New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

BIOMG 1350 Notes Week 3

by: genehan

BIOMG 1350 Notes Week 3 BIOMG 1350


Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

Week 3 notes
Introductory Biology: Cell and Developmental Biology
Garcia-Garcia, M; Huffaker, T
Class Notes
25 ?




Popular in Introductory Biology: Cell and Developmental Biology

Popular in Molecular Biology and Genetics

This 6 page Class Notes was uploaded by genehan on Saturday September 3, 2016. The Class Notes belongs to BIOMG 1350 at Cornell University taught by Garcia-Garcia, M; Huffaker, T in Fall 2015. Since its upload, it has received 5 views. For similar materials see Introductory Biology: Cell and Developmental Biology in Molecular Biology and Genetics at Cornell University.

Similar to BIOMG 1350 at Cornell

Popular in Molecular Biology and Genetics


Reviews for BIOMG 1350 Notes Week 3


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 09/03/16
BIOMG 1350 Professor Bretscher & Garcia­Garcia Spring 2016 Week 3: Lecture 1 of 2 Monday, Feb 8, 2016 Lecture Title: Protein Structure Lecture Keywords: amino acids, side­chain (R) groups, peptide bonds, codon, methionine AUG,  stop codons, Open Reading Frame, Genetic Code, tRNA adaptors, tRNA, tRNA synthetases,  translation, E­site, P­site, A­site, noncovalent bonds, alpha helices, beta­sheets, coiled­coil I. Iclicker question: Which of the following statements is false?  a. The RNA nucleotide CGA has a higher molecular weight than the DNA  nucleotide CGA (True, each nucleotide of RNA has an additional oxygen.) b.  In DNA, the amount of C and G is the same as A and T (False, there is an equal  amount of C + T and G + A.)  c. CG pairs are stronger than AT base pairs  (True, CG pairs have 3 hydrogen bonds  and AT pairs have 2 bonds.) d. DNA is a negatively charged molecule. (True, there is a phosphate in the  backbone.) e. Base pairing is involved in determining the structure of RNAs. (True) II. There are different functional classes of proteins. a. Every reaction is catalyzed by an enzyme and there is usually one specific  enzyme that catalyzes a reaction. b. Structural proteins help keep the cell shape. c. Transporters carry small molecules such as ions, sugars, and amino acids.  d. Motor proteins use energy to undergo mechanical work. e. Signaling proteins are important for communication. f. Receptor proteins are useful for cells to know what environment they are in and  for chemical signals III. Proteins are made of subunits called amino acids. a. Every amino acid has a positively charged amino group, a negatively charged  carboxyl group and an alpha carbon atom.  b. The side­chain (R) group distinguishes one amino acid from another. c. The polar amino acids that have an unbalanced charge in them are hydrophilic. d. The nonpolar amino acids do not have a charge and are hydrophobic. e. Basic groups have a positive charge and acidic groups have a negative charge. IV. Amino acids are linked by peptide bonds through a condensation reaction to form a  polypeptide chain. a. The N terminus (amino group) is on the left and the C terminus (carboxyl group)  is on the right when writing a polypeptide sequence.  V. Protein synthesis is directed by genetic information. a. The 4 base code in DNA is transcribed into a 4 base code in mRNA and then is  translated into the sequence using 20 amino acids. b. Each codon specifies a certain protein and there are 64 different possible codons. c. Using the genetic code, the nucleotide sequence of RNA is translated into the  amino acid sequence of a protein.  d. The start sequence is always the first methionine code AUG in the messenger  RNA.  i. AUG can be read as simply methionine if it is in the middle of a sequence. e. There are 3 stop codons: UAA, UAG and UGA. f. The Open Reading Frame ORF is the portion of the sequence that is translated.  Therefore, there is a 5’ untranslated sequence and a 3’ untranslated sequence. VI. The Genetic Code was built up by chemical and genetic methods over the years. a. A synthetic mRNA is placed in a cell­free translation system with radioactive  amino acids and what results is the synthesis of a radioactive polypeptide.  VII. The base sequence in mRNA is translated into the amino acid sequence of a protein.  a. You need tRNA adaptors to transfer the RNA code into the protein code and to  bring in the appropriate amino acids. b. You also need a machine that will align the mRNA sequence with the adaptors  and then stitch the polypeptide chain using amino acids.  VIII. Cloverleaf shaped tRNAs link amino acids to codons.  a. On the 3’ end, an amino acid is attached and the anticodon loop is where the  anticodon will base­pair with the sequence in mRNA.   b. tRNAs have lots of chemical modifications and the base pairing within tRNA  gives it a specific structure,  IX. There are tRNA synthetases to attach amino acids to tRNAs . a. Through the tRNA, the amino acid is selected by its codon. b. There is at least one tRNA synthetase for each amino acid.  X. mRNA is decoded on ribosomes through translation. a. There is a large ribosomal subunit that catalyzes peptide bond formation and a  small ribosomal subunit that binds mRNA and matches tRNA to mRNA codons. b. There is an exit site (E­site), a peptidyl tRNA (P­site) and an aminoacyl­tRNA  (A­site).  XI. Translation on ribosomes. a. There is a growing polypeptide chain with linkages at the P and A site, and a  peptide bond forms while it is still attached to the A­site, then the large subunit  translocates and a new tRNA comes in and the cycle begins again.  b. The ribosomes in prokaryotes and eukaryotes are different.  XII. Iclicker question: Which of these tRNA anticodons will recognize the mRNA AGC  codon? a. GCU  XIII. Proteins come in a variety of shapes and sizes but will always fold into the same  structure if it is the same sequence in order to do its function. a. The 3 dimensional structure of a protein at its minimum energy state is  determined solely by its amino acid sequence. b. The three types of noncovalent bonds that help proteins fold are electrostatic  attractions between positive and negative charges, hydrogen bonds between  hydrogen and oxygen, and van der Waals attractions between closely associated  atoms.  i. Electrostatic attractions and hydrogen bond are hydrophilic interactions  while van der Waals are hydrophobic effects.  c. Hydrophobic forces help protein fold into compact conformations as the  hydrophobic core region has nonpolar side chains and hydrogen bonds can be  formed to polar side chains on the outside of the molecule.  XIV. The two common forms of protein structure are the alpha­helix and beta­sheets. a. The structure of an alpha helix is stabilized by hydrogen bonding between the  backbone amino and the backbone carbonyl group 4 sequences apart.  b. Two alpha helices can form a coiled­coil (keratin) to be intertwined so that the  hydrophobic residues are more stable.  c. The beta­sheet has hydrogen bonds between the backbones of parallel chains and  do not involve side chains.  BIOMG 1350 Professor Bretscher & Garcia­Garcia Spring 2016 Week 3: Lecture 2 of 2 Wednesday, Feb 10, 2016 Lecture Title: Proteins in Action  Lecture Keywords: primary, secondary, tertiary, and quaternary sequence, protein domain,  cysteine, disulfide bonds, binding site, enzyme, reaction coupling, feedback inhibition,  phosphorylation, kinase I. Iclicker question – Which of the following is true? a. In amino acids, the side chain is attached to the C of the C=O group. (False, the  side chains are attached at the alpha Carbon.) b. There are more uncharged polar amino acids than nonpolar ones. (False, half the  amino acids are nonpolar and 5 are uncharged polar.) c. Methionine is only found at the N­terminal end of proteins. (False, it is found  elsewhere in proteins.) d. There are 20 different tRNAs. (False, there are more as many amino acids are  encoded by several codons.) e. In an alpha helix, every backbone C=O is H­bonded to a backbone N­H.  II. Proteins have primary, secondary, tertiary, and quaternary structure. a. The primary structure is the amino acid sequence. b. The secondary structure is the alpha­carbon chain backbone. (alpha helices and  beta­sheets) c. The tertiary structure shows one protein with all the side chains. d. The quaternary structure is the subunit structure of a multi­subunit protein. i. Example – hemoglobin has two alpha­globins and two beta­globins. ii. Mature proteins can have many individual polypeptide chains/subunits. e. Protein structures can be shown using a backbone, ribbon, wire, and space­filling  model.  III. Proteins are usually composed of separate functional domains. a. A protein domain is a segment of the polypeptide chain that can fold  independently into a compact stable structure.  b. Each domain has a specific function, such as catalyzing a biochemical reaction, or binding certain molecules. c. Functionally related domains usually have a similar protein sequence so using  bioinformatics can help identify functionally related domains.  d. Recombining domains can create proteins with different functions.  IV. The only amino acid that has a sulfhydryl group SH is cysteine. a. Disulfide bonds between cysteine residues help stabilize favorable protein  conformations of secreted proteins. Such bonds can occur between chains or  within chairs. i. When you perm your hair, they decrease the number of disulfide bonds in  your hair keratin, curl your hair, and then re­strengthen the bonds to keep  your hair in that shape.  b. Insulin was the first protein sequenced using protein sequencing technology and  insulin is stabilized by disulfide bonds.  V. Some macromolecular complexes contain proteins and RNA. Ribosomes contain 4  RNAs and 82 different proteins.  a. RNA can have catalytic activity, similarly to enzymes.  b. People believe that the origin of life began with RNA when proteins didn’t exist.  VI. Proteins have a binding site to do selective binding of protein to a ligand (a small  molecule that binds) using weak non­covalent interactions.  a. The binding sites allow a protein to interact with specific ligands, often thought of as the lock and key method. VII. Enzymes catalyze chemical reactions without being used up themselves. a. Enzyme binds a substrate A molecule, undergoes a chemical reaction, and  releases a molecule B as product. The enzyme remains unchanged and can be  used again.  b. The reaction must be energetically favorable in order for an enzyme to catalyze.  Enzymes are needed to lower the activation energy barrier.  i. Without the activation energy barrier, the reaction would spontaneously  happen. (example, gasoline would spontaneously combust) c. For an energetically unfavorable reaction, reaction coupling is used by pairing an  energetically favorable reaction with one that is unfavorable so that the two  together become an energetically favorable reaction. i. ATP is the energy source in the cell and cycles between ATP and ADP in  the cell.  ii. ATP becomes ADP and an inorganic phosphate. iii. ATP hydrolysis can drive an energetically unfavorable reaction. 1. Condensation reactions are energetically unfavorable. Instead,  break down reactions to get two energetically favorable sub­ reactions. 2. The activation step proceeds by attaching a phosphate onto  molecule B from ATP and the condensation step happens when  molecule HA reacts with POB and results in AB, phosphate, and  water.  VIII. Iclicker question – Which of the following is true? a. Specific interactions between proteins employ electrostatic interactions and  hydrogen bonds, but do not involve hydrophobic interactions. (False, hydrophobic interactions can be important in protein­protein interactions, as well as found in  the core of the proteins.) b. RNAs are information or structural molecules and cannot catalyze chemical  reactions. (False, Many chemical reactions are based on RNA.) c. Disulfide bonds are used to stabilize many cytosolic proteins. (False, the cytosol  is a reducing environment, so disulfide bonds are generally not found in cytosolic  proteins) d. Protein domains that have similar functions generally have related primary and  secondary structures. (True) e. Proteins almost never contain more than four subunits. (False, they can have  many subunits.) IX. Protein activity is regulated by the control of protein amount (efficiency and rate of  mRNA) and protein activity (inhibition or activation by ligands).  X. Feedback inhibition occurs in metabolic pathways to regulate reactions. a. Product F can inhibit enzyme 1 so enzyme 1 is changed in its shape so that the  reaction cannot take place.  XI. Phosphorylation, adding a phosphate to a specific side group on a protein, is mediated by a specific enzyme called a kinase.  a. Kinases place phosphates onto a molecule whereas phosphatases remove  phosphates.  b. Phosphorylation can either turn on or turn off a certain molecule.  c. Serine, threonine, and tyrosine are the three side chains recognized by kinases.  d. We have 518 kinases, which represent only 2% of our proteome. XII. The cancer protein Src causes sarcomas and is controlled by phosphorylation. a. SH2 binds phosphotyrosine, kinase phosphorylates specific tyrosines, and has a  critical tyrosine on the C­terminus. b. When the critical tyrosine is phosphorylated, the kinase is inactive. c. When phosphatase removes the phosphate, the structure loosens and becomes  partially active.  d. The partially active kinase auto­phosphorylates itself and then becomes a fully  active kinase and this results in enhanced cell growth.  e. Then, to turn this pathway off, a phosphatase removes the activating phosphate  and another regulatory kinase phosphorylates the critical tyrosine and inactivates  c­src.  f. The critical tyrosine was mutated in v­src which means you can’t have turn it off  because it cannot be phosphorylated and it remains active. 


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

25 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Bentley McCaw University of Florida

"I was shooting for a perfect 4.0 GPA this semester. Having StudySoup as a study aid was critical to helping me achieve my goal...and I nailed it!"

Kyle Maynard Purdue

"When you're taking detailed notes and trying to help everyone else out in the class, it really helps you learn and understand the I made $280 on my first study guide!"

Jim McGreen Ohio University

"Knowing I can count on the Elite Notetaker in my class allows me to focus on what the professor is saying instead of just scribbling notes the whole time and falling behind."

Parker Thompson 500 Startups

"It's a great way for students to improve their educational experience and it seemed like a product that everybody wants, so all the people participating are winning."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.