New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

Bioc 201 - Textbook & Class Notes

by: Ola Elechi

Bioc 201 - Textbook & Class Notes Bioc 201

Ola Elechi


Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

Textbook and Class Notes for each exam
Introduction to Biology
Dr. Gustin
Study Guide
50 ?




Popular in Introduction to Biology

Popular in Biological Sciences

This 51 page Study Guide was uploaded by Ola Elechi on Friday April 1, 2016. The Study Guide belongs to Bioc 201 at 1 MDSS-SGSLM-Langley AFB Advanced Education in General Dentistry 12 Months taught by Dr. Gustin in Spring 2016. Since its upload, it has received 12 views. For similar materials see Introduction to Biology in Biological Sciences at 1 MDSS-SGSLM-Langley AFB Advanced Education in General Dentistry 12 Months.


Reviews for Bioc 201 - Textbook & Class Notes


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 04/01/16
Ola Elechi Bioc 201 Test 1 Notes How do biological molecules come together? (pg 30­76)  Emergent Properties of Water o Cohesive behavior o Expansion upon freezing o Ability to moderate temperature o Versatility as a solvent  Hydrophilic – substance that has an affinity of water; does not have to dissolve in water  Colloid – stable suspension of fine particles in a liquid  Hydrophobic – substances that are nonionic and nonpolar and cannot form hydrogen bonds; actually  seem to repel water  Vitalism – belief in a life force outside the jurisdiction of physical and chemical laws, provided the  foundation of the new discipline of organic chemistry   Mainstream biological thought shifted from Vitalism to mechanism  Mechanism – the view that physical and chemical laws govern all natural phenomena, including the  processes of life  Hydrocarbons – organic compounds consisting of only carbon and hydrogen o Hydrophobic compounds due to relatively nonpolar carbon­to­hydrogen bonds o Undergo reactions that release a relatively large amount of energy  Isomers – compounds that have the same numbers of atoms of the same elements but different structures and hence different properties o 3 types: structural isomers, cis­trans isomers, enantiomers  Functional Groups – contributes to function by affecting the molecule’s shape; participates in chemical  reactions in a characteristic way from 1 organic molecule to another; 7 important functional groups in  biological processes  6 chemical groups are hydrophilic and increase the solubility of organic groups in water: hydroxyl,  carbonyl, carboxyl, amino, sulfhydryl, phosphate, and methyl groups  Seventh chemical group is not reactive but serves as a recognizable tag on biological molecules.      Chapter 5  Critically important large molecules of all living things fall into 4 main classes: lipids, carbohydrates,  protein and nucleic acid.   Macromolecules – carbohydrates, proteins and nucleic acids; chain­like molecules called polymers  Polymers – long molecule consisting of many similar building blocks – monomers – linked by covalent  bonds  Enzymes – specialized macromolecules that speed up chemical reactions  Dehydration reaction – reaction in which 2 monomers are covalently bonded to each other with the loss  of a water molecule; 1 monomer provides a hydroxyl group (OH), while the other provides a hydrogen  (H)  Hydrolysis  ­ polymers are disassembled to monomers; bond between monomers is broken by the  addition of a water molecule, with the hydrogen from the water attaching to 1 monomer and the  hydroxyl group attaching to the adjacent monomer  Carbohydrates – both sugars and polymers of sugars  Monosaccharide – simplest carbohydrates; molecular formulas that are some multiple of the unit CH2O; glucose is the most common monosaccharide (C6H12O6); major nutrients for cell  Disaccharides are double sugars while polysaccharides are polymers composed of many sugar building  blocks. Disaccharide consists of 2 monosaccharides joined by a glycosidic linkage.  Criteria for Classifying Sugars o Location of the carbonyl group: either an aldose or a ketose o Size of the carbon skeleton: from 3 to 7 carbons long o Spatial arrangement of their parts around asymmetric carbons  Glycosidic Linkage – covalent bond formed between 2 monosaccharide by a dehydration reaction   Polysaccharides – macromolecules that can serve as storage material or building material  Storage Polysaccharides o Plants use starch – polymer of glucose monomers as granules within cellular structures known as plastids which include chloroplasts; synthesizing starch enables the plant to stockpile surplus  glucose o Animals store glycogen – polymer of glucose that is extensively branched; hydrolysis of  glycogen in these cells releases glucose when the demand for sugar increases  Structural Polysaccharides o Cellulose – polysaccharide that is a major component of the tough walls that enclose plant cells o Whereas starch molecules are helical due to its alpha configuration, a cellulose molecule is  straight due to its beta configuration o Cellulose is never branched and it hydrogen­bonds with the hydroxyls of other cellulose  molecules lying parallel to it o Microfibrils – units of parallel cellulose molecules held together in this way o Chitin – carbohydrate used by arthropods to build their exoskeleton; is flexible but becomes  hardened when encrusted with calcium carbonate – a salt; similar to cellulose with its beta  linkage  Lipids – class of large biological molecules that are not true polymers and are not big enough to be  considered macromolecules; grouped together because of their hydrophobic behavior; 3 types: fats,  phospholipids and steroids  Fats – major function is energy storage; also adipose tissue cushions vital organs and insulates the body;  constructed from 2 smaller molecules: glycerol and fatty acids in dehydration reactions o Glycerol – an alcohol with 3 carbons bearing a hydroxyl group o Fatty Acid – has a long carbon skeleton o Triacylglycerol – 3 fatty acids linked to 1 glycerol molecule by an ester linkage o Ester Linkage – bond between a hydroxyl group and a carboxyl group  Phospholipids – bilayer forms a boundary between the ell and its external environment – membrane o Consists of only 2 fatty acids attached to a glycerol  o Third hydroxyl group of glycerol is joined to a phosphate group which has a negative electrical  charge in the cell; additional small molecules (usually charged or polar) can be linked to the  phosphate group to form a variety of phospholipids o Hydrocarbon tails are hydrophobic while the phosphate group and its attachments form a  hydrophilic head o When phospholipids are added to water they self­assemble into double­layer structures shielding  their hydrophobic portions  from water  Steroids – lipids characterized by a carbon structure consisting of 4 fused rings; ex. Cholesterol and the  vertebrate sex hormones o Cholesterol  ­ crucial molecule in animals; common component of animal cell membranes and is  the precursor from which other steroids are synthesized; synthesized in the liver and obtained  from the diet o How do lipids and macromolecules such as proteins, polysaccharides and nucleic acids each form specific 3D structures?  (pg. 76­85)  Protein – biologically functional molecule that consists of 1 or more polypeptides, each folded and  coiled into a specific 3­dimensional structure; account for more than 50% of the dry mass of most cells;  speed up chemical reactions, aid in defense, storage, transport, cellular communication, movement or  structural support  Enzymatic proteins regulate metabolism by acting as catalysts; an enzyme can perform its function over  and over again  Catalysts­ chemical agents that selectively speed up chemical reactions without being consumed by the  reaction  Polypeptide – polymers of amino acids; unbranched polymers constructed from the same set of 20  amino acids  Amino acid – organic molecule possessing both an amino group and a carboxyl group; at the center of  the amino acid is an asymmetric carbon atom called the alpha carbon; its e different partners are an  amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom and a variable group symbolized by R o R group­ also called the side chain – differs with each amino acid   Physical and chemical properties of the side chain determine the unique characteristics of a particular  amino acid, affecting its functional role in a polypeptide. (3 main groups) o Amino acids with nonpolar side chains – hydrophobic o Amino acids with polar side chains – hydrophilic o Charged amino acids – hydrophilic  Acidic amino acids – negative due to the presence of a carboxyl group in the side chain  Basic amino acids – side chains that are generally positive in nature  Peptide bond – covalent bond that joins 2 amino acids; carboxyl group of 1 amino acid and the amino  group of another become joined by a dehydration reaction with the removal of a  water molecule  Polypeptide – a polymer of many amino acids linked by peptide bonds; polypeptide back bone o Has a single amino end (N­terminus) and a single carboxyl end (C­terminus)  Functional Protein – 1 or more polypeptides precisely twisted, folded and coiled into a molecule of  unique shape; amino acid sequence of each polypeptide determines what 3­dimensional structure the  protein will have under normal cellular conditions  When a cell synthesizes a protein, the chain folds spontaneously, assuming its functional structure. The  folding is driven and reinforced by the formation of a variety of bonds between parts of the chain; bonds are determined by the sequence of the amino acids o Spherical (globular proteins) o Long fibers (fibrous proteins)  Protein’s specific structure determines how it works. The function of a protein depends on its ability to  recognize and bind to some other molecule.  All proteins share three superimposed levels of structure, known as primary, secondary, and tertiary  structure. A fourth level, quaternary structure, arises when a protein consists of 2 or more polypeptide  chains  Primary Structure – linear chain; linked series of amino acids with a unique sequence o Determined by inherited genetic information  Secondary Structure – regions stabilized by hydrogen bonds between atoms of the polypeptide  backbone; coils and folds o Within the backbone, oxygen atoms have a slight negative charge while hydrogen atoms have a  slight positive charge; thus weak hydrogen bonds form o The repeated hydrogen bonds can support a particular shape for part of a protein o 2 main types of secondary structure: alpha helix and beta pleated sheet o Alpha helix  ­ delicate coil held together by hydrogen bonding between each 4  amino acid o Beta pleated sheet­ 2 or more strands of the polypeptide chain lying side by side are connected  by hydrogen bonds between parts if the 2 parallel polypeptide backbones  Tertiary Structure – 3­dimensional shape stabilized by interactions between side chains o Overall shape of a polypeptide resulting from interactions between the side chains of the various  amino acids o Hydrophobic interaction contributes to the tertiary structure  Hydrophobic side chains cluster at the core of the protein away from water, using van der Waals interactions to help hold them together o Hydrogen bonds between polar side chains and ionic bonds between charged side chains help  stabilize tertiary structure o Disulfide bridges – covalent bonds that reinforce the shape of a protein; form when 2 cysteine  monomers ( have sulfhydryl groups –SH) are brought close by the folding of the protein  Quaternary Structure – association of multiple polypeptides forming a functional protein  Sickle Cell Disease – inherited blood disorder caused by the substitution of 1 amino acid (valine) for the  normal one (glutamic acid) at a particular position in the primary structure of hemoglobin, the protein  that carries oxygen in red blood cells o Abnormal hemoglobin molecules tend to crystallize deforming some cells into a sickle shape that can cause sickle­cell crises  A polypeptide chain of an amino acid sequence can spontaneously arrange itself into a 3­dimensional  shape determined and maintained by the interactions responsible for secondary and tertiary structure.  This folding occurs as the protein is being synthesized within a cell and is aided by other proteins.  Protein structure also depends on the physical and chemical conditions of the protein’s environment. If  the pH, salt concentration, temperature and other aspects of the environment are altered, weak chemical  bonds and interactions within a protein may be destroyed causing the protein to unravel.  Denaturation – when a protein unravels and loses its native shape, because it is misshapen, the denatured protein becomes biologically inactive  Chaperonins – crucial to the folding process, protein molecules that assist in the proper folding of other  proteins; keep the new polypeptide segregated from the bad influences in the cytoplasmic environment  while it spontaneously folds  There are molecular systems that interact with chaperonins and check whether proper folding has  occurred. Such systems either refold the misfolded proteins correctly or mark them for destruction.  Alzheimer’s, Parkinson’s and mad cow disease are associated with an accumulation of misfolded  proteins.  X­ray crystallography, NMR spectroscopy and bioinformatics are complementary approaches to  analyzing and understanding protein structure and function.  o How are proteins folded into native shapes inside cells? (pg. 85­91, 142­151)  Gene – unit of inheritance that programs he amino acid sequence in a polypeptide  Genes consist of DNA which belongs to the class of compounds called nucleic acids.  Nucleic Acid – polymers made of the monomers called nucleotides  2 types: deoxyribonucleic acid (DNA), ribonucleic acid (RNA)  DNA provides directions for its own replication. DNA also directs RNA synthesis and through RNA  controls protein synthesis. DNA is inherited from our parents.  Genes on  DNA direct synthesis of a type of RNA called messenger RNA – mRNA  mRNA interacts with the cell’s protein­synthesizing machinery to direct production of a polypeptide  which folds into a protein.   Ribosomes – tiny structures where protein synthesis occurs  Ribosomes are in the cytoplasm and DNA is in the nucleus so mRNA convey genetic instruction from  the nucleus to the cytoplasm.  Nucleic acids are macromolecules that exist as polymers called polynucleotides.  Monomers are nucleotides  Nucleotide is composed of 3 parts: 1. Nitrogen­containing Base 2. 5­Carbon Sugar (Pentose) 3. 1 or more Phosphate Group  Nucleoside – portion of the nucleotide without any phosphate group  Nitrogenous Base – has 1 or 2 rings that include nitrogen atoms  2 families: pyrimidine and purines  Pyrimidine – has 1 6­membered ring of carbon and nitrogen atoms  Members are cytosine (C), thymine (T) and uracil (U)  Purine – larger with a 6­membered ring attached to a 5­membered 6  Members are adenine (A) and guanine (G)  Adenine, guanine and cytosine are found in both DNA and RNA, while thymine is found in only DNA  and uracil only in RNA.  In DNA, the sugar is deoxyribose; in RNA, the sugar is ribose. The only difference is that deoxyribose  nd lacks an oxygen atom on the 2  carbon in the ring.  Adjacent nucleotides are joined by a phosphodiester linkage, which consists of a phosphate group that  links the sugar of 2 nucleotides. Results in a backbone of repeating sugar­phosphate units.  The 2 free ends of the polymer are different from each other. 1 end has a phosphate attached to a  5’carbon and the other end has a hydroxyl on a 3’carbon.  The linear order of bases in a gene specifies the amino acid sequence – the primary structure – of a  protein which in turn specifies that protein’s 3­dimensional structure and its function in the group  RNA molecules exist as single polynucleotide chains while DNA molecules have 2 polynucleotides.  Double helix­ shape formed as DNA strands spiral around an imaginary axis.  The 2 sugar­phosphate backbones in DNA run in opposite directions; this arrangement is known as  antiparallel. Similar to a divided highway  The sugar­phosphate backbones are on the outside of the helix and the nitrogenous bases are paired in  the interior of the helix.  The 2 strands are held together by hydrogen bonds between the paired bases.   Only certain bases in the double helix are compatible with each other. Adenine (A) always pairs with  thymine (T) and guanine (G) always pairs with cytosine (C). The 2 strands are complementary. In RNA,  Adenine (A) pairs with uracil (U) as thymine is not present in RNA.  Transfer RNA (tRNA) – type of RNA which brings amino acids to the ribosome during the synthesis of  a polypeptide  RNA molecules are more variable in shape.  2 species that appear to be closely related based on fossil and anatomical evidence also share a greater  proportion of DNA and protein sequences than more distantly related species.  Metabolism­ totality of an organism’s chemical reactions; manages material and energy resources of the  cell  Metabolic path – begins with a specific molecule, which is then altered in a series of defined steps,  resulting in a certain product, each step of the pathway is catalyzed by a specific enzyme  Mechanisms that regulate enzymes balance metabolic supply and demand.  Catabolic Pathways (Breakdown Pathways)­ release energy by breaking down complex molecules to  simpler compounds; ex. Cellular respiration  Cellular Respiration – major pathway of catabolism; sugar glucose and other organic fuels are broken  down in the presence of oxygen to carbon dioxide and water  Anabolic Pathways (Biosynthetic Pathways) ­consume energy to build complicated molecules from  simpler ones  Bioenergetics – the study of how energy flows through living organisms  Forms of energy – kinetic, thermal, potential, chemical  Thermodynamics – study of the energy transformations that occur in a collection of matter st  1  Law of thermodynamics – principle of conservation of energy; energy can be transferred and  transformed but it cannot be created or destroyed  Entropy – measure of disorder or randomness nd  2  Law of thermodynamics – every energy transfer or transformation increases the entropy of the  universe  Spontaneous process – process that can occur without an input of energy  For a process to be spontaneous, it must increase the entropy of the universe.  Nonspontaneous – a process that cannot occur on its own; input of energy needed  Organisms are islands of low entropy in an increasingly random universe.   Free energy – portion of a system’s energy that can perform work when temperature and pressure are  uniform through the system  Change in Free Energy (∆G) = ∆H ­ T∆S        H = systems enthalpy      T = absolute Temperature        S = system’s entropy  Processes with a negative ∆G are spontaneous. For that to occur ∆H must be negative (system gives up  enthalpy and H decreases) or T∆S must be positive (system gives up order and S increases) or both.   ∆G = F inal stanitial statentaneous process involves a loss of free energy  Free energy – measure of a systems instability – its tendency to change to a more stable form  Equilibrium­ state of maximum stability; G is at lowest possible value  Process is spontaneous and can perform work only when it is moving toward equilibrium.  Exergonic Reaction – proceeds with a net release of free energy; ∆G is negative  In an exergonic reaction, ∆G represents the maximum amount of work the reaction can perform.   Endergonic Reaction – absorbs free energy from its surroundings; non spontaneous and ∆G is the  quantity of energy required to drive the reaction  Systems at equilibrium are at a minimum of G and can do no work; thus, a cell at metabolic equilibrium  is dead. The fact that metabolism as a whole is never at equilibrium is one of the defining features of  life.  A cell does 3 main kinds of work: chemical, transport and mechanical.   Chemical Work – pushing of endergonic reactions that would not occur spontaneously   Transport work – pumping of substances across membranes against the direction of spontaneous work  Mechanical work – beating of cilia, contraction of muscle cells and the movement of chromosomes  during cellular reproduction  Energy coupling – use of an exergonic reaction to drive an endergonic reactions  ATP is responsible for mediating more energy coupling in cells and in most cases it works as the  immediate source of energy that powers cellular work  ATP (Adenosine triphosphate) – contains the sugar ribose with the nitrogenous base adenine and a chain of 3 phosphate groups bonded to it; one of the nucleoside triphosphates used to make RNA  The bonds between the phosphate groups of ATP can be broken by hydrolysis. When the terminal  phosphate bond is broken by the addition of water, a molecule of inorganic phosphate leaves the ATP,  which becomes ADP (adenosine diphosphate). The reaction is exergonic and releases energy.  All 3 phosphate groups in ATP are negatively charged; thus their mutual repulsion contributes to the  instability of this region of the ATP molecule. The triphosphate tail of ATP is the chemical equivalent of a compressed spring.  How hydrolysis of ATP performs work  Chemical work: through the transfer of a phosphate group from ATP to another molecule  Phosphorylated Intermediate – recipient with the phosphate group covalently bonded to it; this  intermediate is more reactive (less stable) then the original molecule  The hydrolysis of ATP performs transport and mechanical work, as ATP hydrolysis leads to a change in  the protein’s shape and its ability to bind to another molecule.  Most instances of mechanical work involves motor proteins “walking” along cytoskeletal elements. A  cycle occurs in which ATP is hydrolyzed releasing ADP and P. Another ATP molecule can then bind.  At each stage, the motor protein changes it shape and ability to bind the cytoskeleton resulting in  movement of the protein along the cytoskeletal track.  ATP is a renewable resource that can be regenerated by the addition of phosphate to ATP. Catabolic  (exergonic) pathways, especially cellular respiration, provide energy for the endergonic process of  making ATP. o How do enzymes catalyze chemical reactions and how is enzyme activity regulated? (pg. 152­162)  Enzyme is a macromolecule that acts a catalyst – a chemical agent that speeds up a reaction without  being consumed by the reaction.  Activation Energy – energy required to start a reaction; free energy of activationa E  Activation Energy is often supplied in the form of thermal energy (heat) that the reactant molecules  absorb from their surroundings.  Transition state – unstable condition when molecules have absorbed enough energy for the bonds to  break  Heat speeds a reaction by allowing reactants to attain the transition state more often but this solution  would be inappropriate for biological systems for 2 reasons. o High temperature denatures proteins and kills cells o Heat speeds up all reactions, not just those needed  An enzyme catalyzes a protein by lowering the activation energy barrier, enabling the reactant  molecules to absorb enough energy to reach the transition state.  Substrate – reactant an enzyme acts on   Enzyme –substrate Complex – enzyme binds to a substrate  The catalytic action of the enzyme concerts the substrate to the product of the reaction.  The reaction catalyzed by each enzyme is very specific, an enzyme can recognize its specific substrate.  The specificity of an enzyme results from its shape which is a consequence of its amino acid sequence.  Active Site – pocket or groove on the surface of the enzyme where catalysis occurs, region of enzyme  that binds to the substrate  Specificity of an enzyme is attributed to the fit between the shape of an active site and the shape of the  substrate  As substrates enter the active site, the enzyme changes shape slightly due to interactions between the  substrate’s chemical groups and chemical groups on the side chains of the amino acids that form the  active site  Induced fit – shape change of enzyme makes active site fit more snugly around the substrate; brings  chemical groups of active site into positions that enhance their ability to catalyze the chemical reactions  Substrate is held in the active site by “weak” interactions such as hydrogen bonds and ionic bonds.   R groups of a few of the amino acids in the active site catalyze the conversion of substrate to product  and the product departs from the active site.   Enzymes use a variety of mechanisms  to lower activation site and speed up a reaction: 1. Active site provides a template in which substrates an come together in the proper orientation for a reaction to occur between them 2. Enzyme may stretch the substrate molecules toward their transition­state form, stressing and  bending critical chemical bonds that must be broken in the reaction 3. Active site may provide a microenvironment that is more conductive to a particular type of  reaction that the solution itself 4. Direct participation of the active site in the chemical reaction  The rate, at which a particular amount of enzyme converts substrate to product, is partly a function of  the initial concentration of the substrate. At a point the concentration of substrate is high enough that all enzyme molecules have their active sites engaged. This point is called saturation.   After saturation, the rate of the reaction is determined by the speed at which the active site converts  substrate to product. The only way to increase the rate of product formation is to add more enzymes.  Temperature, pH and chemicals that specifically influence the enzyme affect the activity of an enzyme,  also known as how it functions. Optimal conditions favor the most active shape of the enzyme  molecule.   The rate of an enzymatic reaction increases with increasing temperature up to a point as substrates  collide with active sites more frequently when the molecules move rapidly.  Optimal temperature – rate at which the enzymes reaction rate is greatest; allows the greatest number of molecule collisions and the fastest conversion of the reactant to product molecules  Above the optimal temperature, the thermal agitation of the enzyme molecule disrupts the hydrogen  bonds, ionic bonds and other weak interactions that stabilize the active shape of the enzyme and the  protein molecule eventually denatures.  Optimal pH values for most enzymes fall in the range of pH 6­8.  Cofactors – nonprotein helpers that enzymes require for catalytic activity; may be bound tightly to the  enzyme as permanent resides or may bind loosely and reversibly  Coenzyme – an organic cofactor  Vitamins are important in nutrition because they act as coenzymes or raw materials from which  coenzymes are made.   Inhibitors selectively inhibit the action of specific enzymes.  If the inhibitor attaches to the enzyme by covalent bonds, inhibition is usually irreversible. If the  inhibitor is attached by weak interactions, the inhibition is reversible.  Competitive Inhibitors – resemble the normal substrate molecule and compete for admission into the  active site; reducing productivity by blocking substrates o This type of inhibition can be overcome by increasing the concentration of substrate so that  as active sites become more available more substrate molecules than inhibitor molecules are  bound to enter the active sites  Noncompetitive Inhibitors – impede enzymatic reactions by binding to another part of the enzyme;  interaction causes the enzyme to change shape in such a way that the active site becomes less effective  at catalyzing the conversion of substrate to product  Mutation – permanent change in a gene  Evolution of enzymes occurs if the changed amino acids from a mutation are in the active site or  another crucial region, the altered enzyme might have a novel activity or might bind to a different  substrate. If the new function benefits the organism, natural selection would tend to favor the mutated  form of the gene causing it persist in the population.  Allosteric regulation – when a protein’s function at 1 site is affected by the binding of a regulatory  molecule to a separate site; may result in either inhibition or stimulation  Most enzymes known to be allosterically regulated are constructed from 2 or more subunits each  composed of a polypeptide with its own active site. The entire complex oscillates between 2 different  shapes, one catalytically active and the other inactive  The binding of an activator to a regulatory site stabilizes the shape that has the functional active sites,  whereas the binding of an inhibitor stabilizes the inactive form of the enzyme.  Cooperativity – substrate molecule binding to one active site in a multi­subunit enzyme triggers a shape change in all the subunits increasing catalytic activity at the other sites; amplifies the response of  enzymes to substrates  Feedback inhibition – metabolic pathway is switched off by the inhibitory binding of its end product to  an enzyme that acts early in the pathway; ex. ATP allosterically inhibits an enzyme in an ATP­ generating pathway; prevents the cell from wasting chemical resources by making more than necessary o How do proteins transport molecules across membranes and how are chemical gradients created  and used during transport? (p. 125­141)  Plasma membrane exhibits selective permeability; it allows some substances to cross it more easily than  others.  Lipids and proteins are the main ingredients of membranes though carbohydrates are also important. The most abundant lipid is the phospholipid.  A phospholipid is an amphipathic molecule; has both a hydrophilic region and a hydrophobic region.  Fluid Mosaic Model – the membrane is a fluid structure with a mosaic of various proteins embedded in  or attached to a double layer (bilayer) of phospholipids  Membrane proteins reside in the phospholipid bilayer with their hydrophilic regions protruding, which  maximizes contact of hydrophilic regions of proteins and phospholipids with water in the cytosol and  extracellular fluid while providing their hydrophobic parts with a non­aqueous environment.  Membrane is held together by hydrophobic interactions with are much weaker than covalent bonds.   Most lipids and some proteins can shift laterally. It’s rare for a molecule to move transversely across the  membrane from one lipid bilayer to another, as to do so the hydrophilic part of the molecule must cross  the hydrophobic interior of the membrane.  Lateral movement of phospholipids is rapid while larger proteins move slowly and drift.  Some membrane proteins move in a direction manner, perhaps along cytoskeletal fibers by motor  proteins. Other proteins however are held immobile by their attachment to the cytoskeleton or  extracellular matrix.  A membrane remains fluid as the temperature decreases until the phospholipids settle into a more  packed arrangement and the membrane solidifies. The temperature at which a membrane solidifies  depends on the type of lipids it is made of.  The membrane remains fluid to a lower temperature if it is rich in phospholipids with unsaturated  hydrocarbon tails. Due to kinks in the tail where double bonds are located, unsaturated hydrocarbon tails cannot pack as closely as saturated hydrocarbon tails making the membrane more fluid.  Cholesterol is wedged between phospholipids in the plasma membrane of animal cells has different  effects on membrane fluidity at different temperatures. At high temperatures (body temp of human  body) cholesterol makes the membrane less fluid by restraining phospholipid. However, because  cholesterol also hinders the close packing of phospholipids it lowers the temperature required for the  membrane to solidify.  Thus cholesterol is a fluidity buffer for the membrane, resisting changes in  membrane fluidity that can be caused by changes in temperature.  Membranes must be fluid to work properly. They are usually as fluid as salad oil. When a membrane  solidifies, its permeability changes and enzymatic proteins in the protein may become inactive if their  activity requires them to be able to move within the membrane. But in the same respect, membranes that are to fluid cannot support protein function either.  Variations in the cell membrane’s lipid composition of species, appears to be an evolutionary adaption  that maintains the appropriate membrane fluidity under specific environmental conditions.  The ability to change the lipid composition of cell membranes in response to changing temperatures has  evolved in organisms that live where temperatures vary.   2 major populations of membrane proteins: integral proteins and peripheral proteins  Integral proteins penetrate the hydrophobic interior of the lipid bilayer. The majority are transmembrane  proteins which span the membrane, other integral proteins extend only partway into the hydrophobic  interior.   The hydrophobic regions of an integral protein consist of 1 or more stretches of nonpolar amino acids  coiled into alpha helices. The hydrophilic parts of the molecule are exposed to the aqueous solutions on  either side of the membrane.   Peripheral proteins are not embedded in the lipid bilayer at all, they are appendages loosely bound to the surface of the membrane, often to exposed parts of integral proteins.  Some membrane proteins are attached to the cytoskeleton or to fibers of the extracellular matrix. These  attachments combine to give animal cells a stronger framework than the plasma membrane alone could  provide.  6 major functions performed by proteins of the plasma membrane 1. Transport 2. Enzymatic Activity 3. Signal Transduction – hormones and electrical signals 4. Cell­cell Recognition – short lived, identification 5. Intercellular Joining 6. Attachment to the cytoskeleton and extracellular matrix  Cell­cell recognition is a cell’s ability to distinguish 1 type of neighboring cell from another. Ability is  crucial to the functioning of an organism as it allows the sorting of cells into tissues and organs or the  basis for the rejection of foreign cells by the immune system.  Cells recognize other cells by binding to molecules often containing carbohydrates.  Membrane carbohydrates are usually short, chains of fewer than 15 sugar units. Some are covalently  bonded to lipids (glycolipids), however most are covalently bonded to proteins. (glycoproteins)  The diversity of the molecules and their locations on the cell’s surfaces enable membrane carbohydrates  to function as markers that distinguish one cell from another. Ex. A, AB, B, O in the human blood  reflect variation in the carbohydrate part of the glycoproteins on the surface of red blood cells  Asymmetrical arrangement of proteins, lipids and carbohydrates in the membrane are determined as the  ER and Golgi apparatus are building the membrane. Allows for directional orientation.   Nonpolar molecules (hydrocarbons, carbon dioxide and oxygen) are hydrophobic and therefore can  dissolve in the lipid bilayer of the membrane and can cross it easily without the aid of membrane  proteins.   The hydrophobic interior of the membrane impedes the direct passage of ions and polar molecules,  which are hydrophilic.   Hydrophilic substances can avoid contact with the lipid bilayer by passing through transport proteins  that span the membrane.  Channel proteins, a type of transport protein, function by having a hydrophilic channel that certain  molecules or atomic ions use as a tunnel through the membrane.   Aquaporins allow the passage of water molecules.  Carrier proteins hold onto their passengers and change shape in a way that shuttles them across the  membrane.   A transport is specific for the substance it translocates, allowing only a certain substance to cross the  membrane.  Molecules have thermal energy due to their constant motion that accounts for diffusion; the movement  of molecules of a substance so they spread out evenly.   Concentration gradient, the regional along which the density of a chemical substance increases or  decreases; thus a substance will diffuse from where it is more concentrated to where it is less  concentrated. Each substance diffuses down its own concentration gradient, unaffected by the  concentration gradient of other substances.  Diffusion is a spontaneous process, needing no input of energy.  Diffusion of a substance across a biological membrane is passive transport as the cell does not have to  expend energy to do so. The concentration gradient itself represents potential energy.  Tight clusters of water molecules cluster around hydrophilic solute molecules makes some of the water  unavailable to cross the membrane is osmosis. It is the difference in free water concentration that is  important rather than solute concentration. However, the effect is the same.   The diffusion of free water across a selectively permeable membrane is osmosis.   Tonicity – the ability of a surrounding solution to cause a cell to gain or lose water  Tonicity depends on the concentration of nonpenetrating solutes relative to the cell.   Isotonic – no net movement of water across the cell membrane; volume of an animal cell is stable  Hypertonic – cell will lose water, shrivel and die, more non­penetrating solutes in solution  Hypotonic – less solutes in the water, net water movement into cell, cell will swell and burst  Osmoregulation – control of solute concentrations and water balance; can work against osmosis  Walls surround cells of plants, prokaryotes, fungi and protists and help maintain the cell’s water balance.  In hypotonic solutions, the inelastic cell wall will only expand so much before it expends a backpressure on the cell called turgor pressure, which opposes water intake. At this point the cell is turgid (very firm)  which is the most healthy state for plants.   If a plant’s cells and their surroundings are isotonic, there is no net tendency for water to enter and the  cells become flaccid (limp).   If a plant cell is in a hypertonic solution where it will lose water to its surroundings and shrink. As the  plant cell shrivels, the plasma membrane pulls away from the wall. This is called plasmolysis; which  causes the plant to wilt and die.   Facilitated diffusion – polar molecules and ions diffuse passively with the help of transport proteins that  span the membrane; 2 types: channel proteins and carrier proteins  Channel proteins provide corridors that allow specific molecules or ions to cross the membrane. Their  hydrophilic passageways allow water molecules or small ions to diffuse very quickly from 1 side of the  membrane to another,.  Channel proteins that transport ions are called ion channels. Many are fated channels which open or  close in response to a stimulus. In some cases the stimulus is electrical, while in others the channels  open or close when a specific substance other than the one to be transported binds to the channel.   Carrier proteins undergo a subtle change in shape that translocates the solute­binding site across the  membrane. The shape change is triggered by the binding and release of the transported molecule. This  results in the net movement of a substance down its concentration gradient. No energy input is required;  this is passive transport.  Active transport – pumping a solute across a membrane against its concentration gradient; requires work as the cell must expend energy; these transport proteins are all carrier proteins   ATP supplies the energy for most active transport.   1 way ATP can power active transport is by transferring its terminal phosphate group directly to the  transport protein. This can induce the protein to change its shape in a manner than translocates a protein across the membrane. Ex: sodium­potassium pump which exchanges Na  for K  across the plasma  membrane of animal cells.   Membrane potential – voltage across a membrane due to a separation of opposite charges  The cytoplasmic side of the membrane is negative in charge relative to the extracellular side because of  an unequal distribution of anions and cations.  The membrane potential acts like a battery and favors the passive transport of cations into the cell and  anions out of the cell.   These TWO forces drive the diffusion of ions across a membrane: a chemical force (ion’s concentration gradient) and an electrical force (the effect of the membrane potential on the ions movement) This  combination of forces acting on an ion is called the electrochemical gradient.   Electrogenic Pump – transport protein that generates voltage across a membrane; the sodium­potassium pump is the major pump of animal cells  Proton pump – actively transports protons (hydrogen ions) out of the cell; main electrogenic pump of  plants, fungi and bacteria  Electrogenic pumps help store energy that can be tapped for cellular work by generating voltage across  membranes.  Cotransport­ mechanism in which a single ATP­powered pump that transports a specific solute can  indirectly drive the active transport of several other solutes  Another transport protein, a cotransporter separate from the pump can couple the downhill diffusion of  this substance to the uphill transport of a second substance against its own concentration or  electrochemical gradient.  Exocytosis – cells secrete certain biological molecules by the fusion of vesicles with the plasma  membrane. A transport vesicle that has budded from the Golgi apparatus moves along microtubules of  the cytoskeleton to the plasma membrane. When the vesicle membrane and plasma membrane come  into contact, specific proteins rearrange the lipid molecules of the 2 bilayers so that the 2 membranes  fuse. The contents of the vesicle then spill to the outside of the cell, and the vesicle membrane becomes  part of the plasma membrane  Endocytosis – cell takes in biological molecules and particulate matter by forming new vesicles from  the plasma membrane. A small area of the plasma membrane sinks inward to form a pocket. As the  pocket deepens, it pinches in, forming a vesicle containing material that had been outside the cell.  3 types of endocytosis: phagocytosis (cellular eating), pinocytosis (cellular drinking), and receptor­ mediated endocytosis  Cholesterol travels in the blood in particles called low­density lipoproteins (LDLs) each a complex of  lipids and a protein. LDLs bind to LDL receptors on plasma membranes and then enter the cells by  endocytosis. (LDL’s act as ligands­ a term for any molecule that binds specifically to a receptor site on  another molecule.)  o o How do eukaryotic cells create and maintain separate functional compartments? (pg. 94­ 112)  Cytosol – semifluid, jelly like substance in which subcellular components are suspended  Eukaryotic cells have a nucleus and prokaryotic have a nucleoid with no membrane.  The nucleus contains the genes and is enclosed by a nuclear envelope, separating it from the cytoplasm.  The nuclear envelope is a double membrane. The membrane is perforate by pore structures.  A pore complex lines each pore and regulated the entry and exit proteins and RNA.  The nuclear side of the envelope is lined by the nuclear lamina, a netlike array of protein filament that  maintains the shape of the nucleus.  The DNA is organized into chromosomes. The complex of DNA and proteins making up chromosomes  is called chromatin.  A human cell has 46 chromosomes, and sex cells have 23.  Nucleolus – a mass of densely stained granules and fibers adjoining part of the chromatin, ribosomal  RNA (rRNA) is synthesized from DNA instructions  Nucleus directs protein synthesis by synthesizing messenger RNA (mRNA) according to DNA  instructions. The mRNA is transported into the cytoplasm via the nuclear pores. From there the  ribosomes translate the MRNA’s genetic message into the primary structure of a specific polypeptide.  Ribosomes ­ made of ribosomal RNA and protein – carry out protein synthesis. Free ribosomes are  suspended in the cytosol while bound ribosomes are attached to the outside of the endoplasmic  reticulum or nuclear envelope.  Bound ribosomes make proteins destined for insertion into membranes for packaging within organelles  such as lysosomes or for export from the cell (secretion).  Endomembrane System – includes the nuclear envelope, endoplasmic reticulum, Golgi apparatus,  lysosomes, various kinds of vesicles and vacuole and the plasma membrane.  Systems tasks include: synthesis of proteins, transport of proteins into membranes and organelles or out  of the cell, metabolism, movement of lipids and detoxification of poisons  Endoplasmic Reticulum (ER) – accounts for more than half the total membrane in eukaryotic cells;  consists of a network of membranous tubules and sacs called cisternae  ER membrane separates the internal compartment of the ER – R lumen or cisternal space from the  cytosol. The ER membrane is continuous with the nuclear envelope.   Smooth ER – outer surface lacks ribosomes; synthesizes lipids, metabolism of carbohydrates,  detoxification of drugs and poisons and storage of calcium ions  Rough ER – outer surface is studded with ribosomes;   As a polypeptide chain grows from a bound ribosome, the chain is threaded into the ER lumen through a pore formed by a protein complex in the ER membrane. As the polypeptide enters the ER lumen it folds  into its native shape.  Golgi Apparatus – transport vesicles arrive from the ER where they are modified, stored and sent to  other destinations  Golgi consists of flattened membranous sacs – cisternae.    The 2 sides of the Golgi stack are referred to as the cis face and the trans face – receiving and shipping  sides. The cis side is location near the ER and receives vesicles while the trans face gives rise to the  vesicles that pinch off and travel to other sites.  Cisternal Maturation Model – the cisternae of the Golgi actually progresses from the cis to the trans  face, carrying and modifying their cargo as they move  Molecular identification tags – such as phosphate groups –a re added to the Golgi products. Aids in  sorting.  Lysosome – membranous sac of hydrolytic enzyme that an animal cell uses to digest or hydrolyze  macromolecules, works best in acidic environments  Hydrolytic enzymes and lysosomal membrane are made by the rough ER and transferred to the Golgi  Apparatus for further processing.  Their 3­dimensional shape protects their vulnerable bounds from enzymatic attack.  Phagocytosis – engulfing of smaller membranes or food particles  Food vacuole is formed by phagocytosis. It then fuses with a lysosome whose enzyme digests the food.   White blood cells sue phagocytosis to defend the body by engulfing and destroying bacteria and other  invaders.  Autophagy – when lysosomes use their enzymes to recycle the cell’s own materials  Vacuoles – large vesicles derived from the endoplasmic reticulum and Golgi apparatus  Contractible vacuoles – used by protists to pump excess water out of the cell, maintaining a suitable  concentration of ions and molecules inside the cell  Mitochondria – sites of cellular respiration – process that uses oxygen to generate ATP by extracting  energy from sugars and fats  Chloroplasts – sits of photosynthesis – convert solar energy to chemical energy by absorbing sunlight to  drive the synthesis of organic compounds – sugars – from carbon dioxide and water  Endosymbiont Theory – ancestor of eukaryotic cells engulfed an oxygen­using nonphotosynthetic  prokaryotic cell, they became endosymbiont   Evidence is shown by the double membrane surrounding mitochondria and chloroplasts similar to  ancestral prokaryotes. Evidence is also shown by mitochondria and chloroplasts containing ribosomes  and their own DNA such as prokaryotes. They are also autonomous, growing and reproducing within the cell.  Mitochondrion is enclosed by 2 membranes, each a phospholipid bilayer with embedded proteins. The  outer membrane is smooth while the inner membrane is convoluted with infoldings called cristae. The  inner membrane divides the mitochondrion into 2 internal compartments: intermembrane space and the  mitochondrial matrix.  The matrix contains many enzymes along with the mitochondrial DNA and ribosome. These enzymes  catalyze steps of cellular respiration.  The cristae give the inner membrane more surface area, enhancing the productivity cellular respiration.   Chloroplasts contain the green pigment chlorophyll along with other enzymes that function in the  photosynthetic production of sugar.  Thylakoids – membranous system of flattened interconnected sacs inside the chloroplast; stacked like  poker chips, each stack is called a granum  Stroma – fluid outside the thylakoids; contains chloroplast DNA and ribosomes as well as many  enzymes  3 components of the chloroplast: intermembrane space, stroma and thylakoid space  Peroxisome – specialized compartment bound by a single membrane, contains enzymes that remove  hydrogen atoms from substrates and transfer them to oxygen, producing hydrogen peroxide as a by­ product. Peroxisomes use oxygen to break fatty acids down into smaller molecules that are transported  to mitochondria and used a fuel for cellular respiration. Peroxisomes in the liver detoxify alcohol and  other harmful compounds. Peroxisomes also contain an enzyme that converts hydrogen peroxide to  water. o How do eukaryotes generate directed movement inside and outside cells? (pg. 112­124)  Cytoskeleton – a network of fibers extending throughout the cytoplasm; made out of microtubules,  microfilaments and intermediate filaments  The cytoskeleton functions to support the cell and maintain its shape. It’s also involved in cell motility  and manipulation of the plasma membrane.  Cell motility requires the interaction of the cytoskeleton with motor proteins.  Microtubule is the thickest of the 2 fibers and is made from tubulin. Each tubulin protein is a dimer – a  molecule made up of 2 subunits. A tubulin dimer consists of 2 slightly different polypeptides; α­tubulin  and β­tubulin.  One end of the microtubule can add or remove tubulin dimers at a much higher rate than the other end.  This is the “plus end”.  Microtubules shape and support the cell and also serve as tracks along which organelles equipped with  motor proteins can move.  Centrosome ­  a region that is located near the nucleus and is considered a MTOC – Microtubule  organizing center  Inside the centrosome are centrioles – each composed of 9 sets of triplet microtubules arranged in a ring  Specialized arrangement of microtubules is responsible for the beating of flagella and cilia, microtubule­ containing extensions that project from some cells.  Basal Body – structure similar to the centriole with microtubule triplets in a 9+0 pattern;; where the  microtubule assembly of a cilium or flagellum is anchored in the cell  Dyneins – large motor proteins; responsible for the bending movements of the organelle; ATP provides  the energy  A typical dynein has 2 feet that walk along the microtubule of the adjacent doublet, 1 foot maintaining  contact while the other releases and reattaches 1 step farther along the microtubule  Microfilaments – actin filaments, made from molecules of actin – globular protein; twisted double chain  of actin subunits  The structural role of microfilaments in the cytoskeleton is to bear tension.  Network of microfilaments just inside the plasma membrane help support the cell’s shape and gives the  outer cytoplasmic layer of a cell – cortex – a semisolid consistency of a gel.  Thousands of actin filaments are arranged parallel to one another along the length of a muscle cell,  interdigitated with thicker filaments made of a protein called myosin.  Myosin acts as a motor protein by means of projections that walk along the actin filaments. Contraction  of the muscle cell results from the actin and myosin filaments sliding past one another in the way,  shortening the cell.  Intermediate filaments are specialized for bearing tension and are made from a variety of things  including keratin. More permanent fixtures of the cell.   Microtubules and microfilaments are always reassembling while intermediate filaments stay put, even  after death.  Intermediate filaments play an important role in reinforcing the shape of a cell and fixing the position of  certain organelles.   The cell wall is an extracellular structure of plant cells that distinguishes them from animal cells. The  cell wall protects the cell, maintains its shapes and preserves excessive uptake of water.  Extracellular Matrix – ECM ­    is made from the glycoprotein collagen.  Collagen forms strong fibers outside the cell and are embedded in a network woven out of proteoglycans secreted by cells.   Some cells are attached to the ECM by other ECM glycoproteins such as fibronectin.   Fibronectin bind to cell­surface receptor proteins called integrins.   There are 3 main types of cell junctions: tight junctions, desmosomes and gap junctions.  Tight Junctions – prevent leakage of extracellular fluid across a layer of epithelial cells. It involves the  plasma membranes of neighboring cells being pressed tightly together bound by specific proteins.  Desmosomes – function like rivets, fastening cells together into strong sheet


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

50 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Jim McGreen Ohio University

"Knowing I can count on the Elite Notetaker in my class allows me to focus on what the professor is saying instead of just scribbling notes the whole time and falling behind."

Amaris Trozzo George Washington University

"I made $350 in just two days after posting my first study guide."

Bentley McCaw University of Florida

"I was shooting for a perfect 4.0 GPA this semester. Having StudySoup as a study aid was critical to helping me achieve my goal...and I nailed it!"

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.