Limited time offer 20% OFF StudySoup Subscription details

UA - BSC 450 - Study Guide - Final

Created by: Ashley Bartolomeo Elite Notetaker

UA - BSC 450 - Study Guide - Final

0 5 3 25 Reviews
This preview shows pages 1 - 3 of a 11 page document. to view the rest of the content
background image Study Guide for Chapter 13: Bioenergetics and Biochemical Reaction types
– BSC 450/550
1. Solve problems using equations describing free energy, equilibrium  constants and Q. Bioenergetics and Thermodynamics Bioenergetics is the quantitative study of energy transductions – change of one form of energy 
into another
The first law of the principle of energy is: o For any physical or chemical change, the total amount of energy in the universe remains  constants; energy may change form but it cannot be created nor destroyed The second law of thermodynamics: o The universe tends toward increasing disorder Thermodynamic quantities Gibbs free energy (G) – expresses the amount of energy capable of doing work during a reaction 
at constant temperature and pressure.  When a reaction proceeds with the release of free energy, 
the free­energy change, 
G, has a negative value and the reaction is said to be exergonic.  In  endergonic reactions, the system gains free energy and  G is positive Enthalpy (H) – the heat content of the reacting system.  It reflects the number and kinds of 
chemical bonds in the reactants and products.  When a chemical reaction releases heat it is said to
be exothermic; the heat content of the products is less than that of the reactants and 
H has a  negative value.  Reacting systems that take up heat from their surroundings are endothermic and 
have a positive 
H Entropy (S) – is a quantitative expression for the randomness or disorder in a system.  When the 
products of a reaction are less complex and more disordered than the reactants, the reaction is 
said to proceed with a gain in entropy
  G =  H ­ T S Standard Free­Energy Change is Directly Related to the Equilibrium Constant At the equilibrium concentration of reactants and products, the rates of the forward and reverse 
reactions are exactly equal and no further net charge occurs in the system. 
K eq  = [C] c [D] d  / [A] a [B] b When a reacting system is not at equilibrium, the tendency to move toward equilibrium represents
a driving force.
Under standard conditions, when reactants are products are initially present at 1 M concentrations
the force driving the system toward equilibrium is defined as the standard free energy change, 
G Physical constants based on this biochemical standard state are called standard transformed 
constants, 
G ’, also known as standard free­energy changes   G ’ = ­RTlnK’ eq  – the standard free­energy change of a chemical reaction is simply an  alternative mathematical way of expressing its equilibrium constant If K’eq of a reaction is greater than 1.0, its  G ’ is negative.  If K’eq is less than 1.0 its  G ’ is  positive Small changes in  G ’ respond to large changes in K’eq
background image Actual Free­Energy Changes Depend on Reactant and Product Concentrations   G – actual free energy change   G ’ – standard free­energy change The standard free energy change tells us in which direction and how far a given reaction must go 
to reach equilibrium when the initial concentration of each component is 1.0 M
The actual free energy change is a function of reactant and product concentrations and of the 
temperature prevailing during the reaction
  G of any reaction proceeding spontaneously toward its equilibrium is always negative the free energy change for a reaction is independent of the pathway by which the reaction occurs 2. Understand the structure of ATP and where the free energy of  hydrolysis comes from in chemical terms. a. Heterotrophic cells obtain free energy in a chemical form by the  catabolism of nutrient molecules and they use that energy to make ATP
from ADP and Pi
b. ATP donates some of its chemical energy to endergonic processes such as the synthesis of metabolic intermediates and macromolecules c. There is a large, negative, standard free energy of hydrolysis of ATP
d. The hydrolytic cleavage of the terminal phosphoric acid anhydride 
bond in ATP sparates one of the three negatively charged phosphates 
and thus relieves some of the electrostatic repulsion in ATP
e. The Pi released is stabilized by the formation of several resonance  forms not possible in ATP f. Free energy change is -30.5 kJ/mol
g. The actual free energy of hydrolysis of ATP under intracellular 
conditions is often called its phosphorylation potential h. 3. Explain the general chemical reasons that ATP is the energy  currency of the cell. a. ATP is the chemical link between catabolism and anabolism
b. The exergonic conversion of ATP to ADP and P is coupled to many 
endergonic reactions and processes c. Direct hydrolysis of ATP is the source of energy in some processes  driven by conformational changed d. It is the transfer of phosphoryl, pyrophosphoryl or adenylyl group from  ATP to a substrate that couples the energy of ATP breakdown to 
endergonic transformations 
e. ATP provides energy for synthesis of informational macromolecules,  and the transport of molecules and ions across membranes against 
concentration gradients
f. ATP has high phosphoryl group transfer potential 4. Understand and be able to explain the reasons why phosphoesters  (Phosphoenolpyruvate) and thioesters (Acetyl CoA) can be used as 
energy currency similar to ATP.
a. Phosphoenolpyruvate contains a phosphate ester bond that undergoes  hydrolysis to yield the enol form of pyruvate
background image b. PEP has only one form (enol) and the product (pyruvate) has two  possible forms c. The product is stabilized relative to the reactant
d. This is the greatest contributing factor to the high standard free energy
of hydrolysis of phosphoenolpyruvate  G ’ = ­61.9 kJ/mol e. Thioesters, in which a sulfur atom replaces the usualy oxygen in the ester bond, also has  large, negative standard free energies of hydrolysis f. Acetyl­CoA is one of many thioesters important in metabolism
g. The acyl group is activated by transacylation, condensation or oxidation­reduction 
reactions h. Thioesters have greater free energy than oxygen esters
i.
5. Be able to recognize the mechanisms for Aldol and Claisen  condensation, isomerization, group transfer and NAD 
oxidation/reduction reactions. Drawing these out to follow the 
electrons will be helpful for full understanding of these processes.
a. Aldol condensation – common route to the formation of a C-C bond
b. Claisen condensation – the carbanion is stabilized by the carbonyl of an
adjacent thioester c. Group transfer reactions – acyl group transfer generally involves the  addition of a nucleophile to the carbonyl carbon of an acyl group to 
form a tetrahedral intermediate
d. Oxidation/reduction – every oxidation must be accompanied by a  reduction, in which an electron acceptor acquires the electrons 
removed by oxidation
6. Describe how carbonyl groups can be used in biological reactions. a. The carbon of a carbonyl group has a partial positive charge due to the electron withdrawing property of the carbonyl oxygen, and thus is an 
electrophilic carbon
b. A carbonyl group can thus facilitate the formation of a carbanion on an  adjoining carbon by delocalizing the carbanion’s negative charge c. A carbanion intermediate is stabilized by a carbonyl group 7. Compare and contrast NAD(P)H and Flavin chemistry. a. NAD+ (oxidized) to NADH (rediced) is high in ratio, favoring hydride  transfer from a substrate to NAD+ to from NADH b. NAD and NADPH are the freely diffusible coenzymes of many  dehyrogenases.  Both aceot two electrons and one proton c. FAD and FMN serve as tightly bound prosthetic groups of flavoproteins.  They can accept either one or two electrons and one or two protons

This is the end of the preview. Please to view the rest of the content
Join more than 18,000+ college students at University of Alabama - Tuscaloosa who use StudySoup to get ahead
School: University of Alabama - Tuscaloosa
Department: Biology
Course: Fundamentals of Biochemistry
Professor: Ramonell
Term: Summer 2015
Tags: Biology, Chemistry, and biochemistry
Name: BSC 450, Study Guide
Description: Final exam study guide
Uploaded: 12/09/2017
11 Pages 69 Views 55 Unlocks
  • Better Grades Guarantee
  • 24/7 Homework help
  • Notes, Study Guides, Flashcards + More!
Join StudySoup for FREE
Get Full Access to UA - BSC 450 - Study Guide - Final
Join with Email
Already have an account? Login here
×
Log in to StudySoup
Get Full Access to UA - BSC 450 - Study Guide - Final

Forgot password? Reset password here

Reset your password

I don't want to reset my password

Need help? Contact support

Need an Account? Is not associated with an account
Sign up
We're here to help

Having trouble accessing your account? Let us help you, contact support at +1(510) 944-1054 or support@studysoup.com

Got it, thanks!
Password Reset Request Sent An email has been sent to the email address associated to your account. Follow the link in the email to reset your password. If you're having trouble finding our email please check your spam folder
Got it, thanks!
Already have an Account? Is already in use
Log in
Incorrect Password The password used to log in with this account is incorrect
Try Again

Forgot password? Reset it here