaction is a six­carbon intermediate that immediately splits in half to form two molecules of 3­ phosphoglycerate (3PG). The enzyme that catalyzes this step is named RuBP  carboxylase/oxygenase, or rubisco. It is the most abundant protein in chloroplasts and perhaps  the most abundant protein on Earth! This observation underscores the massive amount of carbon  fixation that happens in the biosphere. Reduction and Carbohydrate Production (Phase 2)   In the second phase, ATP is used to  convert 3PG to 1,3­bisphosphoglycerate (1,3­BPG). Next, electrons from NADPH reduce 1,3­ BPG to glyceraldehyde­3­phosphate (G3P). G3P is a carbohydrate with three carbon atoms. The  key difference between 3PG and G3P is that 3PG has a C—O bond, whereas the analogous  carbon in G3P is a C—H bond (see Figure 8.15). The C—H bond occurs because the G3P  molecule has been reduced by the addition of two electrons from NADPH. Compared with 3PG,  the bonds in G3P store more energy and enable G3P to readily form larger organic molecules  such as glucose.As shown in Figure 8.15, only some of the G3P molecules are used to make  glucose or other carbohydrates. Phase 1 begins with 6 RuBP molecules and 6 CO  molecules.  2 Twelve G3P molecules are made at the end of phase 2, and only two of these G3P molecules are  used in carbohydrate production. As described next, the other 10 G3P molecules are needed to  keep the Calvin cycle turning by regenerating RuBP. Regeneration of RuBP (Phase 3)   In the last phase of the Calvin cycle, a series of enzymatic  steps converts the 10 G3P molecules into 6 RuBP molecules, using 6 molecules of ATP. After  the RuBP molecules are regenerated, they serve as acceptors for CO , the2eby allowing the cycle  to continue. As we have just seen, the Calvin cycle begins by using carbon from an inorganic  source, that is, CO , and ends with organic molecules that will be used by the plant to make other 2 molecules. You may be wondering why CO  molecul2s cannot be directly linked to form these  larger molecules. The answer lies in the number of electrons that orbit carbon atoms. In CO , the2 carbon atom is considered electron poor. Oxygen is a very electronegative atom that  monopolizes the electrons it shares with other atoms. In a covalent bond between carbon and  oxygen, the shared electrons are closer to the oxygen atom.By comparison, in an organic  molecule, the carbon atom is electron rich. During the Calvin cycle, ATP provides energy and  NADPH donates high­energy electrons, so the carbon originally in CO  has been reduced. The  2 Calvin cycle combines less electronegative atoms with carbon atoms so that C—H and C—C  bonds are formed. This allows the eventual synthesis of larger organic molecules, including  glucose, amino acids, and so on. In addition, the covalent bonds within these molecules are  capable of storing large amounts of energy. 2. Explain how Calvin and Benson identified the components of the Calvin cycle. Summary: 8.4­ Synthesizing Carbohydrates via the Calvin Cycle  The Calvin cycle is composed of three phases: carbon fixation, reduction and  carbohydrate production, and regeneration of ribulose bisphosphate (RuBP). In the cycle,  ATP is used as a source of energy, and NADPH is used as a source of high­energy electrons to incorporate CO  2nto carbohydrate (Figure 8.15).  Calvin and Benson determined the steps in the Calvin cycle by isotope­labeling methods  in which the products of the Calvin cycle were separated by chromatography (Figure 8.16). 8.5 1. Explain the concept of photorespiration. 2. Compare and contrast how C  and 4AM plants avoid photorespiration and conserve water. Summary 8.5: Variations in Photosynthesis  C 3plants incorporate CO  on2y into RuBP to make 3PG, a three­carbon molecule (Figure  8.17).  Photorespiration occurs when the level of O  is 2igh and CO  is lo2, which happens  under hot and dry conditions. During this process, some O  is used and CO  is liberated.  2 2 Photorespiration is inefficient because it reverses the incorporation of CO  int2 an organic  molecule.  Some C  plants avoid photorespiration because the CO  is first incorporated, via PEP  4 2 carboxylase, into a four­carbon molecule, which is pumped from mesophyll cells into  bundle­sheath cells. This maintains a high concentration of CO  in th2 bundle­sheath cells,  where the Calvin cycle occurs. The high CO  concentration minimizes photorespiration  2 (Figure 8.18).  CAM plants, a type of C  pl4nt, prevent photorespiration by fixing CO  into a2four­carbon molecule at night and then running the Calvin cycle during the day with their stomata closed to reduce water loss (Figure 8.19). 9.1 1. Describe the two general reasons for cell signaling: responding to environmental changes  and cell­to­cell communication. The first reason is that cells need to respond to a changing  environment. Changes in the environment are a persistent feature of life, and living cells are  continually faced with alterations in temperature and availability of nutrients, water, and light.  A cell may even be exposed to a toxic chemical in its environment. Being able to respond to  change at the cellular level is called a cellular response. A second reason for cell signaling is  the need for cells to communicate with each other—a type of cell communication also  called cell­to­cell communication. 2. Compare and contrast the five ways that cells communicate with each other based on the  distance between cells.  Direct Intercellular Signaling   In a multicellular organism, cells adjacent to each other may  have contacts, called cell junctions, that enable them to pass ions, signaling molecules, and other  materials between the cytosol of one cell and the cytosol of another  Contact­Dependent Signaling   Not all signaling molecules diffuse from one cell to another.  Some molecules are bound to the surface of cells and provide a signal to other cells that make  contact with the surface of that cell (Figure 9.3b). In this case, one cell has a membrane­bound  signaling molecule that is recognized by a receptor on the surface of another cell. This occurs,  for example, when portions of neurons (nerve cells) grow and make contact with other neurons.  This is important for the formation of the proper connections between neurons. Autocrine Signaling   In autocrine signaling, a cell secretes signaling molecules that bind to  receptors on its own cell surface or on neighboring cells of the same cell type, stimulating a  response (Figure 9.3c).  Paracrine Signaling   In paracrine signaling, a specific cell secretes a signaling molecule that  does not affect the cell secreting the signal but instead influences the behavior of target cells in  close proximity (Figure 9.3d). Paracrine signaling is typically of short duration.  Endocrine Signaling   In contrast to the previous mechanisms of cell signaling, endocrine  signaling occurs over relatively long distances (Figure 9.3e). In both animals and plants,  molecules involved in long­distance signaling are called hormones.  3.Outline the three­stage process of cell signaling.  Stage 1: Receptor Activation   In the initial stage, a signaling molecule binds to a receptor in the target cell, causing a conformational change in the receptor that activates its function. In most  cases, the activated receptor initiates a response by causing changes in a series of proteins that  collectively forms a signal transduction pathway, as described next. Stage 2: Signal Transduction   During signal transduction, the initial signal is converted—or  transduced—to a different signal inside the cell. This process is carried out by a group of  proteins that form a signal transduction pathway. These proteins undergo a series of changes  that may result in the production of an intracellular signaling molecule. However, some receptors are intracellular and do not activate a signal transduction pathway. As discussed later, certain  types of intracellular receptors directly cause a cellular response. Stage 3: Cellular Response   Cells respond to signals in several different ways. Figure 9.4 shows three common categories of proteins that are controlled by cell signaling: enzymes, structural  proteins, and transcription factors. Summary: 9.1 General Features of Cell Communication  A signal is an agent that can influence the properties of cells. A signal binds to a receptor to elicit  a cellular response. Cell signaling enables cells to sense and respond to environmental changes and to communicate with each other (Figures 9.1, 9.2). Page 191  Cell­to­cell communication varies in the mechanism and distance that a signal travels. Signals are relayed between cells in five common ways: direct intercellular, contact­dependent, autocrine,  paracrine, and endocrine signaling (Figure 9.3).  Cell communication is usually a three­stage process involving receptor activation, signal  transduction, and a cellular response. A signal transduction pathway is a group of proteins that  convert an initial signal to a different signal inside the cell (Figure 9.4). 9.2 1. Calculate how a signaling molecule, or ligand, binds to its receptor with an affinity  measured as a dissociation constant. 2. Explain how a signaling molecule activates a receptor.  The ability of a cell to respond to a signal depends on whether or not the cell has  a receptor specific to that signal  Most signal receptors are plasma membrane proteins, whose ligands are  large, water­soluble molecules that are too large to cross the plasma  membrane. Three kinds of cell surface receptors: Enzyme­linked receptors  Found in all living species  Extracellular domain binds signal   Intracellular domain becomes functional catalyst  Most are protein kinases G­protein coupled receptors (GPCR)  Found in all eukaryotes, common in animals  7 transmembrane segments  Activated receptor binds to G protein  Releases GDP and binds GTP instead  GTP causes G protein to dissociate: α subunit and β/γ dimer interact with other  proteins in a signaling pathway Ligand­gated ion channels  Plant and animal cells  Ligand binding causes ion channels to open and ions to flow through the  membrane  In animals, these transmit synaptic signals between neurons and muscles or  between two neurons 3. Describe intracellular receptors, using estrogen receptors as an example. Summary: 9.2 Cellular Receptors and Their Activation  A signaling molecule, also called a ligand, binds to a receptor with an affinity that is measured as  a dissociation constant od K  value. The binding of a ligand to a receptor is usually very specific and  alters the conformation of the receptor (Figure 9.5).  Enzyme­linked receptors have some type of catalytic function. Many of them are protein kinases  that phosphorylate proteins (Figure 9.6).  G­protein­coupled receptors (GPCRs) interact with G proteins to initiate a cellular response  (Figure 9.7).  Ligand­gated ion channels are receptors that allow the flow of ions across cellular membranes  (Figure 9.8).  Although most receptors involved in cell signaling are found on the cell surface, some receptors,  such as the estrogen receptor, are intracellular receptors (Figure 9.9). 9.3 1. For signaling molecules that bind to receptor tyrosine kinases or G­protein­coupled  receptors, describe the signal transduction pathways and how those pathways lead to a cellular response. 2. Relate the function of second messengers to signal transduction pathways.  Second messengers relay signals inside cells 1. cAMP  Signal amplification  Binding of signal to one receptor can cause the synthesis of many  cAMP molecules that activate PKA, and each PKA can phosphorylate many proteins 2. Speed  In one experiment a substantial amount of cAMP was made within 20 seconds after addition of signal Ca 2+ Diacylglycerol (DAG) and inositol triphosphate (IP ) 3 3. List examples of second messengers and explain how they exert their effects. Summary: 9.3 Signal Transduction and the Cellular Response  Signaling pathways influence whether or not a cell divides. An example is the pathway that is  stimulated by epidermal growth factor, which binds to a receptor tyrosine kinase (Figure 9.10).  Second messengers, such as cAMP, play a key role in signal transduction pathways, such as  those that occur via GPCRs. These pathways are reversible once the signal is degraded (Figures  9.11,9.12).  An example of a pathway that uses cAMP is found in skeletal muscle cells responding to elevated levels of epinephrine, the “fight­or­flight” hormone. Epinephrine enhances the function of enzymes  that increase glycogen breakdown and inhibits enzymes that cause glycogen synthesis (Figure  9.13).  Second messenger pathways amplify the signal and occur with great speed (Figures 9.14, 9.15). 2+  Diacylglycerol (DAG), inositol trisphosphate3(IP ), and Ca  are other second messengers  involved in signal transduction (Figure 9.16). 9.4 1. Explain how the cellular response to a particular hormone can vary among  different cell types.  The response to a given signaling molecule depends on which cell is responding The variation in response is determined by the set of proteins that each cell  makes (the proteome) 2. Describe how a cell's response to a hormone depends on the types of proteins it  makes.  One hormone causes different effects in different cell types  Differential gene expression – all cells contain the same genome but only  express particular genes  Can effect cellular response in a variety of ways  Receptor may not be expressed  Different receptors for same signal  Different affinities for signal  Signal transduction pathways different Summary: 9.4 Hormonal Signaling in Multicellular Organisms  Hormones such as epinephrine exert different effects throughout the body (Figure 9.17).  The way in which any particular cell type responds to a signaling molecule depends on the set of  proteins it makes. The amounts of these proteins are controlled by differential gene regulation. 9.5  1. Define and describe apoptosis. Apoptosis is the process of programmed cell  death in which the nucleus and cytoskeleton break down and eventually the cell breaks  apart into blebs (Figure 9.18).  Apoptosis occurs via extrinsic or intrinsic pathways. The extrinsic pathway is  stimulated when an extracellular signaling molecule binds to death receptors  (Figure 9.20). 2. Analyze the results of experiments indicating that certain hormones control  apoptosis. 3. Outline the extrinsic pathway of apoptosis. Summary: 9.5 Apoptosis: Programmed Cell Death  Apoptosis is the process of programmed cell death in which the nucleus and cytoskeleton break  down and eventually the cell breaks apart into blebs (Figure 9.18).  Microscopy studies of Kerr, Wyllie, and Currie, in which they studied the effects of hormones on  the adrenal cortex, were instrumental in the identification of apoptosis (Figure 9.19).  Apoptosis occurs via extrinsic or intrinsic pathways. The extrinsic pathway is stimulated when an  extracellular signaling molecule binds to death receptors (Figure 9.20).


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

50 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Janice Dongeun University of Washington

"I used the money I made selling my notes & study guides to pay for spring break in Olympia, Washington...which was Sweet!"

Jim McGreen Ohio University

"Knowing I can count on the Elite Notetaker in my class allows me to focus on what the professor is saying instead of just scribbling notes the whole time and falling behind."


"Their 'Elite Notetakers' are making over $1,200/month in sales by creating high quality content that helps their classmates in a time of need."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.