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IUPUI - CHEM 384 - Class Notes - Week 3

Created by: Hannah Pipes Elite Notetaker

IUPUI - CHEM 384 - Class Notes - Week 3

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background image   BIOCHEMISTRY K384  Week 3 Notes  Instructors: Dr. Brenda Blacklock; Dr. Andrew Kusmierczyk  01/23/2018 and 01/25/2018      Highlight  ​= Important Principle or Concept           ​Highlight​ = Key Term   
Lecture #5/Biochemistry with Dr. Kusmierczyk  Anatomy of Amino Acid  -Alpha carbon is Chiral 
-R group determines functionality 
“Tools”: Every ‘tool’ of an amino acid allows us to do stuff 
Protein Zoo → Lego (building blocks)  -Conformation: ​ “Structure” a protein can have  -Arrangement of atoms in protein 
-Can have multiple structures 
-Key Points:  -Proteins can have many conformations 
-Proteins MUST be able to change conformation to do job 
-Conformation determines stability of protein 
-Native Protein: 
​Functional Structure folded shape ← Can have several  -Non-Native State: ​ Birth state, unfolded ← Cell wants to avoid    -4 Levels of Protein Structure:  - ​Primary  -Sequence of amino acids 
-Individual links 
​-Peptide Bond​: Polymers of amino acids 
-C-N Bond: Partial double-bond characters  -Rigid, planar, weak dipole, favor ​ trans conformation  -Rotation: Bonds connected to alph can rotate.   -Flat. Only rotate around alpha carbons  -Dihedral Angles  -Phi (ɸ): Angle around alpha carbon--amide nitrogen bond 
-Psi (Ѱ): Angle around alpha carbon--carbonyl carbon bond 
-In fully extended polypeptide, both phi and psi are 180 degrees 
​-Not all angles allowed! 
-Steric considerations influence what is allowed 
background image   ​-Ramachandran plot​: Can show allowed conformations  -Secondary  -Local spatial arrangement of polypeptide chain  -Certain chain pattern 
-Dependent on Backbone 
-Characterized by set of psi and phi values 
-Alpha helix and Beta sheet are most common 
​-Alpha Helix 
-Simplest structure of polypeptide 
-Tightly Wound, no hole in the middle 
-Backbone on inside (
​R groups face out​)  ​-Right-handed 
​ 5.4 Angstroms​ ← Distance for one full turn every 3.6 amino acids  ​-3.6 Amino Acids​ per turn of helix 
-3rd/4th residue will be on same face 
5.4/3.6 = 1.5 ← Rise/amino acid 
Generate properties  
-Helical Wheel Diagram: Helices with two different properties 
- “N” Goes towards N-terminus 
- “O” towards C-terminus 
-Exist H-bonds between carbonyl “O” of n-th amino acid and amide “H” or 
(n+4)-th amino acid in helix 
-Except for near ends, all peptide bonds take part in H-bonds  ​-Very stable structure  -Helix has  ​Dipole  -Amino acids don’t all have same propensity in alpha helix 
​-Ala ​= strong helix; ​Leu ​= frequent in helices 
​Long string of Asp or Lys  - ​Pro:​ Oddball. >4 (high number. Can’t form H-bond)  ​-Gly​: 4.6 kJ/mol.  
​-Don’t memorize table on slide 19 
-Why are Gly and Pro rarely found in helices?  -Hint: ​ Each secondary structure requires amino acids to adopt certain  characteristics of phi/psi angles  ​-Beta Sheets:  -Made up of ​ strand​s with beta conformation  ​-More extended​ than alpha helices 
-Several strands
​ form sheet  ​-H-bonds occur ​between strands (don’t in alpha helix)  -Parallel and Antiparallel 
-Difference in H-bond between them, but R groups always on the 
same side of sheet 
-Beta Turn  ​-Glycine and Proline Favored 
-Occur when strands change direction 
-180 turn is accomplished over 4 amino acids 
background image   -Stabilized by H-bond from “O” of  ​n-th​ redsidue to “H” amide of  (n+3)-rd ​ residue  -Proline: Position 2 
-Glycine: Position 3 
-Found at protein surface 
-Why is Proline Special?   - Cis conformation favored 
-Random Coil 
-When no clear defined secondary structure 
- “Undefined”/ “unstructured 
-Assessing Secondary Structure  -Ramachandran plot 
-Know phi and psi? Can predict secondary structure 
-Circular Dichroism (CD) 
-Peptide backbone absorbs far UV light 
-Conformation determines how well light is absorbed 
-Measured as a function of wavelength. Gives curve 
-What to know:  -Where on Ramachandran plot helices and sheets are 
-CD “Shape” of the three curves on Fig. 4-9 (Not the 
numbers, just shape) 
-Tertiary:  -3D of secondary final structure conformation 
-Involve interactions between elements far away from each other in primary structure 
-Stabilized by many interactions 
-For monomeric proteins, this is final structure 
-Quaternary  -For multisubunit proteins 
-Two or more polypeptides into bigger structure 
-Identical subunits within multisubunit 
  Proteins  -Two Major Classes  ​Fibrous Proteins:   -Insoluble. Made from single secondary structure  Globular Proteins  -Water-soluble globular proteins 
-Lipid-Soluble membraneous proteins 
  Collagen  -G-X-Y Repeats  ​give left handed ​alpha chain​ (CHAIN not HELIX) with 3 aa/turn  -Pro and 4-Hyp allow sharp twists of chain 
-Triple helix:
​ Strong. 3 chains twisted around each other  -Chains cross linked together  -Gly allows tight packing 
-Lack of Vit. C = scurvy 
background image   Globular Protein  -Structure not repeating 
-Very compact 
​ hydrophobic interior, hydrophilic exterior  -Stabilized by H-bonds, ionic interaction, S-S bonds 
-Diverse structure 
​Recognizable folding pattern found in number of proteins  -Two or more secondary structure elements 
-Can be small and simple or large 
-Could be independently stable 
-Domain:  ​Independently stable  -Self-contained 
-Folds autonomously 
-Small proteins have 1 domain 
-Large protein have several 
- “Classes” based on motifs  Alpha/beta: One part is beta and one is alpha  -X-ray Crystallography:  -Crystallize protein  -NMR  -Assign NMR signals    Future:  -Cryo and cryoEM (just an intro, no details to know)    All proteins begin as unfolded/U/Non-native and must reach Native state/N to function    Lecture 5 Expectations page        Lecture #6/Biochemistry with Dr. Kusmierczyk  Review  -4 levels of Protein structure ​: Primary, Secondary, Tertiary, Quaternary  - ​Primary: Amino acids that make up the protien  -Secondary: Phi and Psi angles. Backbone 
-Tertiary: Final 3D structure. Highest level common to all proteins 
-Quaternary: For multimeric proteins only. How they can be arranged 
-Residue: Individual amino acids in a chain 
-Unfolded to folded state of proteins
​. non-native/U to Native/N 

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School: Indiana University Purdue University - Indianapolis
Department: Chemistry
Course: Fundamentals of Biochemistry
Professor: Blacklock
Term: Spring 2016
Tags: biochemistry, Chemistry, Biology, Lehninger Principles of Biochemistry, and Biochemistry 1
Name: Biochemistry Week 3 Notes
Description: Here's the week 3 Notes!
Uploaded: 01/29/2018
18 Pages 45 Views 36 Unlocks
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