New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

Biology Notes Week Feb 8-12 *including all previous material from beginning of semester!!*

by: Neha Bhagirath

Biology Notes Week Feb 8-12 *including all previous material from beginning of semester!!* 1510

Marketplace > Wayne State University > Biological Sciences > 1510 > Biology Notes Week Feb 8 12 including all previous material from beginning of semester
Neha Bhagirath

Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

Biology notes for the Week of February 8-12, also includes all previous material from the beginning of the semester. Next weekend I will put up the notes for the week of the 15th-19th, which will b...
General Biology
Karen Myhr
Class Notes
25 ?




Popular in General Biology

Popular in Biological Sciences

This 19 page Class Notes was uploaded by Neha Bhagirath on Saturday February 13, 2016. The Class Notes belongs to 1510 at Wayne State University taught by Karen Myhr in Winter 2016. Since its upload, it has received 54 views. For similar materials see General Biology in Biological Sciences at Wayne State University.


Reviews for Biology Notes Week Feb 8-12 *including all previous material from beginning of semester!!*


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 02/13/16
(All definitions in bold)    Day 1  ­Identical twins have the same DNA  ­Life is unified by macromolecules (Lipids, Carbs, Proteins, Nucleic Acids ­ DNA, RNA, protein codes), cells, energy  pathways, evolution   ­DNA codes for RNA which makes proteins  ­Life is constrained by the properties of chemistry and physics  ­Experiment:​ Tests the hypothesis, one variable at a time, test experiment and a control experiment  ­Test vs control experiment:  ­Predictions: hypotheses should suggest testable predictions; reject if results are inconsistent with predictions  ­Inductive reasoning:​ Specific observations to develop general conclusions​(bservations, hypothesis)  ­Deductive reasoning​ : General principles to make specific predictions (prediction, experimentation, conclusion)  ­Hypothesis: ​Possible explanation of observations, test for validity, test in many ways, leads to predictions, iteritive  (refined with new data)  ­Iterative Hypothesis: ​aving to repeat   ­Hierarchical Organization of Systems:  1) Cellular level ­ atoms, organelles, cells (basic unit of life)  2) Organismal level ­ tissues, organs, organ systems  3) Population level ­ population, community   4) Ecosystem level   5) Biosphere ­ ecosystem of earth (such as our room, chairs, etc)  ­Characteristic of Living Organisms:  1) Composed of cell(s)  2) Complex and ordered  3) Respond to their environment  4) Can grow, develop, reproduce  5) Obtain and use energy   6) Maintain internal balance (homeostasis)  7) Allow for evolutionary adaptation   ­Emergent Property:​  It is liCell ­­­> Tissue ­­­­> Organ ­­­> Organ System ­­­> Animal. It's the property where living  things become more and more complex as it goes to higher levels.  It's based on the concept that "the whole is greater  than the composition of its parts." Ex: heart is made of cells only, but if you just have heart cells (sum of its parts) it  won't do anything, but if the whole heart is there, it will perform the function of pumping blood (the whole is greater).  Life is another example. Each level of biology has emergent properties, they result from the interaction of components,  and cannot be deduced by looking at the parts themselves.   ­Science is hypothesis driven, observation/reasoning, description (human genome sequence)   ­Science is not mysterious, and not limited to labs or nature  ­3 mains levels of organization ­ tissues, organs, organ system    Day 2  ­The germ hypothesis versus the spontaneous generation hypothesis  ­Experiment: swan neck flask, heating broth to kill existing organisms, wait to see if new organisms emerge (we wait to  see what happens to broth if nothing can get in.)  ­Germ hypothesis: ​ We only get new life if there’s already existing life. Scientists use a systemic approach: using  inductive/deductive reasoning.  ­Control conditions: ?  ­Experiment conditions: ?  ­Conclusion: the growth of microorganisms in broth is due to pre­existing organisms; this is the control to be sure that  the broth could support growth   ­Pasteurization: ​Don’t boil something until it is completely sterilized (don’t warm it enough to kill living things.) This will  increase shelf life.   ­Philosophical approaches to science: reductionism, systems biology  ­Models in science: parts provided by reductionist approach, model shows how they fit together, suggests experiments  to test the model, ways to organize concepts  ­Reductionist Approach: ?  ­Scientific Theory: ​A body of interconnected concepts, supported by experimental evidence and scientific reasoning,  ideas of which we are most certain (NOT the general meaning of theory.)  ­Unifying Themes:  1)The cell theory: cells are the basic unit of life, all living things are made of cells, all cells come from pre­existing cells  2)Molecular basis of inheritance: DNA (large strand macromolecule), gene, genome, continuity of life depends on DNA  copying into daughter cells. All organisms today descended from a creature 3.5 BYA, some characteristic are preserved  (through DNA)  3)Information: Info in DNA directs synthesis of cellular components. Cells process environmental info. In multicell  organisms, cells coordinate with each other.  4)Structure and Function: study structure to learn function (ex.receptor for human cell for insulin, find similar molecule in  worm and predict similar function)  5)Diversity of Life Arises by Evolution: underlies unity, 3 domains ­ Bacteria, Archaea (both of which are single celled  prokaryotes), Eukarya (single or multi cell eukaryotes.) Non EQ state ­ constant energy needed, self organizing  properties at different levels, properties from collections of molecules, cells, individuals      Day 3  ­Matter: Has mass and occupies space  ­There are 90 elements, 12 are in organisms   ­96.3% of our bodies are made of H,O,N,C  ­Electrons can be transferred between atoms. Oxidation is the loss of an electrons and reduction is the gain of  electrons.  ­Molecules are atoms in a stable association  ­Cations are positively charged ions, anions are the opposite  ­Opposite charges attract (ex.NaCl is an ionic compound)  ­Electrical attraction of water molecules can disrupt ionic bonds  ­Covalent bonds have no net charge  ­More shared electrons = stronger bond   ­No unpaired electrons (satisfies octet rule)  ­Aren’t ionic bonds intramolecular as well?? (between molecules)  ­ionic and hydrogen bonds are intermolecular ??  ­Photosynthesis: 6H20 +6CO2 makes C6H12O6 +6O2  ­Ionic bonds are the weakest and release the least energy; hydrogen bonds are even weaker ­Double and then triple  covalent bonds are stronger   ­Nonpolar covalent bonds = equal sharing of electrons  ­Cohesion:​  Water molecules attached to each other, due to hydrogen bonding (water to water.) Each individual bond is  weak (​The intermolecular attraction that holds molecules and masses together.)  ­Adhesion:​  The process or condition of sticking or staying attached (water to other polar molecules)    Day 4  ­HB are responsible for many of water’s important physical properties   ­cumulative effects are enormous   ­Inter and intra molecular forces­ polar covalent is intramolecular, HB is intermolecular  ­water has adhesive properties ­­­ capillary action!!  ­Properties of water:  1) High specific heat ­ a large amount of energy is required to change the temperature of water  2) High heat of vaporization ­ the evaporation of water cools a surface  3) Solid water is less dense than liquid water ­ bodies of water freeze from the top down  4) Water is a good solvent ­ polar molecules and ions   5) Water organizes nonpolar molecules ­ Hydrophilic (water loving); hydrophobic (water fearing), water causes  hydrophobic molecules to aggregate or assume specific shapes   6) Water can form ions (protons)  H2O ­­­> OH­ + H+ (hydroxide ion +hydrogen ion)  ­Acids and Bases: water → [H+] of 10^­7 mol/L; neutral   ­pH is a negative log of H2 ion concentration of solution  ­6.022x10^16 H+/L = [H+] of 10^­7 mol/L/  ­Acids are substances that dissociates in water to increase the H+ concentration, lowers pH  ­Bases are substances that combine with hydrogen ions dissolved in water, lowers the [H+], increases the pH  ­Buffers: substances that reduce pH change, releases H+ when base is added, absorb H+ when acid is added, overall  effect is that the ­[H+] is relatively constant     Biomolecules   ­biological molecules mostly bonded to carbon (can be bonded to O, N, S, P, or H) and forms up to 4 covalent bonds  ­Hydrocarbon​ : molecule of only C and H; nonpolar; functional groups add chemical properties        ­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­Week 2 done ­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­                                                      Jan 25  Chapter 3­ Biomolecules  ­Biological molecules are mostly carbon bonded to C, O, N, S, P, or H  ­Carbon forms up to 4 covalent bonds   ­Hydrocarbon:​  only made of C and H ­ they are nonpolar, functional groups add chemical properties   ­Functional groups: Hydroxyl, carbonyl, carbonxyl, amino, methyl, sulfhydryl, phosphate       ­Macromolecules are made of polymers (which are built by linking monomers)  ­Monomers:​  small, similar chemical subunits  ­Carbs, nucleic acids, proteins, lipids are the 4 macromolecules  ­Dehydration:​ (condensation):polymerization, removal of water  ­Hydrolysis: break molecules by addition of water, polymers to monomers (lyse means to cut)  ­Carbohydrates:​  molecules with a 1:2:1 ratio of C, H, O 2​ n  ­C­H covalent bonds high energy ­­ good energy storage molecules, (ex. sugars, starch, glucose)  ­Monosaccharides:​ simplest carb, 6­carbon sugars important, glucose (C6H12O6), fructose (structural isomer of  glucose), galactose (stereoisomer of glucose), enzymes distinguish structural and stereoisomers  ­Enantiomers:​mirror images (subset of stereoisomers)  ­Stereoisomers:​mirror images of each other  ­Alpha glucose and beta glucose ­­­ ­ In beta glucose, the hydroxyl group is on the opposite side of the ring   ­Cellulose: structural carb that makes the leaves, stem, etc for plants   ­Disaccharides:​two monosaccharides linked by dehydration. Sugar transport or energy storage. Ex: sucrose (found in  plants), lactose, maltose   t­Sugars end in ­ose   ­Glycolysis and cellular respiration is used to harvest the sucrose into ATP?  ­Polysaccharides: ​long chains of monosaccharides (dehydration synthesis), energy storage (plants starch, animals  glycogen), structural support (plants cellulose, arthropods and fungi chitin.) Polysaccharides are used for structure and  energy storage as their two main uses.  ­Cellulose is unbranched and flat and its’ shape lets it make a long unbranched flat polysaccharide  ­Something cannot be a carb and a hydrocarbon  ­Nucleic Acids: monomers, for example nucleotides (sugar which is 5C ribose, phosphate, nitrogenous base.1’  carbon­phosphate group, 2’­deoxyribonucleotide, 3’­backbone for bond to phosphate, 4’­ignore, 5’­phosphate group  ­Nucleotides: Sugar is deoxyribose in DNA and ribose in RNA  ­Monomers are nucleotides, polymers are nucleic acids, nucleotides connected by phosphodiester bonds   Ionic and HB­between. Covalent is within.   Jan 27   ­sugar is deoxyribose in DNA or ribose in RNA2  ­nitrogenous bases include purine:adenine and guanine­double rings  ­charged amino acids are hydrophilic  ­pyrimidines are: thymine, cytosine, uracil­ single rings  ­DNA is the sequence of nitrogenous bases that codes amino acid sequence in proteins   ­phosphodiester bonds are strong because it’s covalent  ­C and G makes 3 hydrogen bonds with each other  ­A and T make 2 bonds  ­DNA makes a double helix­two polynucleotide strands connected by hydrogen bonds   RNA: RNA is similar to DNA but contains ribose instead of deoxyribose and contains uracil instead of thymine. Has a  single polynucleotide strand. RNA uses info in DNA to specify sequence of amino acids in I proteins.  ­phosphodiester bonds are covalent bonds  ­many sub types of covalent bonds:  ­put in a pic of dna and rna here:  ­when the phosphate is on the end it’s 5’, when it is a ­OH group it is a 3’ end  ­Other nucleotides: ATP (adenosine triphosphate) is the primary energy currency of cells   ­NAD+ and FAD+ are electron carriers for many cellular reactions  ­As we make DNA, we cut off 2 phosphates to make the phosphodiester bonds   Weakest bonds are ionic  Baking soda and ammonia­bases     Jan 29   ­Between the 1 and the base on DNA, it’s a covalent bond   ­Protein functions: transport (carrying things within cell), support (cytoskeleton, ECM), regulation, storage (not for starch  and glycogen), defense, motion, enzyme (catalysis), receptor  ­Proteins are polymers: one or more long, unbranched chains; each chain is a polypeptide   ­Amino acids are monomers   ­Amino acid structure: central carbon group, amino group, carboxyl group, single hydrogen, variable R group  ­proteins and nucleic acids are both macromolecules and polymers   ­Amino acid is made of:    ­polar charged, non polar, charged  ­nonaromatic, aromatic, special  ­Dehydration and hydrolysis reactions:   ­when a peptide bond is formed, these two functional groups form a new covalent bond: carboxyl and amino   ­Hydrophobic exclusion: if you have a lot of hydrophobic functional groups, they’ll get away from water  Four levels of structure: shape determines function:  1)primary structure ­ sequence  2)secondary structure ­​interaction of functional groups: alpha helix and beta pleated sheet (accordion shape)  3) Tertiary structurefinal folded shape of a polypeptide   4)Quaternary structure­m​ultiple polypeptides  Folding: a protein goes in, ATP provides energy and chaperone proteins(look up the procedure) and it makes a folded  protein  ­starch and glycogen are carbs   ­Folded protein vs denatured protein               Part 1.   1. There is a unity and diversity to life. How is life unified? How is life diverse? What mechanism underlies both of these?  I recommend a paragraph for your answer.     2. What are the characteristics of all living organisms?   1) Composed of cell(s)  2) Complex and ordered  3) Respond to their environment  4) Can grow, develop, reproduce  5) Obtain and use energy   6) Maintain internal balance (homeostasis)  7) Allow for evolutionary adaptatio     3. Describe the hierarchical organization of life.   atoms,molecules, organelle, cells, tissues, organs, organ systems, organisms, populations, communities,  ecosystem, and biosphere.     4. Compare deductive and inductive reasoning and describe how they fit into the systematic scientific process. Also describe how you  use them informally in your daily life.   ­Inductive reasoning: Specific observations to develop general conclusions (observations, hypothesis)  ­Deductive reasoning: General principles to make specific predictions (prediction, experimentation, conclusion)  inductive­unis around my area  ban smoking, therefore all unis ban smoking  Deductive­ All life is made of cells. Therefore, I am made of cells     5. Describe how scientists use a systemhaving, showing, or involving a system, method, or plan) ​ approach to  understand the world.   A process used to determine​ the​viabiliof a projec or procedure based on the experiential application of clearly  defined and repeatable ​teps and an evaluation of the outcomes. The g​oalof a systematic approach is to identify the  most efficien ​eans ​to generate consistent,​ptimum ​result.    6. Describe the experiments that were done to test the germ hypothesis and the spontaneous generation hypothesis, including the  hypotheses, their predictions, the experiments that tested them, the evidence that supported the conclusions, the conclusions and what  parts of the process were inductive and what parts were deductive. What was the control and why is this important?  I recommend a long paragraph describing these experiments. You may also want to draw and label a diagram to go along with your paragraph.     7. Describe what reductionism and systems biology are and how they are related.  the practice of analyzing and describing a complex phenomenon in terms of phenomena that are held to represent a simpler or more fundamental  level, especially when this is said to provide a sufficient explanation.Systems biology is the study of systems of biological components, which may  be molecules, cells, organisms or entire species. Living systems are dynamic and complex, and their behavior may be hard to predict from the  properties of individual parts.  HOW ARE THEY RELATED??    8. Compare a scientific theory to a hypothesis.  When a hypothesis is verified to be true, it becomes  a theory. First you make a hypothesis, then you make a theory once you test it     9. Describe cell theory and how it is a unifying theme in biology.  All living things are made of cells, all cells come from preexisting cells, the cell is the basic unit of life. It is unifying because in order to understand  the multicellular organisms, you must understand the basic cell.    10. Describe the molecular basis of inheritance and how it is a unifying theme in biology.  I recommend a short paragraph for this answer.     11. Describe how structure is related to function at many levels of biological organization and how it is a unifying theme in biology.  I recommend a short paragraph for this answer.   Structure, shape, function, molecules, organelles, cells, tissues, organs    12. Describe how evolution causes the diversity of life and the unit of life and how evolution is a unifying theme in biology.  I recommend a short paragraph for this answer.     13. Describe how cells are information­processing systems and why this is a unifying theme in biology.  I recommend a short paragraph for this answer.     14. Describe the significance of the nonequilibrium state of life and how this is a unifying theme in biology.  I recommend a short paragraph for this answer.     15. Describe the nature and structure of atoms.  I recommend a long paragraph for this answer. Labeled diagrams may go along with your answer.     17. Describe chemical reactions.  I recommend a short paragraph to answer this question.    18. Describe and compare the types of chemical bonds.  I recommend a long paragraph for this answer.    19. Describe the significance of the polarity of water.  I recommend a paragraph for your answer to this question.    20. Describe acids, bases, buffers and pH.  I recommend a paragraph for your answer. You might also include a graph to go with your paragraph.     21. What are the chemical characteristics of hydrocarbons?  I recommend a short paragraph.     22. Describe seven functional groups by name and structural formula.  I recommend drawing and labeling each of the functional groups.    23. Describe what is similar and different about the four major macromolecules.  I recommend a paragraph and a table for this answer.    24. Describe the structures and functions of the major examples of carbohydrates.  I recommend a long paragraph for this answer. Drawing and labeling a diagram may also help.     25. Describe the structures and functions of the major examples of nucleic acids.  I recommend a long paragraph for this answer. Drawing and labeling a diagram may also help.     26. Describe the structures and functions of the major examples of proteins.  I recommend a long paragraph for this answer. Drawing and labeling a diagram may also help.     27. Describe the structures and functions of the major examples of lipids.  I recommend a long paragraph for this answer. Drawing and labeling a diagram may also help.     Part 2. These are the terms that should be in your answers to part 1.   1. Energy pathways, cell(s), evolution, nucleic acids (DNA, RNA and protein structures and codes), macromolecules    2. Cells, complexity, order, respond to environment, grow, develop, reproduce, energy, homeostasis (internal balance), evolutionary adaptation    3. Atoms, molecules, macromolecules, organelles, cells, tissues, organs, organ systems, population, community, ecosystem, biosphere, emergent  properties    4. General principles, specific predictions, specific observations, general conclusions    5. Observation, hypothesis, hypothesis formation, prediction, experimentation, conclusion, inductive reasoning, deductive reasoning    6. Germ hypothesis, hypothesis, spontaneous generation hypothesis, prediction, test experiment, control experiment, flask, broth, sterilize, boiling,  swan neck, microorganisms, air, breaking the swan neck    7. Reductionism, systems biology, models, organize concepts, predictions, new hypotheses, test hypotheses    8. Interconnected concepts, many types experimental evidence, most certain    9. Cells, organisms, basic unit of life, from preexisting cells    10. DNA, gene, genome, continuity of life, daughter cells    11. Structure, shape, function, molecules, organelles, cells, tissues, organs    12. DNA, amino acids, domains of life, bacteria, archaea, eukarya, mutations, preserved characteristics    13. DNA, cellular components, environmental information, response, multicellular organisms    14. Energy, organization, emergent properties    15. Mass, matter, atoms, protons, neutrons, electrons, nucleus, positively charged, negatively charged, neutral charge, atomic mass, atomic  weight, orbitals, ions, cations, anions, atomic number, element, valence electrons, periodic table, octet rule, inert elements    16. Carbon, nitrogen, hydrogen, oxygen    17. Reduction, oxidation, electron, chemical bond, reactants, products, atoms, molecule    18. Molecule, compound, chemical bond, ionic bond, ions, attraction, covalent bonds, valence electrons, covalent single bond, covalent double  bond, covalent triple bond, nonpolar covalent bond, polar covalent bond, electronegativity, stronger or weaker    19. Hydrogen bonds, oxygen, partial positive charge, partial negative charge, hydrogen, cumulative effect, weak bonds, cohesion, adhesion,  capillary action, specific heat, heat of vaporization, density, solvent, polar molecules, ions, hydrophobic, hydrophilic, ionization    20. Acid, base, buffer, pH, slope, logarithm, concentration, hydrogen ions, solution    21. Carbon, hydrogen, nonpolar, functional groups, four covalent bonds    22. Hydroxyl, carbonyl, carboxyl, amino, sulfhydryl, phosphate, methyl    23. Nucleic acids, lipids, proteins, carbohydrates, polymers, dehydration reactions, hydrolysis reactions, synthesis, hydrophobic, hydrophilic,  nonpolar, polar    24. Carbon, hydrogen, oxygen, ratio, covalent bonds, energy, storage, sugars, starch, glucose, monosaccharides, fructose, structural isomer,  galactose, stereoisomer, enantiomers, disaccharides, dehydration, transport, sucrose, lactose, maltose, polysaccharides, glycogen, cellulose,  chitin, alpha­glucose, beta­glucose    25. Nitrogenous base, ribose, pentose, phosphate, purines, pyamidines, adenine, guanine, thymine, cytosine, uracil, phosphodiester bonds,  sugar­phosphate backbone, DNA, double helix, polynucleotide, hydrogen bonds, sequence, base­paring, RNA, ATP, NAD​ , FAD​ , electron carriers    26. Enzyme catalysis, defense, transport, support, motion, regulation, storage, polymers, polypeptide, amino acid, monomer, dehydration, peptide  bond, central carbon, amino, carboxyl, hydrogen, variable R group, primary structure, secondary structure, alpha helix, beta sheet, tertiary  structure, quaternary structure, motifs, domains    27. Nonpolar, hydrophobic, insoluble in water, fats, oils, waxes, some vitamins, triglycerides, fatty acids, glycerol, saturated, unsaturated, plants,  animals, melting point, phospholipids, amphipathic, membranes, phospholipid bilayers, micelles, terpenes, steroids, cholesterol      Feb 1  Lipids: many non polar C­H bonds, hydrophobic (fats, waxes, vitamins, oils)  Triglycerides: 1 glycerol + 3 fatty acids  Fatty acids: chain length varies; SATURATED: no double bonds, high melting point, solid at room temperature, animal  origin; UNSATURATED: one or more double bonds, low melting points, liquid at room temperature, plant origin    Phospholipids­ made of glycerol, 2 fatty acids (nonpolar ‘tails’), phosphate group (polar ‘head’)  ­more unsaturated (double bonds)­ bends   ­phospholipid bilayer: hydrophilic heads out, hydrophobic tails in   ­Micelle: surrounds fats that we digest, it is how soap works   ­other lipids: terpenes (insect signalling), steroids (cholesterol for humans) ­ also can be used for insulation  ­phospholipids can be used for energy   ­hormones can also be proteins  ­cholesterol is the backbone for steroids   ­hydrogen bonds holding phospholipid tails together? No, it’s not polar    The molecule formed by 2 hydrogen atoms is stable for 3 reasons: has no net charge. octet rule is satisfied. has no unpaired e­.     the strength of a covalent bond depends on the number of shared e­    electronegativity increases from left to right in the periodic table and increases going up     the extent to which chemical reactions occur is by 3 factors: temperature, concentration, catalysts    ­water has no net charge and has no unpaired electrons, water’s most outstanding property is the ability to form HB; they are responsible for the  chemical organization of living systems. water’s polarity underlies water’s chemistry and the chemistry of life.     water’s cohesion is responsible for helping it be a liquid at room temperature, also responsible for its surface tension     water adheres to any substance with which it can form HB ­ this property explains why substances containing polar molecules can mix with water     the attraction of water to substances that have electrical charges on their surface is responsible for capillary action     water moderates temperature through two properties: its high specific heat capacity (takes longer to heat up and holds its temperature longer)  and its high heat of vaporization, water is also less dense in its solid form. water absorbs the heat generated bt cells during reactons so that those  reactions dont destory the cells.     ­high heat of vaporization­ ex. organisms dispose of ecess sweat by evaporative cooling like sweating     at low temps, water makes a crystal lattice of HB. ice is les dense than liquid water because the HB in ice space the water molecules far apart,  letting icebergs float. it keeps sea animals from freezing because water freezes from the top down    Water is termed the solvent, and sugar is called the solute. Every time a sucrose molecule dissociates, or breaks away, from a solid sugar crystal,  water molecules surround it in a cloud, forming a hydration shell that prevents it from associating with other sucrose molecules.   Water molecules always tend to form the maximum possible number of hydrogen bonds.   The tendency of nonpolar molecules to aggregate in water is known as hydrophobic exclusion.  A mole (mol) is defined as the weight of a substance in grams that corresponds to the atomic masses of all of the atoms in a molecule of that  substance.   molar concentration of hydrogen ions in pure water, represented as [H+], is 10–7 mol/L.   Re­ call that for every H+ ion formed when water dissociates, an OH– ion is also formed, meaning that the dissociation of water produces H+ and  OH– in equal amounts.   ph=partial hydrogen     For water, therefore, an [H+] of 10–7 mol/L corresponds to a pH value of 7.     A buffer is a substance that resists changes in pH. Releases hydrogen ions when a base is added and absorbs hydrogen ions when acid is added,  with the overall effect of keeping [H+] relatively constant.  Within organisms, most buffers consist of pairs of substances, one an acid and the other a base. The key buffer in human blood is an acid–base  pair consisting of carbonic acid (acid) and bicarbonate (base)   normal blood pH is 7.4, if it drops or increases it is fatal     cation<atom<anion      Organic molecules having the same molecular or empirical for­ mula can exist in different forms called isomers. If there are dif­ ferences in the  actual structure of their carbon skeleton, we call them structural isomers. Later you will see that glucose and fructose are structural isomers of  C6H12O6. Another form of isomers, called stereoisomers, have the same carbon skeleton but differ in how the groups attached to this skeleton  are arranged in space.  Enzymes in biological systems usually recognize only a single, specific stereoisomer. A subcategory of stereoisomers, called enantiomers, are  actually mirror images of each other. A molecule that has mirror­image versions is called a chiral mol­ ecule. When carbon is bound to four  different molecules, this inherent asymmetry exists (figure 3.3).    Here are some examples. Complex carbohydrates such as starch are polymers composed of simple ring­shaped sugars. Nucleic acids (DNA and  RNA) are polymers of nucle­ otides (figure 3.4). Proteins are polymers of amino acids, and lipids are polymers of fatty acids (see figure 3.4). These  long chains are built via chemical reactions termed dehydration reactions and are broken down by hydrolysis reactions.  starch is made from glucose units  This chemical reaction is called condensation, or a dehydration reaction  This process of positioning and stressing, termed ​ catalysis, ​is carried out within cells by enzymes.  Sugars are among the most important energy­storage molecules, and they exist in several different forms.  Six­carbon sugars can exist in a straight­chain form, but dis­ solved in water (an aqueous environment) they almost always form rings.  The most important of the six­carbon monosaccharides for energy storage is glucose  sugar isomers have structural differences   Glucose is not the only sugar with the formula C6H12O6. Both structural isomers and stereoisomers of this simple six­carbon skeleton exist in  nature. Fructose is a structural isomer that dif­ fers in the position of the carbonyl carbon (C==O); galactose is a stereoisomer that differs in the  position of —OH and —H groups relative to the ring    Disaccharides serve as transport molecules  in plants and provide nutrition in animals    Most organisms transport sugars within their bodies. In hu­ mans, the glucose that circulates in the blood does so as a simple monosaccharide. In  plants and many other organisms, however, glucose is converted into a transport form before it is moved from place to place within the organism.  In such a form, it is less readily metabolized during transport.  Transport forms of sugars are commonly made by linking two monosaccharides together to form a disaccharide (Greek di, “two”). Disaccharides  serve as effective reservoirs of glucose because the enzymes that normally use glucose in the organism cannot break the bond linking the two  monosaccharide sub­ units. Enzymes that can do so are typically present only in the tissue that uses glucose.     Transport forms differ depending on which monosaccharides are linked to form the disaccharide. Glucose forms transport disac­  charides with itself and with many other mono­ saccharides, including fructose and galactose. When glucose forms a disaccharide with  the structural isomer fructose, the resulting disac­ charide is sucrose, ​or table sugar (figure 3.9a​). Sucrose is the form most plants use  to trans­ port glucose and is the sugar that most humans and other animals eat. Sugarcane and sugar beets are rich in sucrose.  When glucose is linked to the stereoiso­ mer galactose, the resulting disaccharide is lac­ tose, or milk sugar. Many mammals supply energy to  their young in the form of lactose. Adults often have greatly reduced levels of lactase, the enzyme required to cleave lactose into its two  monosaccharide components, and thus they cannot metabolize lactose efficiently. This can result in lactose intolerance in hu­ mans. Most of the  energy that is channeled into lactose production is therefore reserved for off­ spring. For this reason, lactose as an energy source is primarily for  offspring in mammals.  polysaccharides are longer polymers made up of monosaccharides that have been joined through dehydration reactions. Starch, a storage  polysaccharide, consists entirely of α­glucose molecules linked in long chains. Cellulose, a structural polysaccharide, also consists of glucose  molecules linked in chains, but these molecules are β­glucose. Because starch is built from α­glucose we call the linkages α linkages; cellulose  has β linkages.  Organisms store the metabolic energy contained in monosac­ charides by converting them into disaccharides, such as ​ maltose ​ (figure  3.9b​). These are then linked together into the insoluble polysaccharides called ​ starches. These polysaccharides differ mainly in how  the polymers branch.  The starch with the simplest structure is amylose. It is com­ posed of many hundreds of α­glucose molecules linked together in long, unbranched  chains. Each linkage occurs between the carbon 1 of one glucose molecule and the carbon 4 of another   the chains of amylose coil in water, making it insoluble    The comparable molecule to starch in animals is glycogen.  Like amylopectin, glycogen is an insoluble polysaccharide contain­  ing branched amylose chains.  glycogen has longer chain length than starch     some chains of sugars store energy, others serve as structural material for cells. for two glucose molecules to link together, the glucose subunits  must be of the same form. celluse is a pollymer of Beta glucose.     the properites of a chain of glucose molecules consisitng of beta glucose are very different from those of starch.       The biochemical activity of a cell depends on production of a large number of proteins, each with a specific sequence.    DNA encodes the genetic information used to assemble proteins similar to the way the letters on this page encode information. Unique  among macromolecules, nucleic acids are able to serve as templates to produce precise copies of themselves.​ Cells use a type of RNA  called messenger RNA (mRNA) to direct the synthesis of proteins. mRNA consists of transcribed single­stranded copies of portions of the DNA.  These transcripts serve as blueprints specifying the amino acid sequences of proteins.     When a nucleic acid polymer forms, the phosphate group of one nucleotide binds to the hydroxyl group from the pentose sugar of another,  releasing water and forming a phosphodiester bond by a dehydra­ tion reaction. A nucleic acid, then, is simply a chain of five­ carbon sugars  linked together by phosphodiester bonds with a nitrogenous base protruding from each sugar (see figure 3.15a). These chains of nucleotides,  polynucleotides, have different ends: a phosphate on one end and an —OH from a sugar on the other end. We conventionally refer to these ends  as 5  (“five­ prime,” —PO4) and 3  (“three­prime,” —OH) taken from the carbon numbering of the sugar   ́ ́ purines are bigger than pyrimidines   Two other important nucleotide­containing molecules are nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+) and flavin adenine dinucleotide (FAD). These  molecules function as electron carriers in a variety of cellular processes. You will see the action of these molecules in detail when we discuss  photo­ synthesis and respiration      ­proteins are the most diverse group of biological macromolecules: enzymes (3D proteins that facilitate chemical reactions), Defense (cell surface  receptors, form the core of endocrine and immune system), trnasport (ex.hemoglobin is a transport protein), support (keratin, febrin, collagen  (most abundant)), motion (actin and myosin are protein filaments that help move), regulation (hormones are messengers in animals, proteins turn  genes on and off, receive info, surface receptor for cell, etc), and storage (calcium and iron are stored by binding as ions to storage proteins)    5 classes of amino acids:  non polar amino acids (­CH3 or ­CH2 groups)  polar uncharged amino acids (­OH)  charged amino acids (have acids or bases that can ionize)  aromatic amino acids (side groups have a C ring, NP)  amino aicds that have special functions have unique properties: proline causes kinks in chains, cysteine links chains together,     The amino and carboxyl groups on a pair of amino acids can undergo a dehydration reaction to form a covalent bond. The covalent bond that links  two amino acids is called a peptide bond     4 structures of  protein:  1. primary structure­ is its amino acid sequence   2. hydrogen bonding patterns ­alpha and beta helix   3. tertiary structure­final folded shape of protein ­many proteins can be unfolded and will spontaneously fold back into their shape, other  larger ones become insouble when denatured   when two NP chains are close they experience LF  4.the arrangement of the subunits (chains of polypeptides)  changing a single amino acid can change the structure and the function of a protein     for proteins with a single peptide chain, the tertiary is the final structure of the protein    motifs: supersecondary structure   Proteins can be denatured when the pH, temperature, or ionic concentration of the surrounding solution changes.   a fat molecule is called a triglyceride because it has a glycerol and 3 fatty acids. the C­H bonds of fat serve as long term energy  storage  saturated fats are solid at room temp   organisms have many other lipids other than fat.   terpenes are long chain lipids that are components of chlorophyll and retinal, rubber is a terpene too  steroids are another class of lipids and made of 4 C rings   steroids are testosterone and estrogen and function as hormones     fats are the most efficient for store chemical energy (fat.) an oil may be converted into a solid fat by adding H artifically    trans fat is made by artificially adding hydrogen to unsaturated fats       Phospholipids:   1. Glycerol, a three­carbon alcohol, in which each carbon bears a hydroxyl group. Glycerol forms the backbone of the phospholipid  molecule.  2. Fatty acids, long chains of —CH2 groups (hydrocarbon chains) ending in a carboxyl (—COOH) group. Two fatty acids are attached to the  glycerol backbone in a phospholipid molecule.  3. A phosphate group (—PO42–) attached to one end of the glycerol. The charged phosphate group usually has a charged organic  molecule linked to it, such as choline, ethanolamine, or the amino acid serine.  4. the phospholipid molecule has a polar head at one end and 2 NP tails at the other          ON EXAM 2  February 5  Prokaryote (not membrane bound organelles) and eukaryote (membrane bound organelles) similarities:   1)nucleoid­prokaryote or nucleus­eukaryote for DNA  2)cytoplasm (liquidy with organelles) (organelles plus cytosol­liquid)  3)ribosomes­in prokaryotes, not membrane bound   4)plasma membrane­prokaryotes have a phospholipid bilayer membrane around the whole cell (embedded with  proteins)  5)cytoskeleton ­determines the shape of the cell. The cytoskeleton is a bunch of proteins that make the shape of the  cell. the shape determines the function so the cytoskeleton is important   ­prokaryotes can’t process proteins as well as eukaryotes     Prokaryotic cells  ­simplest organisms  ­nucleoid, not nucleus  ­single circular chromosome instead of a bunch of linear chromosomes  ­CELL WALL­for prokaryotes it is ___? (look up)  ­two domains with prokaryotes­­archaea and bacteria   ­cellulose makes the plant cell wall instead of peptidoglycan for prokaryotes   ­bacteria come in many shapes and sizes. There is fluid in the inside. Cytoplasm, ribosomes (little brown dots),  nucleoid, plasma membrane > cell wall >capsule, flagellum, pili    Bacterial cell walls  ­Peptidoglycan (unlike cell walls of plants, fungi, archaea, most protists)  ­protection, shape, structure  ­antibiotic targets  ­linking of proteins to surround the prokaryotes?  ­what will rupture the peptidoglycan cell wall?  ­we do not have peptidoglycan code covering in our cells (this is only in prokaryotes) because it kills all the good  bacteria in the gut as well    ­good bacteria are for digestion, etc   ­Flagella: prokaryotes have none, one, or more. Rotary motion propels cell. ATP goes to making that cytoskeleton move  and that move the prokaryote in the direction of the movement of the flagella    Eukaryotic Cells  ­membrane bound nucleus and organelles (compartments)   ­have linear chromosomes   ­Plasma membrane is the membrane outside the cell   ­plant cells are also eukaryotic   ­organelles that are the same: mitochondria, nucleus, endoplasmic reticulum, golgi  ­vacuole (for water regulation)­only in plants?    Mitochondria and Chloroplasts: energy processing  ­mitochondria is in plant cells and they use it with chloroplasts to make ATP?    Mitochondria  ­in all eukaryotes  ­compartments: outer membrane, intermembrane space (between 2 membranes), inner membrane has cristae (folds),  matrix (space inside the inner​ membrane)?  ­inner membrane ­ oxidative metabolism (that’s where the oxygen is being used)  ­these structures are critical for the FUNCTION of the mitochondria   ­have their own DNA (circular, like prokaryote DNA)  ­1000 micrometers in a millimetre     Chloroplasts  ­in plants (some other eukaryotes)  ­chlorophyll for photosynthesis  ­surrounded by 2 membranes  ­thylakoids ­ sacs within inner membrane  ­grana ­ stacks of thylakoids  ­have their own DNA   ­chloroplasts AND mitochondria are ATP generators, have double membranes, in plants and animals     Endosymbiosis ­ read up on this   ­Unknown archaeon became nucleus  ­protobacterium became mitochondrion  ­cyanobacterium became chloroplast    Chapter 5  Membranes  ­critical for the function of mitochondria and chloroplasts and cells  ­phospholipid bilayer with proteins  ­fluid mosaic model    Cell membrane components  1)Phospholipid bilayer (permeability barrier)  2)Transmembrane proteins in the bilayer that spread across the whole membrane and link to interior peripheral proteins  (integral proteins)  3)Interior protein network (peripheral proteins)  4)Cell surface markers (glycoproteins and glycolipids)    February 8  Membranes  ­Phospholipid bilayer with proteins; fluid mosaic model   ­Fluidity left to right but not up to down (not favourable to be up to down because the hydrophobic (nonpolar) region  would be in the polar region)  ­saturated fatty acids pack more tightly, saturated fatty acids are more liquid   ­Fatty acid desaturases ­ in some bacteria (­ases ending means enzyme.) An enzyme that removes H and adds double  bonds, adding kinks, saturating them ­ cold tolerance in bacteria. The cell stays fluid and doesn’t get brittle and doesn’t  break so it stays liquid and changes the fluidity of its membrane to stay liquid to compensate for the cold temperature.  This is an adaptation to increase survival.  ­Transmembrane (integral membrane) proteins are embedded across membranes (trans means across, integral means  essential)  ­An advantage of having compartments surrounded by membrane barriers is for protection  ­Problems that arise for cell function because of the barrier of the plasma membrane may be that sometimes things  cannot get through   ­Transmembrane proteins have a nonpolar transmembrane domain, hydrophobic amino acids arranged in an alpha  helix or beta barrels  ­polar regions protrude from the bilayer     Pores  ­multiple alpha helices or beta barrels   ­polar interiors  ­the ends of the proteins, the looping regions, is where we have ligand binding ­ hydrophilic, not in the water. the parts  that touch the fatty acids are non polar   ­the shape and charges on the core only let certain molecules through   ­if they have the right shape they just let glucose through  ­bacteriorhodopsin­7 transmembrane domains. as light hits this, it changes shape. some of these in bacteria make a  pore.     Membrane Proteins  1)Transporter (channel)  2)Enzymes  3)Cell surface receptor  ­when a molecule binds to a protein it changes the shape of the protein. when proteins bind to molecules they change  shape, when they change shape they change function   4)Cell surface identity marker  5)Cell to cell adhesion  6)Attachment to cytoskeleton    Anchoring Molecules  ­Lipids linked to proteins. Protein anchored to phospholipid   ­they can be function as proteins or identity markers   ­membrane proteins can be pore, enzymes, transport proteins, cell surface receptors, and carriers   ­how can you test the fluid mosaic model? watch the proteins move with a camera and time lapse so you see them  change     Feb 10   Passive transport­​ movement of molecules through membrane. No energy required, diffusion down concentration  gradient  Types: Simple diffusion (small NP molecules, no walls), facilitated diffusion (via channels, carriers. You need a “door”)  ­heat is the movement of molecules  ­If you have really cold water and put a drop of color in it, the color molecules will take longer to spread out because of  the temperature   Facilitated Diffusion:​diffusion mediated by proteins. Channel proteins, carrier proteins   ­A transmembrane protein that has a hole for ions to pass through without binding to the protein itself is a channel    Ion Channels  ­They are in the neurons and other things too  ­Passage of ions  ­Gated channels ­ open or close in response to ligand binding or membrane voltage   ­more negative charges outside a cell than inside   ­Direction of flow due to relative ion concentrations across membrane   ­Voltage differences across membrane   ­Na+ high concentration outside, K+ high potassium inside     Carrier Proteins  Ions or other solutes (sugars, amino acids.) Down concentration gradient, solute must bind carrier ­S ​aturation​ ­ the rate  of transport limited by number of transporters    Osmosis­ Water across a membrane   ­It is the net diffusion of water across a membrane towards higher solute concentration   ­Cytoplasm­aqueous solution (meaning dissolved in water)  ­High osmolarity is high water, water is low where osmolarity is low  ­Osmolarity is the number of molecules in a solution per volume. Osmolarity is high where there is a lower  concentration.  ­osmolarity affects plants    Osmotic Pressure  ­Hypertonic ​(defines solution, not cell) solution­ solution osmolarity > cell osmolarity (high osmolarity outside)  ­Hypotonic s ​olution­solution osmolarity < cell osmolarity   ­Isotonic Solutions ­ solution osmolarity = cell osmolarity   ­Aquaporins: ​ facilitate osmosis (permeability)  ­Pure water distilled (nothing in it) in hypotonic (the solution has very few solutes)  ­Molarity is one type of solute, OSmolarity is everything together   ­cell in a hypotonic solution swells   ­membranes or cell walls balance osmotic pressure, or cell bursts  ­Animals cells are isotonic, plant cells are usually in a hypotonic solution (cells have higher osmolarity inside than  outside, causing them to swell and hold the plant upright)  ­cells will lyse if they get too full of water, shrivel if they don’t get enough water  ­Proteoglycans are found in prokaryotes (cell wall of bacterium) keeps cell from swelling and bursting. Antibiotics break  the cell wall. WE don’t have proteoglycans.     Active Transport  ­Requires energy ­ ATP is used directly (primary), or indirectly via a coupled gradient (secondary)  ­Requires carrier proteins (why not channels?)  ­Substances from low to high concentration   Carrier Proteins  ­Uniporters­move one molecule at a time  ­Symporter­move molecules in the same direction  ­Antiporter­move molecules in opposite directions     Sodium Potassium Pump  ­antiporter  ­Primary active transport ­ direct use of ATP  ­Process: affinity changes (how much it has an affinity for K or Na), conformation (shape) changes ­ these changes take  energy which needs ATP  ­Know how Na K pumps work     Secondary Active Transport   ­ATP indirectly causes molecules to move against their gradient  ­ATP indirectly via potential energy of concentration gradients  ­Glucose­Na+ symporter: Na+ diffusion moves glucose against its concentration gradient, binding sodium increases  affinity for glucose; gut absorbs glucose (have to move against concentration gradient to get into body)  ­In active transport, ATP is always used, directly or indirectly   ­In secondary active transport, ATP is used indirectly via the potential energy of concentration gradients    Chapter 6  Energy­ Capacity to do Work  1. Kinetic ­ energy of motion  2. Potential ­ stored energy of position   ­heat (way of measuring energy)  ­1 calorie = heat required to raise 1 gram of water 1 degree celsius   ­calories vs Ca​lorie (kcal)  ­energy comes from the sun, photosynthetic organisms capture energy, stored in chemical bonds     Redox Reaction  ­combination of simultaneous (coupled) with redox and oxidation reactions  ­Oxidation: loss of an electron   ­Reduction: gain of an electron, higher energy than oxidized form   ­Reduced­oxidation reactions: always paired     Laws of Thermodynamics  ­First law of thermodynamics: energy is not created or destroyed, one form to another, total energy in the universe is  constant, during conversion energy is lost as heat   ­Second law of thermodynamics: entropy (disorder) is continuously increasing, energy transformations spontaneously  convert matter to a more stable form     ­Endergonic (positive Delta G), products G > Reactant G, requires input of energy   ­Exergonic (Negative Delta G), Products G < Reactants G, spontaneous, (may not be instantaneous)  ­Delta G is the change in free energy   ATP: adenosine triphosphate, chief “currency” of cells, composed of ribose (5 carbon sugar), adenine, chain of three  phosphates (bonds are unstable)  ­breaking off a phosphate is exergonic, the energy can be used to make another bond         ATP Cycle  ­ATP hydrolysis drives endergonic reactions, coupled reactions result in net negative delta G (exergonic and  spontaneous)  ­ATP is NOT for energy storage ­­­> fats and carbs are for storage, only a few seconds worth of ATP, but we are  constantly making more ATP, if we didn’t have enough we can’t maintain Sodium Potassium across membranes, brain  and muscles would stop working. Our brain uses our stored ATP for energy   ­Coupled reactions: some energy is lost as heat    


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

25 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Kyle Maynard Purdue

"When you're taking detailed notes and trying to help everyone else out in the class, it really helps you learn and understand the I made $280 on my first study guide!"

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.