New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

Ch. 7 - 11 notes for exam #2

by: Bailey Sniffin

Ch. 7 - 11 notes for exam #2 LIFE 102-220

Marketplace > Colorado State University > Biology > LIFE 102-220 > Ch 7 11 notes for exam 2
Bailey Sniffin
GPA 3.5

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

These notes cover the chapters leading up to exam #2, including pictures taken from the book and highlighted terms.
Attributes of Living Systems (Honors)
Dr. Patricia Bedinger
Class Notes
Biology, Life 102, Science, honors, Attributes of Living Systems
25 ?




Popular in Attributes of Living Systems (Honors)

Popular in Biology

This 39 page Class Notes was uploaded by Bailey Sniffin on Wednesday January 20, 2016. The Class Notes belongs to LIFE 102-220 at Colorado State University taught by Dr. Patricia Bedinger in Fall 2015. Since its upload, it has received 36 views. For similar materials see Attributes of Living Systems (Honors) in Biology at Colorado State University.

Similar to LIFE 102-220 at CSU


Reviews for Ch. 7 - 11 notes for exam #2


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 01/20/16
CHAPTER 6 Extracellular Matrix  ECM  The ECM of animal cells is not as thick as a cell wall, but it is complex and important  Fig. 6.28 in textbook  Collagen fibers alone make up about 50% of the protein in your body  ECM is very important in cell­cell adhesion and communication  Tight junctions: example shown = lining of gut o Must keep food and bacteria out of the body cavity  Gap junctions: example = heart o The contractions of the heart must be coordinated o Specialized intercellular connections between animal cell types Membranes Structure and Functions  Phospholipids: major component of most biological membranes o Form the lipid bilayers, which charged “heads” oriented toward water, hydrophobic tails on the  inside Complex Biological Membrane  1. Lipid bilayer: o Phospholipids and cholesterol  2. Integral proteins: o Pass through the membrane = transmembrane  3. Peripheral proteins: o Associate with one side  4. ECM o On outside (note lots of carbohydrates and collagen) o Cytoskeleton on inside CHAPTER 7  Fig. 7.3 in textbook  Lipids and proteins can move laterally (in the plane of 2 dimensions) in membranes o How do we know that membrane components can move in a membrane?  Fig. 7.4 in textbook  Lipids can also move in membranes – how fast they can move depends on the degree of saturation of the fatty acids in the lipids o Fig. 7.5 in textbook  Most membranes are about as fluid as salad oil  Text: cholesterol serves to stabilize membrane fluidity; a “fluidity buffer” o Newer idea: cholesterol is in lipid rafts  The lipid bilayer of cell membranes is not uniform – that there exist more “ordered”  microdomains that are detergent – resistant and that are enriched for cholesterol and  glycolipids with longer hydrocarbon tails and signaling proteins – the existence of these  is not absolutely proven  Membrane proteins are also amphipathic o Fig. 7.6 in textbook  Fig. 7.1 in textbook is of a membrane protein o = Aquaporin, a protein that forms a water channel in a membrane Functions of Membranes  Why are membranes so important? o Membranes allow cells to regulate which molecules come into the cell and which exit the cell  Selective permeability  Water, dissolved carbon dioxide, and oxygen can pass freely through membranes  Some hydrophobic molecules can also dissolve in, and pass through membranes o Ex. Steroid hormones  ALL OTHER MOLECULES (and information) MUST ENTER AND EXIT WITH THE HELP OF  MEMBRANE PROTEINS  Functions of membrane proteins: o Many things happen at cell surfaces o Fig. 7.7 in textbook o HIV gets into cells by first binding to a complex of 2 transmembrane proteins (CD4 and CCR5)  and then fusing with the plasma membrane  Fig. 7.8 in textbook  Some people are resistant to HIV because they lack CCR5 o How do membrane proteins get inserted into membranes?   Through the endomembrane system  Fig. 7.9 in textbook  Exocytosis: soluble materials contained in a vesicle that fuses with the plasma membrane  get secreted from the cell  Diffusion: the tendency of molecules to distribute uniformly in a contained space o Note: diffusion is faster than mixing  Ex. By cytoplasmic streaming  When molecules redistribute as they move from an area of higher concentration to that of lower  concentration, they are moving down the concentration gradient  Osmosis: diffusion of water across a membrane o Fig. 7.11 in textbook  The cytoplasm of cells is not pure water: it contains dissolved salts, sugars, and macromolecules o The cytoplasm of animal cells can be considered to be about 0.15 M salt  Water concentration is important to living cells  Molecules other than water, oxygen, and carbon dioxide cannot pass through membranes – they must  use membrane transport proteins o If the passing of the transported molecules only goes down their concentration gradient and no  energy is required, this is called facilitated diffusion  Fig. 7.14 in textbook  Neither osmosis nor facilitated diffusion require energy: both are passive transport o Solutes are moving DOWN their concentration gradients  Cells have different internal environments than their external environments o Ex. The cell must be able to move molecules in and out AGAINST the concentration gradient  If the molecule being actively transported is charged, an electrochemical gradient will be formed across  a membrane o Fig. 7.17 in textbook o Important for respiration and photosynthesis  In some cases, two different molecules will be transported at the same time: co­transport  Summary: selectively permeable includes both active and passive transport  How do bigger things get inside cells? o Vesicles  Endocytosis: movements into cells using membrane­bound vesicles (reverse process is exocytosis) o Phagocytosis: cellular eating of particles including food o Pinocytosis: cellular drinking of dissolved substances and water o Receptor­Mediated Endocytosis: some viruses like flu virus can sneak inside cells this way,  rather than by direct membrane fusion like HIV Energy and Cells  Cells require energy to live and function – the cell’s energy is derived from metabolic processes o Metabolism: to change = general o Catabolism: to break down  Ex. Digestion, respiration generally do not require net energy input o Anabolism: to build up  Ex: Photosynthesis, macromolecule synthesis generally do require net energy input  Cells have complex metabolic pathways CHAPTER 8 Thermodynamics  The study of energy transformation (fig. 8.2 and 8.3 in textbook)  Energy: the capacity to do work o Some forms of energy:  Kinetic = movement  Potential = stored, including chemical  Thermal = heat (the least useful to organisms)  First Law of Thermodynamics: o Energy (like matter) can be transformed, but cannot be created or destroyed = the conservation of energy  Ex. Potential energy in dam transformed into kinetic energy transformed into electrical  potential energy o In many energy­utilizing processes, mechanical or chemical, energy is not lost but is finally  converted to heat, which is the “lowest quality” form of energy  Second Law of Thermodynamics:  o During energy transformations, a closed system becomes more disordered (entropy increases)  Entropy = measure of disorder o Fig. 8.4 in textbook o If entropy always increases, how can life be so ordered?  The earth, with its organisms, is NOT a closed system  Capture of light energy to photosynthetic processes renew the energy Energy and Reactions  G = free supply o The amount of energy in a system available for work o Fig. 8.5 in textbook  The change in G is negative when the change is to a more stable state  Exergonic reactions: free energy is released = negative (­) delta G o Ex. Catabolism  Endergonic reactions: free energy is absorbed = positive (+) delta G o Ex. Anabolism  Fig. 8.6 in textbook  Making bonds absorbs energy; breaking bonds releases energy  In other words, delta G describes the energy difference between 2 states  Spontaneous: a change that occurs without a catalyst o (­) Delta G  Life on earth is an open system  ATP, a nucleotide that is the cell’s energy currency o Adenosine triphosphate o Fig. 8.9 in textbook  ATP  ADP but cellular respiration renews ADP to ATP  When one of the bonds between the phosphate groups is broken, energy is released = (­) Delta G = ­7.3  kcal/mole  Cells couple ATP hydrolysis to endergonic reactions o Usually energy is captured from ATP hydrolysis by transferring a high energy phosphate to  another molecule, which becomes more highly reactive  Fig. 8.10 in textbook  Spending money = more examples of endergonic processes (active transport and movement) o Notice the phosphorylated intermediates in Fig. 8.10 in textbook ATP Cycle  Fig. 8.12 in textbook  You have about 250 g of ATP in your body right now – but you use at least 40 kg per day! You need to  constantly renew your supply  The tragic Antechinus (marsupial)/ATP story: o Size of a mouse but not a mouse, the males go into a “Big Bang” reproductive mode at 10.5  months of age during which they do not eat, only fight and mate, and die two weeks later  They are essentially unable to produce new ATP Enzymes  Enzymes: Factors that catalyze (promote, increase the rate of) chemical reactions  Vast majority of enzymes are proteins (not vice versa) but sometimes RNA molecules can be enzymes o Ribozymes  o The name “­ases” applies to enzymes  A typical enzyme reaction: o A  B  A = substrate   = Reaction catalyzed by enzyme  B = Product  Most chemical reactions (even those with a (­) Delta G) have an amount of energy required for initiating the reaction o The activation energy o Fig. 8.13 in textbook  Enzymes lower the activation energy for a chemical reaction o Fig. 8.14 in textbook  First step: o The substrate (not reactant) binds to the enzyme, which can cause its tertiary structure to change o Fig. 8.15 in textbook Enzymatic Reaction Cycle  1. The substrates bind to the enzyme at a particular place called the active site  2. The enzyme alters the substrates to make them more reactive (enter a “transition state”)  3. The chemical reaction occurs  4. The products are released from the enzyme, which is now available for another reaction o Fig. 8.16 in textbook  The environment affects the enzyme’s activity o Most enzymes are proteins with a complex, folded tertiary/quaternary structure, highly  dependent on hydrogen bonds o pH = acid or basic environment will affect protein folding (especially H bonds) and therefore  enzyme activity o Temperature = high temperatures will cause protein unfolding, low temperature do not allow the  necessary molecular movement  For example: test enzyme activity under different conditions of pH temperature  Fig. 8.17 in textbook  Some kinds of small molecules can affect enzyme activity: o 1. Some are required for some reactions (inorganic ex. Metals like Mg++ = called a cofactor; if  organic, ex. Vitamins = called a coenzyme) o 2. Some small molecules are specific enzyme inhibitors  Inhibitors  Inhibitors are either competitive or non­competitive o You can “overcome” competitive inhibition by increasing the substrate competition o Often the drug will be similar to the normal substrate o Increasing the substrate concentration does NOT help!  Enzyme inhibitors in medicine: o 1. Aspirin and other analgesics; inhibitors of prostaglandin synthesis o 2. Anti­cholesterol drugs: inhibit a rate­limiting enzyme for cholesterol biosynthesis o 3. Many antibiotics o 4. AIDS “cocktail” includes competitive DNA synthesis inhibitors   Sometimes the end product can “turn off” an entire synthetic pathway by inhibiting the first enzyme of  the pathway = “feedback inhibition” o Fig. 8.21 in textbook In Chapter 8, SKIP:  Derivation of delta G Allosteric effects Cooperatiivity Enzyme evolution CHAPTER 9 Energy Transformations of Photosynthesis and Respiration  Fig. 9.2 in textbook  Cellular respiration: provides energy for cellular work o Fig. 8.10 in textbook  The point of respiration Rs: o A simple nutrient (glucose) gets slowly broken down; as each covalent bond is broken, some of  the energy is captured and converted to ATP  All aerobic organisms use oxygen in this process  During Rs, ADP is phosphorylated to the high energy triphosphate form  Summarizing Rs = o Glucose + Oxygen  Carbon Dioxide + water o C H 6 126 6  6 C2  + 6 H 2 2 o One way to look at it: H’s are getting “plucked off” the glucose molecule and put onto a different molecule  “Plucking off” electrons (and a proton often comes along for the ride) and putting them on  other molecules =  Redox reactions: Reduction/Oxidation Reactants and products are always paired  Names are somewhat counter­intuitive: o Oxidation – electrons are removed o Reduction – electrons are added  Often protons will travel with the electrons o Redox are always in pairs – one molecule is oxidized and one is reduced on each side of a  reaction  Ex. Combustion of methane o Oxidation/Reduction can be explosive: Rs can conserve some of the energy released  Overall (­) Delta G  Final e­ acceptor is oxygen  In Rs, C 6 12 6                   2             2 6 H O 2 Glucose is oxidized        Oxygen is reduced   Phosphorylation: a process in which a phosphate group is added  Kinase: an enzyme that attaches phosphates (performs a phosphorylation)  Dehydrogenase or oxidase: enzyme that oxidizes a substrate  During respiration, electrons gets shuttled around by a particular kind of molecule: NAD o Fig. 9.4 in textbook  A Dehydrogenase transfers e­ (and H+) to NAD, reducing it to NADH 3 Important Roles for Nucleotides (So Far)  Monomers of nucleic acids  Energy currency  Carriers of electrons An Overview of Respiration  Fig. 9.6 in textbook  1. Glycolysis: breaking of glucose in cytoplasm  2. Oxidation of organic molecules in citric acid cycle in mitochondria  3. Most ATP is made during oxidative phosphorylation in mitochondria The First Steps – Glycolysis (Sugar Breaking)  Occurs in cytoplasm/cytosol  Glucose (6­carbon organic molecule) gets split into 2 3­carbon molecules  o Pyruvates  Mouth (enzymes)  Stomach (acid)  Intestine (enzymes)  Energy investment phase: o Glucose is phosphorylated twice, using 2 ATPs  Fig. 9.9 in textbook  Product is very unstable  Next phase, energy pay­off: o 2 ways:  1. Electrons transferred to NAD  NADH (think of this as potential energy)  2. Get some ADP + organic­P  ATP  1. First redox: o Oxidation of 3GP  NADH  2. ADP is phosphorylated by substrate­level phosphorylation  Energy pay­off part II: o A second substrate level phosphorylation occurs  End of glycolysis = two 3­carbon acids (pyruvates) and 2 net ATPs o NADH Citric Acid Cycle  Fig. 9.8 in textbook  Once pyruvate is formed, it can either enter the mitochondrion and continue in Rs, or it can remain in  the cytoplasm and be fermented to lactate or ethanol o Fig. 9.18 in textbook  In the absence of O2, NADH builds up in the cytoplasm and fermentation results o Fig. 9.17 in textbook o Alcoholic fermentation: in yeast (and some bacteria) o Lactic acid fermentation: in yogurt and muscle tissue Pyruvate Processing  If pyruvate enters the mitochondrion, it is immediately decarboxylated to a 2­carbon compound attached to a larger compound (CoA) and the first CO2 is released; we get another NADH, too  Fig. 9.10 in textbook  Let’s assume that oxygen is present: o Pyruvate enters the mitochondria and Rs continues o Inner membrane folds = cristae o Mitochondria have a center matrix involving the citric acid cycle Citric Acid Cycle  Old name = Krebs cycle  A circular dis­assembly line  Occurs in the mitochondrial matrix o Fig. 9.12 in textbook  Organic molecules are oxidized o Producing NADH and other reduced carrier FADH2 and some ATP  2 CO 2s released for each cycle, some ATP o Fig. 9.11 in textbook  Stages: o The 2 carbon fragment gets added to the first carrier (4­carbon oxaloacetate) o As oxidation occurs, savings in potential energy:  3 NAD  NADH  1 FAD  FADH 2 o Carbon flies away o Also substrate level phosphorylation of ADP  ATP    By the end of the citric acid cycle: o All carbons from glucose are released as CO ,2but NO oxygen used yet! o Some ATP has been generated (about 2 net ATP per glucose) o NADH Electron Transport Chain  Fig. 9.13 in textbook  These are all membrane proteins most often with metal co­factors including iron and/or sulfur, in the  inner mitochondrial membrane/cristae (except Q) o Q = ubiquinone  Electrons on NADH (and FADH2) are separated from protons H+  As the proteins pass electrons, they pump H+ from the matrix into the intermembrane space o Fig. 9.15 in textbook  Creates an electrochemical proton gradient across the inner mitochondrial membrane o Called the “Proton­motive force”  A source of potential energy  Think of the proton­motive force like a dam: o There’s a build up in the intermembrane space of higher protons (H+) = low pH and more acidic o Low H+ = higher pH in matrix o There are turbines in the dam that allow some water to pass through, much like the proteins on  the membrane  Protons can flow back into the matrix like this  The “turbine” is ATP synthase  Complexes in the inner mitochondrial membrane has 46 polypeptide chains  Electrons and protons are pulled off NADH (oxidation) and transferred to a series of iron­sulfur clusters  in the complex – the protons diffuse through the complex  A conformational (tertiary) change in the complex causes protons to be transferred across the membrane  ATP synthase:  This large protein complex (8 different proteins = quaternary structure) drives the phosphorylation of  ATP using the energy of the electrochemical gradient (proton­motive force) across the inner  mitochondrial membrane  Chemiosmosis: process where movement across a membrane (H+ here) causes a chemical reaction to  occur o The coupling of a membrane potential (H+) with a chemical reaction (ADP + Pi  ATP) o This kind of phosphorylation of ADP to ATP is called oxidative phosphorylation because it  results from the oxidation of food, then NADH (and FADH ) u2es inorganic phosphate (P) i  Cyanide poisoning: inhibitor of cyt c oxidase (last step of e transport) almost any way death occurs is du to the failure of Rs  Electron Transport Chain (successive oxidation steps) + chemiosmosis (driven by the proton motive  force) = oxidative phosphorylation of ADP  ATP  The last steps of Rs make the most ATP  Respiration for each input glucose get about 38 ATP o About 40% efficient o Fig. 9.19 in textbook  How do you get energy from the different kinds of foods that you consume?  The Energy Transformation of Photosynthesis and Respiration  Photosynthesis: o Produces food o Heterotrophs: organisms that must obtain food o Autotrophs: organisms that produce their own food by photosynthesis  Johann Baptiste von Helmont o Mid­1699’s o “Last alchemist and first chemist” o Coined the word “gas” o Contemporary to Galileo, also put under house arrest by Inquisition o His question: “do plants grow by consuming soil?”  The experiment: plant a 5 lb. willow sprig in 200 lb. of soil, watered the growing plant  and waited 5 years  Result: the tree weight 164 lbs. and the soil lost 2 oz  His conclusion: plants grow by consuming water o SO. o Where do plants really get their food?  From the carbon dioxide in the air  Joseph Priestley o English “dissenting” minister and natural philosopher o His question: do plants “repair” air that has been “injured?” o His experiment: put a mouse in a closed off container where no gas exchange was possible (the  mouse died). Then he put a mint plant in the container with the mouse and found that it survived  only in the company of the plant with access to light o Conclusion: plants can repair “dephlogisticated” air CHAPTER 10 Photosynthesis  6CO  2from air) + 12H O 2 C H O6 +12O6 + 6H 2 2  Requires energy, obtained from sunlight  Another Redox reaction: o Carbon dioxide is reduced, water is oxidized  Chloroplasts:  o Contain folded thylakoids  A stack of thylakoids is called a granum  An overview of Photosynthetic reactions: o 2 kinds of reactions occur: o 1. Light reactions in thylakoid Grana o 2. Carbon fixation in stroma (Calvin Cycle) Light  Light has a dual nature, including properties of particles or quanta = photons o Photons have neither charge nor mass o They do have energy and can be detected  The photoelectric effect explained by Einstein: o If you have a metal sheet and shine light on it, the sheet would become positively charged  Electrons would be emitted   Light has properties of waves – energy of light is defined by its wavelength (λ)  How do photosynthetic organisms capture light? o Chlorophyll  Light absorbing “head”  Fig. 10.11 in textbook  Hydrocarbon tail inserts it into the thylakoid membrane  Chlorophyll is green because it does NOT absorb green light!  How we measure light: o Fig. 10.8 in textbook  Absorption spectrum of pure chlorophyll  Action spectrum (λ at which a light­dependent reaction works: Ps works at red and blue λ  Bioassay: Engelmann’s wonderful experiment with a filamentous algae, light and motile bacteria that is  attracted to 2 o On a microscope slide, Engelmann had an algae that was photosynthetic o Then he added bacteria to the slide o The slide was all in water  Found out bacteria can swim towards an attractant  In this case, it was oxygen  Theodor Engelmann o German, 1880’s scientist + professor, contemporary of Lincoln o Question: Does Ps produce more O  at different light wavelengths? 2 o Experiment: Shine alight spectrum on algae in the presence of aerotactic bacteria o Results: Bacteria accumulate in regions where blue or red light is being shown o Conclusion: More O  is 2roduced in the presence of blue or red light Chlorophyll  When light hits a chlorophyll molecule, an electron is excited; if nothing else happens, get fluorescence  light (light of a different wavelength emitted as the excited electron returns to its prior state)  Chlorophyll is not found free in plant cells, it is in a complex with proteins – this kind of complex is a  “photosystem” (PSI and PSII) with more than 10 different proteins and several 100 chlorophyll  molecules o Fig. 10.13b in textbook o Photosystems are in the thylakoid membranes in the grana  Light energy is captured when a photon hits an “antenna” pigment, excites an electron  High energy state of the antenna pigment: passed from chlorophyll to chlorophyll molecule until it  reaches particular chlorophyll pair in the reaction center of the Ps called P(igment)680  The reaction center chlorophylls (P680) are next to a molecule called the primary electron acceptor – it  “grabs” the excited electron from the chlorophyll before it can return to its ground state o Takes a billionth of a second     The   oxidation o  is the first chemical reaction of the Light Reactions – light energy has been  converted to a chemical energy o IMPORTANTFOR LIFE ON EARTH  What about the poor reaction center chlorophylls? o They are lacking electrons o They have a positive charge = P680+  P680+ splits water through a light­driven reaction into protons, electrons, and oxygen by oxidation o Photolysis o P680+ gets the electrons and we get the oxygen  Fig. 10.14 in textbook  The splitting of water is a highly endergonic process o P680+ is the most powerful oxidizing agent in biology  Chloroplasts can split water to get oxygen *****  Electrons from P680 are passed from the primary electron acceptor down an electron transport chain in  the thylakoid membranes o A proton motive force is generated across the thylakoid membrane and ADP phosphorylation  occurs by chemiosmosis  This time powered by light = photophosphorylation  H 2  P680  ETC  P700  ETC  NADPH  reduction in the Calvin Cycle Three Ways to Phosphorylate ADP  ATP  1. Substrate level phosphorylation e.i. Glycolysis, Citric Acid Cycle o Phosphate is transferred from an organic molecule to ADP, by a kinase enzyme Phosphorylation of ADP ATP Source of Phosphate Driven By Substrate Level Organic Molecules Kinases Oxidative Pi Oxidation of food Photo Pi Light energy Photophosphorylation  A proton­motive force = an electrochemical proton gradient across a membrane is established (a pH  difference of 3 = 1000x difference in [H+]!)  This force is used by an ATP synthase to phosphorylate ADP so that ATP is built up in the stroma  Chemiosmosis in Rs and Ps: o Rs: Powered by oxidation of food by Enzymes = oxidative phosphorylation o Ps: Powered by oxidation of chlorophyll by light = photo phosphorylation Photosystems  There are 2 different photosystems o So far, we’ve only been dealing with events in Photosystem II  In photosystem I, light oxidation of P700 happens o The electron “hole” in PSI P700 gets filled by electrons originally from PSII P680 o Called the =Z scheme o Fig. 10.14 in textbook Reduction of NADP  The final electron acceptor in the electron transport chain from photosystem I is NADP, a dinucleotide  electron carrier similar to NAD  What other part of photosynthesis has occurred in the Light Reactions?  Input: water and light energy  Output: oxygen, NADPH, and ATP Calvin Cycle / Carbon Fixation  Occurs in the stroma of the chloroplast  Bottom line: carbon dioxide gas gets “fixed” = added to organic molecules, for a net synthesis of sugars, an endergonic process using the ATP and NADPH from the Light Reactions o This creates life on earth  1. The big, slow enzyme Rubisco (most abundant protein and enzyme on earth) adds CO  from air (only  2 0.03% of air!) to an organic molecule RuBP – CO  g2s has now been “captured” or fixed = transformed  from gas to solid o This is Phase 1: carbon fixation  2. ATP is used to activate intermediates and NADPH is used to reduce organic compounds, some of  which get shunted off for final steps of glucose synthesis  o This is Phase 2: reduction  3. Regeneration of the molecule – get used to regenerate the original 5­carbon compound (RuBP) that  can accept CO 2(requires ATP) o This is Phase 3: regeneration     Summary of Ps: Figure 10.22: be able to fill in processes  Exergonic = catabolic  Spontaneous = (­) delta G  Relationship of chemiosmosis to oxidative phosphorylation: o ETC + chemiosmosis  ETC:  As that occurs, the proton motive force is generated   Chemiosmosis:   Phosphorylation used to drive H+ through ATP synthase to drive the chemical  reaction of ADP + Pi CHAPTER 11 Cell Communication  With environment: nutrients or other chemical attractant = chemotaxis  Light = phototaxis (movement) or phototropism (growth)  Between cells: mating = recognition between cells of different mating types  Other examples of communication between cells: o Transmission of nerve impulses o Hormonal signaling  Fig. 11.5 in textbook  Cell communication: direct contact o Fig. 11.4 in textbook  Ex. Sperm and egg, immune system  The general pathway of cell communication can be divided into 3 phases: o 1. Reception o 2. Transduction o 3. Response  Reception: o Signals are received by receptor proteins  Ligands: the signaling molecules that bind to the receptor  The signals themselves, which may be small molecules or large proteins, bind VERY  specifically to their Receptors – molecular recognition is largely determined by  hydrogen bonding and other subtle kinds of interactions  Signals/ligands: o Hormones o Neurotransmitters o Taste molecules o Light o Odorants o Metals and other dissolved elements o Organic metabolites o Vitamins and other consumed nutrients, toxins, and medications o Stress molecules like histamine  Example: cytokines, or interleukins (ILs) = peptides that allow communication between white blood cells  Most receptor proteins are transmembrane proteins in the plasma membrane o 3 of the four types we will discuss are transmembrane  Fig. 11.8 in textbook o The ligand binds to the extracellular domain of the receptor Flu Slides Part 2  Vaccines: o A harmless form of the pathogen (virus, bacteria, etc) which is administered to cause a  production of antibodies to the pathogen before infection so that when you are exposed to the  real pathogen, you will have a rapid immune response to it o TYPES of vaccines:  Killed by chemical treatment – flu, polio, Hep A  Live “attenuated” – passaged through tissue culture to weaken the virus  Yellow fever, measles, mumps  Toxin – inactivated chemical rather than actual pathogen  Tetanus, diphtheria vaccines  Recombinant – cloned gene produces a protein expressed in bacteria or yeast  Hep B, HPV, a single viral protein (ex. A viral capsid protein) is used  Why do we need a new flu vaccine every year? Who decides what viruses are used to make a flu vaccine? o There are many strains of flu and a few become dominant each year o The vaccine strain selection process requires surveillance info, collected year­round o In late January of each year, the FDA reviews worldwide surveillance data at 130 flu centers  around the world o By mid­February, the WHO completes its review and makes recommendations for the Northern  Hemisphere vaccine o In March, about 3 strains of virus are selected for the U.S. influenza vaccine  Immunization: artificial induction of immunity by the injection of a foreign object (=antigen in the vaccine)  into an individual causing the body to generate an immune response to the object – infected cells will be  identified and killed  Once you get your vaccination, you will produce B­cells making antibodies (proteins that bind to antigens)  to the virus; if you are exposed after several weeks, your body can eliminate the virus (even years later)     For the exam: read through to the 4 receptors 4 kinds of receptor proteins we need to know: 1. G­protein Associated Receptors  Figure 11.8 in textbook  G Protein­coupled receptor o Everything you can smell is related to g­protein receptors!  Humans can sense and remember 10,000 different odors  We have 1000 different odor­receptor genes o 3D structure of a G­protein receptor – adrenaline/epinephrine is the ligand  2. Tyrosine Kinase Receptors o When ligand binds to the receptor, it dimerizes and an inherent protein kinase is activated  The receptor (auto)phosphorylates and becomes active  Once this happens: a series of reactions occurs for the transduction process  3. Ligand Gated Ion Channel Receptors o Transmembrane proteins that can open up and let ions into the cell o Propagation of nerve impulses o Protein channels through membranes that are opened when the protein binds a specific ligand = ligand gated ion channels o The ligand is NOT the ion!  Think of this analogy:  A gate with a key where the key is the ligand – and you (the ion) get to go through the gate  Example: at a synapse between two nerve cells, the key (ligand) is the neurotransmitter and IONs can flow  through the channel if the key is in the lock  How do we detect pain? o Special nerve cells called nociceptors; different kinds of pain (chemical, temp, mechanical) are  detected by different membrane receptors in nociceptors o Ligand­gated channels, tyrosine kinase and G­protein receptors are all involved in pain reception  4. Intracellular Receptors (NOT transmembrane)  Example: steroid hormones o Steroids are hydrophobic molecules that can pass through membranes without the help of a protein – their receptor is in the cytoplasm o Once the ligand (steroid) is bound, the receptor­ligand complex moves to the nucleus and activates  new gene expression  Fig. 11.9 in textbook  Terms to keep straight: o Intra­ within/inside, endo also means inside (endocytosis) o Inter­ between o Extra­ outside, exo also means outside (exocytosis)


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

25 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Amaris Trozzo George Washington University

"I made $350 in just two days after posting my first study guide."

Jim McGreen Ohio University

"Knowing I can count on the Elite Notetaker in my class allows me to focus on what the professor is saying instead of just scribbling notes the whole time and falling behind."

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.