New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

Biochem Chapter 5 notes

by: America Seach

Biochem Chapter 5 notes 87222 - BCHM 3050 - 002

America Seach

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

These are notes all about amino acids, peptides, and proteins from the textbook.
Essential Elements of Biochemistry
Srikripa Chandrasekaran
Class Notes
biochem, biochemistry, Clemson, amino acids, peptides, Proteins
25 ?




Popular in Essential Elements of Biochemistry

Popular in Biology

This 8 page Class Notes was uploaded by America Seach on Wednesday January 27, 2016. The Class Notes belongs to 87222 - BCHM 3050 - 002 at Clemson University taught by Srikripa Chandrasekaran in Spring 2016. Since its upload, it has received 29 views. For similar materials see Essential Elements of Biochemistry in Biology at Clemson University.


Reviews for Biochem Chapter 5 notes


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 01/27/16
Biochem Notes  Chapter 5: Amino Acids, Peptides, and Proteins  proteins can be distinguished based on their  number of amino acids (amino acid  residues), their overall amino acyl composition, and their amino acyl sequence  Polypeptides: molecules with molecular weights ranging from several thousand  to several million daltons  peptides: low molecular weight, consisting of fewer than 50 amino acids  protein: describes molecules with more than 50 amino acids, used  interchangeably with polypeptide 5.1: Amino Acids  there are 20 standard amino acids; they contain a central carbon atom (alpha  carbon) to which an amino group, a carboxylate group, a hydrogen group, and an R group (side chain) are attached   nonstandard amino acids consist of amino acid residue s that have been  chemically modified after incorporation into a polypeptide or amino acids that  occur in living organisms but are not found in proteins  At pH of 7, the carboxyl group of an amino acid is in its conjugate base form  (COO­) and the amino group is in its conjugate acid form (NH3+)  amphoteric: can act as an acid or a base  Zwitterions: molecules that have a negative and a positive charge on different  atoms  Amino acid classes: o Nonpolar: contain mostly hydrocarbon R groups that do not bear a  positive or negative charge; interact poorly with water (hydrophobic); two  types of hydrocarbon side chains­ aromatic (contain cyclic structures that  constitute a class of unsaturated hydrocarbons) and aliphatic (non  aromatic hydrocarbons such as methane and cyclohexane);  Phenylalanine, tryptophan, glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine,  proline, and cystine o polar: have functional groups capable of hydrogen bonding; hydrophilic  and easily interact with water; serine, threonine, tyrosine, asparagine,  glutamine o acidic: have a sidechain with carboxylate groups; are negatively charged  at physiological pH; Aspartate and glutamate o basic: have positive charges at physiological pH; lysine, arginine, and  histidine o amino acids are classified according to their capacity to interact with  water; this criterion may be used to distinguish the four classes o Biologically Active Amino Acids: 1. Neurotransmitters: several alpha­amino acids or their derivatives act as  chemical messengers; Hormones: chemical signal molecules produced in  one cell that regulates the function of other cells 2. amino acids are precursors of a variety of complex nitrogen­containing  molecules; includes components of nucleotides and nucleic acids, heme  (iron­containing organic group required for the biological activity of several  important proteins), and chlorophyll  3. Several standard and nonstandard amino acids act as metabolic  intermediates  Modified Amino Acids in Proteins: several proteins contain amino acid derivatives that are formed after a polypeptide chain has been synthesized  Amino Acid Stereoisomers: because the alpha­carbon of 19 out of the 20 amino  acids have four different groups attached, they are known as asymmetric, or  chiral, carbons; molecules with chiral carbons can exist as stereoisomers  (molecules that differ only in the spatial arrangement of their atoms); two isomers that are mirror images of each other are enantiomers; optical isomers are when  the light waves of a plane­polarized light vibrate in only one place  molecules with asymmetric or chiral carbon atoms differ only in the spatial  arrangement of the atoms attached to the carbon  the mirror­image forms of a molecule are called enantiomers  most asymmetric molecules in living organisms occur in only one stereoisometric form  Titration of amino acids: because amino acids contain ionizable groups, the  predominant ionic form of these molecules in solution depends on the pH;  Isoelectric point (pI): is the pH at which the carboxyl group has lost its proton and has no net charge, electrically neutral­ can be calculated by pI= (pK1 + pK2) 2;  as titration continues, the ammonium group loses its proton leaving an  uncharged amino group giving the molecule a negative charge  When amino acids are incorporated in polypeptides, the ­aminoand  ­carboxylgroup lose their charges; consequently, except for the N­ and the C­ terminal residues, all the ionizable groups of proteins are the side chain groups of seven amino acids: histidine, lysine, arginine, aspartate, glutamate, cysteine,  tyrosine  Amino Acid Reactions:  o Peptide bond formation: peptide bonds are amide linkages formed when  the unshared electron pair of the alpha­amino nitrogen atom of one amino acid attacks the a­carboxyl carbon of another in a nucleophilic acyl  substitution reaction o have an amino acid sequence: the order in which the amino acids are  linked together  o Cysteine Oxidation: the sulfahydryl group of cysteine is highly reactive;  oxidation of two molecules of cysteine form cystine, a molecule with a  disulfide bond; when two cysteine residues form such a bond, it is  referred to as a disulfide bridge that help stabilize polypeptides and  proteins o Schiff Base Formation: molecules that possess primary amine groups can reversibly react with carbonyl groups; the imine products are known as  Schiff bases; the most important examples of Schiff base formation in  biochem occur in amino acid metabolism­ aldimines formed by the  reversible reaction of an amino group with an aldehyde are the  intermediates o Polypeptides are polymers composed of amino acids linked by peptide  bonds; the order of the amino acids in the polypeptide is called amino  acid sequence o disulfide bridges, formed by the oxidation of cysteine residues, are an  important structural element in polypeptides and proteins o schiff bases are imines that form when amine groups react reversibly with carbonyl groups 5.2 PEPTIDES  the tripeptide glutathione contains an unusual y­amide bond; found in almost all  organisms, it is involved in protein and DNA synthesis, drug and environmental  toxin metabolism, amino acid transport and other biological processes; an  important intracellular antioxidant  homeostasis: process to maintain a stable internal environment  vasopressin: antidiuretic hormone; affects blood volume; contains nine amino  acid residues; synthesized in the hypothalamus; released in response to low  blood pressure or high Na+ in the blood  oxytocin: stimulates the ejection of milk by the mammary glands  atrial natriuretic factor (ANF): peptide produced by the heart in response to  stretching; also stimulates the production of dilute urine (opposite of vasopressin)  Although small in comparison to larger protein molecules, peptides have  significant biological activity; they are involved in a variety of signal transduction  processes 5.3 PROTEINS  have the most diverse functions: 1. catalysis: enzymes are proteins that accelerate chemical reactions; the can  perform under mild conditions of pH and temperature because they can  induce or stabilize strained reaction intermediates 2. structure: provide structural support; have specialized properties (EX:  collagen, fibroin have mechanical strength; elastin is in the muscles that have to be elastic to function) 3. movement: proteins are involved in all cell movements 4. defense: keratin (found in skin cells) protects the organism against  mechanical and chemical injury; antibodies; blood clotting proteins prevent  bleeding out 5. regulation: control different functions such as regulating blood glucose levels 6. transport: function as carriers of molecules or ions across membranes or  between cells 7. storage: serve as a reservoir of essential nutrients 8. stress response: the capacity of living organisms to survive a variety of  stresses is mediated by certain proteins; excessively high temperatures and  other stresses such as the synthesis of a class of proteins called heat shock  proteins (hsps) that promote the correct refolding of damaged proteins­ if  such proteins are severely damaged, hsps degrades it  multifuntion proteins (moonlighting proteins): examples are GAPD (catalyzes  the oxidation of glyceraldehyde­3­phosphate; has roles in DNA replication and  repair) and crystallin  crystallin must prevent the scattering of visible light; have to appear genetically  “recruited” from metabolic enzymes, but still retained old functions  Protein families: composed of protein molecules that are related by amino acid  sequence similarity; have common ancestry  superfamilies: proteins that are more distinctly related  proteins are often classified based on shape and composition:  o fibrous proteins: long rod shaped molecules; insoluble in water and tough; have structural and protective functions EX. keratin o globular proteins: compact, spherical; usually water soluble; dynamic  functions o conjugated protein: a simple protein combined with a nonprotein  component known as a prosthetic group  glycoproteins: contain a carbohydrate component  lipoproteins: contain a lipid molecule  metalloproteins: contain metal ions  phosphoproteins: contain a phosphate group  hemoproteins: have heme groups  Protein structure: several levels of structural organization of proteins  Primary: polypeptides that have similar amino acid sequences and have arisen from the same ancestral gene are homologous; the  amino acid residues that are identical in all homologues of a  protein are known as invariant and are essential for the protein’s  function  primary structure, evolution, and molecular diseases: a significant  number of primary sequence changes do not affect the function;  some substitutions are known as conservative; if it is variable, it  has a nonspecific role for the polypeptide’s function  conservative and variable sites have been used to track  evolutionary relationships (the longer they’ve been  diverged, the more differences the polypeptides structure  will have)  molecular diseases: mutations can be lethal, but not all of  them all immediately EX­ sickle cell   the primary structure of a polypeptide is its amino acid sequence,  the amino acids are connected by peptide bonds  Amino acid residues that are essential for the molecule’s function  are referred to as invariant  proteins with similar amino acid sequences and functions and a  common origin are said to be homologous  Secondary: consists of several repeating patterns; most common  types are the alpha­helix and the beta­pleated sheets­ both are  stabilized by localized hydrogen bonding between the carbonyl  and N­­­H groups in the polypeptide’s backbone; they occur when  all the phi (Φ) angles (from the alpha carbon­­­­N) and the psi(ψ)  angles (from the alpha carbon­­­­C) are equal  beta­pleated sheets can be antiparallel (chains are  arranged in opposite directions) or parallel (hydrogen  bonds in the chains are arranged in the same direction)  many globular proteins contain combinations of alpha­helix and B­pleated sheet secondary structures; known as  supersecondary structure or motifs  Tertiary: refers to the unique 3D conformations that  globular proteins assume as they fold into their native structures  protein folding is unorganized  has several features: 1. many polypeptides fold in such a fashion that amino acid  residues that are distant from each other in the primary  structure come into close proximity  2. globular proteins are compact because of efficient packing as it  folds 3. large globular proteins often contain several compact units  called domains (structurally independent segments that have  specific functions); the core 3D structure of a domain is a fold 4. modular and mosaic proteins contain duplicate or imperfect  copies of one or more domains that are linked in series  Types of interaction to stabilize tertiary structure: 1. hydrophobic interactions: hydrophobic R groups are brought in close  proximity because they are excluded from water 2. Electrostatic interactions: strongest interaction in proteins occurs between  ionic groups of opposite charge­ known as salt bridges­ are noncovalent  bonds which excludes water because of the energy required to remove water  molecules 3. Hydrogen bonds: form within the protein’s interior and on its surface;  presence of water precludes the formation of hydrogen bonds 4. covalent bonds: created by chemical reactions that alter a polypeptides  structure during or after synthesis­ most prominent in tertiary structure are  disulfide bridges  5. Hydration: structured water is an important stabilizing feature of protein  structure  free energy equation: ΔG =ΔH ­ TΔS o  Quaternary: multisubunit proteins in which some or all subunits are identical are  oligomers, which are made up of protomers; A large number of oligomeric proteins contain  two or four subunits are referred to as dimers and tetramers o several reasons for common occurrence of multisubunit proteins:  synthesis of separate subunits may be more efficient than substantially  increasing the length of a single polypeptide chain, in supramolecular complexes  such as collagen fibers, replacement of smaller worn out or damaged  components can be managed more effectively; the complex interactions of  multiple subunits help regulate a protein’s biological function o allostery­ the control of protein function through ligand bind o allosteric transitions­ ligand­induced conformational changes in a protein o effector/modulator­ ligands that trigger the proteins o unstructured protein: some proteins are completely or partially  unstructured  IUPs: intrinsically unstructured proteins  natively unfolded proteins: complete lack of ordered structure  many involved in the regulation of signal transduction,  transcription, translation, and cell proliferation  Loss of protein structure: denaturation is the disruption of the  structure which may include protein unfolding but doesn’t have to;  Christian Anfinsen dealt with reversible denaturation of  Bovine pancreatic ribonuclease that is denatured by β­mercaptoethanol and 8M  urea; during this process, ribonuclease (composed of a single polypeptide and 4  disulfide bridges) completely unfolds and loses all biological activity; can be  reversed by removing the denaturing agents with dialysis  Denaturing conditions include: 1. strong acids or bases: changes in pH alters hydrogen bonding and salt  bridge patterns; as it approaches its isoelectric point, it becomes less  soluble and may precipitate from solution 2. organic solvents: water­soluble organic solvents interfere with  hydrophobic interactions; so do nonpolar solvents 3. detergents: disrupt hydrophobic interactions and proteins unfold into  extended polypeptide chains; they are amphipathic because they have  hydrophobic and hydrophilic components 4. reducing agents: in the presence of urea (or other reagents) reducing  agents convert disulfide bridges to sulfhydryl groups; disrupts hydrogen  and hydrophobic interactions 5. salt concentration: water molecules that interact with the proteins  ionizable groups get distracted by/attracted to salt when concentration is  high; when its high enough, solvation sphere is removed and protein  molecules collect together and precipitate­ called salting out 6. heavy metal ions: may disrupt salt bridges, protein structure and function;  EX. Anemia  7. temperature changes: temperature increases, increasing molecular  vibration; after time, the weaker bonds break and cause the protein to  unfold 8. mechanical stress: stirring and grinding can disrupt the forces holding the  protein together  biochemists distinguish four levels of the structural organization of proteins  in primary structure, the amino acid residues are connected by peptide bonds  the secondary structure of polypeptides is stabilized by hydrogen bonds.  Prominent examples are alpha helices and beta pleated sheets  tertiary structure is the unique 3D conformation that a protein assumes  because of the interactions between amino acid side chains; several types of  interaction stabilize tertiary structures  proteins that consist of several separate polypeptide subunits exhibit  quaternary structure  both noncovalent and covalent bonds hold the subunits together; some  proteins are partially or completely unstructured  The Folding Problem: due to Anfinsens’s experiment, scientist suggested that  they could predict the 3D structure of any protein if the physical and chemical  properties of the amino acids and the forces that drive the folding process  were understood; Site­directed mutagenesis (a recombinant DNA technique in which specific sequence changes can be introduced into a predetermined  position in cloned genes)­ showed that depending on where the hydrophobic  interaction occurred and between which amino acids could cause either no  effects to the structure (amino acids on the surface) or serious structural  changes (core amino acids)  o problems with the model: 1. time constraints 2. complexity  recent advances have been made in protein folding research using  imaginative combinations of technologies: Circular Dichroism is a type of  spectroscopy in which the relationship between motion and structure is  probed with electromagnetic radiation, and NMR is an imaging technique  that measures the absorption of electromagnetic radiation by atomic  nuclei in the presence of a strong magnetic field; these two techniques  have shown that proteins do not have one pathway of folding, and  depending on the size of the polypeptide it could have intermediates as  well; molten globule is a partially organized globular state of a folding  polypeptide that resembles the molecule’s native state and within the  interior of molten globules the tertiary interaction have not yet stabilized;  molecular chaperones: aid living cells during their folding process  Molecular chaperones: assist unfolded proteins in two ways: first­ proteins  must be protected during inappropriate protein­protein interactions; second­  proteins must fold rapidly and precisely into their correct conformations; there  are two major classes of chaperones: 1. Hsp70s: family that bind to and stabilize proteins during the early  stages of proteins 2. Hsp60s: once an unfolded polypeptide has been released by hsp70,  they are sent to these chaperones that mediate protein folding  all the information required for each newly synthesized polypeptide to fold into its  new biologically active conformation is encoded in the molecules primary  sequence  some relatively simple polypeptides fold spontaneously into their native  conformations  other larger molecules require the assistance of proteins called molecular  chaperones to ensure correct folding  Fibrous proteins: typically contain high proportions of regular secondary  structures such as alpha helices and beta pleated sheet; have structural rather  than dynamic roles o Collagen: composed of three left­handed polypeptide helices that are  twisted around each other to form a right handed triple helix; type I  collagen molecules (in teeth, bone, skin, and tendons) make up 90% of  the collagen found in the human body; consists of large numbers of  repeating triplets with the sequence Gly­­X­­Y normally with x and y being proline and hydroxyproline o Globular proteins: functions involve the precise bind of small ligands or  large macromolecules such as nucleic acids or other proteins; well researched  examples are myoglobin and hemoglobin  myoglobin: found in high concentrations in skeletal and cardiac  muscle; gives tissue their red color­ if they have extremely high  concentrations then the muscles will appear brown; composed of globin,  which is a single polypeptide chain that has 8 segments of alpha­ helix;  have heme binding unit  hemoglobin: spherical molecule found in red blood cells and  transport oxygen from the lungs to the tissues of the body; there are  different forms of hemoglobin molecules but each has two alpha­chains  and two beta­chains  amino acid sequences of myoglobin and hemoglobin are very  different although their 3D configurations are very similar  cooperative binding: as the first O2 binds to hemoglobin the  binding of another hemoglobin to the same molecule is enhanced; results  from changes in hemoglobin’s 3D structure that are initiated when the first O2 binds  hemoglobin’s dissociation curve has a sigmoidal shape and  myoglobin’s dissociation curve is hyperbolic  Bohr effect: the dissociation of oxygen from hemoglobin is  enhanced if pH increases; causes oxygen to be delivered to cells in  proportion to their needs  Globular protein function usually involves bind to small ligands or  to other macromolecules  the oxygen­binding properties of myoglobin and hemoglobin are  determined in part by the number of subunits they contain


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

25 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Jim McGreen Ohio University

"Knowing I can count on the Elite Notetaker in my class allows me to focus on what the professor is saying instead of just scribbling notes the whole time and falling behind."

Amaris Trozzo George Washington University

"I made $350 in just two days after posting my first study guide."

Jim McGreen Ohio University

"Knowing I can count on the Elite Notetaker in my class allows me to focus on what the professor is saying instead of just scribbling notes the whole time and falling behind."


"Their 'Elite Notetakers' are making over $1,200/month in sales by creating high quality content that helps their classmates in a time of need."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.