New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

Biochem 2280 Week 1 Notes

by: Diksha Kumar

Biochem 2280 Week 1 Notes Biochemistry 2280

Diksha Kumar
University of Western Ontario
GPA 3.9
View Full Document for 0 Karma

View Full Document


Unlock These Notes for FREE

Enter your email below and we will instantly email you these Notes for Biochemistry and Molecular Biology

(Limited time offer)

Unlock Notes

Already have a StudySoup account? Login here

Unlock FREE Class Notes

Enter your email below to receive Biochemistry and Molecular Biology notes

Everyone needs better class notes. Enter your email and we will send you notes for this class for free.

Unlock FREE notes

About this Document

These notes cover the readings and lecture notes for Topics 1-3 covered in Week 1.
Biochemistry and Molecular Biology
Dr. Brandl
Class Notes




Popular in Biochemistry and Molecular Biology

Popular in Department

This 11 page Class Notes was uploaded by Diksha Kumar on Monday July 25, 2016. The Class Notes belongs to Biochemistry 2280 at University of Western Ontario taught by Dr. Brandl in Fall 2016. Since its upload, it has received 5 views.

Similar to Biochemistry 2280 at University of Western Ontario


Reviews for Biochem 2280 Week 1 Notes


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 07/25/16
Biochemistry 2280 – Topic 1 – Fundamental Concepts of Biochemistry  Textbook Notes Ch. 1 – Cells: The Fundamental Units of Life  Cells under the Microscope  Light microscopes use visible light to illuminate specimen, allowed scientists to see first  cells  In 1930s, electron microscopes used breams of electrons to capture finer details o Individual large molecules visible  INVENTION OF LIGHT MICROSCOPE LED TO DISCOVERY OF CELLS  Microscope used to study cell cycle and division o Cell theory, that cells are generated from existing cells, confirmed in 1860s by  Louis Pasteur  LIGHT MICROSCOPES ALLOW EXAMINATION OF CELLS AND SOME OF THEIR  COMPONENTS  Cells separated by extracellular matrix (protein fibers in polysaccharide gel)  Each cell 5­20 μm in diameter in plant/animal tissue  Organelles can be distinguished using dye/stain or optical techniques (components have slightly different refractive indices)  Fluorescence microscopes have resolution of approximately 20 nm – size of ribosome FINE STRUCTURE OF CELLS IS REVEALED BY ELECTRON MICROSCOPY  Sliced sections of cells have to be thinner than in light microscopy  Can’t view living, wet cells  Large, individual molecules can be seen  Transmission electron microscope: transmits beam of electrons rather than light  Scanning electron microscope: scatters electrons off surface of sample to look at surface detail of cells  Individual atoms cannot be seen – have to use X­ray crystallography to determine 3D  protein structure Prokaryotic Cell  Typically spherical, rod­like or corkscrew­shaped  Have protective coat/cell wall around plasma membrane   Very diverse – can be aerobic, photosynthetic, anaerobic  Two domains – bacteria and archaea  Eukaryotic Cell  Mitochondria derived from aerobic bacteria engulfed by ancestral anaerobic pre­ eukaryotic cells o Double membrane = plasma membrane and outer membrane of engulfed  bacterium, endocytosis membrane was dissolved before  Lysosome: small irregular­shaped organelle in which intracellular digestion occurs o Breakdown of unwanted molecules for recycling or excretion   Peroxisome: small, membrane­enclosed vesicles where hydrogen peroxide is used to  inactivate toxic molecules   Cytosol = concentrated aqueous gel   Major filament types, from small to large o Actin – found in large numbers in muscle cells, aid in muscle contraction o Intermediate filaments – strengthen cell o Microtubules – hollow tubes that pull apart chromosomes during mitosis  Motor proteins use ATP to move organelles and proteins  EUKARYOTIC CELLS MAY HAVE ORIGINATED AS PREDATORS  Ancestral eukaryotic cell was predator that captured other cells  Ancestral cell required large size, flexible membrane and cytoskeleton to move and eat  DNA kept in separate compartment to allow complex control o Segregated from chemical reactions in cytoplasm  1.5 billion years ago, when Earth became rich in oxygen, these cells engulfed aerobic  bacteria (now mitochondria)  Similar to behaviour of protozoans – some are carnivorous  Model Organisms   Model organisms = organisms that are easy to study in lab   E. coli used to study DNA replication and protein synthesis   Brewer’s Yeast used to study eukaryotic functions  Arabidopsis thaliana = model plant, type of flowering plant   Model animals o Drosophila fruit fly used to study genetics and embryo development o C. elgans (nematode worm) used to study development and apoptosis   Adult has exactly 959 body cells o Zebrafish used to study vertebrate development o Mice = model for studying human health and disease genes, genetic engineering  Humans – in vivo or in vitro o Cultured cells can be exposed to hormones and growth factors to study their  effects on cell behaviour  Biochemistry 2280 – Topic 3 – Protein Structure   Lecture Notes Protein Structure  Peptide Bonds  Because water is lost in formation of peptide bond, incorporated amino acids are called  “amino acid residues”  Polypeptides elongated by adding to C­terminal end  Polypeptides written in N­terminal to C­terminal end o Therefore backbone is NCC­NCC­NCC …  Peptide bond appears like single bond but has some properties of double bond due to  resonance between C­O and C­N bonds  Atoms are coplanar o Therefore no free rotation around C­N axis, restricted folding patterns Primary Structure of Proteins  Protein is minimum 50 amino acids o chains smaller than this are called peptides  Largest protein discovered is 30 000 amino acids long Secondary Structure of Proteins  Alpha helix o Carbonyl and N­H groups oriented parallel to axis o Each carbonyl group hydrogen bonded with N­H group four amino acids further o Precisely 3.6 residues per turn  Beta sheet o Hydrogen bonds formed between neighbouring polypeptide strands lying side­by­ side o Can be parallel or anti­parallel o Side chains protrude upwards and downwards of sheet  Other secondary structures include various loops, helices, and irregular conformations  Factors that determine whether sequence will fold into these structures o Steric hindrance between nearby large side chains o Charge repulsion between nearby same­charge chains o Presence of proline  Ring in proline side chain constrains bond angle, cannot fit into alpha  helix or beta sheet   Also no hydrogen attached to nitrogen of backbone, therefore no  hydrogen bonding o Presence of other chemical groups and their interactions Tertiary Structure of Proteins  Secondary structure only consists of hydrogen bonding, tertiary structure uses all four  weak noncovalent forces  Interactions between side chains or side chain and backbone  Disulfide bond between cysteines is example of covalent tertiary structure Quaternary Structure of Proteins  Ex. tetrameric antibodies have two larger subunits (“heavy chains”) and two smaller  subunits (“light chains”) connected by disulfide bonds and non­covalent forces Protein Folding  Process of renaturation o Polypeptide chain folded into loose globule due to hydrophobic effects o Then secondary structures form, then tertiary structures…  Molecular chaperones mask exposed hydrophobic regions to prevent aggregation during folding process  Proteins that cross membranes remain unfolded until they reach destination, helped by  chaperones  Biochemistry 2280 – Topic 2 – Amino Acids and Peptide Bonds Textbook Notes Ch. 2 – Chemical Components of Cells   Pg. 39­51  Chemical Bonds   Covalent bonds formed when electron density between two atoms balances repulsion  between nuclei o Has specific bond length  o Too close nuclei repel each other o Too far away – no attraction   In aqueous solution, ionic bonds are 100 times weaker than covalent bonds due to  noncovalent associates with water molecules   Light microscopes use visible light to illuminate specimen, allowed scientists to see first  cells  In 1930s, electron microscopes used breams of electrons to capture finer details o Individual large molecules visible  Pg. 55­56  Small Molecules in Cells  AMINO ACIDS ARE SUBUNITS OF PROTEINS   All amino acids have amino group, carboxyl group, and side chain (R) attached to α­ carbon   Can be non­ionized or ionized  Polypeptide = chain of amino acids joined by peptide bonds o N­terminus = end with amino group o C­terminus = end with carboxyl group o Two different ends give chain directionality and structural polarity  20 different amino acids  All amino acids except glycine exist as optical isomers (mirror image, stereoisomers) in  D­ and L­ forms  o Only L­forms found in proteins o D­forms part of bacterial cell wall, in some antibiotics  D­serine = brain signal molecule  Five of the amino acids are charged  Pg. 58­64  Macromolecules in Cells  Cell = 1% DNA, 6% RNA, 15% protein, 2% polysaccharide  Except polysaccharides, most macromolecules made from set of monomers that are  slightly different from one another o i.e. 20 different amino acids make up proteins  Subunits arranged in sequence   Noncovalent bonds specify shape of macromolecule o Four types: hydrogen bonding, electrostatic attractions, van der Waals  attractions, hydrophobic interactions   o Ex. Hydrogen bonding contributes to protein folding and keeping two DNA  strands together o No stable conformation = no function  Noncovalent bonds allow macromolecule to bind to other selected molecules o Ex. Substrate binding in enzyme o Ex. Assembly of ribosome from approximately 90 macromolecules of RNA and  globular protein  How We Know: What are Macromolecules?   In early 20  century, scientists believed that macromolecules were heterogeneous  aggregates of small organic molecules held together by weak association forces  They tried to figure out protein size o Large molecules seemed improbable  Theodor Svedberg, 1925: placed hemoglobin in ultracentrifuge, sample revealed that  single band with molecular weight of 68 000 Daltons o Therefore proteins are single molecules o Aggregate would have shown multiple bands  Also supported by X­ray crystallography Panel 2­1: Chemical Bonds and Groups  Carbon skeletons can be formed as chains, branched trees, and rings  Alternating double bonds in carbon chain stabilizes structure in phenomenon called  resonance o True structure somewhere between two possibilities   Amines in water combine with H  to become positive   Amide = acid and amine, uncharged in water  Inorganic phosphate PO  4lso written as (P)i Panel 2­2: Chemical Properties of Water  Hydrogen bonds have 1/20 strength of covalent bond, strongest when three atoms are in straight line Panel 2­5: 20 Amino Acids found in Proteins  Sorted into 4 families: basic, acidic, uncharged polar, nonpolar  Panel 2­7: Principal Types of Weak Noncovalent Bonds WEAK NONCOVALENT CHEMICAL BONDS  Three types of noncovalent bonds: van der Waals attractions, electrostatic attractions,  hydrogen bonds  Hydrophobic interactions also influence molecular interactions and protein folding  1/20 strength of covalent bonds  Van der Waals radius – each atom has unique radius   Hydrogen bonding between two peptide bonds relatively weaker than hydrogen bonds  with water   Electrostatic attractions exist between substrate and active site of enzyme  Biochemistry 2280 – Topic 3 – Protein Structure  Textbook Notes Ch. 4 – Protein Structure and Function    Pg. 121­141    General protein functions o Enzymes o Structural proteins  Provide mechanical support to cells and tissue  Ex. Collagen and elastic o Transport proteins  Ex. Hemoglobin carries oxygen o Motor proteins  Ex. Myosin, kinesin, dynein  o Storage proteins  Store amino acids or ions  Ex. Iron stored in liver by binding to ferritin protein o Signal proteins  Ex. Insulin controls blood glucose levels  Ex. Nerve growth factor, epidermal growth factor o Receptor proteins  Detect signal and transmit them to cell’s response machinery  Ex. Rhodopsin in retina detects light o Gene regulatory proteins  Bind to DNA to switch genes on or off  Ex. Lactose repressor in bacteria silences genes for lactase production  o Special purpose proteins  Ex. Antifreeze proteins of Arctic and Antarctic fish protect blood from  freezing  Shape and Structure of Proteins PROTEINS FOLD INTO CONFORMATION OF LOWEST ENGERY  Free energy (G) is minimized o Folding process release heat (­ΔH), increases disorder (+ΔS)  Protein can be denatured by treated with solvents that disrupt noncovalent interactions  holding folded chain together  After solvent removed, renaturation into same stable conformation occurs in correct  conditions (best with small proteins)  Misfolded proteins contribute to neurodegenerative disorders, i.e. Alzheimer’s disease  and Huntington’s disease  In Mad Cow/Creutzfeld­Jakob, abnormal prion form of protein forms heterodimer with  normal form o Induces conversion of normal form into abnormal form o Therefore, disease is infectious o Abnormal prion proteins propagate and aggregate to form amyloid fibrils  Chaperone proteins – assist in folding, make process more efficient o Some bind to partly­folded chains and help them fold along most energetically  favourable pathway  o Others form isolation chambers where single chains can fold without risk of  forming aggregates in crowded cytoplasm  PROTEINS COME IN WIDE VARIETY OF COMPLICATED SHAPES  Can be globular or fibrous  Can form filaments, sheets, rings, or spheres  Ex. Bacterial transport protein HPr o Only 88 amino acids long  Can be represented with backbone, ribbon, wire and space filling models o Backbone model shows overall organization of polypeptide chain o Ribbon model emphasizes folds o Wire model shows position of amino acid side chains, useful for predicting  protein activity o Space filling model = contour map of protein surface, shows which amino acids  are on surface α­HELIX AND β­SHEET ARE COMMON FOLDING PATTERNS  α (alpha) helix found in protein α­keratin, abundant in skin, hair, nails  β (beta) sheet found in fibroin – major constituent of silk  both result of hydrogen bonds between N­H and C=O groups in polypeptide backbone o not dependent on side chains  HELICES FORM READILY IN BIOLOGICAL STRUCTURES  Can be right handed or left handed  Alpha helix formed when hydrogen bond made between every 4  amino acid – linking N­ H of one amino acid with C=O of another o Gives rise to right­handed turn every 3.6 amino acids  Short alpha helix regions abundant in proteins that are embedded in membrane o i.e. transport proteins and receptors o hydrophilic backbone turned into alpha helix, therefore shielding it from  hydrophobic lipids of membrane by protruding non­polar side chains  Coiled coil – where 2­3 alpha helices wrap around one another o Stable structure o Structural framework for elongated proteins, i.e. α­keratin and myosin o Forms when alpha helices have most of their hydrophobic side chains on one  side – after twisting, side chains in interior have minimal contact with aqueous  cytosol    β­SHEETS FORM RIGID STRUCTURES AT CORE OF MANY PROTEINS  Beta sheet made when hydrogen bonds form between side­by­side segments of  polypeptide chain  Parallel β sheet – when segments run in small direction, i.e. both from N­terminus to C­ terminus  Antiparallel β sheet – segments run in opposite directions   Rigid, pleated structure  Properties of beta sheets o Give silk fibers strength o Form amyloid fibers from abnormal proteins with tight stacking o Amyloid fibers not only associated with disease, infectious bacteria use them to  form biofilms to colonize host PROTEINS HAVE SEVERAL LEVELS OF ORGANIZATION   Other than four levels of structure, there is protein domain – any segment of polypeptide  chain that can fold independently into compact, stable structure o Around 40­350 amino acids long modular unit  Different domains associated with different functions MANY PROTEINS CONTAIN UNSTRUCTURED REGIONS  Proteins with several domains linked by regions with no definite structure, that bend and  flex due to thermal buffeting  o Called intrinsically disordered sequences  Some proteins have no secondary structure at all   1/3 of all eukaryotic proteins have long unstructured regions greater than 30 amino acids in length  Functions of unstructured regions o Because of ability to bend and flex, they wrap around target protein with high  specificity and low affinity o Provide flexibility while increasing frequency of encounters between domains o Help scaffold proteins bring together proteins in intracellular pathway o Allow some proteins (ex. elastin) to form rubberlike fibers like tendons and skin o Ideal substrates for addition of chemical groups FEW OF MANY POSSIBLE POLYPEPTIDE CHAINS WILL BE USEFUL  In theory, for polypeptide chain that is N amino acids long, there are 20  possibilities  But in reality, there are constraints o Must form stable 3D conformation o Must not engage in unwanted protein associations – i.e. form insoluble proteins  aggregates  Protein structure and domains have been conserved well throughout evolution  PROTEINS CAN BE CLASSIFIED INTO FAMILIES   Each protein family has similar amino acid sequence and 3D conformation that is found  in all members  Ex. Serine proteases – family of protein­cleaving (proteolytic) enzymes o Members: chymotrypsin, trypsin, elastase, etc.  LARGE PROTEIN MOLECULES OFTEN CONTAIN MORE THAN ONE POLYPEPTIDE CHAIN  Binding site: region on protein surface that interacts with other molecules through  noncovalent bonds  Two chains can recognize each other’s binding site, bind and form large protein  (quaternary structure)  Subunit: each polypeptide chain of protein  Dimer: symmetrical protein complex of two identical polypeptide chains  o Ex. CAP protein in bacteria  Tetramer has four identical subunits  Ex. Hemoglobin made up of 2 different polypeptide chains (two α­globins and two β­ globins)  PROTEINS CAN ASSEMBLE INTO FILAMENTS, SHEETS, OR SPHERES  Identical subunits with two different binding sites can form helical filament o Ex. Actin filament made from actin, found in cytoskeleton  If two binding sites are placed appropriately in relation, subunits can form closed ring  Other shapes – tubes (i.e. microtubules) and cage­like spheres (i.e. viral protein coat)    Viruses and ribosomes made from protein and DNA/RNA SOME TYPES OF PROTEINS HAVE ELONGATED FIBROUS SHAPES  Globular protein: polypeptide chain folded into ball shape with irregular surface o Ex. Enzymes  Fibrous protein: polypeptide chain with elongated 3D structure o For proteins that need to span large distance o Ex. Α­keratin   Dimer of two identical subunits  Coiled­coil region of subunits capped on both ends by globular domains  that allow assembly into rope­like intermediate filaments o Form extracellular matrix, ex. collagen in animal tissues  Molecule = 3 long polypeptide chains with glycine at every 3  position  Glycine results in triple helix with glycine core (nonpolar)  Molecules then bind side­by­side and end­to­end to form collagen fibrils – extremely strong o Ex. elastin – looser and less structured polypeptide chains than collagen   Allows stretching and recoiling due to ability of molecules to uncoil  reversibly when stretched  EXTRACELLULAR PROTEINS ARE OFTEN STABILIZED BY COVALENT CROSS­LINKAGES  Linkages tie either two amino acids in same chain or two different polypeptide chains  Disulfide bond (S­S bond) links two –SH groups from adjacent cysteines o Formed before protein secreted by endoplasmic reticulum enzyme o Acts as “atomic staple” to reinforce most favourable conformation o Ex. lysozyme retains antibacterial activity for long time because of disulfide  crosslinks   Disulfide crosslinks not maintained in mild condition of cytosol – not necessary  o Cytosolic enzymes remove disulfide bonds


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

0 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Kyle Maynard Purdue

"When you're taking detailed notes and trying to help everyone else out in the class, it really helps you learn and understand the I made $280 on my first study guide!"

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.