New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

Study Guide for Bio 190 Exam 2

by: Danielle Francy

Study Guide for Bio 190 Exam 2 Bio 190

Marketplace > Towson University > Biology > Bio 190 > Study Guide for Bio 190 Exam 2
Danielle Francy

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

This study guide goes over everything we have learned from this unit. Included are the topics that will be in the short essays as well as the essay itself. I have also included definitions to help ...
Intro Biology for Health Professions
Joseph Velenovsky
Study Guide
Bio 190
50 ?




Popular in Intro Biology for Health Professions

Popular in Biology

This 12 page Study Guide was uploaded by Danielle Francy on Saturday March 5, 2016. The Study Guide belongs to Bio 190 at Towson University taught by Joseph Velenovsky in Fall 2015. Since its upload, it has received 206 views. For similar materials see Intro Biology for Health Professions in Biology at Towson University.


Reviews for Study Guide for Bio 190 Exam 2


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 03/05/16
Exam 2 Study Guide    What are the four levels of protein structure? Describe each.  1. Primary  ○ Linear chain of amino acids held together in a specific sequence by  covalent(“peptide”) bonds(polypeptide)  ○ Folding occurs spontaneously  ○ Changes in primary structure may affect the ability of the protein to fold  ○ ***Upon denaturation, this level of structure is still intact.  2. Secondary  ○ Distribution of alpha helices and beta pleated strands along a protein chain  ○ Spatial arrangement of amino acid residues that are nearby in the sequence/local  regions of the polypeptide chains  ○ Regular coils(helices) and folds(pleated sheets) with connecting segments;  H­bond  ○ Alpha helix and beta pleated sheet are backbones  ○ Both held together by hydrogen bonding  ○ ***Amino acids are not involved  ○ Most globular proteins are made of beta pleated sheets  ○ Most fibrous proteins are made of alpha helix  3. Tertiary  ○ Secondary structure folded into 3D shape  ○ ***3D structure determines function  ○ Globular  ○ Interactions between R groups  ○ Hydrogen bonding polar side chains; ionic bonding with charged  ○ Refers to the spatial arrangement of amino acid residues that are a far apart in  the sequence and to the pattern of disulfide bonds  i. Hydrophobic side chains are buried in the interior and it’s polar, charged  chains are on the surface.  4. Quaternary  ○ Refers to the spatial arrangement of subunits and the nature of their interactions  ○ Functional protein consisting of two or more individual polypeptide chains to  assemble into multisubunit structures.  ○ Two or more polypeptide chains makes one macromolecule  ○ 4 subunits make up a protein    What is denaturation?  ● No enzyme required  ● loss of quaternary, tertiary, and secondary structures  ● Polar amino acids dissolve very well in water; aqueous  ● Nonpolar amino acids dissolve very well in membranes  ● in response to change from heat, pH, or salt    How do proteins denature when exposed to salt, pH, and heat?  Salt:   ● There are more positive or negative ions available for interactions which are involved in  keeping the protein’s shape and keeping it together  pH:  ● Proteins can change their shape when exposed to temp or pH  ● Change in H+ atoms  ● Hydrogen atoms attract the negative side of the polar amino acids  ● So, if you change the pH, you change the stability of the protein structure   Heat:  ● Can be used to disrupt hydrogen bonds and nonpolar hydrophobic interactions.  ● Heat increases the kinetic energy and causes the molecules to vibrate so rapidly that the  bonds are disrupted  ● Heat must be absorbed to break hydrogen bonds  ● Heat is released when hydrogen bonds form  ***None of these processes break peptide bonds, so the primary structure of the protein stays  intact.     Osmosis:  ● Selectively permeable membrane  ● Permeable to water, not solute(salt)  ● Low water, high solute  ● High water, low solute  ● Water molecules cluster around solute molecules  ● Fewer water molecules on the right side  ● Movement of water molecules from high concentration to low concentration through a  membrane    Diffusion:  ● Concentration gradient  ● Movement of atoms/ions/molecules down their concentration gradient  ○ From area of high concentration to area of low concentration  ○ No external energy input needed  ○ Energy for net movement comes from potential energy of concentration gradient  ○ If 2 or more components are present, each moves down its own concentration  gradient(generally in opposite directions)    Passive Transport:  ● O2  ● Ions and polar molecules            Hypotonic vs. Hypertonic:  Hypotonic:  ● If one solution contains less solute than another solution, it is hypotonic to the other  solution  ● Less=burst  Hypertonic:  ● If one solution contains more solute than another solution, it is hypertonic to the other  solution  ● More=shriveled    Endocytosis(Endo= inside/into):  ● ex: amoeba engulfing a food particle  ● Into cell  ● Cell energy needed  ● Plasma membrane indents  ● Forms pocket around material to be transported  ● Vesicle sides fuse  ● Closed vesicle drops into cytoplasm inside cell    Polar vs. Nonpolar  The greater the electronegativity difference, the more ionic the bond is.  Polar:  ● Bonds that are partly ionic   ● A bond between two nonmetal atoms that have different electronegativities=have  unequal sharing of the bonding electron pair  ● Hydrophobic  Nonpolar:  ● Equal sharing of the bond electrons, arise when the electronegativities of the two atoms  are equal  ● A bond between two nonmetal atoms that have the same electronegativity=have equal  sharing of the bonding electron pair  ● Hydrophilic    Water molecules:  ● Polar  ● Two hydrogen atoms covalently bonded to an oxygen atom.  ● Attract or are attracted to other polar molecules creating hydrogen bonds  ● Difference in electronegativity between water’s hydrogen and oxygen atoms creates  partial negative and partial positive charges           Hydrocarbons:  ● Organic compound consisting only of hydrogen and carbon.  ● One hydrogen atoms has been removed  ● Functional group called hydrocarbyls  ● Can range from single bonds to triple bonds    Chitin:  ● The exoskeleton of insects and crustaceans   ● Structural polysaccharide  ● Cell wall of fungi    Prokaryotic vs. Eukaryotic Cells:  Prokaryotic Cells:  ● Bacteria and archaea  ● No membrane enclosed nucleus  ● Nucleoid  ● Cell walls  ● Membrane enclosing the cytoplasm= plasma membrane  ● Protects and maintains shape=cell wall  ● No lysosomes  ● ex. Penicillin  ● Much smaller than eukaryotic cells  ● DNA is circular; no limiting membrane; nucleoid  ● Very few organelles  ● Ribosomes are smaller than ribosomes in eukaryotes    Eukaryotic Cells:  ● Organelles  ● Membrane bound  ● Animal or human cells  ● Not in animal cells:  ○ Central vacuole  ○ Chloroplast  ○ Cell wall  ○ Plasmodesma  ● Larger in size than prokaryotic cells  ● DNA is linear and paired; within membrane; true nucleus  ● Many organelles; most enclosed in 1­2 membranes  ● Ribosomes are larger than those of prokaryotes           Cytoskeleton:  1. Microfilament  2. Intermediate filament  3. Microtubule    Microfilament:  ● Structure­ holding the cell together  ● How the cell moves  ● Thinnest fiber  ● ***Composed of Actin  ● Solid rods  ● Mainly globular proteins (Actin); twisted double chain  ● ***3D network just inside the plasma membrane   ● Supports cell’s shape  ● Muscle Cells (Actin and Myosin)    Intermediate Filament:  ● ***Fibrous subunits  ● Various fibrous proteins  ● Supercoil into thicker cables  ● ***Reinforce cell shape and anchor organelles  ● Nucleus is held in this way  ● Generally permanent (microfilaments can be disassembled and reassembled elsewhere)    Microtubule:  ● Tubulin subunits  ● Globular proteins called tubulin proteins   ● Elongate by the addition of tubulin proteins(2 subunits)  ● Can be disassembled and reused elsewhere  ● Microtubule organizing center near the nucleus   ● ***Centrioles (cellular division)= where microtubules come from  ● Support and shape for cells  ● Train tracks for organelles  ● Guide chromosomes during cellular division  ● Main component of cilia and flagella              Extracellular Matrix(ECM)  ● Tissues and protection  ● Main component= glycoproteins­ long polysaccharide and complex  ● Strong and abundant=collagen fibers  ● ECM attaches to cell  ● Influence each other  ● Integrin­ directly affects/influences cellular behavior    Tight Junctions:  ● Neighboring cells and digestive tract.  ● Water tight seal  ● Looks like the adjacent membranes are sewn together  ● Forms a water­tight seal between two membranes  ● Prevent passage of material between the cells  ● Seen in intestinal epithelium where they prevent the passage of gut contents between  gut lining cells    Anchoring Junctions(aka desmosomes):  ● Plasma membrane pressed and knit  ● Screws fasten cells together into sheets  ● Composed of Intermediate filaments  ● Common in skin and heart muscle  ● Stretching or mechanical stress  ● Connect the intermediate filaments of the cytoskeletons of adjacent cells(desmosomes)  ● May also anchor a cell’s intermediate filaments to the ECM  ● Provide mechanical strength to the tissue by connecting many cells firmly together  ● Seen between keratinocytes in the skin epidermis, where the multiple layers of dead, but  firmly connected keratinocytes form the barrier that separates you from the environment    Gap Junctions:  ● Communicating junctions  ● Allow small molecule ions in the cell  ● Form pores that provide direct connection between the cytoplasm of adjacent cells  ● Allow flow of molecules and ions from one cell to the next  ● Permit communication between adjacent cells that coordinate the tissue’s reaction to  stimuli    Plasmodesmata:  ● Keeps plants upright  ● Cellulose and other polysaccharides and proteins  ● Primary cell wall is thin and flexible  ● Some cells add secondary cell wall  ● Lignin  ● Pectin­ glues cells together(polysaccharide)  ● Plasmodesmata prevents isolation  ● Water, nutrients, and chemicals    Plasma Membrane:  ● Not the same as phospholipid bilayer  ● When you add proteins, it will become a plasma membrane  ● Regulates traffic in the cell  ● Nonpolar O2 CO2  ● Ions and polar molecules  ● Channel proteins  ● Pumps  ● Semi­permeable    ***Cell Theory:  ● All things are composed of cells  ● All cells come from other cells    Atoms  Unreactive atoms:  He, Ne    Reactive atoms:  H, C, N  **If outermost electron shell is filled, it will not form bonds.    Covalent bonds:  ● Strongest chemical bond, two atoms share one or more pairs of valence shell electrons   ● Two or more atoms held together by covalent bonds form a molecule  ● Atoms within a molecule are constantly trying to take the electrons they share  ● ***An atom’s attraction for shared electrons is electronegativity  ● The more electronegativity, the more strongly electrons are pulled    Electronegativity and Electrons:  ● **​hen you give away an electron, you have a​ositive charge  ● Molecules composed of atoms with very different electronegative values  ● Oxygen and nitrogen are very electronegative  ● In water, oxygen attracts the shared electrons much more than the lesser  electronegative hydrogen  ● Electrons spend more time near the oxygen atom than the hydrogen atoms  ● Unequal sharing of electrons results polar covalent bond  ● Hydrogen is partially positive and oxygen is partially negative due to the unequal sharing  of electrons  Electrons and Ionic Compounds:  ● Atoms can strip an electron or electrons from other atoms  ● Difference in electronegativity between sodium and chlorine is large  ● Sodium donates electron to chlorine resulting in sodium and chloride formation  ● ***Two ions with opposite charges attract and fo ionic bond  ● Ionic compounds areneutral    Hydrogen Bonds:  ● Weak, but just as important as covalent bonds  ● Most large molecules are held together by weak bonds. These bonds are generally eaily  breakable and able to be formed  ● Partial charges and water  ● Hydrogen bonding in water  ● Hydrogen bonds in protein shape and function    Donations:  ● An acid donates  ● Carboxyl group acts as an acid which donates an ionized hydrogen ion  ● Carboxylic acids, acetic acids  ● Amino groups act as bases  ● Amines­­accepts  ● Phosphate groups, ATP    ***Aldehyde, carbon is on the end….Ketone, carbon is in the middle    Macromolecules:  1. Carbohydrates  2. Proteins  3. Nucleic Acids  ***Lipids arNOT ​macromolecules  ● Monomers and polymers  ● Dehydration reaction­ lose a water molecule  ● Hydrolysis­ add water  Lipids:  ● Hydrophobic because of fatty acids  ● Nonpolar  ● Glycerol­ alcohol found on top of lipid  ● Polar­hydroxyl groups  ● Overall name for lipid with three tails= fat/triglyceride  ○ Kinked fatty acid tail  ○ Unsaturated  ○ Kinks prevent tight molecular packing    Trans Fat:  ● All bonds are ‘cis’ in direction  ● Can change the double bonds  ● long term energy storage    Mono vs Poly Unsaturated Fat:  ● Single double bonds  ● Multiple double bonds  ● ***Top group is choline­two tails  ● Choline, phosphate, and glycerol=very hydrophilic    Cholesterol:  ● Steroid ­four rings  ● Animal cell membranes  ● Cholesterol is the four rings plus the extra top pieces      Dehydration Synthesis:  ● Removal of ­OH from one amino acid and ­H from the other amino acid, releasing one  H2O molecule   ● Allows direct covalent linkage between two amino acids  ● Water is taken out (dehydration) as a larger molecule is made (synthesis)  ● ***Dehydration synthesis to make a polypeptide chain is translation  ● The covalent bond between two amino acids(monomers) in a polypeptide  (polymer)=peptide bond(amino bond)    Protein Hydrolysis:  ● Enzyme is required  ● loss of primary structure    Hydrophilic: Water loving  Hydrophobic: ​Repels with water    Enzymes speed up a chemical reaction.  Carbohydrates:  ● Glucose­ aldose (top)(C=O)  ● Fructose­ ketose (middle)(C=O)  ● complex sugars­disaccharides  ● Polysaccharides  ● Six carbons, pentose, hexoses      ● Linear to ring structure  ● break glucose down  ● carbon skeletons (points on ring structure) used to make amino acids, fatty acids  ● disaccharides, polysaccharides    ***Two glucose makes maltose  ***Glucose and fructose make sucrose    Starch:  ● Polysaccharide  ● Storage molecule  ● Amylase breaks down starch  ● Plant storage polysaccharide that can be eaten by humans and other animals    Glycogen:  ● How animals and humans store  ● Granules in the liver and muscle cells  ● Need to have access to glucose for a lot of functions  ● Storage molecule  ● Glucose monomers  ● In liver and muscle cells because it is easily accessible    ***Also know the functional groups and distinguish which are which.  Should also be familiar with what each macromolecule looks like and be able to label it if just  given the picture of one.             Definitions:  Amino Group: ​Carbon bonded to three hydrogens  Aqueous Solutions: ​  solution in which water is the solvent  Buffers:​Substances that minimize changes in pH  Carbon Skeleton: The chain of carbon atoms in an organic molecule   Carbonyl Group: ​Carbon atom is linked by a double bond to an oxygen atom  Carboxyl Group: Carbon double­bonded to an oxygen atom  Cellular Metabolism: Many of the chemical activities of cells occur in the cellular membrane  Chemical Bonds: ​An attraction between two atoms resulting from a sharing of outer­shell  electrons or the presence of opposite charges on the atoms  Covalent Bonds: ​Strongest kind of chemical bond­two atoms share one or more pairs of  outer­shell­electrons  Cytoskeleton: A network of protein fibers in the cytoplasm of a eukaryotic cell; includes  microfilaments, intermediate filaments, and microtubules  Dehydration Reaction: A reaction that removes a molecule of water  Denaturation: Polypeptide chains unravel, losing their specific shape and lose their function  Diffusion:The tendency for particles of any kind to spread out evenly in an available space  Disaccharide: Cells construct a disaccharide from two monosaccharide monomers by a  dehydration reaction  ECM: ​Extracellular matrix. Helps hold cells together  in tissues and protects and supports the  plasma membrane  Electronegativit An atom’s attraction for shared electrons  Electron Shells:Electrons move around the nucleus only at certain levels  Enzyme: ​Specialized macromolecules that speed up chemical reactions in cells  Facilitated DiffusioPolar or charged substances can move across a membrane with the help  of specific transport proteins  Functional Groups: Affect a molecule’s function by participating in chemical reactions in  characteristic ways  Hydrocarbons: ​Compounds composed only of carbon and hydrogen  Hydrogen Bond: ​Positively charged region in (water molecules) is always a hydrogen atom  Hydrophilic:​ater­loving  Hydrophobic: Water­fearing  Hydrolysis:Break with water  Hydroxyl Group: Hydrogen atom bonded to an oxygen atom which is bonded to the carbon  skeleton  IntegrinsSpan the membrane, attaching on the other side to proteins connected to  microfilaments of the cytoskeleton  Ionic Bond:Two ions with opposite charges attract each other and the attraction holds them  together  Ion:An atom or molecule with an electrical charge resulting from a gain or a loss of one or more  electrons  Isomer: Compounds with the same formula but different structural arrangements  Kinetic Energy:The energy of motion  Macromolecules: ​Carbohydrates, proteins, and nucleic acids  Methyl Group: Carbon bonded to three hydrogens  Monomer: ​The building blocks of polymers  Monosaccharide: T​he carbohydrate monomers  Molecule: Two or more atoms held together by covalent bonds form this  Nonpolar Covalent Bond: ​Electrons are equally shared between the atoms  Nucleoid: ​he DNA is coiled into a region  Organelle: Perform specific functions in the cell  Organic Compounds: ​ Carbon­based molecules  Osmoregulation: The control of water balance  Osmosis: ​The diffusion of water across a selectively permeable membrane  Passive Transport: ​A cell does not have to do work when molecules diffuse across its  membrane  Phosphate Group: ​ Phosphorus atom bonded to four oxygen atoms  Phospholipids: ​The major component of cell membranes  Polar Covalent Bond: ​ Unequal sharing of electrons  Polar Molecule: ​Unequal distribution of charges  Polymer: ​Cells make most of their macromolecules by joining smaller molecules into chains  Receptor Mediated Endocytosis: ​ Highly selective. Receptor proteins for specific molecules are  embedded in regions of the membrane that are lined by a layer of coat proteins  Saturated Fatty Acid: ​Fatty acids with no double bonds in their hydrocarbon chain have the max  number of hydrogen atoms  Solute: A substance that is dissolved in a solution  Solution: A liquid that is a homogeneous mixture of two or more substances  Solvent: The dissolving agent of a solution  Steroids: A type of lipid whose carbon skeleton is in the form of four fused rings with various  chemical groups attached  Tonicity:The ability of a solution surrounding a cell to cause that cell to gain or lose water  Trans Fat: An unsaturated fat, formed artificially during hydrogenation of vegetable oils  Transmembrane Protein: ​ Type of membrane protein spanning the entirety of the biological  membrane to which it is permanently attached  Unsaturated Fatty Acid: ​Kinked bend in third fatty acid. Has one fewer hydrogen atom on each  carbon of the double bond   Valence Electrons: E​ lectrons in the outer shell of an atom  Valence Shells: ​ Outermost shell of an atom                    


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

50 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Jennifer McGill UCSF Med School

"Selling my MCAT study guides and notes has been a great source of side revenue while I'm in school. Some months I'm making over $500! Plus, it makes me happy knowing that I'm helping future med students with their MCAT."

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.