×
Log in to StudySoup
Get Full Access to Carleton University - BIOL 2201 - Study Guide
Join StudySoup for FREE
Get Full Access to Carleton University - BIOL 2201 - Study Guide

Already have an account? Login here
×
Reset your password

CARLETON UNIVERSITY / Anatomy and Physiology / BIOL 2201 / What are the building blocks of dna found within the nucleus passed do

What are the building blocks of dna found within the nucleus passed do

What are the building blocks of dna found within the nucleus passed do

Description

School: Carleton University
Department: Anatomy and Physiology
Course: Cell Biology & Biochemistry
Professor: Mohsen hooshyar
Term: Fall 2017
Tags: biol2201, Bio, carleton, Biology, and biochemistry
Cost: 50
Name: Biol2201 Study Guide For Midterm One
Description: The following contains all of the relevant material required for midterm one.
Uploaded: 09/30/2017
16 Pages 69 Views 3 Unlocks
Reviews


Study Guide for Midterm 1: 


What is the building blocks of dna found within the nucleus, which is passed down from generation to generation?



• Chapter 1 & 2:  

• Difference Between Eukaryotes and Prokaryotes:  

• Prokaryotic: Unicellular organisms, which does not contain nucleus or membrane bound  organelles (ie. bacteria and archaea)

• They have a high growth rate, rapid adaption (antibiotic resistance) and are the most  abundant organisms on earth. 

• Structures in the prokaryotic Cell:  

• DNA: Genetic material of the cell which is used to make proteins.  

• Plasma Membrane: Protects the cell and allows the important and export of molecules. • Cytoplasm: Fluid and organelles within the cell that protects everything inside. • Ribosomes: Makes the proteins and is found within the cytosol.  


What are the five types of histone proteins?



• Nucleoid: Contains the DNA in a prokaryotic cell.  

• Some prokaryotes will have a cell wall, plasmids (form of circular DNA that can be  passed onto other prokaryotic cells) and flagella/pili.  We also discuss several other topics like What does the constitution says about supreme court?

• Eukaryotic: Multicellular or unicellular organisms (ie. plants and fungi), which all contain a nucleus and a variety membrane bound organelles. 

• What Happens In Each organelle: 

• Nucleus: All of the genetic material within the cell is in the nucleus and is the site for DNA  (in condensed chromosomes) replication and RNA transcription take place in the nucleus. • Has a double membrane with nuclear pores which allow for the exit and entry of  molecules. 

• DNA can also be found in the mitochondria, chloroplasts and ribosomes (during RNA  transcription). RNA can also sometimes be found on the endoplasmic reticulum.  • Mitochondria: The power house of the cell — makes ATP through metabolic processes.  • They contain their own genome and resemble bacterial cells because of their structure,  contains circular DNA and because they reproduce by dividing into two — On its own it  can carry out many functions that the cell carries out (ie. the central dogma).  • Chloroplast: Found only in plants and algae and contains chlorophyll which is the site of  photosynthesis. 


It is the powerhouse of the cell, what is it?



• They contain their own genome, has a double membrane and reproduce by dividing into  two.  Don't forget about the age old question of What is the meaning of common sense?

• Rough Endoplasmic Reticulum: Is the site of protein synthesis.  

• Soft Endoplasmic Reticulum: Further modifications of proteins and the synthesis of lipids. • Golgi: Protein packaging and transport from the endoplasmic reticulum and then transports  them through the facilitation of vesicles to where they need to go.

• Lysosome: Breaks down and digests unwanted materials for recycling.  • Has an acidic environment and hydrolytic environment which is able to break down  molecules.

Bono, 1

• Motor Proteins: Use the energy stored in ATP to carry organelles and proteins  throughout the cytoplasm.

• Peroxisome: Membrane enclosed vesicles which inactivates toxic molecules through the  use of hydrogen peroxide — detoxify the cell. 

• Degrades DNA/RNA!  

• Vesicles: Allow for transportation between the endoplasmic reticulum, golgi, lysosomes  and outside of the cell. 

• Endocytosis: Vesicles bring materials into the cell through the cell membrane.   • Exocytosis: Vesicles bring material out of the cell through the cell membrane (used for communication between cells through hormones and signal molecules). 

• Cytoplasm: Fluid and organelles within the cell that protects everything inside. • Cytosol: Is only the fluid, excluding all membrane bound organelles.  We also discuss several other topics like What is the gram-negatives outer membrane?

• It is where their is “empty space” — different molecules (ie. lipids) which float  around in the space for the organelles. 

• Occupies the largest space in the cell.  

• Ribosomes are present — protein synthesis 

• Facilitates transport of different molecules from one cell to another.  

• Cytoskeleton: Allows for movement, protection and strengthening of the cell.  • There are three types of filaments:  

• Actin — Allows for muscle contraction.  

• Microtubules — Facilitates cell division.  

• Intermediate — Increases Cell Strength.  

• Important Things To Know About Organelles:  

• In eukaryotic cell’s DNA can be found in three areas of the cell (nucleus, mitochondria and  chloroplast). 

• Two places if its a mammal and three places if its a plant.  

• It has been hypothesized that mitochondria and chloroplasts evolved from Pre­eukaryotic  cells (large bacterial cells) that engulfed smaller bacteria, which created an endosymbiotic  relationship where over a period of time the small bacteria became a part of the pre eukaryotic cell — this is known as the endosymbiotic theory.  If you want to learn more check out What is a basic (alkaline) solution?

• Chemical Bonds In The Cell:  

• Chemical Bonds: The formation of two or more atoms to create a molecule.  • Both covalent and non covalent bonds are required to form a macromolecule.  • There are three types of chemical bonds created between molecules, the strength of these  molecules are in order: If you want to learn more check out What is ubaid (6000-3700bc)?

• Covalent: Results from sharing an electron between two or more atoms.  • The number of bonds formed depends on the electrons in the outermost shell (ie. single ­  triple). 

• More bonds = shorter and stronger the molecule will be to break.  If you want to learn more check out What is the derivative of ln of a constant?

• In molecules where you don't want them to break down easily (ie. DNA and structural  support). 

Bono, 2

• Can have polar covalent bonds — Electrons are shared unequally between atoms— one molecule is more positive than the other due to uneven sharing of electrons and the  strength of their attraction.

• Ionic: Results from the gain or loss of an electron — formation of ions.  • In molecules where you want them to break down easily.  

• Cations — atom loses an electron — positively charged.  

• Anions — atoms gains an electron — negatively charged.  

• Hydrogen: Hydrogen bonds are not specific to water — it is the bond of hydrogen to  different atoms — normally the hydrogen is positive and the other molecule is negative. • Positively charged hydrogen comes close to negatively charged oxygen to form a water  molecule. 

• Depending on the atom bonding to hydrogen will determine if the molecule is:  • Hydrophilic — Charged/polar molecules which do dissolve in water — readily attract  water.  (ie. DNA, RNA). 

• Hydrophobic — Uncharged/non polar molecules which do not dissolve in water — form few hydrogen bonds — readily repel water. 

• Chemical Bonds Found In The Cell:  

• Sugars, fatty acids, proteins and nucleic acids are made up of covalent bonds — this is  because covalent bonds are the strongest type of bond and the four monomers are essential  for life so it is important that they do not break easily. 

• Ionic and hydrogen bonds are used in structures within the cell that need to be broken or for  further strengthening (ie. hydrogen bonds between nucleotides on DNA). 

• Subunits and Bonds of Polymers:  

• Sugars:  

• Glycosidic Bonds: Covalent bonds which like monosaccharides to form larger  carbohydrates — created by a condensation reaction. 

• Monosachrides: Simples sugars (one monomer of sugar).  

• Polysaccharides: Multiple monosachrides joined by glycosidic bonds.  • Fatty Acids:  

• Composed of a hydrophilic carboxyl group, which acts as an acid and is chemically  reactive and a hydrophobic carbon tail which is not chemically reactive — making it  ampipithatic — molecules with hydrophobic and hydrophilic regions. 

• Unsaturated Fatty Acids: If there are double bonds in the tail — prevents hydrogen bonds from packing together. 

• Saturated Fatty Acid: If there are no double bonds in the tail and contains the maximum  number of hydrogen bonds. 

• Phospholipids: A form of lipids which contains two hydrophobic fatty acid tails and a  hydrophilic head which contains phosphate, a polar group and glycerol. 

• Phospholipids make up the Phospholipid Bilayer, which enclose all cells and surround  their internal organelles. 

Bono, 3

• Their hydrophobic tails face the cytoplasm and their hydrophilic heads come in contact  with the water — the two layers combine tail to tail to form the lipid bilayer in cells.  • This ensures that water does not move throughout the cell.  

• The nucleus and mitochondria would have two bilayers because of their double  membrane.

• Amino Acids: The building blocks for proteins.  

• They have a variety of bonds available (ionic/covalent) because of the uniqueness and  complexity of proteins. 

• There are 20 amino acids, each with a similar structure:  

• An amino group  

• A carboxyl group 

• A side chain — changes between different amino acids and gives the proteins its different  properties and how it is shaped (ie. charged, uncharged, polar and nonpolar). • Nonpolar — hydrophobic, polar — hydrophilic. 

• Nucleotides: 

• The building blocks for DNA and RNA.  

• Nucleosides: Made of a nitrogen containing ring (a base), linked to a five carbon sugar and  either DNA or RNA.

• Nucleotides: Nucleosides + a phosphate group. 

• Need the phosphate group in DNA and RNA to create the phosphate sugar backbone  through the formation of phosphodiester bonds (covalent — strong bond) — caused by a  condensation reaction from adjacent nucleotides. 

• DNA lacks an extra oxygen on the pentose sugar, whereas RNA contains a hydroxyl.  • Primidine: Cytosine, thymine and uracil — 6 ring structure.  

• Purine: Adenine and Guanine — 5 ring structure.  

• Guanine/Cytosine — three hydrogen bonds.  

• Adenine/Thymine — two hydrogen bonds.  

• Purines and Primidines are attached by week hydrogen bonds because the double helix  needs to opened during replication. 

• Hydrolysis and Condensation Reactions: 

• Condensation Reaction: A water molecule is expelled producing a glycosidic bond  between two monomers, making a polymer. 

• Hydrolysis Reaction: Breaks the glycosidic bond between a polymer through the addition  of a water molecule and producing two monomers.

Chapter 4: Proteins: 

Bono, 4

• Protein Structure:  

• Primary Structure: The sequence of amino acids forming a polypeptide chain through  adjacent peptide bonds . 

• Secondary Structure: Two folds in this structure:  

• Alpha helix: Stabilized by hydrogen bonds between nearby amino and carboxyl group. • Side chains are not involved.  

• Formed between every four amino acids.  

• Coiled Coil Structures: More then one alpha helix interact with one another within a  proteins secondary structure.  

• Beta Sheet: Stabilized by hydrogen bonds between adjacent amino acids that may not be  nearby. 

• Side chains are not involved — it is created fom amino and carboxyl group • Can have parallel and antiparallel sheets — depending on the direction of each sheet.  • Unstructured Regions: Regions of the protein which do not form a secondary structure  and do not interact with other amino acids.

• Tertiary Structure: Coiled, alpha helices and beta sheets fold in respect to one another.  • Quaternary Structure: Combination of various polypeptide chains.  

• Amino Acid Sequence, Polypeptide Chains:  

• Need to know properties of each amino acid: 

•  Proteins are composed of the 20 different amino acids and use the genetic code to relay  information from nucleotides to proteins. 

• Codon: Each amino acid is coded by 3 varying sequences of nucleotides.  • Reading Frame: The position chosen to begin the sequence when reading a chain of codons. • Get different readings depending on where you begin reading 

• Peptide bond: The covalent bond between two amino acids which creates the backbone of  the protein — remains the same, side chains change. 

• Peptides are formed by condensation reactions of two amino acids — removal of water.  • Polypeptides: A chain of amino acids resulting from peptide bonds. 

• The structure always has a head which is the amino group (N­terminus — 5’) and a  carboxyl group (C­terminus — 3’) at the end.

• Protein Folding/Confirmation:  

• Protein Folding:  Polar and nonpolar side chains play a crucial role in protein folding because  of their associations with hydrogen. 

• Polar side chains are on the outside interacting with hydrogen bonds and the non polar side  chains or on the inside interactings with other non polar side chains in the protein.  • Structure = function: Misfolded Proteins (Prion) are unable to perform the function they  were designed to do and can cause other proteins around them to misfold and become prions.

Bono, 5

• Denaturation: Protein degeneration overtime — can also be caused by harsh temperatures, chemicals and other environmental factors that damage the bonds between amino acids,  thereby destroying the structure of the protein. 

• Chaperons: Facilitate proteins folding into the correct formation. 

• Protein family, Domains and Subunits:  

• Protein Domains: Segment of proteins which can independently fold into stable structures.  • Domains of the proteins have separate, specific functions and can thrive independently  without the rest of the polypeptide. 

• Binding Domains: Domains where different molecules (ie. proteins/chemicals) can bind. • Protein Families: Different proteins over the course of evolution divided into two similar  proteins (think convergent evolution). 

• Carry out similar functions and have similar sequences.  

• Protein Subunits: Proteins that help with folding through binding to each other.  • Dimer: Two proteins binding to each other.  

• Homodimer: if the two proteins are the same.  

• Heterodimer: If the two proteins are different:  

• Tetramer: Three or more proteins binding to each other.  

• Disulphide Bonds:  

• A covalent bond which forms in some proteins.  

• Does not change the structure of the protein but gives further stability — For proteins which  are being recreated out of the cell. 

• Oxidation of sulphur hydroxide produces a disulfide bond.  

• This normally occurs in the ER or other environments which promote oxidations — not in  the cytoplasm.

• Enzymes, Ligands and Substrates:  

• Proteins which act as chemical catalysts to speed up chemical reactions.  • Specific to a substrate and function — specific enzyme will only bind to one type of  molecule. 

• Speed up chemical reactions by lowering the activation energy of otherwise non spontaneous reactions. 

• Enzyme and substrate bind together 

• Transition State: Change in conformation (reaction) which occurs at the active site —  produces a water molecule which will be used. 

• Active Site: The site on the enzyme were the reaction between enzyme and substrate  takes place.

• Ligand: Form weak interactions (noncovalent) with proteins at the binding site.  • Number of binding sites = the strength of the interactions. 

• Substrate: A molecule on which an enzyme acts.  

• Enzyme Functions:  

Bono, 6

• Antibodies:  

• Antibodies: Proteins that are produced in the immune system in response to foreign  molecules. 

• They recognize and target the foreign molecule with an antigen, which allows the antibody  to bind to it and destroy it. 

• Need to know the structure of an antibody:  

• Different regions, y shape, two light chains (outside), two heavy chains (inside), two  variable  L domains, two variable H domains and two antigen binding site which allows  it to recognize specific molecules and attack them. 

• Disulphide bonds to make them stable in the cytoplasm. 

• Feedback Inhibition/Positive & Negative Regulation/Allosteric Enzymes:  • Both negative and positive regulation control the rate of enzyme activity.  • Feedback Inhibition:A form of negative regulation.  

• Products of enzymes can bind to enzymes and inhibit them from performing further  reactions when their is an abundance in the cell. 

• The final product inhibits the production of more.  

• Positive Regulation: The final product triggers the production of more product.  • An example of this is during cell production.  

• Allosteric Enzymes: Confirmation changes that regulate the activity of the protein/enzyme.  • Allosteric because they can adapt to different conformations and activities. • Some enzymes have two binding sites: 

• Active Sites: Which allows for substrate binding.  

• Regulatory Site: Where another molecule can bind which changes the conformation and  structure of the enzyme. 

• When this occurs the active site is no longer available.  

• Note that proteins also have regulatory sites. 

• Protein Modification/Regulation: 

• Protein Modification:  

• Protein methylation and acetylation on histones is involved in gene expression.  • GTP Binding Proteins: Molecule of GTP will bind to a specific protein which turns it on  and creates an active protein.

• GTP is hydrolyzed through the loss of a phosphate to GDP — its inactive form.  • High binding between GTP and proteins, low binding between GDP and proteins which  causes GDP to be released from the protein after activation. 

• Motor Proteins: Binds to ATP, causes hydrolysis to allow movement of the protein.  • ATP is hydrolyzed to ADP and released from the active protein. 

• Each time that ATP is added the protein is able to move a bit.  

• Example: Movement of vesicles along microtubules.   

Bono, 7

• Protein Degradation: Destroying proteins that are no longer needed (ie. in excess).  • Proteolysis: Process of breaking down the protein to amino acids.  

• Polyubiquitin Chain: Marks the protein for degradation. 

• Proteases: Enzymes which facilitate degradation of proteins by cutting the peptide  bonds. 

• Proteases are a part of the proteosome.  

• Proteosome — The structure that involves proteases and other proteins.  • Steps of Degradation: Protein is marked with ubiquitin chain, enters the active site of the  proteosome, is linearized, ubiquitin is recycled for further usage, linear protein enters the  active site of protease where it is broken down into amino acids which are recycled for  further usage. 

• Why Does This Happen: Protein is no longer required, damaged proteins or misfolded  proteins. 

• Protein Modification: Modify proteins by adding different functional groups which can  change the activity of the proteins (ie. Kinase).

• Phosphorylation: Addition of a phosphate group to proteins by the enzyme kinase.  • Kinase extract the phosphate group from ATP and add them to different proteins —  causing on or off proteins. 

• Main proteins phosphorylated: Serine, Tyrosine and Threonine 

• Dephosphorylation: Is the reverse reaction carried out by phosphatases — the removal of  a phosphate group.

Chapter 5: Genome 

• DNA Structure/Nucleotide Binding/Purine and Primide: 

• Structure of DNA:  

• Phosphodiester helix’s are antiparallel to one another — with one strand being 3’ to 5’ and  vise versa — Position of 3’to 5 of DNA is very important!

• Guanine and cytosine form three bonds//Adenine and thymine form two bonds on DNA.  • Phosphodiester bonds are covalent — bonds between nucleotides are hydrogen bonds.  • Nucleotides bond purine to primidine on the DNA helix. 

• Genome/Chromosome: 

• Genome: Building blocks of DNA found within the nucleus, which is passed down from  generation to generation. 

• Allows for the production of various proteins.  

• All of the genes that an individual has forms the genome. 

• Chromosome: 

• DNA is highly packaged in the nucleus in the form of chromosomes in the nucleus of the  cell. 

• Different cells have different genome sizes (ie. plants have a larger genome than animals).  • Different cells have different protein expressions within their DNA.  

• Larger genome size =/= complex organism.  

• Gene: Section of DNA which codes for a protein.  

Bono, 8

• Section of DNA that is transcribed into RNA — which can be transcribed into a protein.  • Large parts of the human genome does not code for proteins — regulates gene expression,  binding sites for protein and RNA.

• DNA Packaging (Nucleosome, Nucleolus, chromatin, DNA accessibility): • DNA is packaged into chromosomes through:  

• Histones: Specific proteins that DNA binds to to help facilitate packaging in the nucleus. • Histone Octomer (8 histones) + DNA = nculeosome.  

• There are five types of histone proteins:  

• H12A, H2B, H3, H4 — two of each surround the DNA in the nucleosome.  • H2A and H2B have two tails.  

• H3 and H4 have one tail.  

• H1: Binds different nucleosomes together.  

• Chromatin: Mix between DNA and proteins — One unit of chromatin is one  nucleosome. 

• Prokaryotic cells do not have histones — specific to eukaryotic cells.  

• Nucleolus: Key region in the nucleus where all ribosomal RNA’s clusters together.  • Euchromatin: Lightly packed DNA which results in high gene expression — higher  acetylation. 

• Heterochromatin: Tightly packed DNA which results in low gene expression — higher  methylation. 

• Chromatin Remodelling/Histone Modifying Enzyme:  

• Chromatin Remodelling: Remodel the structure of chromatin.  

• Proteins that change the structure through the removal of histones from DNA, changing the conformation of histones, exct. — This causes more or less access to the specific region of  DNA. 

• Histone modification:  

• Either may be used throughout the cell cycle.  

• Both occur on the H2B tail of the nucleosome on the N or C terminus.  

• Acetylation: Enhances gene expression in the specific region.  

• Methylation: Inhibits gene expression in the specific region.  

• Karotype:  

• An ordered display of the full set of 46 human chromosomes.  

• If parts of a chromosome are lost or switched between chromosomes these changes can be  detected. 

• Analyze karotypes to detect chromosomal abnormalities that are associated with inherited  defects. 

Bono, 9

Chapter 6: DNA Replication 

• Leading/Lagging Strand:  

• DNA replication occurs at the same time on both strands 5’­3’, however the direct between  strands is different.

• Leading Strand: Does not contain okazaki fragments and allows for continuous replication  from DNA polymerase without interruption — faster compares to lagging strand.  • Leading strand is normally 3’ ­5’.  

• Lagging Strand: Contains okazaki fragments with multiple RNA primers — discontinuous  replication.

•  Lagging strand is normally 5’­3’ — synthesization would be 3’­5’ if continuous which  DNA polymerase cannot do. This is why Okazaki fragments need to be used to create a 5’  start. 

• Replication & Machinery:  

• Helicase unwinds the DNA double helix.  

• Primase adds RNA primers to allow for the start of DNA synthesis — this allows DNA  polymerase to attach and add its corresponding base pairs. 

• DNA polymerase attaches to the strand from the RNA primer and starts synthesizing the  corresponding nucleotides to the new strand. 

• DNA polymerase must always work 5’ ­ 3’ — therefore it will bind the the 3’ of the  template strand and synthesis the new strand 5’­3’. 

• On the lagging strand of DNA okazaki fragments (Short segments of RNA primer and  DNA) are added by to allow for replication from 5’­3’ by DNA polymerase.  • Okazaki fragments are joined together on the lagging strand by Ligase.  

• DNA Polymerase/Primase/Other Proteins Involved in DNA Replication:  • DNA Polymerase: 

• DNA polymerase is able to add corresponding nucleotides through the energy generated  from hydrolysis of each dNTP — this is why DNA polymerase is only able to move 5’­3’.  • The incoming nucleotide adds a phosphate on the 3’  end through interactions with  hydroxyl to add to the phosphate sugar backbone — pyrophosphate is released as a  byproduct.

• DNA polymerase has a proof reading mechanism to ensure that their are no mistakes in  base pairing between strands. 

• Primase:  

• Primase adds RNA primers and is an example of an RNA polymerase.  • RNA polymerase does not have any proofreading mechanisms.  

• At the end of DNA replication, the RNA primer is removed by DNA repair Polymerase. • DNA Topoisomerase: Relieves tension in the unwound DNA by working ahead of DNA  replication. 

• Releases tension by cutting parts of the strand that may cause tension. 

Bono, 10

• Single Strand Binding Proteins: Proteins which bind to the single strands to prevent  hydrogen bonds from forming between nucleotides or other binding of the DNA.  • Sliding Clamp: Hold polymerase to allow for faster DNA replication.  

• Telomere/Telomerase:  

• At the end of replication, there are parts of the DNA on the lagging strand that can not be  added because of its direction and usage of okazaki fragments. 

• The last RNA primer which is removed cannot be replaced — think about this as if you were  trying to paint a floor. 

• Telomeres: Structures at the end of DNA which are long repetitive sequences which ensure  that the DNA strand does not get shorter and therefore lose important proteins.  • Telomerase: An enzyme which extends the lagging strand by adding telomeres where the  final RNA primer would be located. 

• Connected to aging — enzyme depletes overtime which results in shortening of DNA as  we age. 

• In cancer cells telomerase is highly active and therefore the lagging strand does not get  shorter.

• Thymine Dimer/Deamination/Depuration: 

• Thymine Dimer: Caused by UV radiation — Two thymines next to one another become  covalently bound. This blocks helices form unwinding DNA during replication and can cause DNA to become silenced or fragmented.

• Deamination: Cytosine is changed to Uracil — this induces a mutation if it is not repaired  because Adenine pairs with Uracil rather than Cytosine and Guanine which is supposed to  be there. 

• Depuration: Absence of one purines on a strand — results in the change of the reading  frame and therefore a change in the gene.

• DNA Repair:  

• Repair Mechanism:  

• The cell must recognize that their is damage to the DNA at a specific point.  • Repair proteins remove damage or mismatched nucleotide and add the correct nucleotide —  known as mismatch repair.

• Single Nucleotide Repair: 

•  Nucleases removes damaged/mistake DNA.  

• Repair polymerase adds correct nucleotide sequence, matching it to the bottom strand.  • Any gaps are filled by DNA ligase.  

• A methyl group is added to distinguish the new strand from the old strand during repair.  • DNA Double­Stranded Break:  

• Non­homologous End Joining: Re­joins the broken ends — More error prone and can  result in mutation. 

• Damaged ends are removed by nuclease and joined by ligase.  

Bono, 11

• Homologous Recombination: Uses the template strand to rejoin the break —Error free  repair. 

• Nuclease digests 5’ end of broken strands. Opens template strand and DNA polymerase  adds new nucleotides based on the template strand. 

• The broken strand is released and used to replicate the other strand of the DNA molecule. • Ligase fills in gaps in both strands.  

Chapter 7: Transcription and Translation 

• RNA Structure/Types of RNA & Function:  

• RNA Structure: 

• RNA is a nucleotide with a ribose sugar instead of a deoxyribose. 

• Uracil is used in RNA instead of thymine — it is attracted to adenine.  

• Single stranded compared to DNA’s double helix, this is important because it can have  different structures and can change the binding sites that it has for various functions.  • Base pairing in RNA: Yes, but the attractions are more structural rather than permanent.  • Different attractions between base pairs within the RNA strand leads to the different  structures and different functions. 

• Types of RNA: 

• mRNA: Encodes for proteins.  

• tRNA: Shuttles amino acids.  

• rRNA: Make up ribosome structures.  

• Can perform various functions depending on molecules nearby.  

• miRNA: Gene expression. 

• Prokaryote Transcription:  

• Two subunits — polymerase and sigma factor.  

• The sigma factor helps find the promoter region — subunit of RNA polymerase.  • Sigma factors have a high affinity to the promoter region which allows RNA polymerase to  bind onto the DNA helix and begin transcription. 

• The sigma factor is released and RNA synthesis continues.  

• When RNA polymerase reaches the termination region, binding becomes weaker and the  polymerase and RNA strand are released.

• Transcription In Eukaryotes:  

• Initiation:  

• Transcription Factors: Promotes RNA polymerase to bind onto the DNA helix from  affinity with the promoter. 

• TATA Box: Promoter region which has a high affinity to the transcription factors.  • Sequence is reach in thymine and adenine.  

• TATA box is recognized by transcription factors.  

• TATA­binding protein (TBP) binds to the TATA box on the template strand and  promotes TFIIB to bind. 

Bono, 12

• Recruits RNA polymerase and other transcription factors: 

• TFIIH: Unwinds DNA and phosphorylates polymerase which begins transcription.  • Transcription can not begin until TFIIH has phosphorylated polymerase and  unwounded the DNA. 

• RNA polymerase transcribes the mRNA from the template strand until it reaches the  termination region where it gets dephosphrylated. 

• RNA can not begin another transcription unless it is dephosphrylated — cannot bind and form the complex with transcription factors.

• RNA Polymerase In Eukaryotes: 

• RNA Polymerase 1: Production of rRNA. 

• RNA Polymerase 2: Proteins, miRNA and noncoding RNA’s.  

• RNA Polymerase 3: tRNA and other small rRNA molecules.  

• Eukaryotic/Prokaryotic Transcription:  

• RNA Polymerase:  

• Eukaryotes have three types of RNA polymerase, Prokaryotes only have one.  • Three types give different types of RNA (ie. mRNA, rRNA, exct) 

• Transcription Factors:  

• Absent in prokaryotic cells.  

• In eukaryotic cells transcription factors are present to help facilitate the different stages of  transcription (ie. initiation and termination). 

• Regulatory DNA Sequences:  

• Absent or short regulatory DNA sequences (aside from promoter and termination regions).  • Numerous and complex DNA sequences in eukaryotes.  

• ie. introns, exons, information about chromatin structuring.  

• Nucleosome Structure:  

• Chromatin remodelling is exclusive in eukaryotic.  

• Can change the structure depending on the expression required for that gene —  methylation and acetylation. 

• Chromatin remodelling is not present in prokaryotes.  

• mRNA Processing:  

• mRNA Processing:  

• Not all molecules need to be exported from the nucleus and therefore further processed.  mRNA processing is only required for RNA that needs to be exported from the nucleus into  the cytoplasm because of the toxicity of the environment. 

• Three Modifications:  

• Note: Capping and polyadenylation occurs during transcription, splicing occurs after.  • Capping: Addition of a guanine bearing a methyl to the 5’ end.  

• Polyadenylation: Addition of a Poly­Adenine­tail to the 3’ end.  

• Occurs at the end of transcription.  

• Allow for stability, transport, and recognition for ribosomes during translation.  Bono, 13

• Splicing: Removal of introns and the joining of exons.  

• Mainly in complex eukaryotic systems. 

• Intron and Exons are found on DNA and RNA.  

• Pre­mRNA: RNA that includes introns and axons before splicing.  

• Introns: Non­coding DNA sequences — transcribed but not translated.  • Exons: Expressed DNA sequences — transcribed and translated.  

• RNA Splicing: Removal of introns and connection exons to produce functional mRNA.  • Sequences in pre­mRNA signal introns.  

• snRNA (small nuclear RNA) and proteins make up of snRPS form the splicesome.  • SnRPS identify intron and exon regions.  

• Process of Splicing: 

• snRPS bind to both ends of the exon bringing them closer together — lariant branch  and 5’ end. 

• Recruites other snRPS and assembles the splicesome.  

• Spliecsome allows for the removal of introns and attach exons together.  • Benefits of Introns/Exons:  

• Can translate more than one protein per RNA based on what is being treated as introns  and exons. 

• mRNA Export:  

• Different proteins recognize different regions of the mRNA, to help facilitate transportation  from the nucleus to the cytoplasm. 

• Cap binding protein which binds to the guanine cap at the 5’ end.  

• Exon junction complex which recognizes the splicing of the mRNA.  

• Poly­A binding protein binds to the Poly­adenine tail at the 3’ end.  

• Note: mRNA is not the only type of RNA that transports the nucleus (ie. rRNA) — they have  different processes than mRNA because their production and processing is different. • Untranslated regions: Start and stop sites.  

• Regions on the 3’ Untranslated region dictate the lifetime of the strand and when it needs  to be degraded. 

• Regions on the 5’ untranslated region will be involved in translation. 

• Translation Machinery & Function:  

• Components of Translation:  

• mRNA: Acts as the template strand of DNA.  

• rRNA: Help facilitate translation through perforning functions similar to proteins (ie.  catalytic activity). 

• Translation Initiation Factors: Factors which help facilitate the binding of ribosomal  subunits for transcription to begin. 

• Only involved in the first step of translation. 

• tRNA: Recognizes and attaches codons to the corresponding amino acid through their  anticodon. 

Bono, 14

• The anticodon of a tRNA recognizes the codon in the mRNA sequence and hydrogen  bonds to it and adds the corresponding amino acid to the polypeptide chain within the  ribosome. 

• The direction of the codon is opposite of the anticodon — 5’ and 3’ is extremely  important. 

• More codons than amino acids, 20 tRNA synthetase and less tRNA.  

• Wobble pair: Many amino acids differ in their last nucleotide, tRNA’s have a tolerance  for mistake through the non­ambiguity of the third nucleotide. 

• tRNA Synthetase: Carries amino acids and adds it to the tRNA molecule when it has  correctly connected to the codon. 

• Forms a covalent bond between the amino acid and the tRNA — requires the release of  two phosphate group (high energy bond — ATP­AMP).  

• When this bond is broken it can provide energy for translation.  

• Ribosome:  

• Contains ribosomal proteins and ribosomal RNA’s.  

• Large and small subunit and ribozymes.  

• The small subunit binds to the mRNA strand and then the large subunit binds to it.  • Ribozymes: RNA molecules that have catalytic activity — they function as enzymes but  are NOT proteins, they are RNA molecules. 

• Ribosomal Subunit: Contains both the large and small subunit on the RNA strand.  • Three sites on the subunit:  

• A site: The entry sire — tRNA enters this site matching its anticodon to codon and  tRNA synthetase adds the corresponding amino acid. 

• P site: Formation of the peptide bond as tRNA donates the amino acid to the growing  peptide chain within this site — carried out by ribosomal RNA. 

• E site: tRNA is ejected.  

• Translation Process In Eukaryotics:  

• Initiation:  

• AUG is the start codon.  

• Initiator tRNA (Methyl), transcription initiation factors and small ribosomal subunit bind to one another. 

• Initiator tRNA is the only tRNA which can bind to the small subunit without an  anticodon — note that it attaches to the p site of the small ribosomal RNA.   • Once connected, the subunit scans for the start codon along the RNA sequence, when  found the transcription initiation factor is released and the large ribosomal subunit attaches  and elongation can begin. 

• Elongation:  

• New tRNA enters the A site, hydrogen bonding to the corresponding codon from its  anticodon with the amino acid. 

• There is a covalent bond between the adjacent amino acids.  

• tRNA moves to p site and facilitates the peptide bond — which is formed by ribosomal  RNA. 

Bono, 15

• Once in the e site it is rejected and the process continues.  

• Large ribosomal subunit moves first, then the small ribosomal subunit which moves the  tRNA. 

• Termination: 

• When the ribosomes reach a stop codon in the A site, no tRNA’s are able to bind and a  release factor is added to the subunit. 

• Release Factor: It is a protein that recognizes the stop codon and binds to it.  • Instead of adding a new amino acid it adds a water molecule which results in hydrolysis adding the final OH group at the c­terminus of the peptide chain. 

• Results in no more amino acids being accepted and elongation is over.  

• Ribosomal assembly disassociates from the mRNA.  

• Note: Can have multiple ribosomes working at the same time translating mRNA.  

• Prokaryotic Translation:  

• Differences:  

• Three phosphate groups are added to the 5’ end instead of guanine capping.  • Ribosomal binding sites on the RNA allow for ribosomes to recognize and bind to —  allows for multiple protein synthesis. 

• Multiple proteins from the same mRNA molecule — polysistronic mRNA.  • In eukaryotes one mRNA sequence codes for one protein. 

Bono, 16

Page Expired
5off
It looks like your free minutes have expired! Lucky for you we have all the content you need, just sign up here