×
Log in to StudySoup
Get Full Access to UB - BIO 201 - Study Guide - Midterm
Join StudySoup for FREE
Get Full Access to UB - BIO 201 - Study Guide - Midterm

Already have an account? Login here
×
Reset your password

UB / Biology / BIO 201 / Who discovered that our stomachs have hcl?

Who discovered that our stomachs have hcl?

Who discovered that our stomachs have hcl?

Description

School: University at Buffalo
Department: Biology
Course: Cell Biology
Professor: R. shortridge
Term: Spring 2018
Tags:
Cost: 50
Name: cell bio study guide
Description: notes for the exam
Uploaded: 02/17/2018
11 Pages 44 Views 2 Unlocks
Reviews


Cell Bio 201 


Who discovered that our stomachs have hcl?



Exam 1 Study Guide

Exam Date: 2/21/2018

1. Electronegativity­ when an atom that is a part of a covalent bond wants to “hog” all the  electrons, being denser/ partially negative on that side.

a. The desire of electrons

2. Types of bonds:

a. Covalent bond­ when two atoms like to share a bond, in goal of reaching the octet rule

i. The octet rule is when an atom is “happy” having a full orbital of 8 

electrons

1. Remember!! Hydrogen is happy with just 2 in its outer orbital.

b. Ionic bonds­ usually a large difference in electronegativity

i. Not as strong as covalent bonds


What are the nine amino acids in which we cannot produce ourselves?



ii. The force of a positive being attracted to a negative Don't forget about the age old question of Why are direct relationships so weak?
Don't forget about the age old question of Who introduced paradigms?

c. Dipoles­ are polar

i. This occurs when there is a small difference in electronegativity in  We also discuss several other topics like Name some risks associated with hormonal contraceptives.

covalently bonded atoms

ii. There is asymmetry of electron density (partial negative and positive play  a role here)

d. Hydrogen bonds­ when opposite ends of dipoles attract to each other

i. Ex: two waters bonding (holding them together is a hydrogen bond)

3. Solubility 

a. Entropy favors dissolution

i. Entropy= disorder

b. Polar = hydrophilic (water lover)


What is the channel protein?



c. Non polar= hydrophobic (scared of water)

d. Like dissolves like

i. This means polar will dissolve in polar

1. Think salt in water

ii. Nonpolar will not dissolve in polar

1. Think oil sitting on top of water, not mixing in

e. Individually, forces are weak, but once together can be strong

i. The following are in order from weak  strong 

1. Van der Waals 

2. Hydrogen bonds Don't forget about the age old question of What are the four systems that regulate and maintain body chemistry?

3. Ionic bonds 

4. Covalent bonds 

4. Equilibrium

a. The state in which both products and reactants are present, and equal, no longer  changing.

i. All chemical reactions that take place in the cell are at equilibrium

5. pH, Buffers, Acids & Bases

a. pH = ­log[H]+

i. strong acids release protons (low pH)

ii. strong bases take protons (high pH)

b. pH > 7 base 

c. pH < 7 acid 

d. buffer­ slows down the change of pH 

6. Proteins

a. Polymer­ a string of monomers

b. Monomer­ OH group, nearly identical

i. Bonded to other molecules  polymer

c. Condensation reaction

i. Release of H2O

ii. This requires energy

d. Depolymerization Don't forget about the age old question of It is a buildup of plaque that causes a heart attack. what is it?
If you want to learn more check out What is a measure of how far a reaction proceeds until it reaches chemical equilibrium and there is no further product concentration increase?

i. Hydrolysis reaction

ii. This consumes H2O 

e. Proteins. 

i. Functioning

ii. Signaling

iii. Structure

f. Carbohydrates

i. Energy storage

ii. Structure

g. Nucleic acid

i. Information/ storage

ii. Function

1. Think ribosomes

h. Lipids

i. Compartmentalization

ii. Energy storage

iii. Signaling

7. Know the structure of an amino acid

a. Alpha carbon bonded to hydrogen and R group

b. Amine – basic

c. Carboxylic acid (has one double bond)

8. Chirality­ molecules with the same chemical formula, but different isomers (arrangement  of atoms)

a. Either levo (left) or dextro (right) 

b. Looking for chirality

i. When a carbon has 4 bonds to different atoms.

1. Exception for glycine

c. All amino acids in proteins are “left handed” 

9. Defining amino acids…

a. They are defined by their side chains (R groups)

i. Nonpolar/ hydrophobic 

1. *the side chains are EXCLUSIVELY H and C* 

ii. Polar/uncharged 

1. Also known as hydrophilic

a. *contain OH or both NH2 and C=O*

iii. Polar charged (+/­) 

1. Know arginine and lysine

2. NH2, basic and partially positive at a pH of 7

10. However, there are special cases we need to remember 

a. Cysteine

i. Polar, but these can form disulfide bonds

b. Glycine

i. Not chiral, nonpolar, but not hydrophobic

c. Proline  

i. *question on practice exam!!*

1. R group that is covalently bonded to the backbone.

2. Nonpolar

3. N restricts flexibility of backbone

ii. This is also referred to as the “helix breaker”

11. Amino acids grow by the COOH­ end

a. Can be either side, right or left

i. New ones connect to this side

b. Amino acid residue is everything except for the lost water

12. Protein Structure

a. Primary (1) – amino acid sequence

i. This is the chemical structure

b. Secondary (2) – all levels greater than primary

i. This is the helical structure

1. Alpha helices and Beta sheets

ii. This structure forms from hydrogen bonding between functional groups 1. Alpha helix is intra molecular

2. Beta sheet is intermolecular 

iii. Alpha structure (representations)

1. Ribbon

2. Ball&stick

3. Barrel

iv. Beta sheet representations

1. Ball &stick

2. Folded ribbon w arrows

3. Arrows

v. Beta sheets are best antiparallel, but not always

c. Tertiary (3) – complete 3D structure

i. This also has secondary structure

ii. Made of different bonds

iii. The structure is referred to as its conformation

d. Quaternary (4) – interactions between polypeptides

i. This is multi subunit only

a. Proteins misfolding can lead to many diseases 

i. Sickle cell

1. Glu  Val

2. Biological molecules are necessary for living things to survive

a. Carbohydrates

b. Lipids

c. Proteins

d. Nucleic acids

i. These are our “instructions”, ways of energy, and “storage”

e. William Prout

i. Discovered that our stomachs have HCl

f. Carbs  saccharinous

g. Fats  oleaginous

h. Protein  albuminous

i. Glucose  monosaccharide

j. Sucrose  disaccharide

i. This is glucose + fructose bonded covalently

k. Saturated fat­ carbon bonds with a single bond surrounded by H

l. Unsaturated fat­ carbon bonds with double bonds, cannot “get” as many H i. Phospholipid

1. Hydrophilic head

2. Hydrophobic tail 

m. Protein 

i. Enzymes can regulate chemical processes, antibodies attack bacterias,  protein hormones control emotions

1. There are many different functions of proteins throughout the body n. There are 20 amino acids

i. Important to know the carboxyl group, amino group, the central carbon,  and the side chain

o. Protein synthesis

i. There are 9 amino acids in which we cannot produce ourselves 

1. Histidine

2. Lysine

3. Threonine

4. Isoleucine

5. Methionine

6. Tryptophan

7. Leucine

8. Phenylalanine

9. Valine

3. Protein Mutations

i. Proteins can fold, unfold, and refold again – but improperly.

1. Very rare, will proteins refold properly *it is possible, though.

b. Some factors that can denature (or ruin) proteins

i. Heat

ii. High or low pH

iii. Chemicals

iv. High salt

v. Prions

1. They will change the shape, take over and continue to denature 

other proteins

4. Carbohydrates & Lipids

a. Carbs

i. Remember – hydrated carbon (one H2O for every C)

b. The polymer is a polysaccharide and the monomer unit is referred to as a  monosaccharide

c. These do NOT only exist in cyclic form; it can also be linear

i. Monosaccharides in living organisms are D­isomers

d. Alpha and beta monosaccharides differ in their orientation of their OH­ and H­  groups that are attached to carbon1

i. So, how do you know if it’s a Beta anomer or Alpha?

1. Alpha­D­glucose 

a. The OH will be down

b. The carbon 6 will be up

2. Beta­D­glucose 

a. The OH will be up

b. The carbon 6 will be up

i. These two will be close & next to each other

1. You can think “Beta = Buddies”

e. Glucose is the monosaccharide that is in ALL living cells (C6H2O6) f. The polymerization of sugars

i. Condensation

ii. Formation of glycosidic linkage

1. Anomers will link in different ways, referred to as beta or alpha 

glycosidic linkage

g. Carbohydrate polymers are referred to as the following 

i. Disaccharide = polymer of 2

ii. Oligosaccharide = polymer of 3­20

iii. Polysaccharide = polymer of many

5. Biologically Important Lipids (important to know) 

a. Triglycerides

i. Fatty acid storage form

b. Phospholipids

i. These play a big role; they form cellular membranes – they are essential 1. Polar head – hydrophilic (water lover)

a. Polar molecule

b. Phosphate

c. Glycerol backbone

2. Nonpolar tail – hydrophobic (scared of water)

a. Fatty acid chain

ii. Molecules that are nonpolar AND polar are amphipathic or amphiphilic c. Fatty acids

i. Secondary source of energy for many organisms

d. Steroids

i. These have a 4 ring structure

1. Complex with a lot of different roles and functions.

6. Starch and Glycogen differ from cellulose in a few different ways

a. They are branched – cellulose is not branched

b. They contain alpha­glycosidic linkages while cellulose contains beta­glycosidic  7. Cellulose= linear

8. Starch= branched

9. Glycogen = VERY branched

T_m is the variable for when a solid melts to a liquid.

The more saturated something is, the higher the melting temperature is going to be

1. Saturated ­ 

a. At least one C­C bond

i. They are straight, but are flexible

b. Can pack tightly together

c. It takes a lot of energy to break apart

d. A lot of van der Waals forces

e. Has a high melting temp

2. Unsaturated – 

a. At least one C=C bond

i. They are bent and rigid

b. Has poor packing ability

c. Very few interactions, not much energy is needed to separate these

d. Low melting temp

3. Trans Fat 

a. Very bad for you!!!

i. Is linked to heart disease

b. Mechanically similar to unsaturated fats

i. They are cheap & “tastes” good

c. Important to know

i. Dietary fats are in the form of triglycerides

1. This is glycerol attached to 3 fatty acids

d. High melting temp

e. They greatly interfere with the absorption of the good fats f. Competing with the good stuff  clogs arteries!

4. Steroids

a. These are unrelated to fatty acids

i. Sex hormones, 4 ring structure

5. DNA and RNA

a. The central dogma **very important to know** 

i. DNA which holds the coding for the cell transcribes to RNA ii. RNA then translates this into the protein that’s being coded for b. DNA

i. Think of this as the “blueprint” this effects the genotype

ii. RNA is the “middle man” which translates

iii. Finally, the protein­ is direct and determines the phenotype c. Red blood cells do not have organelles

d. White blood cells do have organelles and a nucleus

6. Pyrimidines  

a. Cytosine

b. Uracil (RNA only)

c. Thymine

7. Purines 

a. Adenine

b. Guanine

8. Think of each paring with its opposite 

a. A­U (RNA ONLY) 

b. A­T (2 hydrogen bonds)

c. C­G (3 hydrogen bonds)

i. Each pyrimidine will pair with a purine and vice versa

d. DNA is a double helix

i. 5 carbon sugar molecule

ii. Phosphate group

iii. 1 of the 4 nitrogenous bases pairing 

e. Each side has opposite directions (anti parallel)

i. 5’­3’ and the other side would be 3’­5’

9. RNA

a. Sugar phosphate backbone

b. ONLY one strand

c. The sugar is ribose (one more oxygen than DNA)

d. There are different types of RNA

i. Messenger RNA

1. Translates into protein

ii. Transfer RNA

1. Carries the amino acid to the growing polypeptide

2. Cloverleaf structure

3. Folds like a protein

iii. Ribosomal RNA

1. Catalyst to the polymerization of different polypeptides

10. Organelles and their functions 

a. Cell membrane

i. Encloses everything, has selective permeability

ii. Filled with cytoplasm

1. Water, nutrients, natural buffer

b. Centrosomes

i. These assemble microtubules

c. Endoplasmic reticulum

i. Rough

1. Attached ribosomes

2. Also interconnected with nuclear membrane

ii. Smooth

1. “ware house”

2. Enzymes  lipids

3. Think Ca++

4. Sort of interconnected to the RER

d. Ribosome

i. Either floats freely, or attaches to the rough ER/ nuclear envelope ii. Assembles amino acids into polypeptides

e. Golgi apparatus

i. Layers of Golgi bodies

ii. Sends things out

1. Divided into cis (nearest to nucleus) medial, and trans (nearest to  membrane) 

f. Vesicles

i. “ships out” Golgi products

g. Lysosome

i. Cell digestion

1. Think of it as the recycling center

h. Nucleus

i. “in charge”

ii. Stores DNA (genetic information)

i. Chromatin

i. Holds the DNA

ii. Humans have 46 chromosomes

j. Nucleotides

i. Makes rRNA 

k. Mitochondria

i. Respiration

ii. Energy/ATP 

iii. Know how the mitochondria came to be in the cell

l. Active transport

i. May be low to high concentration

ii. High energy

1. Know about the sodium­potassium pump

a. “changes shape”

b. Breaks up ATP

m. Passive transport

i. This doesn’t require energy

1. It’s easy for oxygen and water to get into the cell

ii. Diffusion­ moving from a high concentration to a low concentration 1. If it’s across a membrane its referred to as osmosis

n. Hypertonic­ when the concentration is high inside the cell than outside o. Hypotonic­ when the concentration is low inside compared to outside p. Isotonic­ when the concentration is equal outside and inside the cell q. Aquaporins­these are channel proteins

i. Helps so water doesn’t get stuck in the hydrophobic tails of the  phospholipid bilayer

r. Vesicular transport

i. Vesicles like cell membrane

ii. Cytosis

1. Outside  exocytosis

2. Inside  endocytosis

s. Phagocytosis

i. “devouring” cell action 

1. Think white blood cell engulfing bacteria

t. Pinocytosis

i. “drinking” cell action

u. DNA 

1. Polymer – DNA

2. Sugar­ deoxyribose

3. Monomer­ deoxyribonucleotide

4. Bases­ A, C, T, G

ii. dATP

iii. dGTP

iv. dCTP

v. dTTP 

v. RNA 

1. Polymer­ RNA

2. Sugar­ ribose

3. Monomer­ ribonucleotide

4. Bases­ A, U, G, C

ii. ATP

iii. GTP

iv. CTP

v. UTP

11. Protocell­prior to the first living cells

12. Abiogenesis­ must be made from nonliving macromolecule

13. Know proteins and nucleic acids and their role of figuring out first heredity material 14. RNA enzyme = ribozymes! 

a. Catalyze

15. DNA is more stable than RNA but DNA can’t form under abiotic conditions  a. The 2’ carbon in DNA is whats more stable

16. Cell Theory

a. All organisms (living) are made up of cells

b. Cell is the structural unit of life

c. All cells must come from pre­existing cells

17. Bacteria

a. No organelles

b. No nucleus

c. Has cell wall with peptidoglycan

d. They are small 1­2 micrometer

18. Eukaryotes

a. No peptidoglycan

b. Membrane bound organelles

c. Large 10­100 micrometer

i. May be destabilizing, but mobility is improved

ii. Allows increased communication

d. Cytoskeleton

i. Cell skeleton

1. Provides structural support

19. Mitochondria

a. All aerobic respiration machinery  more efficient ATP generated

20. Chloroplast

a. Photosynthetic machinery  ability to make sugars from inorganic carbon using  only energy from sun

21. All eukaryotes have mitochondria but NOT all eukaryotes have a chloroplast a. This goes to show, the mitochondria evolved first following by the evolution of  chloroplast in some

i. They also have double membranes  showing they did indeed get 

engulfed at one point

1. They also function independently

ii. Ancestral anaerobic eukaryote ingests aerobic bacterium without digesting it

b. Understand the process of the pulse chase & the secretory pathway i. Rough ER

ii. Golgi apparatus

iii. Secretory vesicles

iv. Plasma membrane

c. Pulse­ adding the labeled amino acid

d. Chase­ replacing it with the unlabeled version 22. Types of secretion – exocytosis 

a. Constitutive­ happens constantly

b. Regulated­ only in response to a stimulus

Page Expired
5off
It looks like your free minutes have expired! Lucky for you we have all the content you need, just sign up here