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Week Two Notes

by: Allison Nguyen

Week Two Notes BIOL 1110 001

Allison Nguyen
University of Memphis
GPA 3.92

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Includes: - The Nature of Molecules - Properties of Water - Carbon = Framework of Biological Molecules - Nucleic Acids - Enzymes
General Biology I
Class Notes
General Biology I
25 ?




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Popular in Biology

This 12 page Class Notes was uploaded by Allison Nguyen on Wednesday February 17, 2016. The Class Notes belongs to BIOL 1110 001 at University of Memphis taught by Taller in Spring 2016. Since its upload, it has received 18 views. For similar materials see General Biology I in Biology at University of Memphis.

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Date Created: 02/17/16
Allison Nguyen University of Memphis BIOL 1110 Taller Week 2 Notes Ch 2; 3.1, 3.3­3.4; 6.  ­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­ The Nature of Molecules and Properties of Water Matter is Composed of Atoms THREE SUBATOMIC PARTICLES ­ Niels Bohr  every atom posses an orbiting cloud of tiny subatomic particles called electrons whizzing around a  core ­ nucleus center of atom; small and dense; protons and neutrons ­ basic structure of atoms ­ hydrogen is the smallest atom with only one proton and no neutrons in its nucleus ­ oxygen typically has eight protons and eight neutrons in its nucleus ­ atomic number defines elements ­ in the nucleus, cluster of protons and neutrons are held together by a force that works only over short,  subatomic distances ­ number of protons define an atom (atomic number) ­ atoms with same atomic number have the same chemical properties ­ element: any substance that cannot be broken down to any other substance by ordinary chemical means ­ atomic mass: equal to the sum of the masses of its protons and neutrons ­ mass refers to the amount of a substance ­ weight refers to the force gravity exerts on a substance ­ subatomic particles are measured in Daltons ­ ions: the number of electrons do not equal the number of protons ­ cation: positive ­ anion: negative ­ isotopes: atoms of single elements that possess different numbers of neutrons ­ radioactive isotopes: an isotope that is unstable and undergoes radioactive decay which releases energy ­ rate of decay is constant ­ half­life: the time it takes for one­half of the atoms in a sample to decay ELECTRONS ­ key to chemical behavior of an atom lies in the number and arrangement of its electrons in their orbital ­ modern physics indicates that we cannot pinpoint the position of any individual electron at any given time ­ particular electrons will tend to be in some areas more than others ­ orbital represent the probability distributions for electrons ­ regardless of shape, no orbital can contain more than two atoms ­ almost all of the volume of an atom is empty space ­ electrons are usually far away from the nucleus, relative to its size ­ the nuclei of two atoms never come close enough in nature to interact with each other ENERGY LEVELS ­ energy is the ability to do work Allison Nguyen University of Memphis BIOL 1110 Taller ­ potential energy: energy related to position ­ moving an electron closer to the nucleus. Energy is released, radiant energy usually, and the electron ends up with  less potential energy ­ when an atom absorbs energy, electron moves to a higher energy level closer to nucleus, and energy is released ­ discrete energy levels: these levels correspond to the specific amount of energy ­ electrons who have the same distance from the nucleus have the same energy level ­ filling of orbitals and energy levels are responsible for chemical reactivity of elements ­ oxidation and reduction process transfer electros from one atom to another in reactions ­ one atom or molecule is oxidized while the other is reduced ­ redox reaction ­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­ Elements in Living Systems Have Low Atomic Masses  PERIODIC TABLE REFLECTS ELECTRONIC STRUCTURE OF ATOMS ­ Dmitri Mendeleev  arranged known elements and noticed the pattern of chemical properties ­ pattern gave its name = periodic table of elements ­ valence electrons (electrons in the outer most energy level) and their interactions are basis for the chemical  properties ­ chemical behavior reflects how many of the 8 electrons are filled ­ inert: (nonreactive) all 8 electrons filled in the outermost level ­ noble gases ­ 7 electrons filled are highly reactive ­ 1 electron filled are very reactive as well ­ octet rule: (rule of 8) one filled s orbital and 3 filled p orbitals ­ Helium is the exception and needs only 2 in the1s orbital ­ there are 12 elements that are common in organisms: ­ C, H, O, N, P, S, Na, K, Ca, Mg, Fe, and Cl ­ low atomic masses ­ atomic # < 27 ­ elements are abundant in the earth crust will only be found in trace amounts in the human body ­ C, H, O, and N = 96.3% of weight of your body ­ organic compounds: molecular compounds of carbon ­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­ Molecules = Atoms Held Together by Chemical Bonds ­ molecule: group of atoms held together in stable association with energy ­ compound: molecule with more than one atom/element ­ chemical bond: energy force holding 2 atoms together in molecules ­ determines shape of large biological molecules ­ covalent bonds: forces result from sharing electrons ­ ionic bonds: forces generated by attraction of opposite charges ions ­ hydrogen bonds: attraction of opposite partial electrical charges; sharing of H atom ­ hydrophobic interaction: forcing hydrophobic portions of molecules together in presence of polar substances ­ van der Waals attractions: not real bonds; the weakest Allison Nguyen University of Memphis BIOL 1110 Taller  IONIC     BONDS  FORM CRYSTALS ­ NaCl is an example of ionic bond; Na loses an electron and Cl gains an electron ­ force exists between any one ion and all neighboring ions of opposite charges ­ ionic bonds form salt crystals: ­ strong bonds ­ not directional COVALENT BONDS BUILD STABLE MOLECULES ­ diatomic  two atoms ­ H2 s stable because: no net charge; octet rule is satisfied; no unpaired electrons ­ highly directional ­ strength of covalent bonds  triple > double > single ­ molecules with several covalent bonds ­ carbon atom has 6 electrons; 4 are in the outer energy level and unpaired ­ CO 2 CH C4H2O5 ­ polar and nonpolar covalent bonds ­ electronegativity: affinity for electrons; increases from L to R (across) and decrease down columns ­ nonpolar: equally shared ­ polar covalent: electrons not equally shared  ­ shared electrons are closer to atom with greater electronegativity ­ electrically neutral ­ distribution of charges are not uniform = partial (­) near more electronegative and partial (+) near less electron  HYDROGEN BONDS  CAN FORM BTWN POLAR MOLECULES ­ hydrogen bonds: weak association formed with hydrogen in polar covalent bonds; partially (­) is attracted to  partially (+) ­ oxygen is more electronegative than the hydrogen atom ; water is polar ­ key properties of hydrogen bonds: ­ weak and not effective over long distances too weak to form stable molecules by themselves; forces  them to act like Velcro and form tight bonds ­ hydrogen bonds are highly directional; maintains structure of large biological molecules VAN DER WAALS ATTRACTIONS ­ non­directional ­ two atoms come very close ­ significant when several get close CHEMICAL REACTIONS ALTER BONDS ­ chemical reactions: formation or breakdown of bonds ­ involve shifting of atoms ­ reactants and products ­ 3 important factors:  Allison Nguyen University of Memphis BIOL 1110 Taller 1) temperative: increase the rate of reaction 2) concentration: more reactions = quicker; more products = slower 3) catalysts: substances that increase rate of reaction ­ equilibrium met quicker ­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­ Properties of Water Due to Its Polar Nature ­ ¾ of earth is covered by liquid water WATER’S STRUCTURE FACILITATES HYDROGEN BONDING ­ water consists of one oxygen atom bound to 2 hydrogen atoms by two single covalent bonds ­ stable; satisfies octet; no electrical charge ­ oxygen has greater electronegativity than the hydrogen which makes it polar (not equal) ­ 2 partial negative charges on oxygen; 2 partial positive on hydrogen’s ­ hydrogen bonds: weak chemical association formed with hydrogen in a polar covalent bond ­ partial (­) charges occupy more space than partial (+) regions so oxygen­hydrogen bond angle is slightly  compressed COHESIVE AND ADHESIVE ­ cohesive: polarity of water molecules allow other water molecules to be attracted to each other ­ in cohesion, hydrogen bonds hold water molecules together ­ cohesion is responsible for water’s liquid state at moderate temperatures ­ surface tension: tautness of the surface of a liquid ­ adhesion: polarity of water cause it to be attracted to other polar molecules ­ capillary action: adhesion of water to glass is stronger than the pull of gravity HIGH SPECIFIC HEAT ­ water requires large input or thermal energy to break many hydrogen bonds that keep individual water molecules  moving about ­ specific heat: amount of heat 1 gram of a substance must absorb or lose to change its temperature by 1 Celsius  degree ­ more polar = higher specific heat ­ ammonia is the only compound that has a higher specific heat  ­ takes longer to heat and hold temperature longer ­ organisms have high water content so internal temperature is constant ­ heat from chemical reactions would destroy cells if water did not absorb  HIGH HEAT OF VAPORIZATION ­ amount of energy required to change 1 gram of a substance from a liquid to a gas ­ evaporation of surface cools the surface because absorbing energy lower temperature Allison Nguyen University of Memphis BIOL 1110 Taller SOLID WATER IS LESS DENSE THAN LIQUID WATER ­ hydrogen bonds in ice space the water molecules relatively far apart ­ buoyancy of ice explains freezing from top to bottom GOOD SOLVENT FOR POLAR MOLECULES ­ water molecules gather closely around any substance that bears an electrical charge  ­ as a solvent, water molecules surround the broken away molecule to form a hydration shell WATER ORGANIZES NONPOLAR MOLECULES ­ hydrophobic: nonpolar (equal) molecules clump together and shrink from contact with water ­ hydrophilic: polar (not equal) molecules that form hydrogen bonds ­ hydrophobic exclusion: tendency of nonpolar molecules to aggregate in water ­ water forces hydrophobic molecules to assume a particular shape ­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­ Water Molecules Dissociating into Ions ­ in pure water, 1 out of every 550 million water molecules dissociate spontaneously ­ ionization: proton dissociates from molecule and lacks a negative electron so it is H+; rest of the dissociated water  molecule kept the shared electrons making it ­OH ­ mole: weight of a substance in grams that corresponds to the masses of all of the atoms in a molecule of that  substance ­ mole concentration of hydrogen ion [H+] = 10^­7 mol/L ­ H+ associates with another molecule to form hydronium ion, H3O+ PH SCALE ­ pH: partial hydrogen; the negative log of hydrogen ion concentration in solution ­ hydrogen ion concentration = acidity ­ hydroxide ion concentration = basicity ­ > 7 = basic; <7 = acidic ­ pH change of 1 = 10 fold ­ dissociation of water means equal amounts of H+ and  ­OH ­ [H+] of 10^­7 = pH of 7 ­ solution of pH 4 is 10x the [H+] of solution with pH 5 ­ acids: any substance that dissociates water to increase [H+] and decreases pH ­ stronger acids have more hydrogen ions and lower pH ­ bases: any substance that combines with H+ when dissociated in water and {H+] decreases ­ strong bases have pH higher than 12 ­ buffers help stabilize pH ­ small change in pH will alter shape of enzyme which will alter activity ­ buffers: substance that resists changes in pH by releasing hydrogen ions when a base is added and absorbing  hydrogen ins when acid is added [H+] [OH­] pH ACID High Low Low Allison Nguyen University of Memphis BIOL 1110 Taller BASE Low High high ­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­ Chemical Building Blocks of Life Carbon Provides the Framework of Biological Molecules ­ biological macromolecules are made of more basic smaller compound with simpler chemical structures  ­ basic compound have carbon atoms bonded to other carbon atoms or to oxygen, nitrogen, sulfur, phosphorus, or  hydrogen ­ organic molecule: chemical compounds that have carbon elements ­ carbon atoms can form up to four covalent bonds ­ organic molecules can form straight chains, branches, or even rings, balls, tubes, and coils HYDROCARBONS ­ hydrocarbons: molecules with only carbon and hydrogen ­ C­H covalent bonds store considerable energy = good fuel sources ­ nonpolar because they equally share electrons ­ carbon and hydrogen atoms have similar electronegativities ­ the four main types of biological molecules consist of long chains of compounds with carbon ­ molecules with carbon and/or hydrogen atoms along with other atoms are generally polar because the  electronegativities differ ­ regions will be partial positive/negative FUNCTIONAL GROUPS ­ functional groups: molecular group attached to a hydrocarbon and determines chemical properties/reactivities;  generally have C­H cores Functional Group Found In ­ hydroxyl carbohydrates, proteins, nucleic acids, lipids ­ carbonyl carbohydrates, nucleic acids ­ carboxyl proteins, lipids ­ amino proteins, nucleic acids ­ sulfhydryl proteins ­ phosphate nucleic acids ­ methyl proteins ­ definite chemical properties that retain no matter what ISOMERS ­ isomers: organic molecules that have the same molecular or empirical formula but have different forms ­ structural isomers: isomers with actual different carbon skeletons ­ stereoisomers: isomers with the same carbon skeleton but differ in how the groups attached to the skeleton are  arranged ­ enzymes usually notice only one stereoisomer ­ enantiomers: stereoisomers that are mirror images of each other ­ chiral molecule: molecules with a mirror­image version Allison Nguyen University of Memphis BIOL 1110 Taller ­ chiral compounds are determined by their effect on polarized light ­ polarized light has a single plane that will rotate right or left depeding on the chiral molecule ­ d (right rotation) and l (left rotation) MACROMOLECULES ­ four general classes: carbohydrates, lipids, proteins, and nucleic acids ­ macromolecules: assembled in cells by linking together large numbers of smaller subunits ­ polymers: large molecules built by linking together several monomers ­ monomers: small subunits that have similar chemicals as polymers ­ polymer nature is determined by the monomer ex. starch are polymers made of simple ring­shaped sugars; proteins are polymers of amino acids ­ lipids only have three subunits called fatty acids BIOLOGICAL MACROMOLECULES ARE POLYMERS ­ macromolecules are made by chemical reactions dehydration and broken down by hydrolysis ­ forming a covalent bond between two monomers: ­OH group is removed from one monomer and H is removed  from the other DEHYDRATION REACTION ­ dehydration reaction: aka condensation; the removal of ­oh and ­h from monomers to create a covalent bond ­ polymers are made through this process involving linking monomers ­ one subunit added to macromolecule = one water molecule removed ­ catalysis: enzymes hold close together to position and stress chemical bonds HYDROLYSIS REACTION ­ hydrolysis reaction: when a h atom is attached to one subunit and a hydroxyl group to the other which breaks a  specific covalent bond in a macromolecule ­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­ Proteins DIVERSE FUNCTIONS 7 Protein Functions ­ enzyme catalysis: enzymes are three­dimensional globular proteins that fit on molecules to enable chemical  reactions by stressing specific chemical bonds ­ defense: globular proteins detect foreign microbes and cancer cells; destroy or make antibody proteins ­ transport: globular proteins transport molecules and ions; red blood cells transport oxygen to blood through protein hemoglobin; membrane transport proteins move ions/molecules across ­ support: protein fibers play structural roles; matrix of skin, ligaments, tendons, cartilage and bones ­ motion: muscles contract through the sliding motion of two kinds of protein filament (actin and myosin); moves  materials in cell’s cytoskeleton ­ regulation: hormones are intercellular messengers; turns on/off genes in cells ­ storage: calcium and iron are stored in the body by binding as ions to storage proteins found in cells Allison Nguyen University of Memphis BIOL 1110 Taller PROTEINS ARE POLYMERS OF AMINO ACIDS ­ primary structure of proteins: long linear polymers of amino acids ­ amino acids: a basic amino group and an acidic carboxyl group  ­ amino acid order determines protein structure and function AMINO ACID STRUCTURE ­ central carbon atom with amino group (­NH2), carboxyl group (­COOH), hydrogen atom (H), and functional group (R) ­ R determines the unique character of amino acids ­ R determines chemistry of amino acids; polar or nonpolar Five chemical classes of common amino acids based on R group 1. nonpolar amino acids: ­CH2 or ­CH3 2. polar uncharged amino acids: oxygen or ­OH 3. charged amino acids: acids/bases that can ionize 4. aromatic amino acids: organic (carbon) ring with altering single and double bonds 5. amino acids with unique properties: methionine (the first amino acid in chains); proline kinks in chains);  cysteine (links chains together) ­ protein shape is affected by amino acids and their side groups FORMING PEPTIDE BONDS ­ peptide bonds: covalent bond that links two amino acids ­ after ionized, amino acids have a positive amino group and a negative carboxyl group ­ amino group on one amino acids can undergo dehydration process with the carboxyl  group of another  amino acid to covalently bond ­ the lack of rotation of the amino acids in a peptide bond creates a coiled structure ­ polypeptide: a protein composed of one or more long unbranched chains of amino acids linked by peptide bonds EVIDENCE FROM SANGER ­ 20 common amino acids ­ each amino acid has the same back bone but differ in R group ­ seven of the nonpolar amino acids have ­CH2 or ­CH 3  the R group; two of the seven have ring structures with  alternating double and single bonds (aromatic) ­ another five are polar because they have hydroxyl (have oxygen) group in R groups ­ last three have special function amino acids that let them form links between protein chains of kinks in proteins FOUR LEVELS OF PROTEIN STRUCTURE ­ primary structure: amino acid sequence ­ alteration in the identity of any amino acid can have drastic effects on function ­ secondary structure: hydrogen bonding patterns ­ Pauling  amino acids could form hydrogen bond with other amino acids in the chain; if the peptide was coiled  into a spiral it was an alpha helix ­ when regions of peptide align next to each other to form a planar structure it is called beta sheet ­ parallel or antiparallel depending on direction Allison Nguyen University of Memphis BIOL 1110 Taller ­ tertiary structure: folding into shape of a protein produced by hydrophobic interaction with water ­ shape is formed by hydrophobic exclusion ­ ionic bond between oppositely charged R groups bring regions into close proximity and disulfide bonds look  particular regions together ­ final folding is determined by primary structure ­ stabilized by the number of forces (hydrogen bonding between R groups of different amino acids, electrostatic  attraction between R groups with opposite charges which are known as salt bridges), hydrophobic exclusions of  nonpolar R groups and covalent bonds form disulfides ­ stability depends on interior fit ­ van der waals attractions can occur ­ quaternary structure: subunit arrangements ­ when two or more polypeptide chains come together ­ interfaces where subunits touch one another are often nonpolar ­ key roles in transmitting info between subunits MOTIFS AND DOMAINS ORGANIZE SECONDARY STRUCTURE ­ motifs: supersecondary structure; smaller of smaller structures ­ β­α­β motif  a fold crease (Rossmann fold) ­ β barrel  beta sheet folded round to form a tube ­ helix­turn­helix  two alpha helices separated by a bend ­ domains: functional units with in a larger structure ­ substructure within tertiary ­ perform different parts of proteins function ­ help proteins fold properly CHAPERONE PROTEINS ­ help other protein fold properly ENVIRONMENTAL CHANGES ­ denaturation: proteins environment is altered so the shape or fold is different ­ pH, temperature, ionic concentration ­ biology inactive ­ dissociation: readily assure four subunit ­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­ Nucleic Acids ­ DNA: deoxyribonucleic acid ­ forms double helix ­ RNA: ribonucleic acid ­ single­stranded usually NUCLEOTIDES ­ nucleic acids are nucleotide polymers ­ nucleotides: nucleic acids are long polymers of repeating subunits Allison Nguyen University of Memphis BIOL 1110 Taller ­ 3 components of nucleotides: 1) pentose (five­carbon sugar) 2) phosphate group (­PO 4 3) organic nitrogenous group (nitrogen­containing) ­ when a nucleic acid polymer forms  phosphate group of one nucleotide binds to the hydroxyl group from the  pentose sugar of another, releasing water and forming a phosphodiester bonds by a dehydration reaction ­ nucleic acids: a chain o 5­carbon sugars linked together by phosphodiester bonds with a nitrogenous base  protruding from each sugar ­ polynucleotides: chains of nucleotides; a phosphate end and a ­OH on the other ­ two types of nitrogenous bases in nucleotides: ­ purines: large, double­ring molecules found in both DNA and RNA ­ pyrimidines: smaller, single­ring molecules; include cytosine, thymine and uracil DNA ­ function of DNA is directly tied to its structure  ­ sequences of nucleotides encode info specifying amino acid sequences in DNA ­ in organisms, 2 chains of nucleotides wrapped about each other ­ long linear molecules in eukaryotes ­ circular molecule in prokaryotes ­ helix: spiral ­ double helix: helix composed of two chains ­ each step of DNA’s helical staircase is composed of a base­pair ­ consists of base in one chain attracted to hydrogen bonds to a base opposite it on the other chain ­ base­pairing rules: ­ adenine + thymine or uracil ­ cytosine + guanine ­ complimentary bases form base­pairs RNA ­ 2 major chemical differences from DNA ­ contains ribose sugar ­ RNA molecules use uracil and not thymine ­ uracil similar to thymine except one of its carbons lack a methyl group ­ produced by transcription from DNA and is usually single­stranded  ­ roles of RNA: ­ mRNA: carries info in form of messengers ­ rRNA: part of ribosome in form of ribosomal RNA ­ tRNA: carries amino acids in form of transfer RNA OTHER NUCLEOTIDES ­ ATP: adenosine triphosphate; the energy currency of the cell ­ uses of ATP: ­ drive energetically unfavorable chemical reactions  ­ power transport across membranes ­ power the movement of cells Allison Nguyen University of Memphis BIOL 1110 Taller ­ 3 parts: ­ sugar: back bone ­ adenine: bases in DNA and RNA ­ chain of 3 phosphates: high energy bonds ­ NAD+: nicotinamide adenine dinucleotide ­ FAS: flavin adenine dinucleotide ­ both function as electron carries ­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­ Energy and Metabolism Enzymes Speed Chemical Reactions by Lowering Activation Energy ACTIVATION ENERGY ­ rate of reactions can be increased in two ways:  1) increasing the  number of reactants 2) lowering the activation energy ­ how catalysts work: process of influencing chemical bonds in a way that lowers the activation energy needed to  initiate a reaction ­ cannot violate basic laws of thermodynamics ENZYMES LOWER ACTIVATION ENERGY ­ enzymes are mostly proteins ­ substrates: molecules that undergoes the reaction  ­ when two substrates come together in a particular orientation or stresses the bonds, an enzyme comes to lower the  activation energy ­ enzymes can be used over and over ACTIVE SITES AND SUBSTRATES ­ active sites: most enzymes are globular proteins with one or more pockets or clefts ­ enzyme­substrate complex: substrates bind to the enzyme ­ substrates convert to products ­ substrates must fit ENZYMES OCCUR IN MANY FORMS ­ multienzyme complexes: non­covalently bonded assemblies where enzymes catalyze different steps of a sequence  of reactions ­ subunits work together to form a molecular machine ­ advantages in multienzyme complexes: 1) rate of any enzyme reaction is limited by now often the enzyme collides with its substrate 2) unwanted side with its substrate 3) controlled as a unit ­ non­protein enzyme Allison Nguyen University of Memphis BIOL 1110 Taller ­ RNA enzymes/catalysts = “ribozymes” greatly accelerate the rate of particular biochemical reaction and  show extraordinary substrate specifics ­ intramolecular catalysis: folded structures and catalyze on themselves ­ intermolecular catalysis: act on other molecules with out being changed itself ­ enzyme cofactors: additional chemical components that are non­proteins needed by the enzyme ­ coenzyme: non­protein molecule that is organic assists enzymes; generally donors or acceptors CELL CONDITIONS DETERMINE ENZYME ACTIVITY ­ chemical/ physical factors effecting 3D shape effect ability to catalyze ­ temperature increase of uncatalyzed reaction will increase its rate  heat increase molecular movement ­ optimum temperature ­ below  it bonds and hydrophobic interactions determine the enzymes shape are not flexible enough to  permit the induced fit ­ above  forces are too weak to maintain the shape ­ human enzyme optimum temps are ~ 35­40 Celsius ­ inhibitors and activators ­ inhibitors: binds to enzymes to lower activity ­ two ways inhibitors occur:  ­ competitive inhibitors: binds to same activation site as an enzyme’s substrate ­ noncompetitive inhibitors: bind to the enzyme location other than the active site; changes the shape of  enzyme; makes it unable to bind to substrate ­ allosteric enzymes are ones that exist in either active or inactive conformation ­ allosteric site: on/off switches for enzymes that is away from the enzyme ­ allosteric inhibitor: noncompetitive inhibitor that binds to allosteric site in order to stop the enzyme from changing  its active configuration; decreases activity ­ allosteric activator: increase activity by keeping enzyme active


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