New User Special Price Expires in

Let's log you in.

Sign in with Facebook


Don't have a StudySoup account? Create one here!


Create a StudySoup account

Be part of our community, it's free to join!

Sign up with Facebook


Create your account
By creating an account you agree to StudySoup's terms and conditions and privacy policy

Already have a StudySoup account? Login here

Biology Week 3 Notes

by: Bailey Wilhoit

Biology Week 3 Notes Biology 101

Bailey Wilhoit


Preview These Notes for FREE

Get a free preview of these Notes, just enter your email below.

Unlock Preview
Unlock Preview

Preview these materials now for free

Why put in your email? Get access to more of this material and other relevant free materials for your school

View Preview

About this Document

These notes cover chapters 7 and 8 for the upcoming exam.
Biological Principles I
Dr. Czako
Class Notes
25 ?




Popular in Biological Principles I

Popular in Science

This 10 page Class Notes was uploaded by Bailey Wilhoit on Sunday October 2, 2016. The Class Notes belongs to Biology 101 at University of South Carolina - Columbia taught by Dr. Czako in Fall 2016. Since its upload, it has received 6 views. For similar materials see Biological Principles I in Science at University of South Carolina - Columbia.


Reviews for Biology Week 3 Notes


Report this Material


What is Karma?


Karma is the currency of StudySoup.

You can buy or earn more Karma at anytime and redeem it for class notes, study guides, flashcards, and more!

Date Created: 10/02/16
Biology Notes   Week 3    7.2: Membrane structure results in selective permeability  ● Cell has to exchange materials with surroundings  ○ Controlled by plasma membrane  ● Membranes are selectively permeable  ● Permeability of lipid bilayer  ○ Nonpolar (hydrophobic) molecules can dissolve in the bilayer and pass through  quickly  ○ Polar (hydrophilic) molecules no not cross easily  ● Transport proteins  ○ Specific for substance being moved  ○ Allow hydrophilic molecules to pass across membrane  ○ Channel proteins are types of transport proteins that certain molecules or ions  can use as a tunnel to pass through  ■ Called aquaporins (type of channel protein) facilitate the passage of water  ○ Carrier proteins bind to molecules and change shape to allow them to pass  through the membrane  7.3: Passive transport is diffusion of a substance across a membrane with no energy  investment  ● Diffusion:tendency for molecules to spread out evenly into the available space  ● Each molecule moves randomly, but diffusion of a population of molecules may be  directional  ● Dynamic equilibrium: the same amount of molecules that cross the membrane one way,  cross it the other way  ● Substances diffuse down their concentration gradient  ○ Region where the density of a chemical substance increases or decreases  ○ Does not require work  ○ Diffusion of substance across biological membrane is passive transport because  no energy is needed by cell  ● Effects of osmosis on water balance  ○ The diffusion of water across a selectively permeable membrane is osmosis  ○ Water diffuses from the lower concentration solute to the higher concentration  solute until there is equilibrium  ● Water balance of cells without cell walls  ○ Tonicity: ability of a surrounding solution to cause a cell to gain or lose water  ○ Isotonic solution: solute concentration is same as that inside the cell; no net  water movement across membrane  ○ Hypertonic solution: solute concentration is greater than the concentration inside  the cell; cell loses water  ○ Hypotonic solution: solute concentration is less than concentration inside cell; cell  gains water  ○ Hypotonic and hypertonic environments create problems  ■ Osmoregulation: control of solute concentrations and water balance  ● Necessary adaptation for life   ○ EX: Paramecium (hypertonic) has contractile vacuole that  acts as a pump  ● Water balance of cell with a cell wall  ○ Cell walls maintain water balance  ○ Plant cells in hypotonic solutions swell until wall opposes uptake; cell is now  turgid (firm)  ○ If plant cell and its surroundings are isotonic there is no net movement and the  cell becomes flaccid (limp)  ○ In hypertonic environment, plant cells lose water  ○ Membrane pulls away from cell wall, causing plant to wilt (plasmolysis)  ● Facilitated DIffusion  ○ Transport proteins speed up passive movement of molecules across membrane  ■ Include channel proteins and carrier proteins  ● Channel proteins provide tunnels that allow certain molecules to  cross membrane  ● Aquaporins facilitate water diffusion  ● Carrier proteins go through subtle change in shape that moves the  solute binding site across membrane  ■ Ion channels facilitate ion diffusion  ● Gated channels open/close in response to stimuli  7.4: Active transport uses energy to move solutes against their gradients  ● Facilitated diffusion is passive because the solute moves down its concentration gradient  (requires no energy)  ● Some can move against their concentration gradients  ● Active transport moves substances against their concentration gradients  ○ Requires energy (usually ATP)  ○ Performed by specific proteins embedded in the membranes  ○ Allows cells to maintain concentration gradients that differ from surroundings  ○ The sodium potassium pump is an active transport system  ● Membrane potential is the voltage difference across a membrane  ○ Voltage is created by differences is the distribution of positive and negative ions  across a membrane  ○ The electrochemical gradient drives the diffusion of ions across a membrane  through the combination of two forces:  ■ Chemical force= ions concentration gradient  ■ Electrical force= effect of membrane potential on the ion’s movement  ○ Electronegative pump: transport protein that generates voltage across membrane  ■ Sodium potassium pump is the major electrogenic pump in animal cells  ■ Proton pump is the main electrogenic pump of plants, fungi, and bacteria  ■ Help store energy that can be used for work  ■ Cotransport: coupled transport by membrane protein  ● Occurs when active transport of a solute indirectly drives transport  of other substances  ● Plants use gradient oh hydrogen ions generated by proton pumps  to drive active transport of nutrients to cell  7.5: Bulk transport across the plasma membrane occurs by exocytosis and endocytosis  ● Small molecules and water enter or leave call through lipid bilayer or via transport  proteins  ● Large molecules, such as polysaccharides and proteins cross membrane in bulk via  vesicles  ○ Requires energy  ● Exocytosis:  ○ Transport vesicles migrate to the membrane, fuse, and releases contents outside  cell  ● Endocytosis:  ○ Cell takes in macromolecules by forming vesicles from plasma membrane  ○ Endocytosis is the reverse of exocytosis  ○ Three types:  ■ Phagocytosis (cellular eating)  ● Cell engulfs a particle in vacuole  ● Vacuole fuses with lysosome to digest particle  ■ Pinocytosis (cellular drinking)  ● Molecules dissolved in droplets are taken up when extracellular  fluid is gulped into vesicles  ■ Receptor­mediated endocytosis  ● Binding of ligands to receptors triggers vesicle formation  ● Ligand is a molecule that binds only to a receptor site of another  molecule  8.1: An Organism’s Metabolism Transforms Matter and Energy, Subject to the Laws of  Thermodynamics  ● Metabolism: totality of an organism’s chemical reactions  ● Organization of the Chemistry of Life into Metabolic Pathways  ○ Metabolic pathways begin with a specific molecule that is altered, ending with a  certain product  ■ Each step of the pathway is catalyzed by a different enzyme  ○ Manages the material and energy resources of cell  ○ Catabolic pathways:  ■ The process by which some metabolic pathways create energy by  breaking down complex molecules into simpler compounds  ■ Energy that was stored in the organic molecules become available to do  work   ■ Ex: cellular respiration  ○ Anabolic pathways (biosynthetic)  ■ Process of consuming energy to build complicated molecules from  simpler substances  ■ Ex: synthesis of amino acids from simpler molecules  ○ Energy released from catabolic pathway reactions can be used to fuel anabolic  pathway reactions  ○ Bioenergetics: study of how energy flows through living organisms  ● Forms of Energy  ○ Energy is associated with the relative motion of objects (kinetic energy)  ○ Moving objects can perform work by causing other objects to move  ■ Ex: water from a dam turns a turbine  ○ Thermal energy: kinetic energy associated with random movement of atoms of  molecules  ■ Thermal energy in transfer from one object to another is called heat  ○ Potential energy: energy matter has because of its location of structure  ■ Ex: water behind a dam has potential energy because of its high altitude  ○ Chemical energy: potential energy available for release in chemical reaction  ■ Catabolic pathways break down high energy complex molecules. The  breakdown and release of energy result in lower­energy breakdown  products  ● Laws of Energy Transformation  ○ Thermodynamics: study of energy transformations that occur in a collection of  matter  ○ “System” refers to the matter under study  ○ “Surroundings” refers to all other matter around the system  ○ An isolated system is unable to share energy with surroundings  ○ An open system is able to share energy with surroundings  ● First Law of Thermodynamics (principle of conservation of energy)  ○ Energy of the universe is constant  ■ Energy can be transferred and transformed, but not created or destroyed  ● Second Law of Thermodynamics  ○ Every energy transfer or transformation increases the entropy of the universe  ■ During every energy transfer/transformation some energy becomes  unavailable to do work  ■ Most is lost as heat  ■ Living cells unavoidably convert some energy to heat  ● System can only use heat as energy if there is a temperature  difference resulting in the thermal energy flowing as heat from a  warmer location to a cooler one  ■ Each energy transfer/transformation makes the universe more disordered,  measured by scientists as entropy  ● The more randomly arranged a collection of matter is, the greater  its entropy is  ■ Entropy helps us to understand why some processes are more favorable  ● If a process increases entropy naturally, it can proceed without an  energy input. This is called a spontaneous process  ○ Ex: water flows downhill naturally, but only moves uphill  when energy is applied  ● A process that naturally decreases entropy is non­spontaneous. It  will only happen if energy is supplied  ● Biological Order and Disorder  ○ Living systems increase entropy and cells create structures from less organized  starting material  ■ Ex: simple structures make up amino acids, and amino acids are ordered  into polypeptides  ○ Organisms also take in organized forms of matter from surroundings and  replaces them with simpler substances  ■ Ex: organisms get starch, protein, etc. from the food it eats. They break it  down for energy, and release carbon dioxide and water  8.2: The Free­Energy Change of a Reaction tells us Whether or not the Reaction Occurs  Spontaneously  ● Free Energy Change ????G  ○ 1878 J. Williard Gibbs defined the Gibbs free energy of a system (referred to as  free energy)  ○ Free energy: portion of a system’s energy that can perform work when  temperature and pressure are uniform  ○ The change in free energy, ????G, can be calculated:  ■ ????G= ????H ­ T????S  ■ ????H is the change in the system’s enthalpy  ■ ????S is the change is system’s entropy  ■ T is absolute temperature in K  ○ If we know ????G we can predict whether the process will be spontaneous  (energetically favorable)  ○ Only process with a negative ????G are spontaneous  ■ For ????G to be negative, ????H must be negative (system gives up entropy) or  T????S must be positive (system gives up order and S increases), or both  ■ Every spontaneous process decreases a system’s free energy  ● Free Energy, Stability, and Equilibrium  ○ ????G can also be represented as   ■ ????G= G​ ­ G​ Final Stateinitial state  ■ ????G can be negative only when the process involves a loss of free energy  from final state to initial state. Because there is less free energy, the  system in the final state is more stable  ○ Think of free energy as a measure of instability (tendency to change to a more  stable state)  ○ Unstable systems tend to change to more stable systems  ■ Ex: a diver on a platform is more likely to fall (more unstable) than when  floating in the water (stable)  ○ Equilibrium describes state of maximum stability  ■ Equilibrium is where forward and backward reactions occur at the same  rate, no further net change in the concentration of products and reactants  ■ As reaction moves toward equilibrium, the free energy of the mix of  reactants and products decreases  ■ G is at its lowest possible value. Any change in equilibrium will result in a  positive ????G change and will not be spontaneous  ○ A process is spontaneous and can perform work only when it is moving toward  equilibrium  ● Free Energy and Metabolism  ○ Exergonic and Endergonic Reactions in Metabolism  ■ Based on free­energy changes, chemical reactions are either  ● Exergonic (energy outward)  ○ Net release of free energy  ○ ????G is negative because the chemical mixture loses free  energy, therefore exergonic reactions are spontaneous  ○ Magnitude of ????G represents the maximum amount of work  that can be done. The greater decrease in energy, the  more work that can be done  ● Endergonic (energy inward)  ○ Absorbs free energy from surroundings  ○ ????G is positive because this reaction stores energy  ○ Non­spontaneous  ○ Magnitude of ????G is amount of energy required to drive  reaction  ○ Equilibrium and Metabolism  ■ In an isolated system, equilibrium is reached and no work can be done  ■ A cell that has reached metabolic equilibrium is dead  ■ Constant flow of materials in and out of a living cell keeps it from reaching  equilibrium  ■ Key to maintaining lack of equilibrium is the product of a reaction does not  build up, but becomes the reactant in the next step  8.3: ATP Powers Cellular Work by Coupling Exergonic Reactions to Endergonic  Reactions  ● A cell does three main kinds of work:  ○ Chemical work: pushing of endergonic reactions that don’t occur spontaneously  ○ Transport work: pumping substances across membranes against direction of  spontaneous movement  ○ Mechanical work: like beating of cilia, contraction of muscles cells  ● Energy coupling is a key feature in the way cells manage energy resources  ○ Uses exergonic process to drive an endergonic one  ○ ATP is responsible for most energy coupling in cells; in most cases it acts as  immediate source of energy that powers the work  ● Structure and Hydrolysis of ATP  ○ ATP contains sugar ribose, with nitrogenous base and a chain of three  phosphate groups  ○ ATP is one of the nucleoside triphosphates that makes up RNA  ○ Hydrolysis breaks the bonds between the phosphate groups  ■ When the terminal phosphate bond is broken, a molecule of inorganic  phosphate leaves the ATP and becomes ADP  ■ Phosphate bonds of ATP are considered high energy because their  hydrolysis releases energy  ● The bonds themselves are not strong, the reactants just have  a  high energy (ATP and water) compared to the energy of the  products (ADP and inorganic phosphate). The energy comes from  the chemical change of system  ■ Hydrolysis of ATP releases so much energy because all the phosphate  groups are negatively charged, they repel each other, making ATP  unstable. The triphosphate tail is like a spring.   ● How the Hydrolysis of ATP Performs Work  ○ When ATP is hydrolyzed in a test tube, the released free energy just heats the  water  ○ This would be inefficient or dangerous in an organism, so cell proteins harvest  the released energy to perform the three types of work (chemical, mechanical,  transport)  ■ Ex: enzymes help the cell use the released energy  to drive chemical  reactions that would normally be endergonic  ● If the free energy change of an endergonic reaction is less than  theht  amount of energy released by ATP hydrolysis, the two  reactions can be coupled so that the reactions are exergonic.  ● The key to coupling exergonic and endergonic reactions is the  formation of a phosphorylated intermediate  ○ Phosphorylated intermediate  ■ Transfer of phosphate group from ATP to other  molecule (process is called phosphorylation)  ■ The recipient molecule is the phosphorylated  intermediate (covalent bond)  ○ This phosphorylated intermediate is more reactive  ○ Transport and mechanical work are almost always done by ATP hydrolysis  ■ ATP hydrolysis leads to change in protein shape and ability to bind to  other molecules  ● In some cases this occurs via phosphorylated intermediate  ● In mechanical work involving motor proteins (walk) along  cytoskeletal elements  ○ ATP is first noncovalently bound to motor protein  ○ ATP is hydrolyzed, releasing the ADP and inorganic  phosphate   ○ Another ATP molecule can bind  ○ at each stage the protein changes shape and ability to bind  to cytoskeleton, moving it along cytoskeletal track  ● Regeneration of ATP  ○ ATP can be regenerated by adding a phosphate to an ADP  ○ The free energy required to turn ADP to ATP comes from exergonic breakdown  reactions in cell  ○ ATP Cycle: shuttling of inorganic phosphate and energy  ■ Couples cell’s energy­yielding (exergonic) processes to energy  consuming (endergonic) processes  ○ ATP formation from ADP is not spontaneous, so free energy must be spent   ■ Catabolic pathways provide this energy  8.4: Enzymes Speed up Metabolic Reactions by Lowering Energy Barriers  ● A catalyst is a chemical agent that speeds up a reaction without being consumed by the  reaction  ● Enzymes are catalytic proteins  ● Activation Energy Barrier  ○ Every chemical reaction involves bond breaking and forming  ○ The initial energy needed to start a mechanical reaction is called the free energy  of activation (activation energy)  ■ This is supplied in form of thermal energy that the reactant molecules  absorb from surroundings  ● How Enzymes Speed up Reactions  ○ Lowering EA​ barrier  ○ Enzymes don’t affect change in free energy. They just quicken reactions that  would occur naturally; without a catalyst it would require much higher  temperature to speed up reaction  ● Substrate Specificity of Enzymes  ○ Reactant that an enzyme acts on is called the enzyme substrate  ○ Enzyme­substrate complex: when the enzyme binds to the substrate  ■ The enzymes only bind to specific substrates  ○ Active site: region on the enzyme where the substrate binds  ○ Induced fit of substrate brings chemical groups of the active site into positions  that enhance their ability to catalyze reaction  ● Catalysis in the Enzyme’s Active Site  ○ In reaction, substrate binds to active site  ○ The active site can lower E​ barrier by  A ​ ■ Orienting substrates correctly  ■ Straining substrates bonds  ■ Providing favorable microenvironment  ■ Covalently bonding to substrate  ● Effects of Local Conditions on Enzyme Activity  ○ Enzyme’s activity can be affected by  ■ General factors: temperature and pH  ■ Chemicals that influence enzyme  ● Effects of Temperature and pH  ○ Every enzyme has an optimum temperature where it can function  ■ They denature at temperatures that are too high  ○ Every enzyme also has an optimum pH  ● Cofactors  ○ Non­protein enzyme helpers  ○ May be inorganic or organic  ■ Organic cofactors are called coenzymes  ● Includes vitamins  ● Enzyme Inhibitors  ○ Competitive inhibitors: bind to active site of an enzyme, competing with substrate  ○ Non­competitive Inhibitors: bind to another part of an enzyme, changing the  enzyme’s shape and leaving the enzyme less effective  ■ Ex: toxins, poisons, pesticides  ● Evolution of Enzymes  ○ Proteins are encoded by genes  ○ Changes (mutations) in genes can lead to changes in proteins (amino acid  composition of an enzyme)  ○ These altered enzymes can result in altered substrate specificity  ○ In new environment, a novel form of an enzyme might be favored  8.5: Regulation of Enzyme Activity Helps Control Metabolism  ● If metabolic pathways were not tightly regulated, there would be chaos  ● Cell regulates these pathways by switching on/off the genes that encode certain  enzymes or regulating the enzyme activity  ● Allosteric Regulation  ○ Can inhibit or stimulate an enzyme’s activity  ○ Occurs when regulatory molecule binds to protein at one site and affects protein  function at another site  ● Allosteric Activation and Inhibition  ○ Most allosterically regulated enzymes are made from polypeptides  ○ Each enzyme has active and inactive forms  ○ Binding of activator stabilizes the active form  ○ Binding of inhibitor stabilizes inactive form  ○ Cooperativity: form of allosteric regulation that can amplify enzyme activity  ■ One substrate molecule gets an enzyme ready to act on additional  substrate molecules  ■ Cooperativity is allosteric because binding by substrate to one active site  affects a different active site  ● Feedback inhibition  ○ End product of a pathway shuts down the pathway  ○ Prevents cell from wasting chemical resources by synthesizing more product  than what is needed  ● Localization of Enzymes Within Cell  ○ Structures within cell help bring order to pathways  ○ Some enzymes act as structural components of membranes  ○ In eukaryotic cells, some enzymes reside in specific organelles  ○ Cells can control enzyme activity by when and where enzyme is produced 


Buy Material

Are you sure you want to buy this material for

25 Karma

Buy Material

BOOM! Enjoy Your Free Notes!

We've added these Notes to your profile, click here to view them now.


You're already Subscribed!

Looks like you've already subscribed to StudySoup, you won't need to purchase another subscription to get this material. To access this material simply click 'View Full Document'

Why people love StudySoup

Steve Martinelli UC Los Angeles

"There's no way I would have passed my Organic Chemistry class this semester without the notes and study guides I got from StudySoup."

Janice Dongeun University of Washington

"I used the money I made selling my notes & study guides to pay for spring break in Olympia, Washington...which was Sweet!"

Bentley McCaw University of Florida

"I was shooting for a perfect 4.0 GPA this semester. Having StudySoup as a study aid was critical to helping me achieve my goal...and I nailed it!"


"Their 'Elite Notetakers' are making over $1,200/month in sales by creating high quality content that helps their classmates in a time of need."

Become an Elite Notetaker and start selling your notes online!

Refund Policy


All subscriptions to StudySoup are paid in full at the time of subscribing. To change your credit card information or to cancel your subscription, go to "Edit Settings". All credit card information will be available there. If you should decide to cancel your subscription, it will continue to be valid until the next payment period, as all payments for the current period were made in advance. For special circumstances, please email


StudySoup has more than 1 million course-specific study resources to help students study smarter. If you’re having trouble finding what you’re looking for, our customer support team can help you find what you need! Feel free to contact them here:

Recurring Subscriptions: If you have canceled your recurring subscription on the day of renewal and have not downloaded any documents, you may request a refund by submitting an email to

Satisfaction Guarantee: If you’re not satisfied with your subscription, you can contact us for further help. Contact must be made within 3 business days of your subscription purchase and your refund request will be subject for review.

Please Note: Refunds can never be provided more than 30 days after the initial purchase date regardless of your activity on the site.