New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

MCB 150 Exam III Review

Star Star Star Star Star
1 review
by: Jessica Logner

MCB 150 Exam III Review MCB 150

Jessica Logner

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

Perfect comprehensive review for the exam!
Molecular and Cellular Biology
Bradley G Mehrtens
Study Guide
50 ?




Star Star Star Star Star
1 review
Star Star Star Star Star
"Better than the professor's notes. I could actually understand what the heck was going on. Will be back for help in this class."
Kylee Watsica

Popular in Molecular and Cellular Biology

Popular in Biology

This 12 page Study Guide was uploaded by Jessica Logner on Tuesday November 3, 2015. The Study Guide belongs to MCB 150 at University of Illinois at Urbana-Champaign taught by Bradley G Mehrtens in Summer 2015. Since its upload, it has received 218 views. For similar materials see Molecular and Cellular Biology in Biology at University of Illinois at Urbana-Champaign.


Reviews for MCB 150 Exam III Review

Star Star Star Star Star

Better than the professor's notes. I could actually understand what the heck was going on. Will be back for help in this class.

-Kylee Watsica


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 11/03/15
MCB 150 Exam III Review  The nucleolus is the site for...  rRNA synthesis, rRNA processing, assembly of ribosomal  subunits.  Eukaryotic ribosomes consist of...  4 types of rRNA (5S, 5.8S, 18S, 28S) and ~75 proteins  How do mammalian cells meet the 5­10 million demand for  ribosomes?  We have ~280 copies of 5.8S, 18S, and 28S and ~2000 copies of  5S rRNA genes  What is processing?  NOT SPLICING. The unwanted parts are taken out, but the rest is  NOT linked together  How do we keep the rRNA genes for 5.8S, 18S, and 28S  stored?  Tandem arrays, which then get transcribed by RNA Polymerase 1  into pre­rRNAs  Where can we find the 5.8S, 18S, 28S gene arrays?  Called 45S gene arrays can be foundo on 5 different human  chromosomes (13, 14, 15, 21, 22)  Where can we find the 5S gene arrays?  Chromosome 1  How does the necleolus formed?  After processing is finsihed the 42S tandem arrays are unbound  and bunch together, forming the nucleolus (NOR).  What is a snRNP?  A RNA­protein complexes that combine with unmodified  pre­mRNA and various other proteins to form a spliceosome. The  action of snRNPs is essential to the removal of introns from  pre­mRNA, occurring only in the nucleus of eukaryotic cells.  What is a snoRNP?  The processing machinery for rRNA transcription, dice up the  pre­cursor rRNA, and DOES NOT link it back together  Are all mutations passed down in single­cell organisms?  Yes, if a bacteria cell has a mutation, every daughter cell that  arises with have that mutation.  Fibrillar Region  region of the nucleolus where RNA polymerase trancibes the  pre­45S rRNA  What 3 regions make up the nucleolus?  Fibrillar Center/Region, Dense Fibrillar REgion, and the Granular  Zone. This is where transcription, processing and accembly take  place  Somatic Cell  (non­sex cell) mutations are passed to the daughter cells in the  area  Dense Fibillar Region  rRNA is being processed so present there are: transcription  factors, RNA polymerase, SNORPS, and ribosomal proteins  laci+  Infers this is the wild type of the gene  laci­  Infers this is the mutated version of the gene  Granular Zone of Nucleolus  At the periphery and contains the ribosomal precursor particles  Why do we not see the nucleolus during M­phase?  The DNA is inaccessible during M phase because we pack it away  What is nucleoplasm?  The aqueous compartment inside the nuclear envelope that is  essentially the nuclear counterpart of the cytoplasm  What is the Nuclear Envelope?  A double lipid bilayer structure that is comprised of an outer and  inner membrane  What is the perinuclear space?  The space between the inner and outer membranes  Why is DNA replication the most reliable?  Mistakes in the replication lead to alterations in the nucleaotide  and are passed on to the daughter cells, so it cant mess up  Why are mistakes in transcription or translation not as  critical?  There are many copies of the RNA produced and they are not  heritable over multiple generations  DNA sequences can be changed by:  Uncorrected mistakes in replication, chemical mutagens,  highintensity radiation  How often do errors occur in DNA replication?  e. coli: 4:100, average organism: 1 per billion nucleotides  How does E. coli reduce the frequency?  With proofreaders, which is an example of 3'­5' exonuclease  activity.  What if proofreading doesnt catch the mistake?  1. There is a mismatch repair system in E. coli that scans  synthesized DNA  2. Then the DNA gets methylated at the adenine residues withing  the 5'­GATC­3'  3. Mistake is in a new strand  4. Mismatch repair enzymes fic the problem in unmethylated  strand  What does the methyl­directed mismatch repair (MMR) do in  E. coli?  Uses the MutH to cut the nonmethylated strand, then an  exonuclease removes bases just beyond the mismatch, and DNA  polymerase III fills in the gap, and Ligase seals the nick.  What are the two broad types of categories?  Point and Chromosome  Base Substitution  Replaces one base pair with another GC­>AT  Missense  A type of base substitution in which a single nucleotide change  codes for a different amino acid. AAC=UUG­>Leu ­/­  AAC­>CAC=GUG­>Val  Nonsense  A type of base substitution in which a single nucleotide change  codes for a stop codon, causing premature termination  Same sense  A base substitution in which a change in nucleotide codes for the  same amino acid  Examples for Missense mutation  Sicle­cell anemia, PKU  Frameshift mutations  The addition or removal of a small number of bases (not divisible  by 3), this disrups the reading frame in the mRNA causeing all  codons to be changed. Usually results in a pre­mature STOP  codon  Example of frameshift  Cystic Fibrosis  Different types of chromosomal level mutations?  Insertion, deletion, inversion, and translocation  What keeps cytoplasmic protiens out of the nucleus?  Nuclear Loocalization Signal (NLS), which is a very BASIC  molecule  Bipartite NLS  An NLS that is seperated into 2 parts  Nuclear Pore Complex  Gets to decide what comes in and out of the cell  Importin  Helps the NPC recognize all the NLSs, by pairing to cargo proteins  and brings it into the nucleus  Steps of Nuclear Import:  1. Importin bnds to cargo and bring it into the nucleus  2. Ran­GTP forces the the cargo to get released  3. The Ran ­GTP and cargo then go through to the cytoplaasm  4. Ran­GTP fets hydrolyzed to GDP + P, relasing the importin.  5. GEF bringd the Ran­GDP back into the nucleus  What keeps the nuclear proteins out of the cytoplasm?  NES, which is rich in Leu's.  Exportin  Recognizes NES's  Steps of nuclear Export:  1.Ran­ GTP connects the Exportin and Cargo  2. Cross to the cytoplasm  3. Ran­GTP is hydrolyzes and relases cargo  4. Exportin is brouhgt back into the nucleus and GEF brings  Ran­GDP back  How are RNA molecules brought through?  the become bound by shuttle proteins which display a NES and  exportin with attatch to it  Where did Mitochondria come from?  Endo­symbinic theory that a small prokaryote was engolfed by a  larger one  How much DNA does a human Mitochondria have?  16.5 kb of DNA  How many protein­coding genes does a mitochondira have?  13, all translated and transcribed in house  How many rRNA genes does a human mitochondria have?  2  How many tRNA genes does a human mitochondria have?  22  Electrochemical gradient  The cytosol and intermembrane space are more positively  charged (acidic) and the matrix is more megatively charged  ...  Most mitochondrial protiens are not codded for by genes on the  mitochondrial genome  Where are the mitochondrial protiens transcribed?  The nucleus  Where are the mitochondrial protiens translated?  The cytoplasm  How are the mitochondrial protiens transported?  Mitochondrial Presequence or Transit Sequence  Steps to mitochondrial protein import:  1. Protein is translated by a free cytosolic ribosome  2. Attatched to a transit sequence and chaperones (so it does not  fold)  3. TOM recognizes the transit sequence  4. Once fed through the chaperones are pulled off via ATP  5. The protein is pulled into the matrix (bc of the Electon Gradient)  6. Transit peptidase pulls of the transit sequence  7. Chaperone in TIM pulls the protein through  8. Chaperones are pulled off via ATP and pulled into the  chaperonin complex  Amino terminal peptide (N­terminal)  A signal peptide found at the amino terminal that gets you to the  ER and causes theh N­terminal in the lumen and the C­terminal in  the cytoplasm  Stop transfer sequence  Tells translocon to eject the protein  Internal signal sequence  A singal peptide found somewhere other than the amino terminal,  not allowing the signal to get cut off because the aminos before it  is needed and allows the rest of the protein continues to be  threaded through so the N­teminus is left in the cytoplasm and the  C­terminus is left in the lumen.  Who is responsible for protein processing and folding?  Proteins native to the ER lumen  Bip  a chaperone that assists in protein folding  Disulfide bond  Wass formed in the ER  N­linked glycosylation  The addition of oligosaccharides to asparagine (N) residues. this  happens when 3 amino acids is presented. Nearly every protein  that goes through the ER gets this happened to them in one or  more places.  dolichol  an oddly shaped lipid that gets phosophorilated a few times  14­mer  a oligosaccaride tree make up of 14 sugars on the dolichol  platform, which is then trimmed down into an 11­mer  GPI anchoring  accures in the ER  Recongizes and cuts off c­terminal tail and links it covalently to an  Ethanolamine which is connected to the Phosphatidyl Inositol.  SER purposes:  lipid bilayer synthesis and detoxification  Pulse­chase experiment:  An experiment designed by Palase figuring out if you mark a  molecule in a way that it can be deteected but nothing else can,  you can see where it originates and where it goes.  Before the pulse  the protein molecules are being synthesized at a steady state  through translation of mRNA by membrane­bound ribosomes  The pulse  this begins when a large dose of radioactive amino acid is added  The chase  This begins when a very large amount of nonradioactive amino  acid is added, and no more radioactive proteins are made  The Secretory Pathway  Rough ER>Golgi>Secretory Vesicles>Exterior  RER purposes:  Protein secretion, synthesis of membrane proteins, and protein  processing  What starts cytosolic  stays cytocolic  Traffic through the endomembrane system:  Bulk flow goes through the cis side of the golgi and retrieval goes  through the trans side of the golgi  Zip codes  Different sugars and modifications  Golgi purpose:  Does additional processing for the proteins and lipids  Using lysosomes for autophagy:  1. Damaged organelle surronded by membrane  2. Delivery to lysosome  3. Small molecules are recycled  Using lysosomes for phagocytosis:  1. Detection of smaller cell or food particle  2. Phagosome formation  3. Delivery to lysosome and digestion  4. Small molecules recycled  Why do plant cells lack lysosomes?  They have vacuoles, which work as lysosomes, in addition to roles  in osmotic balance and storage  Disorders caused by translocations  lymphoma and leukemia  What can a deficiency in Glucocerebrosidase lead to?  A lysosomal storage disorder called Gaucher's disease  Disorders caused by duplications  Fragile X Syndrome, Huntington's disease, activation of  oncogenes  Disorders caused by insertions  Haemophilia A  Disorders caused by deletion  Duchenne's Muscular Dystrophy  Types of lysosomal acid hydrolases  Proteases & Peptidases, Nucleases, Glycosidases, Lipases,  Phosphatases, Sulfatases  Vesicle traffic to/from early endosomes:  Receptors and macromolecules come from the outside of the cell  through an endocytic vesicle ­­> Macromols stay in the early  endosome while receptors go to the recycling endosome and get  recycled back out  Maturation/formation of an active lysosome:  After an endosome's pH is lowered, it undergoes a series of  processing steps that causes it to mature into a late endosome.  A pre­lysosomal compartment introduced earlier where the acid  hydrolases from the Golgi apparatus are dropped off.  The emptied cargo receptors transported from the Golgi are  removed from the late endosome as it matures into a fully active  lysosome (Has a lower pH than an early endsosome b/c proton  pumps have had more time to work.)  The cytoskeleton  Dynamic system of protein fibers of various sizes and can be  reorganized as needed  Examples of physical support and allows for movement  phagocytosis, organelle positioning, mitosis  G actin  43 kDa protein, 375 amino acids, has nucleotide binding site that  can accommodate ATP, Polar, conserved, abundant  F­actin  Is made up of G­actin and has a barbed (+) end and pointed (­)  end, thin filaments withing a myofibril structure  Progerin  shortens the telomere, aging the cell  Myosin  a molecular motor that converts chem energy (ATP) into  mechanical energy, generating force and movement, thick  filaments within a myofibril structure  Myosin and Actin are responsible for:  cell divesion, crawling, some vesicle movement, and muscle  contraction  Class 2 Myosin  move toward the barbed end  Filament sliding:  When 2 myosin II are connected and moving in opposite  directions so they are playing tug­a­war forcing the actin inwards  Why does rigor mortis happen?  The body stops producing ATP which myosins need to let go of  the actin, so the myosins and actin are stuck together  How does myosin make its way down the actin toward the  barbed (+) end?  When the ATP binds to the nuclear head group it allows the  myosin to let go, the ATP hydrolyzes ADP+P, this moves the  position of the myosin to a part closer the barded end then the P  (from ADP) is ejected, causing the myosin to move back into the  previous position  Why is myosin able to move down the actin the way it does?  ATP has no affinity for actin filaments, but ADP+P has some affinity  for it  Power Strobe  caused by the P (from ADP) being ejected, moving the myosin  part back into the previous position  Steps of Cell Crawling:  1. Extension of leading edge  2. Attatches to substration  3. Myosins attatch and begin to contract, pulling everything with it  4. Detatch in back, so it doesnt stretch out  Conventional Myosin  forming think filament, not actually attatched to myosin  Uncoventional Myosin  Not capable of forming thick filaments, heads spend a lot of the  cycle bound to actin  Do myosins ever move toward the pointed (­) end?  Yes, there 1 or 2 that move in the opposite direction, but majority  move to the barbed (+) end.  What is different about muscle cells compaired to normal  cells?  They are long and cylendrical and have numerous nuclei, of which  (and other organelles) have been pushed to the periphery  Myofibril  Small fibers of repeating actin and myosin that make up most of  the interior of the muscle fiber (many sarcomeres)  Sarcomeres  functional unit of contraction in a myofibril (spans the dark line of  one light band to the other dark line of the other light band)  I­Band  a light band within a sarcomere, where actin is present, but there  is no overlapping myosin  Z­disc  The dark line within a I­band (light band), within the sarcomere, a  collection of proteins that allow for the anchoring of the barbed (+)  ends of the actin  What is exactly is the contraction of the myofibril structure?  Myosin motors pulling actin filaments into the middle of a  sarcomere and increasing the overlap between thin and thick  filaments.  M­line  The middle of the sarcomere, which is found in the middle of the  A­band and H­Zone, where the tail end fibers of the myosins are  anchored  A­band  The length of the myosis, which do not change. There will also be  regions within it that with have overlapping actin filaments  H­Zone  a subregion of the A­band, where there is myosin, but no actin,  also does not change size (the brighter part within the A­band)  What is the only thing to change within a sarcomere?  The amount of overlap between the Actin and the myosins. The  length of the myosins and the length of the actin do not change,  though.  Sarcomere contraction:  Each of the myosins head groups anchored to the actin will move  closer to the barbed (+) end of those actins, since the myosins  cant move and the barbed (+) ends of the actins are anchored  into the z­discs, the z­discs will be moved in towards the m­line  How does the A­band stay the same size while the H­zone  disappears?  The myosin head groups just moved, not change their lengths  Disorders caused by duplications  Fragile X Syndrome, Huntington's disease, activation of  oncogenes   


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

50 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Bentley McCaw University of Florida

"I was shooting for a perfect 4.0 GPA this semester. Having StudySoup as a study aid was critical to helping me achieve my goal...and I nailed it!"

Kyle Maynard Purdue

"When you're taking detailed notes and trying to help everyone else out in the class, it really helps you learn and understand the I made $280 on my first study guide!"

Jim McGreen Ohio University

"Knowing I can count on the Elite Notetaker in my class allows me to focus on what the professor is saying instead of just scribbling notes the whole time and falling behind."

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.