Biology 212 – Principles of Human Physiology                                                                                         Fall 2015

what are lumens?

REVIEW SHEET FOR WEEKS #1­4

(material for in­class Exam #1)

Disclaimer: You will be tested on your understanding of all material covered in lecture, on the  textbook’s information with respect to the topics covered in lecture, and on the following specific  textbook pages: Ch. 1 (entire chapter), Ch. 2 (cell structures and organelles; exocytosis and  endocytosis), p. 59 (cystic fibrosis), p. 72 (exercising muscles),

pp. 75­77 (vesicular transport ­ exocytosis and endocytosis), p. 611 (oral rehydration therapy and  cholera), pp. 630­635 (thermoregulation), and pp. 689­699 (insulin, glucagon, diabetes).

1. (From lecture and text): Know levels of organization in body (atoms, molecules, cells, etc.) Define  lumen. Know properties and examples of epithelial tissue, connective tissue, exocrine glands,  endocrine glands. If you want to learn more check out lauren toomey

­ atoms→ molecules→ cells→ tissues→ organs→ organ systems

what is Connective tissue?

­ Lumen→ the interior space of a hollow organ or tube

­ Epithelial tissue→ protection, secretion, absorption. Ex: the skin can exchange  little between the body and outside environment, making it a protective barrier. By contrast the epithelial cells lining the small intestine of the digestive tract are specialized for absorbing  nutrients that have come from outside the body. If you want to learn more check out special lymphatic vessels called lacteals absorb dietary

­ Connective tissue→ structural support. Ex: it includes such diverse structures as  the loose connective tissue that attaches epithelial tissue to underlying structures; tendons,  which attach skeletal muscles to bones; bone, which gives the body shape, support, and  protection; and blood, which transports materials from one part of the body to another.  

­ Exocrine glands→ during development, if the connecting cells between the epithelial  surface cells and the secretory gland cells within the depths of the pocket remain intact as a  duct between the gland and the surface, an exocrine gland is formed. They secrete through  ducts to the outside of the body (or into a cavity that opens to the outside) (exo means  “external”; crine means “secretion”). Ex: sweat glands and glands that secrete digestive juices. 

what is Exocrine glands?

­ Endocrine glands→ If, in contrast, the connecting cells disappear during development and the secretory gland cells are isolated from the surface, an endocrine gland is formed.  Endocrine glands lack ducts and release their secretory products, known as hormones,  internally into the blood (endo means “internal”). Ex: the pancreas secretes insulin into the  blood, which transports this hormone to its sites of action throughout the body. Most cell types depend on insulin for taking up glucose (sugar).If you want to learn more check out acct 210

2. Define: homeostasis, extracellular fluid, intracellular fluid. What is the “internal environment” which  is maintained in homeostasis? What are the two main compartments of the ECF? What is the third,  smaller compartment of ECF?

­ Homeostasis→ maintaining equilibrium, processes in the body to maintain a  relatively stable internal environment (controlled by lower parts of the brain  automatically). Controlling body temperature; maintaining right amount of water,  pH blood, sodium, potassium, etc.

­ Extracellular fluid (ECF)→ internal environment of body, body that surrounds  cells

­ Intracellular fluid (ICF)→ inside the cell

­ ECF is the internal environment maintained in homeostasis

­ 2 main components of ECF→ interstitial fluid (fluid in tissues; surrounds and  bathes the cells), plasma (in blood cells; fluid portion of the blood)

­ 3rd smaller component of ECF→ transcellular fluid

3. (From lecture and text): Understand and be able to identify: negative feedback, positive feedback,  feedforward control. Which of these is more common? Know the terms: set point, effector, sensors  (receptors), integrating center. Contrast intrinsic and extrinsic controls. If you want to learn more check out mitchell preiss

­ Negative feedback→ self-regulating process; a change in a homeostatically  controlled factor triggers a response that seeks to restore the factor to normal by moving the  factor in the opposite direction of its initial change. Homeostatic processes operate under  negative feedback. Ex: blood sugar (glucose) is high, so the pancreas releases hormones and they’re sent into the bloodstream. *most common* Don't forget about the age old question of umass mechanical engineering

­ Positive feedback→ self propagating; the output enhances or amplifies a change  so that the controlled variable continues to move in the direction of the initial change. Ex:  nerve impulse, childbirth (stretches cervix) 

­ Feed forward control→ reflexes that enable the body to predict that a change is  about to occur and start the response loop in anticipation of the change. Ex: when a meal is  still in the digestive tract, a feedforward mechanism increases secretion of a hormone (insulin) that promotes the cellular uptake and storage of ingested nutrients after they have been  absorbed from the digestive tract. This anticipatory response helps limit the rise in blood  nutrient concentration after nutrients have been absorbed. If you want to learn more check out what are the characteristics of experimentation that make it possible to isolate cause and effect?

­ Setpoint→ desired value (normal value). Ex: desired temperature level ­ Effector→ the component of the control system commanded to bring about the desired effect (bring variable back to what it’s supposed to be). Ex: the furnace

­ Sensors (receptors)→ detect the change in the variable; which monitors the  magnitude of the controlled variable. The sensor typically converts the original information  regarding a change into a “language” the control system can “understand.” Ex: the  thermometer 

­ Integrating center→ also known as control center; it compares the sensor’s input with  the set point and adjusts the heat output of the furnace to bring about the appropriate  response to oppose a deviation from the set point. Ex: the thermostat 

­ Intrinsic controls→ also known as local controls, are built into or are inherent in an  organ (intrinsic means “within”). Ex: as an exercising skeletal muscle rapidly uses up to  generate energy to support its contractile activity, the concentration within the muscle falls.  This local chemical change acts directly on the smooth muscle in the walls of the blood  vessels supplying the exercising muscle, causing the smooth muscle to relax so that the  vessels dilate, or open widely. As a result, increased blood flows through the dilated vessels  into the exercising muscle, bringing in more. This local mechanism helps maintain an optimal  level of  in the fluid immediately around the exercising muscle’s cells. 

­ Extrinsic controls→ most factors in the internal environment are maintained, however, by extrinsic, or systemic, controls, which are regulatory mechanisms  initiated outside an organ to alter the organ’s activity (extrinsic means “outside of ”).  Extrinsic control of the organs and body systems is accomplished by the nervous and  endocrine systems, the two major regulatory systems. Extrinsic control permits coordinated  regulation of several organs toward a common goal; in contrast, intrinsic controls serve only  the organ in which they occur.  

4. (From lecture and text): Know thermoregulation in the body: Where is the body’s thermoregulation  center (thermostat)? Where are the body’s thermoreceptors, and what does each type specifically  monitor? What are the effectors? Explain the body’s response to cold exposure and a drop in core  body temperature. What is nonshivering thermogenesis, and where in the body does this process  occur? (Contrast the role of the mitochondrion in this process to its role in glucose metabolism.)  Explain the body’s response to heat exposure and an increase in core body temperature. In the  context of the thermoregulation system, explain what pyrogens are and how a “fever” occurs. What is  heat exhaustion? heat stroke? What is hypothermia? What is hyperthermia?

­ The body’s thermoregulation center (thermostat)→ located in the  

hypothalamus

­ The body’s thermoreceptors→ they’re in the skin, body core, and  hypothalamus. They are specialized nerve cells that are able to detect differences in  temperature. Temperature is a relative measure of heat present in the environment.  Thermoreceptors are able to detect heat and cold, and are found throughout the skin in order  to allow sensory reception throughout the body. First, heat receptors are closer to the skin's  surface, while cold receptors are found deeper in the dermis. This means that sensitivity to hot temperatures will be higher than lower temperatures based on the location. Additionally,  different sections of the skin will have more receptors than others. The hand, for example, has more thermoreceptors than the thigh or shin, which means it will be more sensitive to  temperature changes. 

­ Effectors→ sweat glands, blood vessels, shivering (skeletal muscles) ­ Body’s response to cold exposure→ redirects blood flow from the skin to the  internal organs- shifts heat from extremities. Shivering (using skeletal muscles so heat  is released), vasoconstrict blood vessels in the skin and vasodilate vessels in core (keep heat  in where heart, lungs­core­ are). 

­ Nonshivering thermogenesis→ is mediated on cold exposure by the  sympathetic nervous system, which increases heat production by stimulating

brown adipose tissue, or brown fat, a special type of adipose tissue that is  especially capable of converting chemical energy from food into heat. In humans,  it is most important in newborns, who have prominent deposits of brown fat.  Unlike the ordinary white adipose tissue that stores energy in the form of  triglyceride deposits, brown adipose tissue acts like a furnace that burns energy to generate heat. Newborns use brown fat to keep warm because they cannot shiver. Brown fat is brown in color because it has an abundance of mitochondria that  contain iron, which causes the tissue to appear reddish brown. The mitochondria  of brown fat contain a unique uncoupling protein called thermogenin (“heat  producer”) that uncouples the electron transport system from the process of  generating ATP (see Oxidative Phosphorylation) during oxidation of glucose and  fatty acids. Instead of some of the energy released by the electron transport  system being harnessed in ATP by chemiosmosis, all of the energy is dissipated as heat. 

­ Body’s response to heat exposure→ sweating (releases liquid onto your skin  and to evaporate it uses up the heat, so it brings the temp. down), vasodilate  blood vessels in the skin (more blood is going to the skin, so when blood goes to  the surface the heat is released)

­ Pyrogens and how a “fever” occurs→ pyrogens are small molecules that reset the thermostat to a higher temperature. In a fever, pyrogens are released and  reset the thermostat to a higher temp. (39 c). The body then begins shivering  (chills) which generates heat, and it also redirects blood flow away from the skin  (pale) to the core. Benefits of a fever include: speeds up metabolism, and germs  can’t survive at such a high temp.

­ Heat exhaustion→ is a state of collapse, usually manifested by fainting, that is caused by reduced blood pressure brought about as a result of overtaxing the heat­loss mechanisms.  Thus, heat exhaustion is a consequence of over­activity of the heat­loss mechanisms rather  than a breakdown of these mechanisms. Because the heat­loss mechanisms have been very  active, body temperature is only mildly elevated in heat exhaustion. By forcing cessation of  activity when the heat­loss mechanisms are no longer able to cope with heat gain through  exercise or a hot environment, heat exhaustion serves as a safety valve to help prevent the  more serious consequences of heat stroke. 

­ Heat stroke→ is an extremely dangerous situation that arises from the complete  breakdown of the hypothalamic thermoregulatory systems. Heat stroke is more likely to occur  on overexertion during a prolonged exposure to a hot, humid environment.  

­ Hypothermia→  a fall in body temperature, occurs when generalized cooling of the  body exceeds the ability of the normal heat­producing and heat­conserving regulatory  mechanisms to match the excessive heat loss. As hypothermia sets in, the rate of all  metabolic processes slows because of the declining temperature.  

­ Hyperthermia→ any elevation in body temperature above the normally  accepted range; no sweating occurs, despite a markedly elevated body temperature,  because the hypothalamic thermoregulatory control centers are not functioning properly and  cannot initiate heat­loss mechanisms.

5. Know the “basics” of blood sugar regulation in the body (from lecture, pp. 689­699, and iLearn  handouts): Which molecule is “blood sugar”? In humans, which complex carbohydrate is the storage  form for this blood sugar? How does the body maintain blood sugar levels within a normal range, and  what type of feedback control is involved?

Big picture …What is the role of insulin? Details … From which cells, and from which organ,  does insulin come, and what stimulates its release? Which body cells respond to insulin (and  how do these cells “know” that insulin is there)? What do the responding cells do when insulin  arrives? (For example, what is GLUT­4 and what is transporter recruitment?) Thinking question  … why would it evolve that brain cells do not rely on insulin signals for glucose transport? Big  picture …What is the role of glucagon? Details … From which cells, and from which organ, does glucagon come, and what stimulates its release? What do the responding cells do when  glucagon arrives?

­ “Blood sugar”→ glucose

­ Complex carbohydrate storage form of glucose→ glycogen

­ How the body maintains blood sugar levels within a normal range→  *negative feedback*

­ if blood sugar levels are too high= beta cells in Islet of 

Langerhans in pancreas detect high levels, release insulin into the bloodstream,  insulin binds to insulin receptors (liver, skeletal muscle­fat cells­ and adipose  tissue), liver and muscle cells store glucose as glycogen, adipose cells store  glucose as fat

­ if blood sugar is too low= alpha cells in Islet of Langerhans in 

pancreas detect low blood sugar levels, release glucagon into the bloodstream,  cells that have glucagon receptors are liver (chops up glycogen to make glucose  and lets glucose back out into the bloodstream) and fat cells (breaking down fat,  glucose is sent into bloodstream). 

­ What is the role of insulin→  

 ­ Insulin comes from Beta cells in the pancreas; high blood sugar stimulates its release  ­ Adipose tissue (fat cells), skeletal muscle (muscle cells), and liver cells respond to  insulin and they know it’s is there because they have insulin receptors 

­ When insulin arrives the responding cells use the carrier protein GLUT­4 to transport  glucose. GLUT­4 protein binds to the membrane and recruits more carrier proteins to  increase the rate of diffusion (takes more glucose into the cell from the bloodstream). ­ Transporter recruitment→ the phenomenon of inserting additional transporters  (carriers) for a particular substance into the plasma membrane, thereby  increasing membrane permeability to the substance, in response to an  appropriate stimulus.  

­ Brain cells do not rely on insulin signals for glucose transport because it works off  transport recruitment, such as exercising muscle cells do. Exercising muscle cells don’t  respond to insulin, so it puts more GLUT­4 proteins into the membrane on its own (take 

in more glucose because your muscle cells need more energy when you’re working out). Similarly, our brain cells constantly need energy b/c it controls all of our body functions.  ­ What is the role of glucagon→  

­ Glucagon comes from Alpha cells in the pancreas; low blood sugar stimulates its  release

­ When glucagon arrives the responding cells send glucose back into the bloodstream.  Liver (chops up glycogen to make glucose and lets glucose back out into the bloodstream),  Adipose tissue (break down stored fat into fatty acids for use as fuel by cells).  

6. (From lecture and text): Know diabetes mellitus – know the different types (Type 1, Type 2); for  each, know typical age of onset, what the defect is in each case, how each is treated, new  approaches to treatment. Which type of diabetes is most common?

­ Diabetes Mellitus→ high rate of glucagon secretion concurrent with insulin  insufficiency because the elevated blood glucose cannot inhibit glucagon secretion as it  normally would; a metabolic disorder characterized by abnormally high blood glucose  concentrations. 

­ Type 1→ diagnosed in childhood usually and have it for the rest of their life.  Issue is that they do not make insulin; Beta cells aren’t making insulin. Mainly  thought that it is an autoimmune disease. Have very high blood sugar and have to test their own blood sugar throughout the day. They’re taking insulin and  determine how much insulin based on how high or low their blood sugar is  (maintaining homeostasis).  

­ Type 2→ *most common* usually diagnosed in adults. Linked to diet,  lifestyle, being overweight, and genetic component (runs in families). The  individuals make insulin, but the body cells do not respond to it. The issue is the  body cells, because they don’t have the receptors, so they can’t recognize the  insulin; the sugar stays out in the blood, so blood sugar is high. Solution: try and  fix lifestyle, medications to increase sensitivity of the cells. Exercising because it  helps control blood sugar by placing GLUT-4 proteins in the membrane without  having to intake more sugar.  

7. (From text): Review functions of the following organelles and cell structures: cell membrane,  nucleus, mitochondria, cytoplasm, cytoskeleton, ribosomes, rough ER, smooth ER, transport vesicles, Golgi complex, lysosomes, secretory vesicles, peroxisomes.

­ Cell membrane→ property is hydrophobic, and it is semi-permeable; thin  membranous structure that encloses each cell and is composed mostly of lipid (fat) molecules  and studded with proteins, carbohydrates, and cholesterol. Bilayer of phospholipid molecules  that acts as a gateway between ECF and ICF

­ Nucleus→ it is surrounded by a double­layered membrane, the nuclear envelope,  which separates the nucleus from the rest of the cell. The nuclear envelope is pierced by  many nuclear pores that allow necessary traffic to move between the nucleus and the  cytoplasm. The nucleus houses the cell’s genetic material, deoxyribonucleic acid (DNA),  which, along with associated nuclear proteins, is organized into chromosomes.

­ Mitochondria→ are the energy organelles, or “power plants,” of the cell; they extract  energy from the nutrients in food and transform it into a usable form for cell activities.  Mitochondria generate about 90% of the energy that cells—and, accordingly, the whole body —need to survive and function. 

­ Cytoplasm→ that portion of the cell interior not occupied by the nucleus. It contains a  number of discrete, specialized organelles (the cell’s “little organs”) and the cytoskeleton (a  scaffolding of proteins) dispersed within the cytosol (a complex, gel­like liquid). 

­ Cytoskeleton→ an interconnected system of protein fibers and tubes that extends  throughout the cytosol. This elaborate protein network gives the cell its shape, provides for its  internal organization, and regulates its various movements, thus serving as the cell’s “bone  and muscle.” 

­ Ribosomes→ Granules of RNA and proteins—some attached to rough ER,  some free in cytosol; nonmembranous organelles, carry out protein synthesis by  translating mRNA into chains of amino acids in the ordered sequence dictated by  the original DNA code.

­ Rough ER→ synthesizes proteins for secretion and membrane construction ­ Smooth ER→ synthesis of fatty acids, steroids and lipids; contains enzymes  specialized for detoxifying harmful substances produced within the body by metabolism or  substances that enter the body from the outside in the form of drugs or alcohol ­ Transport vesicles→ Membranous sac enclosing newly synthesized proteins that  buds off the smooth endoplasmic reticulum and moves the proteins to the Golgi complex for  further processing and packaging for their final destination

­ Golgi complex→ Modifies, packages, and distributes newly synthesized proteins ­ Lysosomes→ Serve as cell’s digestive system, destroying foreign substances and  cellular debris

­ Secretory vesicles→ Membrane-enclosed sacs containing proteins that have  been synthesized and processed by the endoplasmic reticulum and Golgi complex  of the cell and which are released to the cell’s exterior by exocytosis on  appropriate stimulation

­ Peroxisomes→ are membranous organelles that produce and decompose hydrogen  peroxide  in the process of degrading potentially toxic molecules (peroxi refers to “hydrogen  peroxide”). They too arise from the ER and Golgi complex. 

8. Know adenosine triphosphate (ATP). How does ATP provide energy to the cell? How and where  does the cell make ATP? What is the relationship between ATP and ADP?

­ ATP→ is the universal energy carrier—the common energy “currency” of the body.  Cells can “cash in” ATP to pay the energy “price” for running the cell machinery. To obtain  immediate usable energy, cells split the terminal phosphate bond of ATP, which yields ADP.  

­ ATP provides energy for a cell by storing energy in the bond between the second and  third phosphate group; when the high­energy bond that binds the terminal phosphate to  adenosine is split, a substantial amount of energy is released.

­ The cell makes ATP from the sequential dismantling of absorbed nutrient molecules in  three stages: glycolysis in the cytosol, the citric acid cycle in the mitochondrial matrix,  andoxidative phosphorylation at the mitochondrial inner membrane (cristae). 

­ ATP has one more phosphate group than ADP

9. (See iLearn handout) Know glycolysis; pyruvate metabolism, especially comparing the results  during times when oxygen is available (aerobic), and times when oxygen is limited (anaerobic);  pyruvic acid’s conversion to acetyl CoA; Krebs cycle (citric acid cycle); electron transport chain  (oxidative phosphorylation) – where specifically does each process occur? what are starting  substances and endproducts of each process? how many net ATP are produced in each process?  how many FADH2 and NADH molecules are produced in each process? what is the purpose of  FADH2 and NADH? which processes stop if there is no oxygen? Thinking questions … a) When a cell doesn’t have many mitochondria, what would be the primary purpose for this cell to convert pyruvate  to lactic acid? b) Later, if the cell can make more mitochondria, some of the lactic acid is converted  back to pyruvate. Explain this in terms of the Law of Mass Action. (If necessary, review Law of Mass  Action on p. 472.)

­ Glycolysis→ set of 10 chemical reactions; happens in cytoplasm, started  with glucose and ends up with 2 pyruvate molecules. In order for this to happen,  we need 2 molecules of NAD (picks up high energy electrons), so we end up with 2 NADH+. Need 2 ADP (building blocks to make ATP) → need 2 ATP to kickstart  glycolysis, but we make 4, so we have 2 additional ATP molecules. Pyruvate (3  carbon molecules) moves into the mitochondria (mitochondrial matrix). It then has to be converted into Acetyl coA; 2 NADH (holding high energy electrons) created.

­ Krebs Cycle→ Pyruvate has 3 carbons, but Acetyl coA only has 2, so the 3rd  carbon becomes carbon dioxide (Co2)- gets ride of the last carbon. 2 Acetyl coA  goes through the Krebs cycle (in the mitochondrial matrix); create 6 NADH, 2  FADH, create 4 Co2 (what we breathe out), make 2 ATP.

­ Electron Transport Chain→ all these high energy electrons go through the  electron transport chain; occurs in cristae of mitochondria (folds) ; enzymes are  built onto the cristae membrane structure. Electrons from FADH and NADH drop of electrons at a protein and pass them onto other proteins. As they transport down  the chain, their high energy is being harnessed and being put into ATP makes a lot of ATP). The system recycles NAD; NADH and FADH2 get rid of their electrons so  they go back to NAD & FAD. Final electron acceptor is O2, as electrons go down  the chain, they get attached to oxygen and it creates water (breathe in O2, then  the body uses oxygen to make ATP and we breathe out CO2).

­ Without oxygen, Krebs cycle and e- chain (e-chain creates NAD + FAD) can’t  happen; the e-chain will not happen, so that means no ATP; the krebs cycle shuts  down b/c we are not going to be making NAD & FAD to restart the cycle. They  can’t get rid of their high energy electrons, so it causes back up b/c we aren’t  getting the NAD & FAD needed. Glycolysis continues working, it is not 100%  dependent on getting NAD from the e-chain; we can get NAD from somewhere  else to run glycolysis. Pyruvate don’t go into mitochondria, so they stay in the  cytoplasm & become lactic acid. Pyruvate → lactic acid (anaerobic)­ uses NADH to 

convert pyruvate to lactic acid (NAD+). Pyruvate regenerates NAD+ from NADH; only get 2  ATP when O2 is not available. 

­ No O2= pyruvate in cytoplasm goes up. If oxygen becomes available, some of the  lactic acid will be converted back to pyruvate b/c O2 present= pyruvate moves into the  mitochondria, which means the amount in the cytoplasm goes down & lactic acid creates  more pyruvate. 

­ Law of Mass Action→ rate of the reaction depends on the amount of the  reactant or the product, keeping a balance b/w reactants and products.  10. Describe the fluid mosaic model of the cell membrane, and the locations and roles of each  molecule type: phospholipids, proteins, cholesterol, carbohydrates. Understand the concepts of polar  vs. nonpolar molecules, hydrophilic vs. hydrophobic.

­ Fluid mosaic model of cell membrane→ “fluid” (everything in cell membrane  is moving) “mosaic” (proteins)

­ Phospholipid→ primary molecule and assemble into a phospholipid bilayer;  made of two fatty acid chains and a phosphate group, phosphate head is polar and  hydrophilic, fatty acid tail is nonpolar and hydrophobic

­ Proteins→ second molecule; different shapes & sizes. Glycoproteins­ receptors to  receive signals; involved in cell identification (which are yours and not yours). Integral  Proteins=extend all the way across membrane, hydrophobic. Peripheral proteins=attach  loosely to integral proteins or polar heads of membrane

­ Cholesterol→ basic building blocks contributes to both the fluidity and the stability of the membrane. Cholesterol molecules are tucked between the phospholipid molecules, where they prevent the fatty acid chains from packing together and crystallizing, a process that would drastically reduce membrane fluidity.  

­ Carbohydrates→ only on ECF side “sugar coating” the cells. Short carbohydrate  chains protrude like tiny antennas from the outer surface, bound primarily to membrane  proteins and, to a lesser extent, to lipids. These sugary combinations are known as  glycoproteins (receptors to receive signals; involved in cell identification­ which are yours and  not yours) and glycolipids, respectively, and the coating they form is called the glycocalyx.  

­ Polar vs. Nonpolar→ phospholipids have a polar (electrically charged) head  containing a negatively charged phosphate group and two nonpolar (electrically  neutral) fatty acid chain tails. 

­ Hydrophilic vs. Hydrophobic→ hydrophilic mixes with water (polar head) and  hydrophobic doesn’t mix with water (nonpolar tail)  

11. Know the various functions of the membrane.

­ Besides acting as a mechanical barrier that traps needed molecules within the cell, the  plasma membrane helps determine the cell’s composition by selectively permitting specific  substances to pass between the cell and its environment. The plasma membrane controls the entry of nutrient molecules and the exit of secretory and waste products.  

­ In addition, it maintains differences in ion concentrations inside and outside the cell, which  are important in the membrane’s electrical activity.  

­ The plasma membrane also participates in the joining of cells to form tissues and organs.

­ Finally, it plays a key role in enabling a cell to respond to signals from chemical messengers  in the cell’s environment; this ability is important in communication among cells. 12. Define, distinguish, and know purpose of: desmosomes, tight junctions, and gap junctions. Know  examples of where each type of cell junction might be found. Which cell junction consists of  connexons? Which cell junction involves cadherins? Which type of junctions are “communicating  junctions”?

­ Desmosomes→ proteins (cadherins) interlock with each other and creates this  network of proteins which hold the cell together. Allows some flexibility; tend to have them in  tissues that have to stretch, such as the heart (beats & relaxes). strongest cell­cell junction.  Ex: skin, the heart, and the uterus 

­ Tight Junction→ found in epithelial tissue sheets of cells (touching each other)  protein structure that’s holding the cell together; covering the outside and lining the inside.  Protections through tight junctions so that nothing could leak; no gaps, they’re fused together. 

­ Gap junction→ proteins on left & right line up and create a connexon (hollow  in the inside) create this hollow tube so ions & molecules can pass through. Allow  communication b/w the two cells; Ex: cardiac muscle (heart) and smooth muscle 

13. Understand the concept of membrane permeability. What is meant by semi­permeable or  selectively permeable?

­ Selectively permeable→ It permits some particles to pass through while excluding  others; property of cell membrane is hydrophobic, so molecules w/ a charge are going to be  harder to get in, such as water.  

­ Two properties of a molecule influence permeability→ size of molecule and  lipid solubility

14. Define concentration gradient. Define net movement. Define equilibrium (in terms of movement of  molecules).

­ Concentration gradient→ a diference in concentration of a particular  substance between two adjacent areas; but the net movement of molecules by  difusion is from the area of higher concentration to the area of lower  concentration.

­ Net movement→ the diference between the opposing movements of two  types of molecules in a solution; if 10 molecules move from area A to area B while 2  molecules simultaneously move from B to A, the net diffusion is 8 molecules moving from A to B. Molecules spread in this way until the substance is uniformly distributed between the two  areas and a concentration gradient no longer exists  

­ Equilibrium→ at this point, even though movement is still taking place, no net diffusion is occurring because the opposing movements exactly counterbalance each other. Movement  of molecules from area A to area B is exactly matched by movement of molecules from B to A. 

15. Understand the different types of membrane transport (see Table 3­2 on p. 78): channel proteins  vs. carrier proteins, simple diffusion across the phospholipid bilayer, facilitated diffusion, primary  active transport, secondary active transport, osmosis. Which of these types of transport are passive?  Which types are in the category of “carrier­mediated transport”? What is symport (cotransport), and  what is antiport (countertransport)? (With which type of transport are these terms used?)

­ Channel protein→ spans all the way across the membrane; hollow down the  inside. small, Passive; ions move down electrochemical gradient through open channels  (from high to low concentration and by attraction of ion to area of opposite charge); Specific  small ions (e.g.,Na+, K+, Ca2+, Cl­). Channels are highly selective. Some channels are leak  channels that always permit passage of their selected ion. Others are gated channels that  may be open or closed to their specific ion as a result of changes in channel shape in  response to controlling mechanisms. 

­ Carrier protein→ only open on one side at a time; Transport of a substance  across the plasma membrane facilitated by a carrier molecule. Bind with specific  substrates and carry them across membrane by changing conformation, can move larger molecules than channel proteins can. Slower rate than simple difusion, but  still selective.  

­ Simple diffusion through lipid bilayer→ Passive; molecules move down  concentration gradient (from high to low concentration); Nonpolar molecules of  any size (e.g., O2, CO2, fatty acids); Continues until gradient is abolished  (dynamic equilibrium with no net difusion)

­ Facilitated diffusion→ Passive & carrier-mediated transport; molecules move  down concentration gradient (from high to low concentration). Specific polar  molecules for which carrier is available (e.g., glucose); Displays a transport  maximum; carrier can become saturated

­ Primary active transport→ Active & carrier­mediated transport; ions move against  concentration gradient (from low to high concentration); requires ATP. Na+/K+ pump that  pumps 3 Na+ out  and 2 K+ into the cell. Specific cations for which carriers are available  (e.g.,Na+, K+, H+, Ca2+). Displays a transport maximum; carrier can become saturated 

­ Secondary active transport→ Active & carrier-mediated transport; substance  moves against concentration gradient (from low to high concentration); driven  directly by ion gradient (usually ) established by ATP-requiring primary pump. In  symport, cotransported molecule and driving ion move in same direction; in antiport,  transported solute and driving ion move in opposite directions. Specific polar molecules and  ions for which coupled transport carriers are available (e.g., glucose, amino acids for symport;  some ions for antiport). Displays a transport maximum; coupled transport carrier can become  saturated

­ Osmosis→ Passive; water moves down its own concentration gradient (to area of  lower water concentration—that is, higher solute concentration); Water only. Continues until  concentration difference is abolished or until stopped by opposing hydrostatic pressure or until cell is destroyed. 

16. What are the primary factors which control the rate of simple diffusion across the cell membrane?  Know all of the variables in Fick’s Law, the consequences of hydration shells, and the concept of  partition coefficient. Understand the concept of membrane permeability.

­ Primary factors which control rate of diffusion→  

↑ Concentration gradient of  

↑

substance (ΔC) 

↑ Surface area of membrane (A) ↑ 

↑ Lipid solubility (β) ↑ 

↑ Molecular weight of substance (MW ↑ 

↑ Distance (thickness) (ΔX) ↓ 

­ Fick’s Law→ Delta C= difference in concentration; A= surface area; MW= molecular  weight; Delta X= distance; Beta= lipid solubility

­ Hydration shells→ Na+ atomic number is 11, and K+ is 19. So, w/o water (non hydrated radius) Na is 0.9 (more dense) and K is 1.3 (more dilute). Positive ions ends up with  a hydrated shell of water around the ion as its moving around. Na+ gathers a larger shell  around it than K+ does. Density of surface area charge in Na+ is more dense, so it attracts  greater electrical charge. K+ will move faster throughout the body because it is smaller.  (Larger particle= slower rate of diffusion)

­ Partition coefficient→ lipid soluble/ water soluble­ this ratio, then you get a  number. More lipid soluble= bigger partition coefficient= faster rate of diffusion. Lower partition coefficient= slower rate of diffusion.

­ Membrane permeability→ Beta, MW, and Delta X all contribute to membrane  permeability. Two properties of particles influence whether they can permeate the plasma  membrane without assistance: 

1. the relative solubility of the particle in lipid  

and 

2. the size of the particle. Highly lipid­soluble  

particles of any size can dissolve in the lipid bilayer and 

pass through the membrane 

17. Know properties of channel proteins: Are channel proteins specific? Do channel proteins typically  get saturated? What substances are transported through channels? Distinguish between leak (open)  channels and gated channels. For gated channels, what controls whether the gate is opened or  closed?

­ Channel proteins are water­filled pathways through the lipid bilayer  

­  Water­soluble substances small enough to enter a channel can pass  

through the membrane by this means without coming into direct contact with the  hydrophobic lipid interior.  

­ Channels are highly selective.  

­ Only small ions can fit through channels

­ leak channels always permit passage of their selected ion; open all the 

time.  

­ gated channels may be open or closed to their specific ion as a result  

of changes in channel shape in response to controlling mechanisms. Some gated  channels are chemically gated, chemical determines whether its opened or closed  (ligands bind); others are voltage­gated (open and close depending on electrical  properties of membrane); others are mechanically gated (open and close depending  on some mechanical force like pressure) 

18. (From text): Know cystic fibrosis (CF): how does one get it? what are the symptoms? Why does  the person develop those symptoms? (In other words, what is the specific defect in CF, and how does it result in the symptoms observed?) What treatments are employed or are being investigated?

­ What ­ the most common fatal genetic disease in the United States, strikes 1 in every  2000 Caucasian children. It is characterized by the production of abnormally thick, sticky  mucus. Most dramatically affected are the respiratory airways and the pancreas; normally  forms the  CL­ channels in the plasma membrane; Cystic fibrosis (CF) is a genetic disease  that affects the viscosity of mucous in the lungs and digestive system, affecting not only the  lungs, but also the pancreas, liver and intestines. The patient suffers from chronic respiratory  infections and generalized malnutrition. 

­ How ­ caused by one of a number of genetic defects; CF, the defective CFTR gets  “stuck” in the endoplasmic reticulum–Golgi system, which normally manufactures and  processes this product and then ships it to the plasma membrane. In patients with CF, the  mutated version of CFTR is only partially processed and never makes it to the cell surface.  The resultant absence of CFTR protein in the plasma membrane makes the membrane  impermeable to Cl­

­ symptoms ­ repeated respiratory infections, 

­ why develop symptoms/specific defect in CF ­ The presence of thick, sticky mucus in  the respiratory airways makes it difficult to get adequate air in and out of the lungs. Also,  because bacteria thrive in the accumulated mucus, patients with CF experience repeated  respiratory infections. They are especially susceptible to Pseudomonas aeruginosa, an  “opportunistic” bacterium that is often present in the environment but usually causes infection  only when some underlying problem handicaps the body’s defenses. Gradually, the involved  lung tissue becomes scarred (fibrotic), making the lungs harder to inflate. This complication  increases the work of breathing beyond the extra effort required to move air through the  clogged airways. Pancreas produces enzymes important in the digestion of food,  malnourishment eventually results. In addition, as the pancreatic digestive secretions  accumulate behind the blocked duct, fluid­filled cysts form in the pancreas, with the affected  pancreatic tissue gradually degenerating and becoming fibrotic.

­ treatments ­ physical therapy and mucus­thinning aerosols to help clear the airways of  excess mucus and antibiotic therapy to combat respiratory infections, plus special diets and  administration of pancreatic digestive enzymes to maintain adequate nutrition

19. Know properties of carrier proteins: How are they different from channel proteins? Are carrier  proteins specific? Do they get saturated? For a particular cell, how can the rate of transport via a  specific carrier protein be increased? (For example, see p. 72, p. 691, and figure on iLearn: how does resting skeletal muscle increase glucose transport? How does exercising muscle increase glucose  transport? Making a connection … Why is exercise an important treatment for diabetes?) ­ carrier they transfer across the membrane specific substances  

that are unable to cross on their own.  

­ Each carrier can transport only a particular molecule (or ion) or  

group of closely related molecules. 

­ channel proteins vs carrier proteins 

­ Channel protein→ spans all the way across the membrane;  

hollow down the inside. small, Passive; ions move down electrochemical gradient  through open channels (from high to low concentration and by attraction of ion to area  of opposite charge); Specific small ions (e.g.,Na+, K+, Ca2+, Cl­). Channels are highly 

selective. Some channels are leak channels that always permit passage of their  selected ion. Others are gated channels that may be open or closed to their specific  ion as a result of changes in channel shape in response to controlling mechanisms.  ­ Carrier protein→ only open on one side at a time; Transport of a  

substance across the plasma membrane facilitated by a carrier molecule.  Bind with specific substrates and carry them across membrane by changing conformation, can move larger molecules than channel proteins can. Slower rate than simple difusion, but still selective.  

­ carrier proteins specific ­ yes 

­ do they get saturated ­ yes 

­ how can the rate of transport via a specific carrier protein be  

increased 

­  only way rate of diffusion can increase is if there  

are more carrier proteins 

­ resting skeletal muscle increase glucose transport 

­ GLUT 4 proteins bind to membrane and recruits  

more carrier proteins to increase the rate of diffusion  

­ how exercising muscle increase glucose transport 

­ Glucose transport occurs primarily by facilitated diffusion, an energy

independent process that uses a carrier protein for transport of a substrate across a  membrane. The glucose transporter carrier proteins in mammalian tissues are a  family of structurally related proteins that are expressed in a tissue­specific manner .  GLUT­4 is the major isoform present in both human and rat skeletal muscle, whereas the GLUT­1 and GLUT­5 isoforms are expressed at a much lower abundance . The  major mediators of glucose transport activity in muscle are fiber contractions and  insulin, although numerous other factors including catecholamines, hypoxia, growth  factors, and corticosteroids can alter glucose transport. Glucose transport in skeletal  muscle follows saturation kinetics, and most reports have shown that exercise and  insulin increase glucose transport through an increase in the maximal velocity of  transport (V max) without an appreciable change in the substrate concentration at  which glucose transport is half­maximal, orK m . This increase in transportV max may 

occur through an increase in the rate that each carrier protein transports glucose  (transporter turnover number), an increase in the number of functional glucose  transporter proteins present in the plasma membrane, or both. 

­ why is exercise an important treatment for diabetes  

­  physical work can stimulate muscle glucose  

uptake; exercise and insulin stimulate muscle glucose transport  

by distinct mechanisms 

20. (From lecture and text): Know GLUT ­ what is its function? For what type of  membrane transport is it used … primary active transport? facilitated diffusion?  or what? Distinguish between GLUT­1, GLUT­2, GLUT­3, and GLUT­4.

­ GLUT 

­ a plasma membrane carrier that accomplishes 

passive facilitated diffusion of glucose across the plasma 

membrane Once GLUT facilitates entry of glucose into a cell 

down this nutrient’s concentration gradient, an enzyme within the 

cell immediately phosphorylates glucose to glucose­6­phosphate.

­ what type of membrane transport is it used 

­ facilitated diffusion

­ GLUT­1 

­ transports glucose across the blood­brain barrier 

­ GLUT ­2 

­ transfers into the adjacent bloodstream the  

glucose that has entered the kidney and intestinal cells by means  

of the sodium and glucose cotransporter  

­ GLUT ­3 ­ 

­ is the main transporter of glucose into neurons. 

­ GLUT ­4 ­ 

­ The transporter responsible for glucose uptake by  

most body cells 

21. Understand Na+/K+ ATPase (pump) – Which ions are moved? How many at  a time? In which compartment (ECF vs. ICF) is sodium concentration high? In  which compartment is potassium concentration high? Given these answers, in  which direction does the Na+/K+ pump move each of these ions? What is the  relationship between ATP and the phosphorylation/dephosphorylation of the  pump, and how do phosphorylation and dephosphorylation relate to the function of the pump? Is this primary or secondary active transport? Which cells have the sodium/potassium pump?

­ Primary Active Transport 

­ every cell has a Na+/K+ pump 

­ ATP is used by the carrier protein 

­ NA+/K+ 3NA+ out, 2 K+ in 

­ Na+ is high ECF

­ K+ is high ICF

­ Process

­ 3 Na+ binds → ATP attaches → ATP is cut by the  

pump into ADP → leaves phosphate to the pump (phosphorylated) →  causes pump to change shape → dumps 3 Na+ → picks up 2 K+  

causes pump to dephosphorylate → changes shape and releases  

them → process repeats  

22. Describe the glucose transport system (using the SGLT transporter) in the intestinal cell  membrane (see Fig. 3­18, and see image on iLearn). Overall, how does the body transport glucose  from the lumen into the blood? What transport proteins are in the luminal membrane? What transport  proteins are in the basolateral membrane? What role do tight junctions play in how the luminal  membrane is different from the basolateral membrane? Where in the overall process is energy (ATP)  directly used? What aspect of the system requires an alternate form of energy, in the form of an ion  concentration gradient? Making a connection … where in this glucose transport system is there a  GLUT protein, and (from text p. 691) which specific GLUT protein is it?

­ How does the body transport glucose from lumen into blood→ because of this  Na+  concentration difference, more Na+  binds to the SGLT when it is exposed to the lumen  than when it is exposed to the ICF. Binding of Na+ to this carrier increases the carrier’s affinity for glucose, so glucose binds to the SGLT when it is open to the lumen side where glucose  concentration is low. When both Na+ and glucose are bound to it, the SGLT changes shape  and opens to the inside of the cell. Both Na+ and glucose are released to the interior— Na+  because of the lower intracellular Na+ concentration and glucose because of the reduced  affinity of the binding site on release of Na+. The movement of Na+  into the cell by this  cotransport carrier is downhill because the intracellular Na+ concentration is low, but the  movement of glucose is uphill because glucose becomes concentrated in the cell. The  glucose carried across the luminal membrane into the cell by secondary active transport then  moves passively out of the cell by facilitated diffusion across the basolateral membrane and  into the blood. This facilitated diffusion, which moves glucose down its concentration gradient,  is mediated by a passive GLUT identical to the one that transports glucose into other cells, but in intestinal and kidney cells it transports glucose out of the cell. The difference depends on  the direction of the glucose concentration gradient. In the case of intestinal and kidney cells,  the glucose concentration is higher inside the cells. 

­ What transport proteins are in the luminal membrane→ SGLT- cotransport  carrier protein

­ What transport proteins are in the basolateral membrane→ GLUT- glucose  transporter

­ What role do tight junctions play in how the luminal membrane is  different from the basolateral membrane→ they are impermeable junctions that  join the lateral edges of epithelial cells near their luminal borders, thus preventing movement  of materials between the cells. Only regulated passage of materials can occur through these 

cells, which form highly selective barriers that separate two compartments of highly different  chemical composition. 

­ Where in the overall process is energy (ATP) directly used→ ATP is required for  the Na+/K+ pump to constantly pump 3 Na+ out, so that Na+ could move back in  through the SGLT carrier protein

­ What aspect of the system requires an alternate form of energy in the form of an  ion concentration gradient→ SGLT requires Na+ to move down its ion concentration  gradient from a high concentration in the lumen to low concentration in the ICF.  Uses the energy of Na+ going downhill to make glucose go uphill.  

­ Where in this glucose transport system is there a GLUT protein→ the glucose  carried across the luminal membrane into the cell by secondary active transport then moves  passively out of the cell by facilitated diffusion across the basolateral membrane and into the  blood. This facilitated diffusion, which moves glucose down its concentration gradient, is  mediated by a passive GLUT identical to the one that transports glucose into other cells, but in intestinal and kidney cells it transports glucose out of the cell.  

­ Which specific GLUT protein is it→ GLUT 2  

23. (From text): Understand transport by vesicular transport: exocytosis and endocytosis. Why are  these transport processes needed? (In other words, why not just use a carrier protein?) Which type of transport is “secretion”? Which type of transport is followed by lysosomal action? Do the processes of exocytosis and endocytosis require energy? Also, compare and contrast: pinocytosis, receptor mediated endocytosis, and phagocytosis.

­ To transport larger molecules

­ exocytosis ­ “out of”;  the primary mechanism for accomplishing secretion; releases to  the exterior of substances originating within the cell; fusion of a membrane­enclosed  intracellular vesicle with the plasma membrane followed by the opening of the vesicle and the  emptying of its contents to the outside

­ endocytosis ­ internalization of extracellular material within a cell as a result of the  plasma membrane forming a pouch that contains the extracellular material, then sealing at the surface of the pouch to form an endocytic vesicle

­ Require energy; active method 

­ type of transport for secretion ­ exocytosis, secretory vesicles

­ transport followed by lysosomal action ­ phagocytosis

­ exocytosis and endocytosis require energy ­ YES, they both require energy  ­ pinocytosis ­ “cell drinking”; droplet of ECF is taken up non selectively; plasma  membrane dips inward, forming a pouch that contains a bit of ECF, plasma membrane seals  at the surface of the pouch trapping the contents in a small, intracellular endocytic vesicle or  endosome. Dynamin, the protein responsible for pinching off an endocytic vesicle forms rings  that wrap around and “wring the neck” of the pouch, severing the vesicle from the surface  membrane. Pinocytosis provides a means to retrieve extra plasma membrane that has been  added to the cell surface during exocytosis.

­ receptor­mediated endocytosis ­ a highly selective process that enables cells to import  specific large molecules that it needs from its environment, it is triggered by the binding of a  specific target molecule such as a protein to a surface membrane receptor specific for that 

molecule , the binding causes the plasma membrane at the site ot pocket inward and then  seal at the surface trapping the bound molecule inside the cell. The pouch is formed by the  linkage of clathrin molecules, which are membrane­deforming coat proteins on the inner  surface of the plasma membrane that bow inward, in contrast to the outward­curving coat  proteins that form buds. the resulting pouch is known as a coated pit because it is coated with  clathrin. Cholesterol complexes, vitamin B12, the hormone insulin, and iron are examples of  substances selectively taken into cells by receptor­mediated endocytosis.

­ phagocytosis ­ “cell eating”; large multimolecular particles are internalized, only a few  specialized cells are capable of phagocytosis, the most notable being certain types of white  blood cells that play an important role in the body’s defense mechanisms.When a WBC  encounters a large particle, such as a bacterium or tissue debris, it extends surface  projections known as pseudopods (“false feet”) that surround or engulf the particle and trap it  within an internalized vesicle known as a phagosome. A lysosome fuses with the membrane  of the phagosome and releases its hydrolytic enzymes into the vesicle, where they safely  attack the bacterium or other trapped material without damaging the remaining material into  raw ingredients, such as amino acids, glucose, and fatty acids, which the cell can use. 

24. (See worksheet on iLearn) Know osmosis, osmotic pressure, hydrostatic pressure, relationship  between osmotic pressure and solute concentration. Distinguish between the following scenarios:  osmosis when membrane is permeable to solute, osmosis when membrane is not permeable to  solute, osmosis when membrane separates pure water from nonpenetrating solute. (NOTE: in one of  the iLearn figures, P = penetrating solute, N = nonpenetrating solute)

­ osmosis ­ net diffusion of water down its concentration gradient through a selectively  permeable membrane; water moves by osmosis to the area of higher solute concentration;  concentrations between two compartments can never become equal no matter how dilute one side may become because water diffusing into it can never never become pure water ­ osmotic pressure ­ force of how hard H2O is hitting the membrane 

­ hydrostatic pressure ­ the pressure exerted by the standing or stationary fluid on an  object, (hydro­ fluid, static ­ standing)

­ osmotic pressure - (“pulling”); a measure of the tendency for osmotic flow  of water into that solution because of its relative concentration of nonpenetrating  solutes and water. Net movement of water by osmosis continues until the  opposing hydrostatic pressure (“pushing”) exactly counterbalances the osmotic  pressure. The magnitude of the osmotic pressure is equal to the magnitude of the  opposing hydrostatic pressure necessary to completely stop osmosis. The greater  the concentration of nonpenetrating solute → the lower the concentration of  water → the greater the drive for water to move by osmosis from pure water into  the solution → the greater the opposing pressure required to stop the osmotic flow → the greater the osmotic pressure of the solution. Therefore, a solution with a  high concentration of nonpenetrating solute exerts greater osmotic pressure than  a solution with a lower concentration of nonpenetrating solute does. ­ solute concentration ­ REFER TO NOTES AND WORKSHEET 09/16/15

­ osmosis when membrane is permeable to solute ­ REFER TO NOTES AND  WORKSHEET 09/16/15 

­ osmosis when membrane is not permeable to solute ­ REFER TO NOTES AND  WORKSHEET 09/16/15

­ osmosis when membrane separates pure water from nonpenetrating solute ­ REFER  TO NOTES AND WORKSHEET 09/16/15 

25. What is the difference between molarity and osmolarity? What is the normal osmolarity of a  human cell? (You should have this number memorized!) Define and distinguish between the following terms: hypo­osmotic, iso­osmotic, hyperosmotic, hypotonic, hypertonic, isotonic. What would happen  to a red blood cell put into one of these solutions? Why do hospitals administer intravenous (IV) drugs in an isotonic solution? What is lysis? What is crenation?

­ molarity ­ # of moles solute/ liters

­ osmolarity ­ measure of its total solute concentration given in terms of the number of  particles (molecules or ions); expressed in osmoles per liter (Osm/L)

­ normal osmolarity of a human cell ­ 0.3 Osm 

­ hypo­osmotic ­ pertaining to a solution that has a lower solute concentration than another  solution. 

­ iso­osmotic ­ having the same osmotic pressure 

­ hyperosmotic ­ Having an osmolality greater than another fluid, ordinarily assumed to be  plasma or extracellular fluid. 

­ hypotonic ­water moves from low to high solute; cell gets bigger in size; cell swells; if  ruptured = lyse/lysis

­ hypertonic ­ water is going to leave the cell; crenation

­ isotonic ­ cell stays the same

­ red blood cells put into these solutions 

­ isotonic solution ­ no net movement of water, no change in cell volume

­ hypotonic solution ­ water diffuses into cells; cell swell (hemolysis)

­ hypertonic solution ­ water diffuses out of cells; cells shrink (crenation)

­ hospitals administer IV drugs in an isotonic solution 

­ An IV solution should be isotonic to the blood so that the injected  

solution does not disrupt the fluid balance in the patient.  

­ If the solution is hypertonic, the patient may become dehydrated as the  

solution pulls water out of the patient's body tissues and into the blood stream. This  can also cause severe problems with high blood pressure, as the blood volume can  increase dramatically from this. 

­ If the solution is hypotonic, the patient may become edematous as the  

solution diffuses into the patient's body tissues. This can also cause severe problems  with dependent edema and electrolyte loss. 

­ However, in some cases a doctor will deliberately choose a hypertonic  

or hypotonic solution for IV injection in certain medical emergencies. 

­ lysis ­ to the point of rupturing 

­ crenation ­ cell shrinks

GIVEN: The following are the atomic masses of particular elements used in Questions #26­28:          C = 12          H = 1            O = 16          Na = 23        Cl = 35                     Mg = 24

26. Calculate the osmolarity of a 2% glucose solution (C6H12O6). (Answer: 0.11 OsM) Would this solution  be iso­osmotic, hypo­osmotic, or hyperosmotic to the cell?

27. What % solution is a 0.022 OsM glucose solution? (Answer: 0.4%)

28. Assuming the membrane is relatively impermeable to the following substances, what will happen  to RBCs placed in these solutions? (HINT: need to think in terms of osmolarity!):          a) 0.2 M MgCl2   (Answer: it shrinks or crenates)

         b) 0.2% NaCl   (Answer: it swells and perhaps lyses)

29. (From text p. 611): Describe the mechanism for how salts and nutrients (like glucose) are  absorbed in the small intestine. Then explain what the cholera toxin does, and what the  symptoms of the disease are. How is this disease most successfully treated? Be able to explain  the physiology of how the treatment works. 

­ cholera toxin ­ prevents the involved G protein from converting GTP to GDP, thus keeping the G protein in its active state

­ symptoms of disease ­ dehydration, diarrhea 

­ most successfully treated by and how­ oral rehydration therapy (ORT); exploits  the symporters located at the luminal border of the villus epithelial cells

­ physiology of it 

­ During digestion of a meal, the crypt cells of the small intestine 

normally secrete succus entericus, a salt and mucus solution, into the lumen.  These cells actively transport of Na+ and H2O from the blood into the lumen. The fluid provides the watery environment needed for enzymatic breakdown of 

ingested nutrients into absorbable units of dietary carbohydrates and proteins,  respectively, are absorbed by secondary active transport. The absorption 

mechanism uses the Na+ ­glucose cotransport carriers (SGLT), located at the  luminal membrane of the villus epithelial cells. Separate active Na+  carriers not  linked with nutrient absorption transfer Na+, passively accompanied by Cl­ NS  H20 from the lumen into the blood.

­ The new result of these various carrier activities is absorption of 

the secreted salt and H20 along with the digested nutrients. Normally absorption  of salt and H2O exceeds their secretion, so not only are the secreted fluids 

salvaged, but also additional ingested salt and H2O are adsorbed.

REVIEW SHEET FOR WEEK #5

(material for in­class Exam #1)

Disclaimer: You will be tested on your understanding of all material covered in lecture, on the  textbook’s information with respect to the topics covered in lecture, and on the following specific  textbook pages: p. 118 (protein phosphatases); p. 386 (blood doping) and pp. 386­388 (anemia and  polycythemia).

30. Define and understand: hematocrit, serum, plasma, buffy coat, anemia, hematopoiesis,  pluripotent stem cell, erythrocyte (RBC), WBC, erythropoiesis, platelet.

­ hematocrit ­ measure the % of RBC

­ serum ­ subset of plasma proteins

­ plasma ­ mainly water, NA+ and glucose able to be dissolved, contains proteins that  are made in the liver ­ alpha and beta globulins (transport proteins), alpha globulins  (antibodies), fibrinogens (clotting) 

­ buffy coat ­ WBC and platelets

­ anemia ­ blood isn’t carrying enough O2 = low RBC, low hemoglobin

­ hematopoiesis ­ step of pleuripotent into making different types of cells 

­ pluripotent ­ many possiblities 

­ stem cell ­ ability to continue cell division

­ undifferentiated (unknown cell)

­ pleuripotent

­ hematopoiesis  

­ erthrocyte ­ oxygen transportarion

­ WBC ­ defenders 

­ erythropoiesis ­ production of RBC

­ platelet ­ blood clot 

31. What is the composition of plasma? What are the roles of globulins? fibrinogen? transferrin?  Where are most plasma proteins made?

­ Composition of plasma ­ see  #30

­ globulins ­ transport

­ fibrinogens ­ a clotting protein 

­ transferrin ­ carrier protein; picks up iron and delivers it to the liver 

­ Where are most plasma proteins made→ the Liver

32. Describe the structure, function, and location of hemoglobin. What is the role of iron? ­ Hemoglobin→ a hemoglobin molecule consists of four highly folded polypeptide  chains (the globin portion) and four iron­containing heme groups. Hemoglobin is a pigment  (that is, it is naturally colored). Because of its iron content, it appears reddish when combined  with  and bluish when deoxygenated. It is a protein that carries O2; one heme group is  associated w/ each polypeptide chain. Heme group has an iron atom that binds to O2  (reversible­ picks up and drops off)

­ Role of iron→ each of the four iron atoms can combine reversibly with one molecule  of O2 ; thus, each hemoglobin molecule can pick up four O2 passengers in the lungs.              

LOGAN STARTS HERE, @logan_lim

33. (From lecture and text): What is anemia? Know the six categories of anemia. Know sickle cell  anemia, iron deficiency anemia, and malaria – for each, be able to categorize what type of anemia it  is. In contrast, what is polycythemia? Know the distinction between primary, secondary, and relative  polycythemia.

● A reduction below normal in O2­ Carrying capacity of the blood

● Six Anemia

○ Aplastic Anemia ­ Caused by the bone marrow failing to produce 

enough RBCs, even though all ingredients needed for erythropoiesis are available.  ○ Pernicious anemia ­ caused by an inability to absorb enough ingested 

vitamin B 12 from the digestive tract. 

○ Nutritional anemia ­ a dietary deficiency of a factor needed for 

erythropoiesis, some of which are not synthesized in the body, so must be provided by food intake. Hemorrhagic Anemia ­ Caused by losing a lot of blood. 

○ Renal anemia ­ the inadequacy of erythropoietin secretion by diseased 

kidneys leads to insufficient RBC production. 

○ Hemolytic anemia ­ caused by rupture of too many circulating 

erythrocytes

● Sickle Cell Anemia ­ 

○ a genetic disorder commonly in 50,000 americans, mostly African 

Americans.

○ When the blood is in the shape of a sickle, crescent moon 

○ because of it’s shape it has a decreased surface volume making it less 

effective in carrying oxygen to the body.

■ HbA ­ Normal Gene = Beta hemoglobin

■ HbS ­ Mutant Gene (causes sickle cell anemia) 

■ HbA Hba ­ Normal protein 

■ HbS HbA mix of normal and abnormal (don't have 

problems)

■ HbS HbS Mutant protein. (can't make any hemoglobin) 

● Iron Deficiency Anemia ­  

○ Hemoglobin is not optimal, use in carrying oxygen. Leads to cell death. 

If it is inside the heart it is called a heart attack

○ Too few healthy red blood cells due to too little iron in the body. 

● Malaria ­ A disease caused by a plasmodium parasite, transmitted by the bite of  infected mosquitoes.  

● polycythemia ­

○  Excess circulating erythrocytes, accompanied by an elevated 

hematocrit

○ relative polycythemia

■ caused by the loss of body fluid, but not 

erythrocytes; the number of RBCs is not increased

○ Primary polycythemia

■ caused by a tumorlike condition of the bone marrow

in which erythropoiesis proceeds at an excessive, uncontrolled rate 

instead of being subject to the normal erythropoietin regulatory 

mechanism

○ Secondary polycythemia

■ an appropriate erythropoitin­induced adaptive 

mechanism to improve the blood’s O 2 ­carrying capacity in response to a

prolonged reduction in O 2 delivery to the tissues

34. (See figure on iLearn) Where and when are RBCs destroyed? What happens to hemoglobin when the RBC is destroyed? (Know the connection to bilirubin and bile. Also, what is jaundice?) What  happens to the iron from hemoglobin?     (Know the protein     ferritin   and the plasma protein     transferrin.) 

● Made: The kidneys produce erythropoietin, the hormone that stimulates bone marrow  to produce red blood cells. This action contributes to homeostasis by helping maintain the  optimal content of blood. More than 98% of in the blood is bound to hemoglobin within red  blood cells.

● Destroyed: Anus and Kidneys ­ Processed through Liver (UNSURE, picture wasn’t  very descriptive)

● Hemoglobin

○ Heme ­> Iron+Bilirubin

■ Iron becomes T­Iron

○ Globin ­> Amino Acid

■ becomes bilirubin F­iron which is transferred to liver and 

becomes Bile and T­Iron

○ Iron ­> T­Iron

● Bilirubin ­ A bile pigment that is a waste product derived from the degradation of  hemoglobin during the breakdown of old red blood cells

● Bile ­ comes from Bilirubin and exits the system through the Kidney excreted in urine,  small intestine ­> large intestine ­> anus which is excreted in feces

● Jaundice ­ is a yellowish staining of the integument and sclera of the eyeball due to an  accumulation of bile pigments. The chief causes of jaundice are:

○ 1. An increased rate of RBC breakdown. This may be due to a 

hemolytic blood disease, e.g., sickle cell anemia or erythro­blastosis fetalis.

○ 2. Obstruction in the biliary system. Blockage of the bile ducts due to 

the formation of gall stones.

○ 3. Liver damage. Hepatitis, cirrhosis and liver cancer will all exhibit 

jaundice.

35. Describe the production of RBCs and its regulation. In this context, explain why Olympic athletes  train at high altitude. (From lecture and text): what is blood doping, and what are the advantages and  disadvantages of the process? Explain the “logic” of why athletes inject synthetic erythropoietin. How 

do officials test for EPO use? How would they know that the EPO they detect is not naturally  produced?

● Production: This process takes place in the bone marrow in adults and in prenatal life it occurs in the liver. Like all blood cells, erythrocytes begin as pluripotential stem cells. The first cell that is  recognizable as specifically leading down the red cell pathway is the proerythroblast . As development  progresses, the nucleus becomes somewhat smaller and the cytoplasm becomes more basophilic, due  to the presence of ribosomes. In this stage the cell is called a basophilic erythroblast . The cell will  continue to become smaller throughout development. As the cell begins to produce haemoglobin, the  cytoplasm attracts both basic and eosin stains, and is called a polychromatophilic erythroblast . The  cytoplasm eventually becomes more eosinophilic, and the cell is called an orthochromatic erythroblast .  This orthochromatic erythroblast will then extrude its nucleus and enter the circulation as a reticulocyte . Reticulocytes are so named because these cells contain reticular networks of polyribosomes. As  reticulocytes loose their polyribosomes they become mature red blood cells. The process of  erythropoiesis takes about 5 days. Each erythrocytes last in circulation for about 100­130 days. 

● Athletes: Low oxygen levels (hypoxia) in specific tissue, in this case the liver and kidneys  induce the production of a protein erythropoietin. Erythropoietin is responsible for the increased  production of red blood cells in the bone marrow. Cells of liver and peritubular cells of kidneys contain  hypoxia induced factor which has two metabolic pathways. During levels of normal oxygen level in  theses tissue, it undergoes its normal metabolic pathway but at low oxygen levels, they undergo a  different metabolic pathway where they go into the nucleus of these cells and act as transcription  factors for the transcription of erythropoietin. Renal erythropoietic factor is an enzyme that converts  erythropoietin into its active form called erythropoiesis stimulating factor. This factor leaves the  liver/kidneys and goes into the bone marrow where they reduce the level of apoptosis of erythroid  colony forming cells and stimulate the division and differentiation of them. Iron, folate and vitamin B12  are important for production of haemoglobin. Lack of these requirements compromises the oxygen  carrying capacity of the blood and leads to condition known as anaemia. This whole mechanism is a  negative feedback mechanism. 

● Blood Doping 

○ the injection of oxygenated blood into an athlete before an event in an  

attempt to enhance athletic performance. 

○ Increases amount of hemoglobin into the bloodstream,  fueling an  

athlete’s muscles 

○ Advantages: 

■ improve stamina and performance, long­distance events 

● running and cycling 

○ Disadvantage: 

■ By increasing the number of red blood cells, blood  

doping causes the blood to thicken. This thickening forces the heart to work  

harder than normal to pump blood throughout the body. As a result, blood  

doping raises the risk of: blood clot heart attack stroke 

■ Tainted blood can spread infectious diseases such as: 

● HIV 

● Hepatitis B 

● Hepatitis C 

■ The risks of EPO injections include:

●  hyperkalemia (potentially dangerous  

elevation of plasma potassium levels in the body)  

● high blood pressure  

● mild flu­like symptoms 

○ The three widely used types of blood doping are:  

■ blood transfusions  

● In normal medical practice, patients may  

undergo blood transfusions to replace blood lost due to injury or  surgery. Transfusions also are given to patients who suffer from low red blood cell counts caused by anemia, kidney failure, and other conditions or treatments. Illicit blood transfusions are used by athletes to boost  performance.  

● There are two types.  

○ Autologous transfusion 

This involves a transfusion of the athlete's own blood, which is  drawn and then stored for future use.  

○ Homologous transfusion. 

In this type of transfusion, athletes use the blood of someone  else with the same blood type. 

■ injections of erythropoietin (EPO)  

● EPO is a hormone produced by the  

kidney. It regulates the body's production of red blood cells. In medical  practice, EPO injections are given to stimulate the production of red  blood cells. For example, a synthetic EPO can be used to treat patients  with anemia related to chronic or end­stage kidney disease. Athletes  using EPO do so to encourage their bodies to produce higher than  normal amounts of red blood cells to enhance performance. ■ injections of synthetic oxygen carriers 

● These are chemicals that have the ability  

to carry oxygen.  

● Two examples are:  

○ HBOCs (hemoglobin­based 

oxygen carriers)  

○ PFCs (perfluorocarbons)  

● Synthetic oxygen carriers have a  

legitimate medical use as emergency therapy. It is used when a patient  needs a blood transfusion but:  

○ human blood is not  

available  

○ there is a high risk of blood  

infection  

○ there isn't enough time to  

find the proper match of blood type 

○ Athletes use synthetic  

oxygen carriers to achieve the same performance­enhancing  

effects of other types of blood doping: increased oxygen in the  

blood that helps fuel muscles. 

○ Testing for Blood Doping: 

■ EPO injections  

● Blood and urine tests can detect the  

presence of synthetic EPO. But EPO remains in the body for a very  

short time, while its effects last much longer. This means that the  

window for testing can be quite brief. Additional testing methods aimed  

at detecting new forms of EPO are currently being researched.  

■ Synthetic oxygen carriers 

● A test is available that can detect the  

presence of synthetic oxygen carriers. It was first used in 2004. 

36. What are the different ways that chemical messengers are classified? Know: autocrine, paracrine, neurotransmitter, endocrine.

­ Autocrine→secreted from a cell and acts on the same cell; “self”- immune  system  

­ Paracrine→ works in the cell right next to it; localized manner

­ Neurotransmitter→ are paracrines; acts on a neighboring cell

­ Endocrine→ secreted into the bloodstream; circulatory system carries it to  wherever the target cell is (hormones-insulin)

37. Define: ligand, agonist, antagonist, signal transduction.

­ Ligand→ (outside of cell); signaling molecule  

­ Agonist→ stimulate the same response as a normal ligand 

­ Antagonist→ blocks the receptors, so it can bind to the ligand 

­ Signal transduction→ steps that occur for different processes by which the arrival of a signal can lead to a response

38. Distinguish between lipophilic and lipophobic messengers. Where are the receptors for each of  these chemical messengers located?

­ Lipophilic→ (lipid loving- hydrophobic), steroid & thyroid hormones; carried  by carriers in blood. Receptors for these are inside the cell→ receptor-hormone  complex attaches to the DNA→ activates a gene→ get transcription (RNA) → get  new proteins made.

­ Lipophobic→ (lipid fearing- hydrophilic); do not go into cell, the receptor  has to be in the cell membrane. Receptors→ 1. chemically-gated receptor channel  (fast channel), 2. receptor has enzyme activity e.g. Tyrosine kinase enzyme, 3. G  protein coupled receptor- opens an ion channel (slow channel)

39. Describe the signal transduction pathway that lipid­soluble messengers use. Thinking questions: As compared to hydrophilic messengers, would the cellular response occur quicker or slower with  lipid­soluble messengers? Also, as compared to the response with lipophobic ligands, how long  would the response to the lipid­soluble messenger last? Why?

­ Lipid soluble messengers→ receptors are inside the cell→ receptor hormone complex attaches to the DNA→ it activates a gene→ get transcription  RNA→ new proteins are made

­ The response with lipid­soluble messengers would occur slower than with hydrophilic  messengers

­ The response to the lipid­soluble messenger would last longer b/c there is a slow  response to the signaling molecules, so it takes awhile to start & stop the response 40. Describe the action of chemically­gated receptor channels.

­ regulate movement of particular ions across the membrane; the receptor itself serves  as an ion channel;When the appropriate extracellular messenger binds to the receptor channel, the channel opens or closes, depending on the signal.; Chemically­gated ion  channels are receptor membrane proteins that are permeable to specific ions. The 'gating'  part of it refers to the channel being open only once activated; which in this case will be by a  chemical. An example would be the AMPA glutamate receptor, which has a channel pore that  is permeable to sodium ions. Only by binding to glutamate (a neurotransmitter) does the  channel allow sodium ions to enter the cell. On completion of the response, the extracellular  messenger is removed from the receptor site and the chemically gated channels close once  again. The ions that moved across the membrane through opened channels to trigger the  response are returned to their original location by special membrane carriers. 

41. Describe the action of receptors with intrinsic enzyme activity, such as tyrosine­kinase receptors  (e.g. the insulin receptor). Know: protein kinase, cascade. (From lecture and text): How is this signal  transduction mechanism shut off?

­ tyrosine­kinase receptors

­ a key participant in  

two different signaling pathways 

­ the tyrosine 

kinase pathway and the 

JAK/STAT pathway. In both of 

these pathways, protein 

activation on binding of the 

extracellular messenger to a 

receptor­enzyme complex is 

accomplished by specifically 

phosphorylating tyrosine, a type of  amino acid within the protein 

­ simplest of the 

pathways 

­ receptor itself 

functions as an enzyme, a so

called receptor­enzyme, which has a receptor portion facing the ECF and

protein kinase (tyrosine kinase) site on its portion that faces the cytosol . To activate  tyrosine kinase, appropriate extracellular messengers must bind with two of these  receptor­enzymes, which assemble into a pair. On activation, the tyrosine kinase site  adds phosphate groups to the tyrosines on the cytosolic side of the receptor­enzyme.  Designated proteins inside the cell recognize and bind to the phosphorylated receptor enzyme. Then the receptor­enzyme’s tyrosine kinase adds phosphate groups to the  tyrosines in the bound proteins. As a result of phosphorylation, the designated proteins change shape and function (are activated), enabling them to bring about the desired  cellular response. The hormone insulin, which plays a major role in maintaining  glucose homeostasis, exerts its effects via the tyrosine kinase pathway. Also, many  growth factors that help regulate cell growth and division, such as nerve growth factor  and epidermal growth factor, act via this pathway. 

­ protein kinase 

­ the name for any enzyme that transfers a phosphate group from ATP to

a particular intracellular protein

­ on binding to a surface membrane receptor, the extracellular 

messenger relays its message inside the cell by activating intracellular protein  kinases

­ An enzyme that phosphorylates and thereby induces a change in 

the shape and function of a particular intracellular protein

­ cascade ­ protein kinases act in a chain of reactions 

­ how are signal transduction mechanism shut off 

­ The efects of protein kinases in the tyrosine kinase, JAK/STAT, and  

second-messenger signal transduction pathways are reversed by another group of  enzymes called protein phosphatases, which remove phosphate groups from the  designated proteins. Unlike protein kinases, which are active only when an extracellular  messenger binds to a surface membrane receptor, most protein phosphatases are  continuously active in cells. By continually removing phosphate groups from  designated proteins, protein phosphatases quickly shut off a signal  

transduction pathway if its signal molecule is no longer bound at the cell  surface. Thus, kinases activate a signaling pathway by phosphorylating designated  proteins, whereas phosphatases inactivate the pathway by dephosphorylating these  proteins. Protein phosphorylation/dephosphorylation plays a central role in regulating  the activity of proteins and thus their extensive roles in cellular physiology.

- → Phosphodiesterase gets rid of CAMP and converts to AMP

42. Describe G protein­coupled receptors: Know the structure of the G protein and the details of alpha subunit activation and inactivation.

­ G protein­coupled receptors→ three subunits: alpha, beta, gamma. When  inactive, GDP is attached to alpha. Signaling molecule binds→ causes G protein to  become active (GDP comes of & GTP comes on) → alpha separates from beta &  gamma→ activated alpha slides along the membrane and activates another  protein in the membrane (efector protein)- opens an ion channel (slow channel)

REVIEW SHEET FOR WEEK #6

(end of material for in­class Exam #1)

Disclaimer: You will be tested on your understanding of all material covered in lecture, on the textbook’s information with respect to the topics covered in lecture, and on the following specific textbook pages: p. 126 (diseases linked to receptors/signal transduction).

43. Distinguish first messenger from second messenger. Identify an example of a second  messenger. What is the benefit of having a cascade of reactions? How do second messengers provide for signal amplification?

­ First messenger→ binds to a receptor and leads to a response; signaling molecule outside of the cell

­ Second messenger→ inside the cell & messenger that sets into motion all of these different things. Ex: cAMP, which activates Kinase A & that then activates the next batch of  proteins

­ Benefit of having a cascade→ leads to amplification; dramatic change inside  the cell (great response w/ just 1 second messenger) 

­ Second messengers do so by phosphorylating the next batch of inactive proteins  which then activates them, and those sets of proteins activate another set of proteins

44. (From lecture and text): Review G protein

coupled receptors, the structure of the G protein,

and the details of alpha subunit activation and

inactivation. Know the actions of adenylyl cyclase

(an effector protein regulated by G proteins),

protein kinase A, cAMP phosphodiesterase, and

phosphatases.

­ G protein­coupled receptor

­ When inactive, GDP is  

attached to alpha. Signaling 

molecule binds→ causes G 

protein to become active (GDP 

comes off & GTP comes on) → 

alpha separates from beta & 

gamma→ activated alpha slides 

along the membrane and 

activates another protein in

the membrane (effector protein)- opens an ion channel (slow  channel)  

­ Adenylyl cyclase→  

­ takes ATP and converts it to cAMP (second messenger). cAMP 

activates Kinase A

­ Protein kinase A→  

­ phosphorylates inactive designated protein activating it (activates the  

next batch of proteins) 

­ cAMP phosphodiesterase→ gets rids of cAMP by converting it to regular AMP ­ Phosphatases→  

­ stops the phosphorylation; dephosphorylates proteins (puts them back 

into their inactive form)

45. (From text): Know the physiological problem (involving receptors or signal transduction)  in each of the following diseases or situations: Laron dwarfism, cholera, pertussis (whooping  cough), chronic elevation of insulin.

­ Laron Dwarfism

­ is an autosomal recessive disorder characterized by an 

insensitivity to growth hormone (GH), usually caused by a mutant growth  hormone receptor. 

­ It causes short stature and a resistance to insulin or even a rare 

form of diabetes mellitus type 2 and cancer. It can be treated with injections of  recombinant

­ Cholera

­ an intestinal infection caused by Vibrio cholerae. 

­ The hallmark of the disease is profuse secretory diarrhea. 

­ Cholera can be endemic, epidemic, or pandemic. 

­ Although the disease may be asymptomatic or mild, severe 

cholera can cause dehydration and death within hours of onset.

­ G Proteins

­ Vibrio cholerae (causes cholera) secretes the cholera

toxin which alters salt and fluid in the intestine normally controlled by 

hormones that activate Gs G­Protein to increase cAMP. The cholera toxin  enzymatically changes Gs so that it is unable to convert GTP to GDP. Gs  can not then be inactivated and cAMP levels remain high causing 

intestinal cell to secrete salt and water. Eventually dehydration can lead  to death (cholera).

­ Pertussis (Whooping Cough)

­ Pertussis is an acute infectious disease caused by the bacterium 

Bordetella pertussis

­ Pertussis is primarily a toxin­mediated disease. The bacteria 

attach to the cilia of the respiratory epithelial cells, produce toxins that paralyze 

the cilia, and cause inflammation of the respiratory tract, which interferes with  the clearing of pulmonary secretions.

­ Chronic Elevation of insulin

­ Insulin resistance (IR) is a physiological condition in which cells 

fail to respond to the normal actions of the hormone insulin. 

­ The body produces insulin. 

­ When the body produces insulin under conditions of 

insulin resistance, the cells in the body are resistant to the insulin and 

are unable to use it as effectively, leading to high blood sugar. 

­ Beta cells in the pancreas subsequently increase 

their production of insulin, further contributing to a high blood insulin 

level. This often remains undetected and can contribute to a diagnosis of  Type 2 diabetes or latent autoimmune diabetes of adults.

46. Understand the concept of membrane potential, and how it is generated and maintained.  Which is a bigger potential: ­90 mV or +30 mV? What is the distinction between ­70 mV and  +70 mV? Explain the roles of chemical driving force (concentration gradient) and the electrical driving force (electrical gradient). Be able to determine the direction of the electrochemical  driving force on an ion. (See online diagrams.)

­ Membrane potential→ difference in charges on the 2 sides of the membrane;  refers to the difference in charge between the wafer­thin regions of ICF and ECF lying next to  the inside and outside of the membrane, respectively. The magnitude of the potential depends on the number of opposite charges separated: The greater the number of charges separated,  the larger the potential. 

­ ­90mV is a bigger potential  

­ The distinction b/w ­70mV and +70mV is that the inside of the cells have different  charges. The positive or negative refers to the charge in the inside surface 

­ Concentration gradient (chemical driving force) → molecules move from  higher concentration to low concentration. Electrical gradient (electrical driving  force) → promotes movement of ions toward the area of opposite charge dependent on positives and negatives) 

­ Electrochemical gradient→ electrical and chemical driving force at the same  time; ions move down their electrochemical gradient 

47. What is meant by the term equilibrium potential for an ion? Memorize the Nernst equation,  and be able to calculate equilibrium potential if given ion concentrations. (Bring a calculator to the exam!)

­ Equilibrium potential→ essentially a measure of the membrane potential (that is, the  magnitude of the electrical gradient) that exactly counterbalances the concentration gradient  for the ion (that is, the ratio between the ion’s concentration outside and inside the cell). 

­ Nernst equation= mV= 61/z (valence of ion: its charge­ +1 or ­2) (log) ([ion] ECF/  [ion] ICF)

48. In a human cell, is it likely that Na+ or K+ ever reaches equilibrium across the membrane?  Why or why not? Understand how knowing the equilibrium potential for an ion helps you  predict the ion’s movement across the membrane.

● K+ will never reach ­90

● Na+ will never reach equilibrium

○ this is farthest from equilibrium

○ This is because there is always movement within the membrane

● The difference between the electrical and chemical gradient is important.  ○ Electrical Gradient 

■ Opposes the chemical gradient. 

■ Represents the difference in electrical charge across

the membrane 

○ Chemical Gradient 

■ Opposes the electrical gradient 

■ Represents the difference in the concentration of a 

specific ion across the membrane. 

● A good example is K+. 

○ The membrane is very 

permeable to K+ and the [K+] inside the cell is great, 

therefore a positive charge is flowing out of the cell along 

with K+. 

○ The [K+] inside the cell 

decreases causing the concentration gradient to flow 

towards the outside of the cell. This also causes the inside 

of the cell to become more electronegative increasing its 

electrical gradient. 

● The Nernst equation can help us relate 

the numerical values of concentration to the electrical gradient. 

● Leak Channels 

○ Channels that are always 

open Permit unregulated flow of ions down an 

electrochemical gradient. 

● Na+/K+ ATPase Pump 

○ Actively transports Na+ 

out of the cell and K+ into the cell. 

○ Helps to maintain the 

concentration gradient and to counteract the leak channels.

49. What is resting membrane potential? Which ion is the primary determinant of resting  membrane potential? (Why? and how would one know?) Thinking question: What are the roles for the sodium­potassium pump in establishing and maintaining resting membrane potential?

­ Resting membrane potential→ the membrane potential that exists when an  excitable cell is not displaying an electrical signal

­ K+ is the primary determinant of resting membrane potential because its equilibrium  potential (­90mV) is fairly close to ­70mV. More permeable to K+ b/c there is more leak  channels.

­ Because the Na+/K+ pump helps maintain K+ high inside the cell and Na+ high  outside the cell. by pumping 3 Na+ out for every 2 K+ pumped in. This keeps the  concentration gradients the same.